acide aminés Flashcards

1
Q

qu’est-ce que sont les acide aminés?

A
  1. Les acides aminés sont les éléments
    constitutifs de base des protéines.
    2.Il en existe plusieurs centaines de différents
    mais seulement 21 d’entre eux sont retrouvés
    dans les protéines
  2. Pour former les protéines, les
    acides aminés s’associent
    entre eux par liaison amide
    (liaison peptidique).
    4.C alpha est, sauf exception (glycine), asymétrique
    –> Il s’agit d’un carbone chiral.
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2
Q

quelle carbone alpha n’est pas chiral?

A

C alpha du glycine

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3
Q

acides aminés apolaires

A
  • à chaîne aliphatique :
    glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine,
    méthionine, proline
  • à chaîne aromatique : phénylalanine, tryptophane
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4
Q

acides aminés polaires neutres

A
  • à fonction alcool : sérine, thréonine, tyrosine
  • à fonction soufrée : cystéine
  • à fonction amide : glutamine, asparagine
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5
Q

acides aminés polaires ionisables

A
  • à fonction acide : acide glutamique, acide aspartique

- à fonction basique : histidine, lysine, arginine

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6
Q

comment les chaînes polypeptidiques sont décrites?

A
  1. en commençant par le groupe amino-terminal (appelé
    N-terminal )
  2. en donnant ensuite le nom de chaque résidu jusqu’au groupe carboxy-terminal (C-terminal)
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7
Q

comment les a.a dans la synthèse de novo par l’organisme est impossible ou insuffisante est apporté?

A

par l’alimentation

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8
Q

a.a essentiels

A
  • isoleucine
  • leucine
  • lysine
  • methionine
  • phenylalanine
  • theronine
  • tryptophane
  • valine
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9
Q

a.a. semi-essentiels

A
  • arginine
  • histidine
  • -> seuls les nourissons ont besoin d’un apport exogène
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10
Q

a.a non-essentiels

A
  • alanine
  • aspargine
  • aspartate
  • cystéine
  • glutamate
  • glutamine
  • glycine
  • proline
  • serine
  • tyrosine
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11
Q

a.a aromatiques

A
  • phénylalanine
  • tyrosine
  • tryptophane
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12
Q

a.a chargées positifs

A
  • lysine
  • arginine
  • histidine
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13
Q

a.a chargés négatifs

A
  • aspartate

- glutamate

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14
Q

a.a apolaire à chaine aliphatique sans carbone asymétrique

A

glycine

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15
Q

a.a apolaire à chaine aliphatique avec soufre dans chaine carboné -C-S-C-

A

méthionine

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16
Q

a.a apolaire à chaine aliphatique où la Chaîne latérale est liée à la fois au carbone alpha et à l’azote

A

proline

17
Q

a.a polaires neutres à fonction alcool

A
  • sérine
  • thréonine
  • tyrosine
18
Q

acide aminé polaire neutre à fonction soufrée

A

cystéine

19
Q

le principe de la phosphorylation des protéines

A
  • Chacune de ces trois fonctions alcool peut fixer un
    groupement phosphate (sérine, thréonine, tyrosine STT)
    -phosphorylation des protéines qui constitue l’un
    des modes les plus fréquents de la régulation de la
    fonction d’une protéine
20
Q

formation de ponts disulfure

A
  1. deux cystéine peuvent se dimériser par oxydation de la fonction thiol (R-S-H) en formant la cystine (dimère de cystéine)
  2. présent dans nombreux peptides et protéines
    (intra-caténaire ou extra-caténaire; IG, insuline, résepteur de l’insuline, récepteur de l’acéthylcholine, récepteurs des cellules T,…)
  3. le pont disulfure qui relie les deux cystéines est une liaison covalente
21
Q

ose

A
  • monomère de glucide
  • aussi monosaccaride
  • au moins 3 atome C
22
Q

acides aminés polaires neutres à fonction amide

A
  • aspargine!

- glutamine

23
Q

glycoprotéine

A
  • Les glycoprotéines sont des hétéroprotéines
  • une partie est constituée d’une ou plusieurs chaînes d’acides aminés
  • sur laquelle viennent se greffer par des liaisons covalentes des chaînons constitués de plusieurs oses ou dérivés d’oses
    (une protéine (ensemble d’acides aminés) + glucide (sucre) )
24
Q

où se fixent les oses sur les glycoproteines?

A

Dans les glycoprotéines, les oses se fixent sur l’atome d’azote de la fonction amide de la chaîne latérale de
l’asparagine: N-glycosylation

25
Q

acides aminés polaires ionisables à fonction acide

A
  • acide aspartique
  • acide glutamique
  • -> Etat d’ionisation à pH 7,0
26
Q

acides aminés polaires ionisables à fonction basique

A
  • histidine –> présente caractère aromatique
  • lysine
  • arginine –> Fonction guanidinium
27
Q

Trois acides aminés à chaînes latérales aromatiques (caractéristique)

A
  1. phenylalanine + tyrosine –> Cycle phény
  2. tryptophane –> groupe indol
  3. Les cycles aromatiques contiennent des électrons p
    délocalisés qui absorbent fortement dans l’ultraviolet
    –> permet le dosage des protéines en solution
28
Q

Rôles particuliers des d’acides aminés que l’on ne trouve pas dans les protéines

A
  • neurotransmetteurs
  • médiateur des réactions allergiques,
  • hormone thyroïdienne,
  • cycle de l’urée,
  • coenzyme,
  • métabolisme des acide aminés,
  • antibiotique
29
Q

a.a du métabolisme intermediaires

A
  • ornithine

- citrulline