PROTEINAS - CARACTERISRICAS (3)
- Las proteínas son la expresión de la información genética → lo que nosotros almacenados como ADN, esa información → es de cómo y de como hacer esas proteínas. → son la manera de como se expresa el material genético
- Son las más abundantes ya que se encuentran en todas las células y estructuras subcelulares → ubicua → está presente en todos lados
- Intervienen en todos los procesos celulares y tiene gran diversidad de funciones → como catalizar las reacciones, ya que las enzimas son proteínas
DIVERSIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS Y ANTICUERPOS
- Compuestas por CHON, sobretodo N
- Unidos por enlace peptidico, enlace covalente
- Las propiedades de las proteinas dependen de su estructura y esta es dada por la secuencia de aminoacidos, la cual es dada por el codigo genetico
- Todos los aminoacidos estan compuestos por grupos aminos y carboxilos
- Se pueden asociar a biomoleculas –> se forma las glicoproteinas, glicolipidos, etc.
- Pueden tener estructuras rigidas(pared celular) o flexibles (Actina y miosina)
- los anticuerpos tiene piernas(le dan su función) y manos (atrapan al antígeno) y la tercera zona es la zona bisagra que le permite ser flexible para capturar los antígenos → los anticuerpos son proteínas flexibles
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS - COMPOSICION (2) - CARBONO QUIRAL (2)
Tiene la siguiente composición:
Grupo amino y grupo Carboxilo → todos lo tienen
Cadena R → Cadena o radical diferente para cada aminoácido → le da cualidades especiales
Todos están unidos mediante un carbono quiral
- Gracias a este podemos tener imágenes especulares(isómeros), pero no superponibles(enantiómeros) → a la naturaleza le gusta el L
- Esta capacidad les permite desviar la polarizada → cuando usamos un polarímetro veremos cómo desvían la luz polarizada → ya que los aminoacidos son ópticamente activos
DATOS DE AMINOACIDOS (2)
- la prolina es el único aminoácido el cual tiene a su grupo junto a la cadena lateral R (tiene las propiedades que les da sus característica a los aminoácidos)
- glicina → la más pequeña y no tiene carbono quiral, porque está unido a dos hidrógenos, dos grupos idénticos.
CADENA LATERAL R (6)
Alifáticos → sólo contiene carbono e hidrógeno y pueden ser ramificados
Hidroxilados → tienen grupos OH
Azufrados → tiene sulfuro
Ácidos → tienen otro grupo carboxílico
Básicos → tienen otro grupo amino
Heterocíclico/aromático → con anillos con C y N integrados a la estructura cíclica
AGRUPACIÓN SEGUN LA CADENA R (5)
- Grupos R apolares, alifáticos → Neutros no polares o hidrofóbicos
- Grupos R aromáticos → Neutros aromáticos –>Absorben la luz UV a 280nm (cuantificación de proteínas) → esto es gracias a su anillo aromático → ya que entre más luz se absorbe, habrá más anillos aromáticos y por lo tanto más proteínas
- Grupos R polares sin carga → Neutros polares –> Son más solubles en agua (hidrofílicos) que los aminoácidos apolares, al poder formar puentes de hidrógeno.
- Grupos R cargados positivamente → Son más hidrofílicos y dibásicos.
- Grupos R cargados negativamente → Son más hidrofílicos y diácidos (dos grupos carboxilos)
DATOS DE LAS CADENAS HIDROFOBICAS
- Los aminoácidos con cadena lateral R hidrofóbica tienden a colocarse al interior de las proteínas, mientras que los hidrofílicos se exponen con el medio acuoso
- Las proteínas insertadas en la membrana biológica → en la membrana hay dos lados diferentes → El lado expuesto hacia el exterior e interior hay aminoácidos hidrofílicos y polares, mientras que el lado que se encuentra en contacto al medio con los ácidos grasos son aminoácidos hidrofóbicos y apolares
AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES –> Fenilalanina y Arginina
Esenciales –> no lo producimos lo tenemos en la dieta
No esencial –> lo producimos
DATO FENILALANINA
Aveces hay niños que nacen sin la fenilalanina hidroxilasa la encargada de poder convertir fenilalanina tirosina, por lo que la tirosina se vuelve esencial y ademas se producen cuadros de fenilcetonuria por la acumulación de fenilalanina
DATO ARGININA
la arginina la cual es un aminoacido esencial, pasa a aser no esencial en la lactancia
ENLACE PEPTIDICO - 2
La unión covalente de dos aminoácidos mediante enlace peptídico es la base de formación de péptidos y proteínas → la reacción es del tipo exergónica → esto se forma cuando el grupo carboxilo se junta con el grupo amino de otro aminoácidos y se libera una molecula de agua
Es plano y rígido → el resto de las cadenas laterales si se pueden mover, el resto de los grupos químicos pueden tener giros, una estructura tridimensional
ENLACE PEPTIDICO - 2
La unión covalente de dos aminoácidos mediante enlace peptídico es la base de formación de péptidos y proteínas → la reacción es del tipo exergónica → esto se forma cuando el grupo carboxilo se junta con el grupo amino de otro aminoácidos y se libera una molecula de agua
Es plano y rígido → el resto de las cadenas laterales si se pueden mover, el resto de los grupos químicos pueden tener giros, una estructura tridimensional
En dependencia del número de aminoácidos que se asocien por enlaces peptídicos, así será clasificada la biomoléculas como péptido o proteínas (3)
Oligopéptido → de 2 a 10 aminoácidos → como la oxitocina con 9 aminoácidos
Polipéptidos → de 10 a 50 aminoácidos → como el glucagón con 29 aminoácidos
Proteina → más de 50 aminoácidos → como la hemoglobina de 574 aminoácidos
Dependiendo del número de cadenas péptidos que forman una proteína estas pueden ser: (2) - OLIGOMERICOS (2)
Monoméricas → si solo tienen una cadena peptídica → La albúmina con 609 aminoácidos
Oligoméricas → tiene varias cadenas peptídicas → como la hemoglobina que es tetramérica y está compuesta por 574 aminoácidos → también las inmunoglobulinas es tetramérica y está compuesta por 1320 aminoácidos
Pueden ser:
Homoprotomeros → formado por unidades idénticas
Heteroprotomeros → formado por unidades diferentes
Dependiendo de la composición de sus proteínas estas pueden ser: (2) - Grupo prostetico
Simples → formadas sólo por aminoácidos
Conjugadas → incluyen otras moléculas asociadas llamadas grupos prostéticos
Grupo prostético → pueden ser cofactores de proteínas sin actividad enzimática.
Fuerzas que interactúan en las estructuras de las proteínas
Van der Wals Puentes de hidrogeno Puentes ionicos Coordinación de metales Interacciones hidrofobicas Puentes disolfuro
