B Aminosäuren Und Proteine Flashcards Preview

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Flashcards in B Aminosäuren Und Proteine Deck (15):
1

Nach welchen Kriterien lassen sich Aminosäuren einteilen?

Nach essentiell und nicht essentiell (es gibt auch semiessentiell).
Sowie nach ihrer Funktion, die durch ihre Endgruppen bestimmt werden: unpolar/hydrophob, hydrophil-basisch, hydrophil-polar/neutral, hydrophil-sauer

2

Wie viele für Menschen essenzielle Aminosäuren gibt es und wie kommt ein Körper an diese heran?

Es gibt acht essenzielle AS: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin
Der Mensch nimmt diese über die Nahrung auf (Pflanzen, Hülsenfrüchte, Getreide...)

3

Welche Aminosäuren befinden sich bevorzugt an welchen Stellen im Protein?

Polar/Basisch/Sauer: außen
Unpolar/Hydrophob: innen

4

Nennen Sie ein Aminosäurederivat mit einer physiologischen Wirkung.

-Amphetamin/Metamphitamin: Derivat des Phenylalanins
-Serotonin: Derivat des Tryptophans
-Dopamine, Adrenalin: Derivate des Tyrosins

5

Beschreiben Sie die vier hierarchischen Strukturen von Proteinen und geben Sie Beispiele.

-Primärstruktur: lineares Heteropolymer mit definierter Länge (Bsp: Aminosäurekette)
-Sekundärstruktur: alpha-Helix und beta-Faltblatt als spontane Überstrukturen der Primärstruktur (Bsp: Kollagen)
-Tertiärstruktur: prästrukturierte Sekundärstruktur faltet sich in der Regel zu einer spezifischen dreidimensionalen Struktur (Bsp: Keratin)
-Quartiärstruktur: Zusammenlagerung von mehreren Tertiärstrukturen (Bsp: Insulin)

6

Warum sind die Strukturen von Proteinen stabil? Nennen und vergleichen Sie die vorherrschenden Wechselwirkungen und geben Sie ungefähre Werte an.

-kovalente Bindung: Disulfidbrücke (200 kJ/mol)
-elektrostatische WW: ionische Bindung polarer AS (20 kJ/mol)
-H-Brückenbindung: in alpha-Helix, oder zwischen sauren und basischen AS (20 kJ/mol)
-van-der-Waals-WW: zwischen unpolaren, hydrophoben AS (2 kJ/mol)
-Hdrophober Effekt (s.o.)

7

Beschreiben Sie drei bekannte Modelle zur Proteinfaltung.

-Nucleation-condensation-Modell: Bildung einiger Nukleationskerne, um die herum der Rest der Struktur wächst.
-Framework-Modell: Zunächst bilden sich spontan die Sekundärstrukturelemente. Anschließend ordnen diese sich im geschwindigkeitsbestimmenden Schritt zur dreidimensionalen Struktur.
-Hydrophober Kollaps: Der hydrophobe Effekt ist die Treibkraft. Das Wasser wird durch diesem Effekt unspezifisch verdrängt. Anschließend ordnet sich der „kollabierte“ Zustand zur Tertiärstruktur, dieser Schritt ist geschwindigkeitsbestimmend.

8

Welche Aufgabe hat ein Chaperone?

Chaperone können Fehlfaltugungen von Proteinen unter Energiezufuhr korrigieren.Sie sind auch Proteine und binden vorübergehend an Faltungsintermediate, assistieren dadurch beim Faltungsprozess.

9

Welche Funktion besitzen Proteine?

Katalyse: Herabsetzen der Aktivierungsenergie

Speicherung: Ionen, kleine Moleküle und Metabolite werden komplexiert (Hämoglobin, Serum-Albumine)

Transport: von unterschiedlichsten Substraten (e- bis zum Makromolekül) Sie bilden Membranporen oder arbeiten als Pumpen.

Messenger: Proteine sind an der Transmission zellulärer Signale beteiligt. (Rezeptoren-Liganden, Hormone etc.)

Antikörper: Produktion hochspezifischer Antikörper

Struktur: Mechanische Stabilität von Zellen durch Netzwerk von Protein Filamenten (Haare, Collagen etc.)

10

Was zeigt das bekannte Anfinsen-Experiment?

Anfinsen hat in einem klassischen Experiment die Verbindung zwischen Primärstruktur und Tertiärstruktur nachgewiesen. In dem Experiment wurde Ribonuclease mit Harnstoff und Dimercaptoethanol behandelt, welche die stabilisierenden Verbindungen auflösten, daraufhin faltete sich das Protein in eine zufällige Form. Anschließend wurden die Chemikalien durch Abdialysieren entfernt und das Protein begann seine vorherige Form wieder anzunehmen. Das Experiment zeigte, das die primäre Struktur des Proteins alle Informationen beinhaltet, welche für die 3D Form notwendig sind. (jedenfalls für das von Anfinsen gewählte Protein traf dies zu)

11

Woran sind amyloide Plaques zu erkennen?
Wie entstehen sie?
Nennen Sie Beispiele für Erkrankungen die darauf beruhen.

Mikroskopisch erkennbar da sie unlöslich sind. Wenn Proteine sich falsch falten und in hoch geordnete Aggregate überführt werden (Amyloide), entziehen sich diese der zellulären Qualitätskontrolle und damit dem Abbau (weil sie nicht
mehr löslich sind). Sie lagern sich in der Zelle ab, da sie unlöslich sind (Plaques).
Nachgewiesen sind sie bei den Krankheiten Alzheimer, BSE, Parkinson, verschiedenen Demenztypen, Huntingtonkrankheit (früher Veitstanz, Bewegungsstörung mit psychischen Symptomen), u.a.
Wichtig noch: Die Amyloiden Strukturen sind energetisch niedriger als die nativen. Daher kommt es auch nicht zur Rückfaltung.

12

Warum existieren in biologischen Systemen nur L-Aminosäuren?

2. VL

13

Mit welchem Experiment kann der fundamentale Unterschied zwischen D- und L-Aminosäuren nachgewiesen werden?

2. VL

14

Proteine werden durch einen Überschuss an Basen und Säuren denaturiert. Welche molekularen Interaktionen werden dabei beeinflusst? Nennen Sie weitere Möglichkeiten um Proteine zu denaturieren.

Säuren Basen beeinflussen Wasserstoffbrückenbindungen und Dipol WW durch polare WW.
Andere: Hitze, mechanische Belastung (Ultraschall), starke Änderung der Ionenstärke des Lsgm., Bestrahlung (Laser, THz).

15

Auf wie viele Arten können sich die vier Untereinheiten A, A und B, B zu einem gemeinsamen Protein zusammenlagern?

7
Ein Tetraeder, zwei Quadrate, vier lineare Kombinationen.