11 Peptide und Proteine Flashcards
Peptidbinung:
Bei einer Peptidbindung wird die … der einen AS mit der … der nächsten AS verknüpft.
Die Peptidbindung ist eine …-Bindung.
Bei der Bildung der Bindung wird … abgespalten (…)
Bei einer Peptidbindung wird die Carboxylgruppe der einen AS mit der Aminogruppe der nächsten AS verknüpft.
Die Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung.
Bei der Bildung der Bindung wird Wasser abgespalten (Kondensation)
Peptidbindung:
Peptide und Proteine bestehen aus AS welche über … miteinander verbunden werden.
Eine ASkette von bis zu 10 AS bezeichnet man als …
Eine ASkette von bis zu 100 AS bezeichnet man als …
Eine ASkette von über 100 AS bezeichnet man als …
Peptide und Proteine bestehen aus AS welche über Peptidbindungen miteinander verbunden werden.
Eine ASkette von bis zu 10 AS bezeichnet man als Oligopeptid
Eine ASkette von bis zu 100 AS bezeichnet man als Polypeptid
Eine ASkette von über 100 AS bezeichnet man als Protein
Peptidbindung:
In einem Peptid und/oder Protein tragen nur die … AS und gegebenfalls die … eine Ladung.
In einem Peptid und/oder Protein tragen nur die terminalen AS und gegebenfalls die Seitenketten eine Ladung.
Berechnung des ungefähren Molekulargewichtes von Proteinen:
Zahl der AS * 110 = Molekulargewicht [Dalton]
Glycin ist die leichteste AS
Konjugierte Proteine:
Ein konjugiertes Protein (früher Proteide genannt) ist eine Protein, das ein anderes …-Molekül gebunden hat.
Diese zusammengesetzte Proteine, die neben AS (dem …) noch andere Bestandteile (…) wie
- … (…)
- … (…) oder
- … (…) enthalten, übernehmen wichtige biologische Aufgaben.
Der … des Molekükls, der dessen biologische Funktion bestimmt, wird als … Gruppe bezeichnet. Diese ist Bspw. das … in Cytochromen.
Ein konjugiertes Protein (früher Proteide genannt) ist eine Protein, das ein anderes Nichtprotein-Molekül gebunden hat.
Diese zusammengesetzte Proteine, die neben AS (dem Eiweißanteil) noch andere Bestandteile (Nichteiweißanteile) wie Zucker (Glykoprotein), Fette (Lipoprotein) oder Nukleinsäuren (Nukleoprotein) enthalten, übernehmen wichtige biologische Aufgaben.
Der Nichteiweißanteil des Molekükls, der dessen biologische Funktion bestimmt, wird als prosthetische Gruppe bezeichnet. Diese ist Bspw. das Häm in Cytochromen.
Konjugierte Proteine: Klassen
Lipoproteine Glykoproteine Phosphoproteine Hämoproteine Flavoproteine Metalloproteine
Strukturbenen von Proteinen:
- Primärstruktur:
- Sekundärstruktur:
- Tertiärstruktur:
- Quartärstruktur:
Primärstruktur:
ASsequenz, kovalente Bindungen
Sekundärstruktur:
@-Helix, ß-Faltblattstruktur, Wasserstoffbrükenbindung
Tertiärstruktur:
3D-Struktur, hydrophobe/phile Wechselwirkungen, S-S-Brücken
Quartärstruktur:
3D-Struktur oligomerer Strukturen (mehrere Tertiärstrukturen)
Strukturebenen von Proteinen:
1) Die … eines Proteins wird durch die … der AS in der Kette beschrieben.
2) Die … enthält regelmäßig angeordnete … der ASkette
- …
- …
- …
- …
3) Die … beschreibt die … aller Atome eines Proteins im Raum (alle Sekundärstrukturen und weniger geordnete Bereiche.
- …
- …
- …
- …
4) Die … besteht aus mehreren Untereinheiten, welche jeweils aus einer … (oder …) besteht.
Histone:
1) Die Primärstruktur eines Proteins wird durch die Sequenz der AS in der Kette beschrieben.
2) Die Sekundärstruktur enthält regelmäßig angeordnete Strukturelemente der ASkette (@-Helix, ß-Faltblatt, ß-Schleife; H-Brücken)
3) Die Tertiärstruktur beschreibt die Lage aller Atome eines Proteins im Raum (alle Sekundärstrukturen und weniger geordnete Bereiche; H-Brücken, Disulfidbrücken, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte).
4) Die Quartärstruktur besteht aus mehreren Untereinheiten, welche jeweils aus einer Polypetidkette (oder Proteine) besteht.
Histone: Verpackung der DNA erst wenn alle 8 Untereinheiten zusammen sind
Primärstruktur:
Aufgrund der … der Peptidbindung ist die … Drehbarkeit der …-Bindung eingeschränkt.
Aufgrund der Mesomerie der Peptidbindung ist die freie Drehbarkeit der C-N-Bindung eingeschränkt.
Sekundärstruktur:
Die … entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen … und …-Gruppen benachbarter … .
Die … liegen fast parallel zur Helix, die Seitenketten ragen nach … .
Die ß-Faltblattstruktur ist eine Faltung der … in …-Form.
Wasserstoffbrücken werden zwischen verschiednen Abschnitten der … ausgebildet.
Die @-Helix entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen N-H und O-Gruppen benachbarter AS.
Die Wasserstoffbrücken liegen fast parallel zur Helix, die Seitenketten ragen nach außen.
Die ß-Faltblattstruktur ist eine Faltung der Peptidkette in Zickzack-Form.
Wasserstoffbrücken werden zwischen verschiednen Abschnitten der Polypeptidkette ausgebildet.
Tertiärstruktur:
-
Verschiedene Arten von Bindungen sind für die Ausbildung der Proteinstruktur zuständig.
- Ionenbindung
- Hydrogenbindung
- Van der Waals Kräfte
Quartärstruktur:
Die Tertiärstruktur der … besteht aus linksgängigen … … (Prokollagen), von denen jeweils … Moleküle sich in Form einer … bzw. Tripelhelix … winden und auf diese Weise Fasern ausbilden, die als Tropokollagen bezeichnet werden (Quartärstruktur).
…kollagen → …kollagen → …
- - - - - -
Hämoglobin:
Ein Hämoglobin… ist ein …; die überwiegende Menge des adulten Hämoglobins besteht aus … (…)
Die Tertiärstruktur der Kollagenmoleküle besteht aus linksgängigen helikalen Proteinketten (Prokollagen), von denen jeweils drei Moleküle sich in Form einer Superhelix bzw. Tripelhelix umeinander winden und auf diese Weise Fasern ausbilden, die als Tropokollagen bezeichnet werden (Quartärstruktur).
Prokollagen → Tropokollagen → Kollagenfibrillen
Bindegewebe, Sehnen, Knochen, Zähne, Augen, Blutgefäße
Hämoglobin:
Ein Hämoglobinmolekül ist ein Heterotetramer; die überwiegende Menge des adulten Hämoglobins besteht aus zwei @- und zwei ß-Ketten (@2ß2)
Hämglobin vs. Myoglobin
Myoglobin ist ein …, das als roter Muskelfarbstoff Sauerstoff … bindet.
Myoglobin (Monomer) besitzt etwa … höhere O2-Affinität als Hämglobin (Tetramer) und dient als … im Muskelgewebe.
Mit … AS handelt es sich um ein kleines Protein aus der Gruppe der …, das große Ähnlichkeit mit den … des Hämoglobins zeugt. Das Molekulargewicht beträgt rund … kDA. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt … @-Helicles.
Myoglobin ist ein Muskelprotein, das als roter Muskelfarbstoff Sauerstoff reversibel bindet.
Myoglobin (Monomer) besitzt etwa 6fach höhere O2-Affinität als Hämglobin und dient als Sauerstoffspeicher im Muskelgewebe.
Mit 154 AS handelt es sich um ein kleines Protein aus der Gruppe der Globine, das große Ähnlichkeit mit den Untereinheiten des Hämoglobins zeugt. Das Molekulargewicht beträgt rund 17 kDA. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt 8 @-Helicles.
Proteindomäne:
Die Proteindomäne ist die … Einheit eines Proteins, die eine … und … gefaltete Struktur besitzt.
Eine Proteindomäne ist eine komplexe … Einheit einer bestimmten Anordnung von … und … und stellt eine Baueinheit für … Proteine dar.
Proteindomänen entsprechen auf der Ebene der DNA häufig einem … .
Die Proteindomäne ist die kleinste Einheit eines Proteins, die eine definierte und unabhängige gefaltete Struktur besitzt.
Eine Proteindomäne ist eine komplexe gefaltete Einheit einer bestimmten Anordnung von @-Helicles und ß-Faltblättern und stellt eine Baueinheit für größere Proteine dar.
Proteindomänen entsprechen auf der Ebene der DNA häufig einem Exon.
Beispiel SH2-Domäne:
Die SH2-Domäne ist eine … Proteindomäne, die in … Zellen vorkommt und dort wichtige Funktionen bei der … übernimmt. Sie besteht aus rund … Aminosäuren.
SH2 steht für “…”.
SH2-Domänen konnten in mehr als … verschiedenen Proteinen nachgewiesen werden. Sie enthalten u.a. … α-Helices und … β- Faltblätter.
Die SH2-Domäne hat eine … Affinität zu … Tyrosinresten, die sich im Kontext eines längeren … befinden.
Dieser Typ von … wird durch … katalysiert.
Auf diese Weise legen … in ihrem Substrat einen molekularen Schalter um, der die … an ein … mit SH2-Domäne ermöglicht.
Eine wichtige …, an der SH2- Domänen beteiligt sind, ist unter anderem der … (wichtiger Signalweg für … und …).
Die SH2-Domäne ist eine kleine Proteindomäne, die in eukaryotischen Zellen vorkommt und dort wichtige Funktionen bei der Signalübertragung übernimmt. Sie besteht aus rund 100 Aminosäuren.
SH2 steht für “Src- homology 2”.
SH2-Domänen konnten in mehr als 100 verschiedenen Proteinen nachgewiesen werden. Sie enthalten u.a. 2 α-Helices und 7 β- Faltblätter.
Die SH2-Domäne hat eine hohe Affinität zu phosphorylierten Tyrosinresten, die sich im Kontext eines längeren Peptid-Motivs befinden.
Dieser Typ von Phosphorylierung wird durch Tyrosinkinasen katalysiert.
Auf diese Weise legen Tyrosinkinasen in ihrem Substrat einen molekularen Schalter um, der die Bindung an ein Protein mit SH2-Domäne ermöglicht.
Eine wichtige Signalkaskade, an der SH2- Domänen beteiligt sind, ist unter anderem der PI3K/Akt-Signalweg (wichtiger Signalweg für Zellwachstum und Proliferation).
