3. Bases de l'alimentation Flashcards

1
Q

expliquez les différentes structures des protéines

A

structure primaire : séquence des acides aminés (nombre et ordre)
structure secondaire :interactions entre les liaisons peptidiques. La protéines se replie en hélice
structure tertiaire :interaction entre les différents radicaux. La protéine a une forme tridimensionnelle
structure quaternaire : interaction entre les différentes unités de la protéine, ce qui va lui donner une conformation définitive (globulaire, spiralée etc.

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2
Q

role des protéines

A

Matériel de structure (pas uniquement

Au niveau énergétique

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3
Q

protéines : matériel de structure expliquez ?

A

◦Composant simple le plus abondant dans les tissus (excepté eau)
◦Majorité dans le muscle

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4
Q

role des protéines niveau énergétique ?

A

Pas haut niveau de stockage énergétique (eau)
◦Pas de forme de stockage spécifique chez l’Homme
Protéines ont toutes une autre fonction que stockage d’énergie
◦Utilisation de protéines pour fournir énergie = perte de substances
Situation particulière: jeûne prolongé
◦En terme d’évolution, utilisation préférentielle des glucides et des lipides au niveau énergétique

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5
Q

c’est quoi la valeur biologique d’une protéine alimentaire

A

Lavaleur biologique(VB) d’uneprotéinealimentaireest une mesure de la proportion de cette protéine qui est incorporée dans les protéines de l’organisme. Elle résume la manière dont une protéine décomposée peut être plus ou moins facilement utilisée par le processus de biosynthèse des protéines dans les cellules de l’organisme. Les protéines sont la principale source d’azote dans les aliments

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6
Q

comment se fait l’absorption et la digestion des protéines

A

dia 43

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7
Q

comment se fait la digestion et l’absorption des protéines

A

endopeptidase

exopeptidase

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8
Q

digestion endopeptidase

A

action sur liens peptidiques internes
◦Pepsine (estomac)
◦Trypsine/élastase/chymotrypsine (pancréas)

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9
Q

digestion exopeptidase

A

action sur AA des extrémités
◦Carboxypeptidases (extrémité carboxyle)
◦Aminopeptidases(extrémité amine)

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10
Q

qu’est ce qui est libéré lors de la digestion des protéines

A

–acides aminés

–di-et tripeptides

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11
Q

qu’est ce qui termine le travail de la digestion

A

Les enzymes de la bordure en brosse finissent le travail de digestion en produisant des acides aminés qui sont absorbés par l’entérocyte
◦Les AA sont cotransportés de façon active pour transiter dans l’entérocytes et ils seront libérés dans la circulation

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12
Q

expliquez le schéma général du métabolisme protéique

A

dia 46

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13
Q

définition des micronutriments

A

Nutriments sans valeur énergétique, mais vitaux pour notre organisme. Ils regroupent les vitamines, les minéraux et les oligo-éléments. Ils sont actifs à de très faibles doses

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14
Q

développement d’une déficience en micronutriments

A

dia 48

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15
Q

quels sont les groupes à risque de carence en micronutriments

A

Grossesse

nourrissons

> 50 ans

Malabsorption:

  • Chirbariatrique
  • Biermer
  • Crohn, IBD,

maladie
coeliaque

Ostéopénie

Dégénérescence maculaire

Prisechronique IPP

Metformine

Régimes restrictifs

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16
Q

les vitamines

A

Composés organiques, sans valeur énergétique intrinsèque, présents en faible quantité dans la nourriture, apport exogène nécessaire au maintien de la santé
Incapacité de synthèse endogène (ou insuffisante)
Nécessité de conversiondans l’organisme en forme métaboliquement active

17
Q

déficiences vitaminiques

A

Déficit d’apport
Malabsorption (A, D, E, K -liposolubles)
Atteinte organique
•Exemple: vitamine D

18
Q

y’a de groupes de vitamines

A

Liposolubles (A,D,E,K):

Hydrosolubles:

19
Q

vit liposolubles

A

peu solubles dans l’eau
◦Utilisent voies absorption intestinale, de transport et d’excrétion des lipides alimentaires
◦Stockées dans divers organes, toxicité en cas d’accumulation

20
Q

vit hydrosolubles

A

8 vitamines du groupe B et vitamine C
◦Ne s’accumulent pas (quelques rares exceptions)
◦Facilement excrétées (voie rénale)

21
Q

description de la vit A ?

A

composés naturels présentant une activité biologique comparable à celle du rétinol
Transport par retinolbinding protein(RBP)

22
Q

action physiologique de la vit A

A

Pigments visuels

Développement foetal, Croissance et différenciation cellulaire

23
Q

sources alimentaires de la vit A

A

Légumes jaunes et fruits -carottes

Foie veau –morue, produits laitiers, beurre

24
Q

signes de carence de la vit A

A

Cécité nocturne, xérophtalmie, sécheresse peau et muqueuse

Risque sirégime/malabsorption lipides

25
Q

signes de toxicité de la vit A

A

Tératogénicité–Ostéoporose -Céphalées

Alopécie –Stéatose -Cancer du poumon (fumeurs / asbeste)

26
Q

dosage de la vit A

A

Rétinol plasmatique(ER)mauvais reflet des réserves -Isotopes stables

27
Q

description de la vit D

A

Dehydrocholesterol+ UV
Cholecalciferol–ergocalciferol
25-Hydroxylation (foie) puis 1-OH (rein)

28
Q

actions physiologiques de la vit D

A

Métabolisme phosphocalcique,hormonal, trophique,immuno-modulateur
régulateur de gènes

29
Q

sources alimentaires de la vit D

A

Poissonsgras, foie, matières grasses

30
Q

signes de carence de la vit D

A

Defautde minéralisation (ostéomalacie –rachitisme) -Hypotonie musculaire
Hypocalcémie-hypocalciurie -Hypophosphatémie
Augmentation des Phosphatases alcalines
Augmentation de la concentration en PTH

31
Q

signes de toxicité de la vit D

A

Hypercalcémie -hyperphosphatémie

32
Q

dosage de la vit D

A

25-OH vit D plasmatique