Acide aminée Flashcards
1
Q
Décrire la structure des acides aminés.
A
- Groupement amine primaire
- Groupement carboxyle
- Atome d’hydrogène
- Chaine latérale
2
Q
Que se passe-t-il lorsque les groupement amine et carboxyle sont à pH physiologique?
A
Il sont ionisé
3
Q
Comment se forme le lien peptidique?
A
- Polymérisation d’acides aminée
- Déshydratation
- Lien peptidique entre CO et NH
4
Q
Que fait intervenir le lien peptidique?
A
Carbone alpha qui devient un centre stéréogène
5
Q
Qu’est ce qui permet la formation de ponts disulfures?
A
La réaction de 2 groupement thiol
6
Q
Quel rôle important jouent les ponts disulfure?
A
La stabilisation de la structures des protéines.
7
Q
Les AA ont tous une ______ ______ à l’exception de la glycine.
A
Les AA ont tous une activité optique à l’exception de la glycine.
8
Q
Expliquer ce qu’est un composé chiral.
A
Un composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan.
9
Q
V ou F? Le carbone alpha est asymétrique.
A
Vrai, il porte 4 groupement différents
10
Q
Quel sont les deux type d’isomère possible?
A
Dextrogyre et levogyre
11
Q
Quel est la configuration des acides aminée dérivés de protéines?
A
Lévogyre
12
Q
Décrire la projection de fisher.
A
Projection plate
13
Q
Qu’est ce qu’un mélange racémique?
A
Quantité égale des deux isomères.
14
Q
Donner des exemples de rôles des protéine de fonction.
A
- Catalyse
- Transport
- Régulation de l’expression génétique
- Protection
15
Q
Donner un exemple de rôle de protéine de structure.
A
Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.
16
Q
Quel sont les 4 niveau d’organisation de la structure tridimensionnelle des protéines?
A
- Primaire
- Secondaire
- Tertiaire
- Quaternaire
17
Q
Qu’est ce qu’établie la structure des protéines?
A
Leur fonction
18
Q
Qu’est ce que la structure primaire?
A
C’est la séquence d’acide aminée dans une protéine.
19
Q
Quel est la fonction de la structure primaire?
A
Essentielle à la fonction de la protéine, directement lié au génome. Mutation dans le génome = modification dans la structure primaire = Perte/gain de fonction de la protéine
20
Q
Quel sont les deux extrémités de la structure primaire des protéines?
A
N-terminal (NH2) et C-terminal (COOH)
21
Q
Quel est la conformation de la majorité des liens peptidique?
A
Conformation trans
22
Q
Qu’est ce qui se trouve de part et d’autre de la liaison peptidique?
A
Carbone alfa
23
Q
Décrire la structure du lien peptidique primaire.
A
Rigide et plane
24
Q
Quel chaine ne sont pas inclus dans le squelette?
A
Chaine latérale des acides aminés
25
Dans quel type de chaine les atomes participent aux liens peptidique?
Chaine principale
26
Décrire la structure secondaire.
Torsion et interférence stérique
27
V ou F? La chaine peptidique est statique.
Faux
28
Que limite l'angle de torsion?
L'encombrement stérique des résidus des acides aminés.
29
Qu'influence les force de torsion?
La structure tridimensionnelle de la protéine.
30
Expliquer la structure secondaire de l'hélice alfa.
- En forme de spirale
- Stabilisée par pont hydrogène
- 3.6 AA par tour
- En moyenne 12 AA au total
31
Expliquer la structure secondaire du feuillet beta.
- Stabilisée par des liaisons hydrogène entre les AA distant
| - Parallèle ou antiparallèle
32
Comment se nomme la structure supersecondaire?
Motif
33
Décrire les motifs.
- Combinaison particulière de structure secondaire
| - Peut constituer une signature pour une fonction précise
34
Par quoi est stabilisé la structure tertiaire?
- Liaison hydrophobes
- Force électrostatique
- Pont disulfures
- Liaisons peptidique
35
Qu'est ce que la structure tertiaire?
Repliement global de toutes les structures secondaire et superstructure.
36
Qu'est ce que le domaine protéique?
Protéines de plus de 200 acides aminées forment des structurent appelées domaine. Il est formé par la structure tertiaire.
37
Nommer des exemples de fonctions des domaines.
- Activités enzymatique
- Pore membranaire
- Interaction moléculaire
38
Décrire la structure quaternaire.
Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides.
39
Quel est l'importance de la structure?
- Repliement processus complexe
- Confère à la protéine sa fonction, son activité
- Protéines mal replié habituellement dégradée
40
Que se passe-t-il si une protéine mal replié n'est pas dégradée?
- Accumulation de protéines mal repliées
| - Implication dans diverses maladies
41
Nommer des caractéristique des protéines fibreuse.
- Rôle primordial dans le maintien de l'intégrité tissulaire
- Insoluble dans l'eau
- Constituant de la matrice extracellulaire
42
Quel est la protéine la plus abondante du corps humain?
Collagène (25%)
43
Quel structure du collagène subit des modifications post-traductionnelle?
Structure primaire
44
Décrire la structure secondaire du collagène.
- Hélice alfa particulière
- Répulsion stérique entre les cycle de proline et de l'hydroxyproline
- S'associent pour formé une triple hélice
45
Quel sont les caractéristiques de la kératine?
- 2 Hélices droites enroulées l'une autour de l'autre
| - Hélice particulière: "super hélice gauche"
46
De quoi compose la kératine?
Le cytosquelette (filament intermédiaire)
47
Quel est le rôle des catalyseurs biologiques?
Transforment les molécules
48
Quel sont les caractéristiques des enzymes?
- Produit par l'organisme pour favoriser réaction chimique
- Accélèrent vitesse de réaction
- Restent inchangés
- Agit de façon sélectives
- Millier d'enzyme différent
49
Dans quoi les enzymes sont hautement spécifique?
- Liaison avec leur substrat
| - Réaction qu'elles catalysent
50
Expliquer la spécificité qui est conféré par le site de liaison.
Immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l'enzyme
51
Expliquer le principe de la clé et de la serrure.
- Complémentarité géométrique
| - Complémentarité électronique
52
Qu'est ce que l'enzyme simple?
Une seul chaine polypeptidique et aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
53
Que requiert un holoenzyme?
Cofacteur
54
Comment se nomme un enzyme sans cofacteur?
Apoenzyme
55
Quel sont les deux type de holoenzyme?
- Organique (coenzyme)
| - Inorganique (ion métalliques
56
V ou F? Sans cofacteur l'apoenzyme est active.
Faux, elle est inactive.
57
Quel réaction les enzymes seuls ne peuvent catalyser?
- Oxydoréduction
| - Transfert de groupement fonctionnel
58
Dans les coenzyme qu'est ce qui est modifié par la réaction enzymatique à laquelle ils participent?
Leur structure chimique
59
Donner des exemples de coenzymes?
- Co-substrats
| - Groupement prosthétiques
60
Comment est associé le co-substrat à l'enzyme?
Transitoire
61
Aves le co-substrat, qu'est ce qui est catalysé par une autre enzyme?
Le retour à sa forme initial
62
Quel liaison lie l'enzyme au groupement prosthétique?
Liaison covalente (associé en permanance)
63
Que nécessite le retour à la forme initial du groupement prothétique?
Une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.
64
Qu'étudie la cinétique enzymatique?
La relation entre la vitesse d'une réaction et les concentration des réactifs et des produits.
65
À quoi s'intéresse la cinétique enzymatique?
Aux éléments qui influence les vitesses de réaction: Concentration du substrat et de l'enzyme et condition réactionnelle (pH, température)
66
Que caractérise la cinétique enzymatique?
L'efficacité de l'enzyme
67
Si le substrat augmente, la réaction se fait beaucoup _____ _________.
Si le substrat augmente, la réaction se fait beaucoup plus rapidement.
68
Si le substrat diminue, la réaction se fait _____ _________.
Si le substrat augmente, la réaction se fait moins rapidement.
69
Quel est la température optimal pour les réaction enzymatique?
35-40
70
Que se passe-t-il avec les enzymes au dessus de 40 degrés?
Elle se dénature.
71
Qu'affecte le pH dans la réaction enzymatique?
- Vitesse réactionnelle
| - Dénaturation de l'enzyme
72
Comment se nomme le modèle de réaction enzymatique?
Michaelis et Menten
73
Donner les composante et signification de la formule de Michaelis et Menten.
```
E: Enzyme
S: Substrat
ES: Complexe substrat-enzyme
P: Produit
K1,K2,K3: Constante de vitesse réactionnelle
```
74
Que décrit l'équation de Michaelis et Menten
La variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat.
75
Que reflète le Km?
L'affinité de l'enzyme avec son substrat. Plus il est petit, plus l'affinité sera grande.
76
La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?
La concentration d'enzyme présente
77
V ou F? La cinétique enzymatique ne permet pas d'identifier un mécanisme réactionnel.
Vrai
78
Quel sont la majorité des réaction à plusieurs substrat?
Des transfert de groupement fonctionnel d'une molécule à l'autre.
79
Que sont les deux types de réaction à 2 substrat?
- Réaction séquentielles: ordonnées ou aléatoire
| - Réaction ping-pong
80
Expliquer la réaction séquentielle ordonnées.
Liaison du premier substrat est requise pour la liaison du deuxième substrat.
81
Expliquer la réaction séquentielle aléatoire.
Les deux sites de liaison pour le substrat sont disponible simultanément pour l'enzyme.
82
Expliquer la réaction ping-pong.
Les 2 substrat ne se rencontre jamais à la surface de l'enzyme. Aussi, il implique une modification de l'enzyme.
83
Que font les inhibiteur?
- Se fixe à une enzyme et diminue son activité
- Empêche la formation de complexe du ES
- Empêche la séparation de l'enzyme et du produit
84
Quel sont les deux classement d'inhibiteur?
- Naturels (poison, venin)
| - Chimiques (drogues, médicaments)
85
Nommer les deux types d'inhibiteur.
Compétitif et non-compétitif
86
Avec qui entre en compétition l'inhibiteur?
Substrat naturel de l'enzyme
87
Quel sont les caractéristique de l'inhibiteur compétitif?
- Ressemblance structural avec le substrat
| - Bloque le site actif de l'enzyme
88
V ou F? L'ajout d'inhibiteur compétitif n'a pas d'effet sur le Vmax.
Vrai, si la concentration de substrat est assez élevée, la réaction atteindra Vmax même en présence d'in inhibiteur.
89
Comment est la liaison entre l'inhibiteur compétitif et l'enzyme?
Réversible
90
Quel est l'effet de l'inhibiteur compétitif sur Km?
Il l'augmentera, car on à besoin d'une plus grande concentration de substrat pour atteindre 1/2 Vmax.
91
Donner un exemple d'inhibiteur compétitif.
Statine: inhibition de la synthèse du cholestérol.
92
Quel sont les liaisons possibles avec l'inhibiteur non-compétitif?
- Inhibiteur et substrat se lie sur différent site de l'enzyme
- Inhibiteur ce lie soit à l'enzyme ou au complexe ES
93
Quel effet ont les inhibiteur non compétitif sur Vmax?
Il le diminue, l'augmentation de la concentration du substrat n'a aucun effet sur l'action de l'inhibiteur
94
V ou F? L'inhibiteur non-compétitif ne change pas Km.
Vrai, ils n'interfèrent pas dans la liaison substrat et enzyme
95
Donner un exemple d'inhibiteur non compétitif.
Beta-lactamines (pénicilline)
96
Comment fonctionnent la pénicilline?
- Inhibe enzyme transpeptidase
- Empêche à formation de la paroi cellulaire de la bactérie
- Bactérie deviennent plus susceptible au choc osmotique
97
Par quoi est régulées l'enzyme?
Effecteur
98
Comment se lie les effecteur allostérique?
De façon covalente au site de régulation.
99
Que modifie la présence de l'effecteur allostérique?
L'affinité de l'enzyme pour son substrat et l'efficacité de l'enzyme elle-même. Aussi elle peuvent catalyser l'étape limitante d'une voie métabolique.
100
Qu'est ce que l'effecteur inhibiteur et activateur?
L'inhibiteur est l'enzyme sous sa forme inactive alors que l'activateur est sous sa forme active.
101
Quel sont les caractéristique de la régulation par modification covalente (phosphorylation)?
- Addition ou soustraction d'un groupement phosphate
- Sur résidu d'acide aminée spécifique sur l'enzyme
- Phosphorylation enzymatique est l'une des régulation les plus importante
102
Par qui est catalysée la phosphorylation?
Les kinases
103
Qu'utilise les kinase comme donneur de phosphate?
ATP
104
Par quoi est catalysée le déphosphorylation?
Phosphatases
105
Qu'hydrolyse les phosphatases?
La liaison phosphate
