Aminoácidos I Flashcards

1
Q

¿Cuál es la principal fuente de aminoácidos (AA) en el cuerpo humano?

A

Proteínas endógenas y/o de la dieta

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2
Q

¿Cuál es el principal uso de los AA?

A

Biosíntesis de proteínas o, en menor medida, de biomoléculas (nucleótidos)

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3
Q

En la degradación de AA ¿Mediante qué compuesto se captura y elimina el nitrógeno?

A

Mediante la urea

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4
Q

¿Qué AA, bajo ciertas condiciones, son considerados esenciales y por qué?

A

La arginina, porque en condiciones de alto requerimiento la síntesis endógena no da abasto. Además de la glicina y tirosina en bebes prematuros.

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5
Q

¿A qué hace referencia el balance nitrogenado?

A

Que el nitrógeno ingerido sea igual al nitrógeno excretado.

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6
Q

¿Qué significa que el valor biológico de un alimento sea 0?

A

Significa que le falta al menos un AA esencial

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7
Q

¿Qué significa que un AA sea limitante en un alimento?

A

Significa que es el AA del que carece cierto alimento.

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8
Q

¿Cuáles son las características de las endopeptidasas y exopeptidasas?

A
  • Endopeptidasas: hidrolizan los enlaces peptídicos en el INTERIOR de la cadena peptídica.
  • Exopeptidasa: Hidrolizan enlaces peptídicos de los EXTREMOS de la cadena, estas a su vez se dividen en aminopeptidasas y carboxipeptidasas, dependiendo del extremo que corten.
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9
Q

V o F. El pepsinógeno es una proteasa que corta en el extremo carboxílico de AA apolares (hidrofóbicos) “voluminosos”, especialmente los aromáticos.

A

Falso, el pepsinógeno es una proenzima precursor de la pepsina a la cual corresponde la descripción anterior.

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10
Q

Hormonas sintetizadas en el intestino con su función

A
  • Secretina: Estimula la secreción de bicarbonato del páncreas.
  • colecistoquinina: Estimula la secreción de diferentes proenzimas (propeptidos).
  • Enteropeptidasa: Degrada el tripsinógeno.
  • tripsina*: Degrada el resto de propeptidos.

*No es propiamente tal del intestino, pero es importante xd.

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11
Q

V o F. Los aminoácidos se ALMACENAN como proteínas

A

Falso, ninguna proteína tiene como función ser almacén de AA

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12
Q

¿Qué sucede cuando la concentración de AA excede la requerida por el cuerpo?

A

Se degradan, generando carbohidratos, cuerpos cetónicos y NH4+ u oxidativamente generando CO2 + H2O + NH4+ -> Urea

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13
Q

¿Por qué es útil para el cuerpo la degradación de proteínas “viejas” y síntesis de proteínas “nuevas”? (2)

A

1- Permite a las proteínas mantenerse funcionales, es decir, tener un cierto control de calidad.
2- Hace posible la regulación (rápida) de la cantidad de enzimas

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14
Q

¿De qué manera son degradas las proteínas en una célula?

A

Puede ser por:

  • Degradación lisosomal.
  • Degradación por proteasomas (marcación de ubiquitina).
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15
Q

¿De qué depende mayoritariamente la síntesis de los aminoácidos?

A

Depende del eje catabólico básico (síntesis a partir de intermediarios)

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16
Q

¿De dónde proviene el nitrógeno (grupo amino) que se utiliza para la síntesis de AA?¿Qué tipo de enzima se utiliza?

A

Proviene de otro aminoácido, se utiliza una aminotransferasa.

17
Q

¿Cuál es el cofactor que utilizan las aminotransferasas?

A

Utilizan Piridoxal fosfato (PLP). Es el grupo activo de la vitamina B6.

18
Q

¿Qué reacción permite capturar amonio?

A

La reacción glutamato -> glutamina

19
Q

¿Cuáles son las propiedades químicas de las transaminasas? (Energía libre y Kp)

A

Energía libre de Gibbs = 0 y Kp=1.

20
Q

¿Mediante que mecanismo es ““transportado el amonio”” en sangre?

A

Es transportado en forma de AA; Glutamina y Alanina, evitando la intoxicación.

21
Q

¿Qué enzima cataliza la desaminación oxidativa?¿Qué localización celular tiene? Y ¿En qué condiciones energéticas se potencia?

A

La glutamato deshidrogenasa, en la mitocondria. La reacción es regulada positivamente por el aumento de ADP, por lo tanto, es mayor en bajas condiciones energéticas.

22
Q

¿En cuál órgano se produce la desaminación oxidativa?

A

Se realiza exclusivamente en el hígado. EL amonio pasa al ciclo de la urea.