F7 - Proteinligand interaktioner

Question 1

Hvilke roller kan en ligand have når binder til et protein?

Answer 1

Bliver omdannet kemisk (enzymer)
Regulerer gene ekspression eller enzymaktivitet
Transportere molekyler rundt

Question 2

Hvis et protein har 4 domæner, hvad ser man så ofte?

Answer 2

4 steder ligander kan bindes til (1 pr. domæne som hovedregel).

Question 3

Hvor binder små ligander som metalioner ofte?

Answer 3

Inde i proteinet

Question 4

Hvor sker protein-protein interaktionen ofte?

Answer 4

På en flad overflade af proteinet.

Question 5

Hvilket princip gælder mellem ligand og bindingssite?

Answer 5

Komplimentaritet. De er spejlbilleder af hinanden.

Question 6

Nævn 3 protein-protein interaktioner

Answer 6

Svage interaktioner såsom: Van der Waals’ inkteraktioner, hydrogen bindinger elektrostatiske interaktioner.

Question 7

I mellem hvilke grupper er hydrogenbindinger specielt vigtige at have?

Answer 7

Polære grupper i de to proteiner.

Question 8

Forbliver eller ændres konformationen af et protein når det bindes?

Answer 8

Mange ligand-protein interaktioner medfører konformationsændringer i proteinet.

(ændring kan være bevægelse af domæner ift. hinanden).

Question 9

Hvis affiniteten for en ligand er meget meget høj, hvad kalder man så liganden?

Answer 9

En prostetisk gruppe. Dissociationskonstnaten er så lav og det næsten ikke vil ske.

Question 10

Hvad betyder en høj K_D værdi?

Answer 10

Svag ligand binding (dårlig affinitet)

Question 11

Hvad betyder en lav K_D værdi?

Answer 11

Stærk ligand binding (høj affinitet)

Question 12

Hvornår måles K_D?

Answer 12

Ligand koncentrationen når [PL]= L

Question 13

Hvordan måles affiniteten for en ligand?

Answer 13

Måles af associationskonstaten for bindingen ved ligevægt.

Question 14

Hvad er sammenhængen mellem koncentrationen ligandbundet protein og den frie ligand koncentration?

Answer 14

Proportional, [PL]/[P]= K_a ·[L]

Question 15

To domæner i et protein som er forskellige

Answer 15

Heterodimer

Question 16

To domæner i et protein som er ens

Answer 16

Homodimer

Question 17

Hvad kræver en effektiv binding?

Answer 17

Simultan dannelse af mange svage ikke-kovalente bindinger.

Question 18

Mange domæner i et protein

Answer 18

Multiunits

Question 19

Hvordan ser bindingssite ud for små ligander til protein?

Answer 19

Typisk små kaviteter i proteinoverfladen

Question 20

Hvordan ser bindingssite ud for store ligander til protein?

Answer 20

Bindingssite er stort og relativt fladt.

Question 21

Hvad er komplementaritet?

Answer 21

At bindingssite i protein passer til ligand.

Question 22

Mellem to proteiner der interagere med hinanden er der typisk?

Answer 22

Komplimentaritet i ladninger i overfladen
Pakning af sidekæder
Store interaktionsoverflader
Fleksibilitet!

Question 23

Hvad består en immunoglobulin af?

Answer 23

Flere polypeptidkæder (Light chain, heavy chain). Er domæne opbygget.

Question 24

Hvor mange identiske bindingssites har en immunoglobulin?

Answer 24

Mindst to identiske bindingssites.

Question 25

Fraktionel mætning ved 1 bindingssite

Answer 25

θ=[PL]/([PL]+[P] )=[PL]/[P]_T ,[0-1] (v. 1 bindingssite)

Question 26

Fraktionel mætning ved 1 bindingssite

Answer 26

θ=ν/n=ν=θ ×n;[0…n] n: hvor mange har du pr. site for et protein v: Totale mætning

Question 27

Kooperativitet

Answer 27

Når bindingsites er afhængige af hinanden. Kan være både positivt eller negativt

Question 28

Homotropisk effektor

Answer 28

Når en ligand og en modulator er identiske, kaldes det en homotropisk effektor.

Question 29

Heterotropisk effektor

Answer 29

Når modulator er et andet molekyle end en den normale ligand

Question 30

Allosteri

Answer 30

Når binding af en ligand til en side medfører egenskaberne for proteinets binding på et andet site i samme protein (undergruppe af kooperativitet). Enten en hæmmer eller aktivator. Note: Al allosteri er kooperativitet, men ikke alt kooperativitet er allosteri (f.eks. protein-foldning).