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Proteinas Flashcards

(75 cards)

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1
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Transportadores
Hormonas/Neurotransmisores
Quelantes
Contracción muscular

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Q

Cuantos aa forman una proteína

A

+ de 100 aa

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3
Q

Enlace de las proteínas

A

Enlace Peptidico

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Q

La proteína por medio de hidrolisis se puede transformar en

A

aa libres

Peptidos

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Q

Triptofano

A

Serotonina

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6
Q

Glicina

A

No tiene carbono quiral
Precursor de porfirinas como el hemo

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7
Q

Tiroxina

A

Precursora de hormonas tiroideas
Da origen a la L.DOPA

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8
Q

Arginina

A

Precursor del óxido nitrico

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9
Q

Aspartato, Glicina, Glutamina

A

Precursores de nucleotidos

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10
Q

Fenilalanina

A

Da origen a la tiroxina

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11
Q

L.DOPA

A

Fármaco precursor de la dopamina
Da origen a la adrenalina y noradrenalina

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12
Q

Los aa con carga neutra

A

Número igual de grupos ionizarles de carga opuesta =zwitterion- punto isoelectrico

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13
Q

Grupos R polares

A

No tienen carga

Serían
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina

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14
Q

Grupos R NO Polares

A

Valina
Leucina
Glicina
Alanina
Metionina

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15
Q

Grupos R cargados positivamente +

A

Lisina
Arginina
Histidina

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16
Q

Grupos R con carga -

A

Aspartato
Glutamato

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17
Q

Grupos R no polares aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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18
Q

Que aa reconocen los organismos?

A

L-AA

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19
Q

Forman la pared bacteriana (peptidoglucano)

A

D-Ala y D-Glu

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20
Q

Componente antimicrobiano

A

D- Fenilalanina

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21
Q

Aminoácidos esenciales

A

El organismo NO los puede sintetizar
Debe consumir en alimentos

Valina
Leucina
Metionina
Histidina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Triptofano
Treonina
Arginina

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22
Q

Aminoácidos NO esenciales

A

aa que pueden ser sintetizados por el ser humano

Ácido Aspartato
Glicina
Glutamina
Prolamina
Serina
Tirosina
Cisteina

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23
Q

a-Ketoglutarato

A

Glutamato
Prolina
Arginina

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24
Q

Piruvato

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina

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25
Oxalacetato
Licina Aspartato Metionina
26
Peptidos
La unión de 2 o más aa
27
Dipeptido
2 aa
28
Tripeptido
3
29
Oligopeptido
+ de 10
30
Polipeptido
10-100 aa
31
Monomerica
1 Cadena
32
Multimerica
Más de una Cadena polipeptidica
33
Los enlaces entre los Peptidos se pueden romper ?
Por enzimas Tripsinas Trombina Quimiotripsina
34
Tripsina y quimiotripsina
Sistema digestivo de animales
35
Trombina
Coagulación
36
Antihipertensivos
Reducen el riesgo de padecer Enf cardiovasculares
37
Antioxidantes
Previenen el envejecimiento
38
Antimicrobianos
Reducen el riesgo de infecciones
39
Inmunomoduladores
Estimulan la respuesta inmune
40
Quelantes
Mejoran la absorción de minerales y metales
41
Anticoagulantes
Reducen el riesgo de padecer coágulos en la sangre
42
Hipocolesterolemicos
Reducen el riesgo de padecer Enf. Cardiovasculares
43
Opioides
Regulan el tránsito intestinal y mejoran la digestión y absorción de nutrientes
44
Las proteínas son solubles en agua ?
Si por que tienen enlaces iónicos con el agua
45
Como el el punto de fusión de las proteínas
Elevado
46
Cambio en la secuencia CONSERVADORES
Conservan la naturaleza de la Cadena
47
Cambio en la secuencia NO CONSERVADORES
Cambia la naturaleza de la Cadena con consecuencias graves
48
Estructura primaria de las proteínas
Secuencia de aa Propia de cada proteína
49
Estructura secundaria de las proteínas
Interacción de los aa Enlaces iónicos Puentes de H Fuerzas de van der waals A- hélice y B- plegada
50
Estructura terciaria de las proteínas
Interacciones polares Puentes di sulfuro Puentes de H
51
Estructura cuaternaria de las proteínas
Sub unidades de proteínas terciarias Ej hemoglobina que es una sub unidad de la Mioglobina
52
Desnaturalización
Pérdida de funcionalidad de la proteína
53
Pueden ser causas de que haya una desnaturalización
PH T Solubilidad
54
Renaturalizacion
Vuelve a ser una proteína activa
55
Proteínas fibrosas
Solo pueden ser a o b Estructura extendida Insolubles al agua o lípidos Estructura secundaria simple Estructura cuaternaria por ENLACES COVALENTES
56
Proteínas globulares
Estructura compacta SOLUBLE en agua y lípidos A hélice y B plegada Estructura cuaternaria estable por interacciones NO COVALENTES
57
Las holoproteinas se dividen en
Globulares y filamentosas
58
Holoproteinas globulares
Albuminas Globulinas Gluteinas Prolaminas
59
Holoproteinas filamentosas
Colágeno Elastina Queratina
60
Las heteroproteinas se dividen en
Cromoproteinas, Lipoproteinas y Glucoproteinas
61
Cromoproteinas
Hemoglobina
62
Glucoproteinas
Inmunoglobulinas Fibrinógeno
63
Nucleoproteinas
Ribosomas y cromatina
64
Albumina
Protección contra patogenos
65
Globulinas
Alimento de reserva para el embrión
66
Gliadinas y gluteinas
Viscosidad y extensibilidad de la masa
67
Función estructural
Lipoproteinas (membrana) Colágeno y elastina
68
Función enzimatica
Amilasas, lipasas
69
Función de transporte
Hemoglobina Citocromos (Cadena resp)
70
Función reserva energética
Ovoalbumina (huevo) Caseína (leche)
71
Función inmunidad y protección
Inmunoglobulinas
72
Función hormonal
Insulina Tiroides
73
Función contracción muscular
Actina y miosina
74
Función recepción de señales
Glucoproteinas de la membrana
75
Función toxinas
Protoxinas (veneno de serpiente) Clostridium botulinum

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