Proteínas

Question 1

Quais são as principais interações químicas que determinam a forma e a estabilidade das proteínas? (5)

Answer 1

1 - interações não covalentes (iônicas na forma tridemensional)
2 - forças eletrostáticas (eletronegatividade)
3 - interações de Van der Waals (polaridade)
4 - ligações de hidrogênio (entre os aminoácidos)
5 - interações hidrofóbicas

Question 2

Enzimas: moléculas inibidoras.

Atuação das competitivas

Answer 2

Se ligam no sítio ativo da enzima, limitando que o substrato se ligue.
Interferem na velocidade da reação enzimática, mas não impedem a reação.

Ex.: antibiótico penicilina - se liga ao substrato de uma enzima responsável pela construção da parede celular da bactéria.

Question 3

Enzimas: moléculas inibidoras.

Atuação das não competitivas.

Answer 3

Se ligam em outra parte da enzima, mudando o formato da enzima, impedindo seu funcionamento. Logo, reduzem a velocidade da reação enzimática.

Question 4

Enzimas alostéricas: qual sua classificação e como são ativadas.

Answer 4

1 - São moléculas inibidoras não competitivas.

2- Para serem ativadas precisam de alguma molécula se ligando a elas e, para desativá-las, outra molécula fazendo isso.

Question 5

O que é retroinibição e por qual outro nome pode ser chamado?

Answer 5

1 - É quando o excesso de substrato inativa as enzimas que fabricam esse substrato.
2 - Feedback negativo.