chp8 enzymes Flashcards
(85 cards)
1
Q
what are enzymes
A
= βιολογικοί καταλύτες, κυρίως πρωτεΐνες αλλά όχι αποκλειστικά
2
Q
what are the 2 main characteristics of enzymes + how they got it
A
- καταλυτική ισχύς
- εξειδίκευση due to the active site (ενεργό κέντρο)
3
Q
ΤΙ ΑΚΡΙΒΩΣ ΚΑΝΟΥΝ ΤΑ ΕΝΖΥΜΑ;
A
- Τα ένζυμα καταλύουν αντιδράσεις με το να σταθεροποιούν τις μεταβατικές καταστάσεις = enzyme-substrate complex, τις υψηλότερες ενεργειακά στερεοδιατάξεις στις πορείες των αντιδράσεων
- each enzyme stabilizes a specific transition state, which causes a specific reaction.
4
Q
give 2 eg of an enzyme used in the body
A
1) η απλή αντίδραση ενυδάτωσης διοξειδίου του άνθρακα που
είδαμε στα ερυθρά αιμοσφαίρια, καταλύεται από το ένζυμο ανθρακική ανυδράση
2) Πρωτεολυτικά ένζυμα in vivo causes the διάσπαση πεπτιδικού δεσμού into its carboxylic + amine group
5
Q
what are the αντιδρώντα στις ενζυμικές αντιδράσεις
A
υποστρώματα
6
Q
what is the specificity of the enzyme caused by
A
στην ακριβή αλληλεπίδραση υποστρώματος και ενζύμου, η οποία με τη σειρά της οφείλεται στην τρισδιάστατη δομή του ενζύμου
7
Q
name the 3 types of enzyme shapes + describe
A
- ριβοένζυμα = από RNA
- Απλές σφαιροπρωτείνες = αποτελούνται μόνο από αμινοξέα
- Ολοένζυμα = αποτελούνται από ένα πρωτεϊνικό τμήμα (αποένζυμο) και από ένα μη πρωτεϊνικό τμήμα (συμπαράγοντας)
8
Q
what are the Συμπαράγοντες made of exactly
A
- μέταλλα ή
- μικρά οργανικά μόρια = συνένζυμα
and either one can also have vitamins with it
9
Q
what can the συνένζυμα be also called
A
Αν τα συνένζυμα είναι σφιχτά προσδεδεμένα στο αποένζυμο
λέγονται προσθετικές ομάδες
10
Q
what’s the role of Συμπαράγοντες
A
= μικρά μόρια που εκτελούν αντιδράσεις που δεν μπορούν
να πραγματοποιηθούν από τα 20 αμινοξέα
11
Q
what is an ολοένζυμο
A
= Aποένζυμο + συμπαράγοντας
12
Q
ΓΙΑΤΙ Η ΑΒΙΤΑΜΙΝΩΣΗ ΠΡΟΚΑΛΕΙ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΑ ΣΤΟΝ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟ ΕΝΟΣ ΑΝΘΡΩΠΟΥ;
A
- Το μεταβολισμός χωρίζεται στον aναβολισμό και καταβολισμό - βιταμίνες είναι τμήματα συνενζύμων που είναι απαραίτητα για να λειτουργήσει τέλειο το ολοένζυμο —> άρα τις αντιδράσεις του μεταβολισμού δεν δουλεύουν χωρίς βιταμίνες για αυτό την αβιταμίνωση προκαλεί προβλήματα στο μεταβολισμό.
13
Q
briefly explain how enzymes work to produce the product
A
χρησιμοποιώντας ολόκληρο το απόθεμα των ενδομοριακών
τους δυνάμεων, φέρνουν μαζί τα υποστρώματα σε έναν άριστο
προσανατολισμό, που είναι η προετοιμασία για τον σχηματισμό και τη διάσπαση χημικών δεσμών (they use the intramolecular forces they bring the substrates together to either break or from new bonds)
14
Q
what is the Βασική λειτουργία έμβιων οργανισμών
A
μετατρέπουν μια μορφή ενέργειας σε άλλη
15
Q
how can we explain enzymes function using thermodynamics
A
Τα ένζυμα αυξάνουν την ταχύτητα των χημικών αντιδράσεων, αλλά οι ιδιότητες της αντίδρασης, το κατά πόσο μπορεί να λάβει χώρα και οι συγκεντρώσεις αντιδρώντων και προϊόντων, όταν η αντίδραση βρίσκεται σε ισορροπία, εξαρτώνται από τη διαφορά ενέργειας, μεταξύ των αντιδρώντων και των προϊόντων.
This is measured in ελεύθερη ενέργεια G = ενέργειας που είναι ικανή να εκτελέσει έργο
16
Q
what are the 2 concepts of thermodynamics that apply for the enzymes role + which concept does the enzyme affect
A
- Τη διαφορά της ελεύθερης ενέργειας ΔG μεταξύ των
αντιδρώντων και των προϊόντων (προσδιορίζει το κατά πόσο η αντίδραση θα γίνει αυθόρμητα) - Την ενέργεια που απαιτείται για να αρχίσει η μετατροπή των αντιδρώντων σε προϊόντα (προσδιορίζει την ταχύτητα της αντίδρασης)
—> Τα ένζυμα επηρεάζουν μόνο the 2nd
17
Q
how to determine if a reaction is catabolic
A
Αν μια αντίδραση είναι καταβολική = είναι εξώθερμη = G -ve
αλλά πάλι θα είναι εξώθερμη, παρόλο που κάποιος σημεία μπορεί να είναι ενδόθερμη.
Eg κυτταρική αναπνοή είναι καταβολική αντίδραση και το ΔG είναι αρνητικό, αλλά έχουμε 2 σημεία στη διαδικασία που είναι η αρχή της γλυκόλυσης kαι του Κrebs κύκλου = +ve γιατί έχει κάποια φάση αναβολισμού —> Αλλά δεν μας ενδιαφέρει τα ενδιάμεσα στάδια, άρα γενικά είναι αρνητικό.
18
Q
do enzymes change the laws of thermodynamics
A
It can’t so δεν μπορεί να μεταβάλλει την ισορροπία μίας χημικής αντίδρασης.
—> Η τελική ποσότητα του προϊόντος είναι η ίδια, είτε παρουσία
ενζύμου, είτε απουσία ενζύμου BUT χρόνος που θα χρειαστεί η αντίδραση διαφέρει.
—-> so θα φτάσει σε ισορροπία ταχύτερα, αλλά το σημείο της ισορροπίας δεν θα μεταβληθεί.
19
Q
what does the θέση ισορροπίας represent
A
της διαφοράς της ελεύθερης ενέργειας μεταξύ των αντιδρώντων και των προϊόντων
20
Q
does the transition state have more or less energy compared to the reactants and products
A
έχει υψηλότερη ελεύθερη ενέργεια
21
Q
what does this symbol indicate ΔG‡
A
= ελεύθερη ενέργεια ενεργοποίησης (EA) κατά Gibbs, ή απλά ενέργεια ενεργοποίησης
22
Q
What information does the value of ΔG give + which one is affected by enzymes
A
- Προσδιορίζει αν η αντίδραση θα είναι η αυθόρμητα ή όχι –> Δεν επηρεάζεται από το ένζυμο.
- Δίνει πληροφορίες για την ταχύτητα μιας αντίδρασης, εξαρτάται από την NRG ενεργοποίηση —> επηρεάζεται από τα ένζυμα
23
Q
what does a lower EE (EA) cause
A
περισσότερα μόρια έχουν την απαιτούμενη ενέργεια να φτάσουν στη μεταβατική κατάσταση
24
Q
how does the lower EE affect the substrates
A
σχηματίζουν ασταθές και ασθενή δέσμη —> οι δεσμοί που υπήρχαν μεταξύ του υποστρωμάτων χάνουν πιο εύκολα, άρα σημαίνει ότι μειώνουμε την ενέργεια ενεργοποίησης
25
what's the general role of catalysts
η σταθεροποίηση της μεταβατικής κατάστασης
26
Ποια είναι η ένδειξη της ύπαρξης ενζύμου υποστρώματος
Σε σταθερή συγκέντρωση ενζύμου, η ταχύτητα της αντίδρασης
αυξάνεται μέχρι μία μέγιστη τιμή (σημείο κορεσμού).
Whereas non catalysed reactions δεν παρουσιάζουν
αυτό το φαινόμενο του κορεσμού.
27
name a technique to see the binding of the substrates on the active site of enzymes
Η κρυσταλλογραφία με ακτίνες Χ
28
what changes when the συμπλόκου ES forms
Τα φασματοσκοπικά χαρακτηριστικά πολλών ενζύμων και
υποστρωμάτων, αλλάζουν με το σχηματισμό του συμπλόκου ES. Οι αλλαγές αυτές είναι ιδιαίτερα έντονες εάν το ένζυμο περιέχει μία
έγχρωμη προσθετική ομάδα
29
describe the shape of the active site and what bonds form
- μία τρισδιάστατη εσοχή, ή σχισμή
- από ομάδες προερχόμενες από διαφορετικές περιοχές μίας
γραμμικής αλληλουχίας αμινοξέων.
---> Τα κατάλοιπα είναιμακριά το ένα από το άλλο στην αλληλουχία και ίσωςαλληλεπιδρούν πιο ισχυρά από ότι τα παρακείμενα κατάλοιπα στην αλληλουχία των αμινοξέων, τα οποία μπορεί να είναι στερεοχημικά περιορισμένα από το να αλληλεπιδρούν το ένα με το άλλο
30
what is the job of the remaining aa that don't take part in the active site
απαρτίζουν ρυθμιστικές περιοχές αλληλεπίδρασης με άλλες πρωτεΐνες, ή δίαυλους για να φέρνουν τα υποστρώματα στα ενεργά κέντρα
31
what bond types are formed in enzyme-substrate
Τα υποστρώματα προσδένονται στα ένζυμα με πολλαπλές ασθενείς έλξεις:
1. Ηλεκτροστατικές
2. Δεσμοί Η
3. Van der Walls
4. Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις
---> Το ενεργό κέντρο και το υπόστρωμα πρέπει να έχουν συμπληρωματικά σχήματα
32
Name and describe the 2 mοντέλα πρόσδεσης ενζύμου-υποστρώματος
1. Μοντέλο κλειδιού-κλειδαριάς:
το ενεργό κέντρο έχει ένα σχήμα συμπληρωματικό του σχήματος του υποστρώματος
2. Μοντέλο επαγόμενης προσαρμογής (induced fit model):
το ενεργό κέντρο αλλάζει σχήμα κατά την πρόσδεση του υποστρώματος
33
Τα ένζυμα ελαττώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης, αλλά
από πού προέρχεται η ενέργεια για την ελάττωση της ΕΕ;
Ελεύθερη ενέργεια απελευθερώνεται από τον σχηματισμό ενός μεγάλου αριθμού ασθενών αλληλεπιδράσεων μεταξύ ενζύμου και υποστρώματός του.
Η ελεύθερη ενέργεια που απελευθερώνεται κατά την πρόσδεση ονομάζεται ενέργεια πρόσδεσης
34
what's the formula for V (speed)
V=-ΔΑ/Δt (change in substrate over time)
V= ΔP/Δt (change in products over time)
V=k[A] (the speed is directly linked to the substrate conc)
35
what are αντιδράσεις πρώτης τάξης
= Αντιδράσεις που είναι ευθέως ανάλογες με τη συγκέντρωση του
αντιδρώντος.
= k of those reactions has s-1units
36
what are reactions called when they have 2 reagents + formula of their V
= διμοριακές αντιδράσεις
V=k[A]2
V=k[A][B]
k has M-1s-1units
37
what are ψευδο-πρώτης τάξης
= αντιδράσεις δευτέρας τάξης, μπορούν να εμφανιστούν ως αντιδράσεις πρώτης τάξης.
Eg στην αντίδραση V=k[A][B] , εάν το Β υπάρχει σε περίσσεια
και το Α υπάρχει σε χαμηλές συγκεντρώσεις,η ταχύτητα της
αντίδρασης σε σχέση με το Α θα είναι πρώτης τάξης και δεν θα
εξαρτάται από τη συγκέντρωση του Β.
38
what is V0
ταχύτητα καταλύτης - ο αριθμός των moles του προϊόντος
που σχηματίζεται per second, όταν η αντίδραση έχει
μόλις αρχίσει, σε t≈0 ( the 0 on the graph)
39
what's the formula for the ΜΙCHAELIS-MENTEN reaction
K1 K2
E + S ------------> ES --------> E + P
<-------------
K-1
40
what is the value of V0 of the michaelis-menten reaction
V0=k2 [ES]
41
what is the formula of formation and dissociation of ES
Ταχύτητα σχηματισμού του ES=k1[E][S]
Tαχύτητα διάσπασης του ES=(k-1+k2)[ES]
42
what is the παραδοχή της σταθερής κατάστασης
This is an assumption made to make the formulas easier:
- Οι συγκεντρώσεις του ES, παραμένουν σταθερές, ακόμη και αν οι συγκεντρώσεις των αρχικώνενώσεων και των προϊόντων αλλάζουν
- Αυτό συμβαίνει όταν οι ταχύτητες σχηματισμού και διάσπασης του ES είναι ίσες
43
what are the formulas made from the παραδοχή της σταθερής κατάστασης
k1[E][S] =(k-1+k2)[ES]
[E][S]/[ES]= (k-1+k2)/k1=KM
44
what is the michaelis constant (formula + explain)
= the substrate concentration at which the reaction rate is half of its maximal value (or in other words it defines the substrate concentration at which half of the active sites are occupied).
KM=(k-1+k2)/k1
( simplified version of the dissociation divided by formation)
-----> Έχει μονάδες συγκέντρωσης και είναι ανεξάρτητη από τις
συγκεντρώσεις του ενζύμου και του υποστρώματος
45
what is Vmax + formula
= ταχύτητα όταν το ένζυμο είναι κορεσμένο με υπόστρωμα
V=Vmax[S]/[S]+KM
46
what is vmax in the different enzyme kinetics
1. V= Vmax[S]/KM
By assuming S < KM when its κινητική πρώτης τάξης
2. V =Vmax[S]/[S]
V=Vmax
Κινητική μηδενικής τάξης προκύπτει όταν [S]˃˃KM
Σε ψηλές συγκεντρώσεις S, η ταχύτητα της ενζυμικής αντίδρασης είναι σταθερή και ανεξάρτητη από την συγκέντρωση του S
3. V0=Vmax/2
When [S]=KM
Όσο πιο μεγάλη η τιμή της KM, τόσο μεγαλύτερη συγκέντρωση υποστρώματος απαιτείται για να πετύχουμε τη μισή από τη μέγιστη ταχύτητα
47
how to get km from the graph
1. If we have Vmax, find Vmax/2 on the y axis and find the corresponding S concentration (x axis)
2. If we don't have Vmax then it's the point where the y and x axis intersect.
NB make sure km and V0 have the same units
48
what's another name for Vmax and another for k2
Vmax = αριθμός μετατροπής = max nb of substrates in enzymes
Vmax = k2 = kcat (= Καταλυτική αποτελεσματικότητα)
49
what does the value of km show
↑ km = ασθενή σύνδεση ES =↑ διάστασης του συμπλόκου ES
χαμηλή τιμή KM δείχνει ισχυρή σύνδεση
50
what are the 2 types of aντιδράσεις πολλαπλών υποστρωμάτων + subtypes
1) Διαδοχική αντικατάσταση
= όλα τα υποστρώματα πρέπει να προσδεθούν στο ένζυμο πριν απελευθερωθεί ένα προϊόν
a) Διατεταγμένος διαδοχικός μηχανισμός
= όταν τα υποστρώματα προσδένονται και τα προϊόντα απελευθερώνονται με καθορισμένη σειρά
b) Τυχαίος διαδοχικός μηχανισμός
= τυχαία σειρά
2) Διπλή εκτόπιση (αντιδράσεις ping-pong)
= 1+προϊόντα απελευθερώνονται πριν προσδεθούν όλα τα
υποστρώματα (το οποίο σημαίνει ότι το ένζυμο έχει τροποποιηθεί)
51
give an eg of successive replacement subtypes
a) The reaction with the NAD+ or NADH substrate with the Η γαλακτική αφυδρογονάση enzyme
b) creatine + ATP ----> phosphocreatine + ADP
52
give an eg of ping pong reaction
It always involves α υποκατεστημένο ενζυμικό ενδιάμεσο, στο
οποίο το ένζυμο είναι προσωρινά τροποποιημένο.
Eg ασπαραγινικού ---> E-NH3 ----> γλουταμινικό (there's a few other steps in between that releases some other products)
53
what are allosteric enzymes
= έχουν πολλαπλά ενεργά κέντρα και πολλαπλές υπομονάδες
- Στα αλλοστερικά ένζυμα, η πρόσδεση του υποστρώματος σε
ένα ενεργό κέντρο, μπορεί να μεταβάλει τις ιδιότητες των
άλλων ενεργών κέντρων στο ίδιο μόριο
---> This can cause the πρόσδεση του υποστρώματος γίνεται
συνεργειακά, δηλαδή η πρόσδεση του υποστρώματος σε ένα
ενεργό κέντρο διευκολύνει την πρόσδεση στα άλλα ενεργά
κέντρα
54
what shape is the graph of the allosteric enzymes for V0
sigmoid shaped
55
what are αναστολέας
πολλών ενζύμων, μπορεί να ανασταλεί από την πρόσδεση ειδικών μικρών μορίων ή ιόντων ---> μπορεί να είναι είτε αντιστρεπτή ή μη αντιστρεπτή.
Eg Πολλά φάρμακα και τοξικοί παράγοντες work by inhibiting enzyme actions.
56
what is the symbol I that can bind to the S, ES and E in the formulas
Το I είναι τροποποιητής μίας ενζυμικής αντίδρασης και μπορεί είτε να την παρεμποδίσει (παρεμποδιστής ή αναστολέας) ή να την επιταχύνει (ενεργοποιητής).
57
describe how the non reversible inhibitors bind + an eg
* Διαχωρίζεται πολύ αργά από το ένζυμο-στόχο ---> συνδέεται ισχυρά με το ένζυμο, είτε ομοιοπολικά είτε μη ομοιοπολικά
Eg φάρμακα such as πενικιλλίνη which works by changing the covalent bonds of the ένζυμο τρανσπεπτιδάση και έτσι σκοτώνει τα βακτήρια, εμποδίζοντας τη σύνθεση του κυτταρικού τοιχώματος
58
how do reversible inhibitors bind + 3 types
- ταχύ διαχωρισμό του συμπλόκου ενζύμου αναστολέα
3 types:
1. Συναγωνιστική αντιστρεπτή αναστολή (competitive)
2. Ασυναγώνιστοι αντιστρεπτή αναστολή ( uncompetitive)
3. Μη-συναγωνιστική αντιστρεπτή αναστολή (non comp)
59
explain how each reversible inhibitor works
1. Αναστολέας μοιάζει με υπόστρωμα so προσδένεται στο ενεργό κέντρο και συναγωνίζεται το υπόστρωμα
2. Αναστολέας προσδένεται μόνο στο σύμπλοκο ES και όχι σε ένζυμο χωρίς υπόστρωμα.
3. Αναστολέας προσδένεται σε διαφορετική περιοχή από το υπόστρωμα, και τα δυο μπορούν να προσδεθούν ταυτόχρονα.
60
how does Συναγωνιστική αναστολή affect the enzymes action? How can we counter it?
Mechanism:
ελαττώνει την ταχύτητα της κατάλυσης με το να ελαττώνει την αναλογία των μορίων του ενζύμου που είναι προσδεδεμένα σε ένα υπόστρωμα.
Counter it:
Η αναστολή μπορεί να ξεπεραστεί αυξάνοντας τη
συγκέντρωση του υποστρώματος
61
compare the bonding of μονιμάς αναστολέας and αντιστρεπτος συναγωνιστικός
Tον μονιμάς αναστολέας είναι στον ενεργό κέντρο, αλλά ο αντιστρεπτος συναγωνιστικός είναι με ασθενείς δεσμούς.
Also, the reversible inhibitors δεσμεύονται αμφίδρομα και μη
ομοιοπολικά με το ένζυμο, έτσι ώστε να αποκαθίσταται μία κατάσταση ισορροπίας E+I EI
62
name the formula for the formation of of EI
Ki=[E][I]/[EI]
63
What is Ki
= Κινητική συναγωνιστικού αναστολέα
It shows how the enzyme bonds with the inhibitor, so the smaller the Ki the stronger the inhbitor
64
how do competitive inhibitors affect the value of Km
αυξήσει τη φαινομενική τιμή της KM , πράγμα που σημαίνει
χρειάζεται περισσότερο υπόστρωμα για να επιτευχθεί η ίδια
ταχύτητα της αντίδρασης
65
what's the new name for km when competitive inhibitors take place + formula
ΚMapp = ΚM (1+[I]Ki)
66
does vmax change with the competitive inhibitors
Δεν αλλάζει η Vmax, αφού ο αναστολέας εκτοπίζεται από μεγάλες συγκεντρώσεις υποστρώματος
67
describe in details how Μη συναγωνιστική αναστολή works
- Ο αναστολέας και το υπόστρωμα, μπορούν να προσδένονται σχεδόν ταυτόχρονα σε ένα μόριο ενζύμου, σε διαφορετικές θέσεις πρόσδεσης.
- and unlike the competitive ones, μπορεί να προσδένεται στο ελεύθερο ένζυμο ή στο σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος.
68
what's the effect of Μη συναγωνιστική αναστολή
ελαττώνει τη συγκέντρωση του λειτουργικού ενζύμου και όχι την αναλογία των μορίων του ενζύμου που είναι προσδεδεμένα στο
υπόστρωμα ---> ελαττώνεται ο ρυθμός μετατροπής του ενζύμου
---> πόσο δηλ. προϊόν σχηματίζεται
69
can non-competitive inhibitors be stopped
δεν μπορεί να ξεπεραστεί με αύξηση της συγκέντρωσης του
υποστρώματος
70
how does non competitive inhibitors affect the value of Vmax and Km + formula
- Vmax ελαττώνεται, αφού ελαττώνεται η τιμή του ολικού
ενζύμου
- ΚΜ δεν αλλάζει, αφού ο όρος ολικό ένζυμο δεν υπάρχει στην
τιμή ΚΜ
* Vmaxapp = Vmax/1+[I]/Ki
71
in conclusion what is the effect of non competitive inhibitors
όσα μόρια δεσμεύουν αναστολέα, θα είναι σαν να μην υπάρχουν στο σύστημα, ενώ όσα μόρια δεν δεσμεύουν αναστολέα θα συμπεριφέρονται κανονικά και θα έχουν την ίδια αγχιστεία για το υπόστρωμά τους, σαν να μην υπάρχει αναστολέας
72
how do the enzymes behave after the bonding of the non competitive inhibitors
- ελαττώνει τη συγκέντρωση του λειτουργικού ενζύμου
BUT Το ένζυμο που απομένει συμπεριφέρεται ως ένα πιο αραιό διάλυμα του ενζύμου
73
where does Ασυναγώνιστη αναστολη bind + result
- Στην ασυναγώνιστη αναστολή, ο αναστολέας προσδένεται
μόνο στο σύμπλοκο ES για να σχηματιστεί το ESI
Results:
1. μειώνεται το ποσό του ενζύμου που είναι στην κατάλληλη
μορφή να δώσει προϊόντα, δηλ. το ES και ως εκ τούτου θα
ελαττωθεί η Vmax
2. θα ελαττώσει και το ρυθμό διαστάσεως του συμπλόκου ES σε ελεύθερο ένζυμο και υπόστρωμα με αποτέλεσμα να μειωθεί η ΚΜ
74
how can we maintain the balance between E and ES in Ασυναγώνιστη αναστολή
περισσότερο S προσδένεται στο E
---> Έτσι χρειάζεται μικρότερη συγκέντρωση S για να σχηματιστεί η μισή της μέγιστης συγκέντρωσης του ES και ελαττώνεται η ΚΜapp
75
describe the graph of each inhibitor compared to the straight line graph without any inhibitor + explain why
1. Συναγωνιστικός ---> the two lines cross at the same point on the y axis, but the line with the inhibitor goes higher later.
Why?
- Vmax δεν αλλάζει: η τεταγμένη (y) επί την αρχή είναι η ίδια
- Η ΚΜ είναι μεγαλύτερη: η τετμημένη επί την αρχή είναι
μικρότερη (κατά απόλυτη τιμή)
2. Ασυναγώνιστος ----> They don't connect at any point but the one with the inhibitor starts further back on the x axis, and goes higher on the y axis
Why?
- χαμηλώνει την ΚΜ και τη Vmax ισοδύναμα
3. μη συναγωνιστική ----> They start at the same point on the x axis but then go different ways.
Why?
- Vmax είναι μικρότερη: η τεταγμένη επί την αρχή είναι μικρότερη
- Η ΚΜ είναι η ίδια: η τετμημένη επί την αρχή είναι η ίδια
76
what are the 3 categories of μη αντιστρεπτοί αναστολείς
1. Αντιδραστήρια με εξειδίκευση ομάδας
2. Αντιδραστήρια ανάλογα υποστρωμάτων (ιχνηθέτες συγγένειας)
3. Αναστολείς αυτοκτονίας
77
how can we determine functional groups in the enzyme
Οι μη αντιστρεπτοί αναστολείς τροποποιούν τις λειτουργικές ομάδες, οι οποίες τότε μπορούν να προσδιοριστούν because the enzyme would become non functional
78
what are Αντιδραστήρια με εξειδίκευση ομάδας
= Αντιδρούν με ειδικές πλευρικές αλυσίδες των αμινοξέων
79
give an eg of a group specific reagent
DIPF ---> Τροποποιεί 1 από τα 28 κατάλοιπα σερίνης του πρωτεολυτικού ενζύμου χυμοθρυψίνη
80
what is Αναστολείς αυτοκτονίας + how does it work( bonding, mechanism...)
- έχει πόλη στενη χημική συγγένεια με το ένζυμο και ονομάζεται έτσι επειδή το ίδιο το ένζυμο προκαλεί τον αναστολέα συνδέονται στενά και αυτοκτονεί.
How?
Το ένζυμο αρχικά επεξεργάζεται τον αναστολέα σαν να ήταν υπόστρωμα μετατρέποντας τον σε ένα χημικά ενεργό ενδιάμεσο, το οποίο συνδέεται ομοιοπολικά με το ένζυμο
81
is the suicide inhibitor an inert or working compound
Αδρανείς, πρόδρομες ενώσεις οι οποίες όταν μπούνε στο ενεργό κέντρο του ενζύμου, προσομοιάζουνε προς το υπόστρωμα, μπαίνουν στο ΕΚ του ενζύμου, μετατρέπονται σε δραστικές ενώσεις.
82
what is penicillin? components ?
= Αναστολέας αυτοκτονίας
Components:
1. δακτύλιο θειαζολιδίνης
2. bonded with δακτύλιο β- λακτάμης ( = πολύ ασταθής)
3. which is also προσκολλημένη μία μεταβλητή ομάδα
83
how does penicillin work?
Δρα διαταράσσοντας τη σύνθεση του κυτταρικού τοιχώματος του βακτηρίου Staphylococcus aureus (S. αureus) which is made of πεπτιδογλυκάνη.
1. Η πενικιλλίνη αναστέλλει την τρανσπεπτιδάση, που κάνει
διασυνδέσεις
2. μιμείται την ομάδα D-Ala-D-Ala του κανονικού υποστρώματος
3. It gets into the active site
4. Forms a complex of πενικιλλίνη bonded by ομοιοπολικό δεσμό με σερίνη στο ενεργό κέντρο του ενζύμου.
5. Το σύμπλοκο ενζύμου-πενικιλλίνης δεν αντιδρά περαιτέρω
6. So η τρανσπεπτιδάση αναστέλλεται μη αντιστρεπτά και δεν μπορεί να λάβει χώρα η σύνθεση του κυτταρικού τοιχώματος
84
describe the components + their role of bacteria cell wall
1. Shape of peptidoglycan: σχήμα σακούλας
-προσδίδει μηχανική στήριξη στα βακτήρια
- εμποδίζει τη λύση τους απότην υψηλή ενδοκυτταρική ωσμωτική πίεση
2. The enzyme τρανσπεπτιδάση των γλυκοπεπτιδίων
- καταλύει τον σχηματισμό των διασυνδέσεων που κάνουν σταθερή την πεπτιδογλυκάνη
3. περιέχουν D-αμινοξέa, the main one is serine
- σχηματίζουν διασυνδέσεις με ένα μηχανισμό διαφορετικό από εκείνον που χρησιμοποιείται για τη σύνθεση πρωτεϊνών
85
how does τρανσπεπτιδάση συμμετέχει στη δική της απενεργοποίηση
Ο δακτύλιος της β-λακτάμης της πενικιλλίνης είναι ιδιαίτερα
δραστικός.
When serine bonds on τρανσπεπτιδάση in the active site, the serine επιτίθεται στο καρβονυλικό άτομο άνθρακα του δακτυλίου λακτάμης για να σχηματίσει το παράγωγο πενικιλλίνης-σερίνης
