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BioStruct1 > Chapitre 6 > Flashcards

Chapitre 6 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine conjuguée?

A

Protéine qui a besoin d’une composante non protéique pour son activité.

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Q

qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

A

C’est une protéine conjuguée où la portion protéique est absente.

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3
Q

qu’est-ce qu’un holoenzyme?

A

protéine conjuguée où la portion non protéique est présente

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4
Q

Comment appelle-t-on un co-facteur qui est une molécule inorganique?

A

Ions essentiels

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5
Q

Comment appelle-t-on un co-facteur qui est une molécule organique?

A

coenzyme

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6
Q

qu’est-ce qu’un cosubstrat?

A

coenzyme faiblement fixé à l’apoenzyme par des liaisons non-covalentes

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7
Q

Comment sont fixés les groupement prosthétique?

A

Ils sont fortement liés à l’enzyme par des liaisons covalentes.

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8
Q

Où les animaux puisent-ils les ressources nécessaires pour la fabrication de coenzyme?

A

Dans les vitamines

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9
Q

Comment les enzymes influent sur une réaction? (vitesse de rxn, équilibre, cinétique, thermodynamique…)

A

Augmentent la vitesse de réaction
Influent la cinétique
N’altère pas l’équilibre
Aucune influence sur la thermodynamique de la réaction

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10
Q

Quelles sont les 3 propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs chimiques?

A

Les réactions catalysés par des enzymes sont 10^3 à 10^20 fois plus rapides que les réactions non catalysées (plus efficaces dans les conditions propices à la vie)

Les enzymes sont hautement spécifiques
(spécificité de substrat et spécificité de réaction)

Plusieurs enzymes sont régulés
(ajustent leur activité catalytique pour réagir aux besoins métaboliques momentanés)

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11
Q

qu’est-ce que l’énergie libre d’activation?

A

quantité minimale d’énergie libre requise pour effectuer une réaction.
Synonyme: barrière d’activation
quantité d’énergie minimale requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial a son état de transition

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12
Q

Qu’est-ce que l’état de transition?

A

État de réactivité
Extrêmement instable
Arrangement particulier des atomes dans lequel un lien chimique est entrain de se briser ou de se créer

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13
Q

l’énergie libre d’activation est inversement proportionnelle à _____________ ?

A

la vitesse de la réaction

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14
Q

De quoi dépend la vitesse de réaction?

A

Orientation des molécules
Énergie libre disponible
Nombre de collision entre les molécules

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15
Q

Comment une enzyme augmente la vitesse de réaction?

A

En diminuant la barrière d’activation

(augmentation locale de la concentration des réactifs et positionnement favorable des molécules de substrat.

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16
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzyme?

A 
Oxydoréductase
Transférase
Hydrolase
Lyase
Isomérase
Ligase
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17
Q

Comment agissent les oxydoréductases ?

A

catalysent les réactions d’oxydoréduction (transfert d’un électron entre un donneur et un accepteur d’électron, généralement accompagné de la perte ou du gain d’un H ou d’un O)

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18
Q

Comment agissent les transférases ?

A

Catalysent les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atome? (coenzyme généralement requis)

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19
Q

Comment agissent les hydrolases ?

A

Cataysent les réactions d’hydrolyse

brin d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau

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20
Q

Comment agissent les lyases ?

A

Catalysent la formation d’une double liaison associé à l’élimination d’un atome/groupement OU bris d’une double liaison par l’addition d’un atome/groupe.

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21
Q

Comment agissent les isomérases ?

A

Catalysent les réarrangement intramoléculaire

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22
Q

Comment agissent les ligases ?

A

Catalysent la formation de liens covalents entre 2 molécules utilisant l’énergie de l’ATP

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23
Q

Comment se caractérise la réaction d’oxydation?

A

Perte d’un électron (hydrogène)

Gain d’un oxygène

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24
Q

Comment se caractérise la réaction de réduction?

A

Gain d’un électron (hydrogène)

Perte d’un oxygène

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25
Q

Quels sont les rôles du site actif d’un enzyme?

A

Fixation du substrat

Catalyse de la réaction

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26
Q

La spécificité d’un enzyme pour son substrat résulte de quoi?

A

reconnaissance moléculaire par complémentarité de structure
caractère électrique
site actif vs celui du substrat

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27
Q

Dans le modèle clé/serrure, que représentent la clé, la serrure et le trou de la serrure?

A

Clé: Substrat
Serrure: Enzyme
Trou de la serrure: Site actif

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28
Q

Dans le modèle de la clé/serrure, comment est la structure de l’enzyme et de son substrat?

A

La structure est fixe

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29
Q

Quel modèle prend en compte la souplesse structurale?

A

Le modèle de l’ajustement induit

30
Q

Décrivez le principe du modèle de l’ajustement induit?

A

Variation moderne du mécanisme clé/serrure.
Les interactions entre le substrat et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif. L’enzyme et le substrat adaptent leur forme pour mieux s’ajuster l’un à l’autre

31
Q

En chimie organique, à quel pourcentage doit s’élever le rendement pour être considéré comme un succès?

A

de 30 à 50%

32
Q

Qu’est-ce qui permet la dissociation du complexe E-P ?

A

La perte de complémentarité entre les structures

33
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique?

A

molécule ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe E-S ou en bloquant la réaction chimique menant à la formation des produits.

34
Q

Quels sont les 3 types d’inhibition réversible?

A

Inhibition compétitive (et compétitive non classique)
Inhibition non compétitive
Inhibition incompétitive

35
Q

Quels sont les effets de l’inhibition compétitive?

A

En général, il bloque l’accès au véritable substrat.
Non-classique: déformation du site actif
Augmentation de la Km
Vmax inchangée

36
Q

Quels sont les effets de l’inhibition non compétitive?

A 
se lie ailleurs que sur le site actif
l'affinité de l'enzyme pour son substrat reste la même
Forme le complexe E-S-I qui est inactif
Km inchangée
Diminution de la Vmax
37
Q

Quels sont les effets de l’inhibition incompétitive?

A

Se lie au complexe E-S seulement
Diminution des Km et Vmax
Ratio Vmax/Km inchangé

38
Q

Vrai ou Faux

Certains types d’inhibiteurs sont permanents et forment des liens non-covalents

A

Faux

Certains son permanents, mais ils forment des liens covalents

39
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction chimique?

3 facteurs

A

La concentration du substrat (et du cofacteur s’il y a lieu)
La concentration de l’enzyme
L’activité catalytique de l’enzyme

40
Q

De quoi dépend la concentration d’une enzyme?

A

Vitesse à laquelle est synthétisée et dégradée.

41
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique et quelle est son avantage?

A

Régulation de l’activité d’une protéine par la modification de sa structure 3D.
Permet l’adaptation la plus rapide aux conditions locales.

42
Q

Par quoi la structure 3D d’une protéine allostérique peut-elle être modulée?

A

par les effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques.
Activateurs: augmentent l’activité de l’enzyme
Inhibiteur: diminuent l’activité de l’enzyme

43
Q

Que sont les modifications covalentes?

A

Ce sont le produit de réaction enzymatique. Ils peuvent moduler l’activité des enzymes

44
Q

Nommer différents types de modifications covalentes réversibles et expliquer leur mécanisme d’action?

A

Phosphorylation/déphosphorylation
(+ fréquente). les kinases (transférases) sont responsables de la phosphorylation.Les phosphatases (hydrolases) sont responsables de la déphosphorylation

45
Q

Nommez différents types de modifications covalentes non-réversibles

A

Les zymogènes (forme inactive des enzymes) sont activés par la coupure d’un de leur liens convalents.

46
Q

Qu’est-ce qui caractérise les enzymes allostériques généralement?

A
  • Structure quaternaire
  • Nombre pair de sous-unités (chacune pouvant fixer une molécule de substrat)
    • Les sous unités possèdent aussi des sites allostériques pour effecteurs.
47
Q

Quel est le principe de la régulation allostérique?

A

Lorsqu’un ligand lie un site allostérique d’une sous-unités, cette dernière change de conformation. Ce changement modifie les interactions entre les sous-unités ce qui affecte l’affinité de l’enzyme pour le substrat.

48
Q

Comment est la courbe de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat pour les enzymes allostériques? Pourquoi?

A

La courbe est de forme sigmoïdale

l’affinité pour le substrat est modifiée et modifie également l’affinité des autres sous-unités.

49
Q

Quels sont les 2 types d’affinités qu’on peut rencontrer lors de la régulation allostérique et comment se caractérisent ces phénomènes?

A

Effet coopératif positif: affinité pour le substrat augmente (phénomène homotrope: le substrat a un effet sur sa propre liaison de l’enzyme))
Effet coopératif négatif: affinité pour le substrat diminue (phénomène

50
Q

de quel type de phénomène est l’effet allostérique? Pourquoi?

A

Phénomène hétérotrope
C’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat. Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut activer ou inhiber la réaction.

51
Q

Comment appelle-t-on le changement de conformation d’une enzyme allostérique et quelles sont les 2 types de conformations qu’elle peut avoir?

A

Transition allostérique
Conformation R: état actif: forte affinité pour le substrat
Conformation T: état inactif, faible affinité pour le substrat

52
Q

Quels sont les 2 modèles proposés pour expliquer la transition entre les conformations R et T?

A

Modèle concerté: toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation

Modèle séquentiel: Les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation. Le changement de conformation ne se propage pas nécessairement d’une sous-unité à l’autre.

53
Q

Vrai ou Faux

l’hémoglobine est une protéine allostérique

A

Vrai

54
Q

Que sont les intermédiaires métaboliques?

A

Les différents produits formés avant d’arriver au produit final.

55
Q

Quelle est la différence entre un intermédiaire métabolique et un état de transition?

A

l’intermédiaire métabolique est assez stable pour être détecté. Sa durée de vie est beaucoup plus longue

56
Q

Qu’est-ce que le sentier métabolique?

A

Ensemble des enzymes menant à la formation du produit final.

57
Q

Vrai ou Faux

Une même enzyme peut catalyser plus d’une réaction dans un même sentier métabolique?

A

Vrai

58
Q

Qu’est-ce qui assure la localisation dans la même région du cytoplasme les enzymes nécessaires au sentier métabolique?

A

Les complexes multienzymatiques

Les protéines multifonctionnelles

59
Q

Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique?

A

Pour comprendre le fonctionnement de l’enzyme

-Spécificité, Efficacité, Mécanisme catalytique, Inhibition et régulation

60
Q

Comment est la courbe de vitesse initiale en fonctiojn de la concentration de substrat pour la plupart des enzymes?

A

En forme d’hyperbole

61
Q

Que permet de mesurer la Km?
Que veut dire une faible Km?
et une forte Km?

A

l’affinité
Faible Km = forte affinité
Forte Km = faible affinité
La Km est inversement proportionnelle à l’affinité

62
Q

À quoi correspond la constante catalytique?

A

au nombre de mol de substrat transformées en produit par unité de temps pour une mole d’enzyme à vitesse maximale
Kcat = Vmax/ [E]

63
Q

À quelle valeur le ratio Kcat/Km est maximal? Que représente cette valeur

A

Entre 10^8 et 10^9

À cette valeur, la vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale.

64
Q

Comment est la courbe de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat d’une réaction chimique non catalysée?

A

Droite passant par 0.0

65
Q

Dans un organisme, comment est modulé l’activité des enzymes?

A

par allostérie ou modification covalentes

66
Q

Quelle forme d’adaptation est la plus rapide pour répondre aux conditions locales?

A

allostérie

67
Q

De quelle façon se lient les modulateurs allostériques?

A

Par des liens non-covalents

68
Q

Vrai ou Faux

la synthèse de dégradation des protéines est un processus plus rapide que les modifications covalentes.

A

Faux

Les modifications covalentes sont plus rapides

69
Q

Qu’est-ce qu’un site allostérique?

A

Site sur une protéine allostérique qui lie un effecteur pour effectuer un changement de conformation

70
Q

Nommez 1 effet homotrope et expliquer pourquoi il en est ainsi

A

Effet coopératif

la liaison d’un substrat à un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une sous-unité adjacente.

71
Q

Nommez 1 effet hétérotrope et expliquez son mécanisme.

A

Effet allostérique
la liaison de l’effecteur à un effet sur la fixation du substrat. Sa liaison entraîne un changement de conformation qui a un effet positif ou négatif sur la réaction.

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