C. Protéines Flashcards
Expliquer les différents niveaux d’organisation des protéines
Primaire: dictée par la séquence de son ARNm (juste a.a.)
Secondaire: protéines repliées en hélices alpha et feuillets bêta
- hélice: chaîne de polypeptides hélicoïdales
- feuillet: brins bêta reliés latéralement par 1-2 ponts H (parallèle ou antiparallèle)
Tertiaire: structure de protéine active (mélange hélices+feuillets)
Quaternaire: complexe protéique
Expliquer le rôle des chaperonnes dans le repliement des protéines (avant, expliquer le repliement)
Repliement: dépend du pH, conditions ioniques, membrane cellulaire
- a.a. précis régulent: liaison au site actif, assemblage structure quaternaire
- certaines combinaisons structure secondaire conservées: même fonction, famille de protéines, motifs et domaines
Chaperonne: protège les protéines voulant se replier (aide au repliement moléculaire correct)
- évite la formation d’agrégats, dégradation
Décrire les différents types de liaisons covalentes et non-covalentes qui stabilisent la structure des protéines
Covalentes: pont disulfure entre 2 Cys
Non-covalentes: pont hydrogène, liaison électostatique
Expliquer comment la nature des acides aminés présents à la surface d’une protéine régule la fonction de cette dernière
Les a.a. présents à la surface (hydrophobes/solubles) et dans le site actif d’une protéine dictent ses interactions:
- dépend du pH
- dépend des conditions ioniques
- membranes cellulaires
Permet de savoir où la protéine va se retrouver
Définir la notion de domaine dans une protéine et expliquer son importance
- structure avec fonction particulière reconnu dans plusieurs protéines
- trouvé dans plusieurs protéines avec la même fonction
- capable d’adopter structure de manière autonome du reste de la molécule
- peut être composé de l’assemblage de plusieurs domaines (prot. multidomaines)
- structure compacte et stable
- peuvent être porteur de: liaison de ligand, interaction avec macromolécule, site catalytique
ex.: domaine phosphatase enlève un phosphate
