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Biochimie > Biochimie cours 2 > Flashcards

Biochimie cours 2 Flashcards

1
Q

Qu’est- ce qui donne un aspect tridimensionnelle à la protéine ayant une structure secondaire?

A

Angles + forces de torsions (encombrement stérique)

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Q

Quels sont les deux arrangements que peut prendre une structure secondaire (protéine)?

A

Hélice a

Feuillet B

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Q

Pour une hélice, 1. qu’est-ce qui la stabilise? 2. Qu’elle est le nombre d’AA/tour?
et 3. Quel est le nombre d’AA moyen?

A
  1. Pont H
  2. 3,6
  3. 12
    possible grâce aux liaisons des Ca qui peuvent bouger.
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4
Q

Pour les feuillets,

  1. Qu’est-ce qui les stabilise?
  2. Quelles sont les configurations possibles?
A
  1. Liaisons hydrogènes (pont H)
    • parallèle possible grâce à une boucle
    • antiparallèle possible grâce à un coude
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Q

Quels sont les motifs d’une superstructure

secondaire?

A
  • combinaisons de structures secondadires
  • signature pour une fonction précise
    ex: a-boucle-a motif de liaison du Ca+
    peut être constitué d’hélices et de feuillets
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6
Q

Qu’est-ce qui caractérise une superstructure?

A

repliement global de toutes les structures secondaires + primaires

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7
Q

Qu’est-ce qui stabilise les structures tertiaires?

A

stabilisé par des liaisons (hydrophobe + hydrogène), ponts disulfures et liaisons peptidiques

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8
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

seulement pour les protéines ayant plus de 200 AA ont plusieurs domaines ayant des fonctions indépendantes

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9
Q

Qu’Est-ce qu’une structure quaternaire?

A

Assemblage de protéines pour former une autre protéine (hémoglobine a2B2)

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10
Q

Qu’arrive-t-il si la protéine n’a pas la bonne structure?

A

Mauvais repliement = n’a pas la même utilité don l’organisme la dégrade ou malheureusement une accumulation de ces mauvaises structures cause des maladies dégénératives

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11
Q

Qu’est-ce que l’amyloïde?

A

Protéine à configuration spéciale = assemblage de longues protéines fibreuses composées de feuillets B formant des agrégats insolubles impliqués dans plusieurs maladies neurodégénératives
(Alzheimer, encéphalopathie)

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12
Q

Quel est le rôle primordial des protéines fibreuses ?

A

Maintenir l’intégrité tissulaire

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13
Q

Vrai ou faux les protéines fibreuses formant la matrice extracellulaire sont solubles ?

A

Faux. Elles sont insolubles.

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14
Q

Nommez la structure caractéristique des protéines fibreuses?

A

Structure secondaire (structure I particulière)

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15
Q

Quels sont les 2 types de protéines fibreuses?

A

Collagène et Kératine

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16
Q

Quelle est la protéine la plus abondante du corps humain?

A

Le collagène (25%)

os, tendons, cartilage, dents et peau

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17
Q

Combien de structures existent-ils pour le collagène?

A

3 structures

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18
Q

Combien d’AA constitue la structure primaire du collagène?

A

3 AA 30% glycine, 15\30% proline/hydroxyproline

découle d’une modification post traductionnelle

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19
Q

La structure secondaire du collagène est un feuillet ou une hélice?

A

Hélice a particulière car 3 AA/tour et les AA sont très gros

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20
Q

Qu’est-ce qui permet la formation d’une structure en hélice pour le collagène?

A

Répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline.

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21
Q

La kératine fait partie de…

A

la superfamille des protéines surenroulées

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22
Q

Combien d’AA reviennent tjrs dans la composition de la kératine?

A

7 (répétion en heptade)

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23
Q

Si une protéine a des propriétés enzymatique…

grosse question laulau hahaha

A

Transformation des molécules, accélération d’une réaction chimique (10àla6 à 10àla12 fois)

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24
Q

Vrai ou faux, la composition chimique d’une enzyme change après son utilisation ?

A

Faux. reste inchangée

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25
Q

Vrai ou faux, une enzyme peut agir sur de nombreux substrats?

A

Faux, grande spécificité

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26
Q

Quel est l’impact de la catalyse sur l’énergie d’activation ?

A

Elle la diminue

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27
Q

Qu’est-ce qui confère la spécificité d’un enzyme?

A

Le site de liaison qui immobilise le groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme

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28
Q

À quel principe peut-on associer le site de liaison d’un enzyme?

A

principe clef-serrure

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29
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple?

A

1 chaîne polypeptide / aucun groupe autre que les AA

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30
Q

Qu’est-ce qu’une holoenzyme?

A

enzyme qui a besoin de cofacteur pour travailler

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31
Q

Quels sont les 2 types de cofacteurs?

A
  1. inorganique (ion métalique ex: Fe3+)

2. organique (biotine, thiamine)

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32
Q

Comment se nomme un cofacteur organique?

A

coenzyme

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33
Q

Comment se nomme un enzyme sans cofacteur?

A

apoenzyme

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34
Q

Quels sont les types de réactions que les enzymes seules sont efficaces pour catalyser?

A

réaction d’oxydoréduction + transfert de groupement fonctionnel

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35
Q

Quels sont les caractéristiques d’un ion métallique comme cofacteur?

A

oriente le substrat + compense les charges en les masquant ou les stabilisant transitoirement.

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36
Q

Vrai ou faux, La structure chimique d’un coenzyme est modifiée lors d’une réaction, mais cette dernière doit reprendre sa forme initiale pour que la réaction soit complète?

A

Vrai.

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37
Q

Quelles sont les 2 sous-catégories de coenzyme?

A

co-substrat + groupe prosthétique

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38
Q

Le co-substrat est associé de quelle manière à l’enzyme?

A

de façon transitoire

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39
Q

souvent, comment est-ce que le co-substrat retourne à sa forme initiale?

A

Souvent il est catalysé par un autre enzyme

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40
Q

Vrai ou faux, le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme par le biais d’une liaison covalente?

A

Vrai

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41
Q

Pour retourner à sa forme initiale, le groupement prosthétique nécessite …

A

une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.

En d’autres mots, un deuxième substrat

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42
Q

Qu’est-ce qu’un complexe multienzymatique?

A

composé de plusieurs enzymes distinctes et reliées par des liaisons non-covalentes.

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43
Q

Qu’est-ce qu’un proenzyme?

A 
Enzyme inactive (stocké dans la cellule)
avantageux pour l'organisme / activité suite à un stimulis
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44
Q

Qu’est-ce que des isoenzymes?

A

2 enzymes qui catalysent la même réaction

séquence AA et paramètres cinétiques différents

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45
Q

Qu’est-ce qu’étudie la cinétique enzymatique?

A

Vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

46
Q

La cinétique enzymatique s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse, soit …

A

la concentration de substrat
la concentration d’enzyme
les conditions réactionnelles (pH et T)

47
Q

Qu’est-ce qui caractérise l’efficacité d’une enzyme?

A

la cinétique enzymatique

48
Q

Pourquoi étudions-nous la cinétique enzymatique?

A

optimisation de la catalyse à des fins thérapeutiques

49
Q

Quels sont les facteurs qui influencent les réactions enzymatiques?

A

la concentration de substrat

la T et le pH

50
Q

Qu’arrive-t-il si la température ne se trouve pas entre 35 et 40 degrés Celsius?

A

dénaturation des enzymes (le pH peut également déclencher ce phénomène)

51
Q

Quelle réaction définie les réactions enzymatiques?

A

Michaelis-Menten ayant K1 et -K1 au début de la rx (réversible) et K2 pour obtenir un produit (irréversible)
E + S ES –> E + P

52
Q

Qu’est-ce que décrit l’équation Michaelis-Menten ?

A

La variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration de substrat.

53
Q

Vrai ou faux, Km, la constante de Michaelis-Menten est propre à chaque enzyme-substrat?

A

Vrai
Km petit => grande affinité pour substrat
Km grand => faible affinité pour substrat

54
Q

À la 1/2 Vmax, Km =

A

la concentration de substrat

55
Q

À quoi est proportionnelle la vitesse de réaction enzymatique ?

A

À la concentration d’enzymes présentes

56
Q

Quelle est l’équation pour la représentation de Lineweaver-Burk?

A

1/Vo = Km/Vmax*la concentration de substrat + 1/Vmax

57
Q

Que représente l’ordonnée et l’abcisse dans la représentation de Lineweaver-Burk?

A 
Xo = 1/Vmax 
Yo = - 1/Km (ds les négatifs)
58
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier?

A

un mécanisme réactionnel

59
Q

VRai ou faux, des réactions enzymatiques nécessitent l’intéraction de plusieurs substrats et génèrent plusieurs produits?

A

Réaction de tansfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre.

60
Q

Quels sont les 2 types de réactions des mécanismes des réactions à 2 substrats?

A

Réactions séquentielles et

réaction ping-pong

61
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une réaction séquentielle ordonnée?

A
  • Liaison du 1er substrat A est requise pour la liaison du 2e substrat B.
  • Fixation ordonnée des substrats (obligatoire)
  • Libération par étapes des produits
    E + A = EA + B = EAB - EPQ - P = EQ - Q = E
62
Q

Quelle est la caractéristique d’une réaction séquentielle aléatoire?

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme:

  • 2 substrats doivent se fixer pour que la réaction se fasse
  • l’ordre de libération des enzymes n’a aucune importance
63
Q

Quelles sont le 2 caractéristiques d’une réaction ping-pong?

A
  • modification de l’enzyme

- 2 substrats ne se rencontrent pas à la surface de l’enzyme

64
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur (enzymatique)?

A

Molécule qui se fixe à une enzyme et interfère son activité.

65
Q

Quels sont les 2 types d’inhibiteurs enzymatiques?

A

Naturel + chimique

66
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique?

A
  • Inhibition compétitive

- non-compétitive

67
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?

A

inhibiteur en compétition avec le substrat naturel
ressemblance structurale
bloquage du site actif de l’enzyme

68
Q

Vrai ou faux, l’ajout d’un inhibiteur compétitif a un effet sur le Vmax?

A

Faux, c’Est l’atteinte de cette vitesse qui prend plus de temps.
Le Vmax est atteint malgré la présence d’un inhibiteur

69
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur sur le Km?

A
  • l’augmentation du Km, car il y a diminution de l’affinité enzyme-substrat
  • il y a une plus grande concentration de substrat pour atteindre le 1/2 Vmax et lever l’inhibition.
70
Q

Vrai ou faux, l’ordonnée à l’origine reste à la même place sur un graphique Linewear-Burk malgré l’ajout d’un inhibiteur pour l’inhibition compétitive?

A

Vrai, car Xo = 1/Vmax et Vmax ne change pas

71
Q

Vrai ou faux, l’abscisse reste la même sur un graphique de Lineweaver-Burk malgré l’ajout d’un inhibiteur pour l’inhibition compétitive?

A

Faux, car Yo = 1/Km et que Km augmente donc droite se tasse vers la droite.

72
Q

Exemple d’inhibition compétitive:

A

Les statines : Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène

73
Q

Comment peut-on prévenir un empoissonnement au méthanol après l’ingestion?

A
  • inhibition par substitution du substrat

- éliminer par les voies standards et non par les enzymes

74
Q

Qu’est-ce que l’inhibition non-compétitive?

A
  • Inhibiteurs = substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
  • inhibiteur non-compétitif se lie soit à l’enzyme seule, soit au complexe ES (enzyme-substrat)
75
Q

Vrai ou faux, pour un inhibiteur non-compétitif, son action va diminuer le Vmax de la réaction ?

A

Vrai

76
Q

Vrai ou faux, l’augmentation de la concentration de substrats a un effet sur l’action de l’inhibiteur?

A

Faux

77
Q

Vrai ou faux, le Km est inchangé en présence de l’inhibiteur?

A

Vrai, car les inhibiteurs non-compétitifs n’interfèrent pas avec la liaison du substrat et de l’enzyme.

78
Q

Quel est l’effet de l’inhibiteur non-compétitif sur le graphique Linewear-Burk en ce qui a trait à l’ordonnée à l’origine?

A

L’ordonnée à l’origine est plus haute, car Vmax diminuer et que Xo = 1/Vmax

79
Q

Quel est l’effet sur le graphique de Linewear-Burk en ce qui a trait à l’abscisse pour un inhibiteur non-compétitif?

A

Aucun changement, car Km demeure inchangé et que Yo= -1/Km

80
Q

Un antibiotique connu utilise un inhibiteur non-compétitif pour combattre les bactéries. Que sagit-il?
Comment agit-il?

A
  • Les B-iactamines (pénicilline)
  • inhibition de l’enzyme transpeptidase, ce qui empêche la formation de la paroi cellulaire
  • bactéries deviennent plus susceptible au choc osmotique.
81
Q

Quels sont les traitements pour le VIH?

A
  • virus à ARN

- inhibition de la transcriptase inverse qui permet la formation d’ADN à partir de l’ARN

82
Q

Grâce à quoi, est-ce que la régulation allostérique est possible?

A

Grâce à un effecteur

83
Q

Quelle est l’action posée par un effecteur?

A

se lie de façon covalente à un site sur l’enzyme : le site de régulation

84
Q

Quelle est la conséquence d’un effecteur se liant à un site de régulation?

A

Modification de l’affinité de l’enzyme pour son substrat ou de l’efficacité de l’enzyme elle-même

85
Q

À quoi servent les enzymes allostériques?

A

Catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique

86
Q

Quels sont les 2 types d’effecteur? et à quel type d’enzyme est-ce que nous les associons?

A
  • effecteur inhibiteur => enzyme active

- effecteur activateur => enzyme inactive

87
Q

Comment est-ce que la régulation par modification covalente se fait? et Quel est l’autre appellation de ce phénomène?

A
  • Addition ou soustraction d’un groupement phosphate.

- La phosphorylation

88
Q

Ou est-ce que la phosphorylation à lieu?

A

Sur un résidu d’AA (sérine, thréonine, tyrosine) spécifique sur l’enzyme

89
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation enzymatique affecte?

A

intervient dans les processus biologiques

90
Q

Quelle protéine est utilisée pour catalyser la phosphorylation et quel est son donneur de phosphate?

A

La kinase et utilise l’ATP comme donneur de phosphates

91
Q

Quelle protéine est utilisée pour la déphosphorylation? Quel type de réaction entre en jeu?

A
  • les phosphatases

- hydrolyse des liaisons phosphates

92
Q

Quelles sont les 6 catégories d’enzymes?

A
  1. oxydoréductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lyase
  5. Isomerase
  6. Ligase
93
Q

Quelle est l’action de l’oxydoréductase (EC1)?

A

Catalysation du transfert d’électrons d’une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)
A- + B => A + B-
ex: déshydrogénase, oxydase et réductase

94
Q

Quelle est l’action de la transférase (EC2)?

A

TRansfert des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre
ex: ADN méthyltransférase

95
Q

Quelle est l’action de l’hydrolase (EC3)?

A

catalyse l’hydrolyse de différents types de composées
AB + H2O => AOH + BH
ex: peptidase, estérase et phosphatase

96
Q

Quelle est l’action de la lyase (EC4)?

A

Catalyse la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en hydrolysant ou en oxydant
- forme habituellement une nouvelle double liaison
A B + C
ex: décarboxylase et aldolase

97
Q

Quelle est l’action de l’isomérase (EC5)?

A

Catalyse des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule
A => B (B est l’isomère de A)

98
Q

Quelle est l’action de la ligase (EC6)?

A

Catalyse la liaison de 2 nouvelles molécules par de nouvelles liaisons covalentes

99
Q

Comparativement aux autres enzymes, la ligase nécessite pour fonctionner de …

A

l’ATP

100
Q

Qu’est-ce que le métabolisme?

A

Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (delta G) pour différentes fonctions biologiques.

101
Q

Vrai ou faux, le métabolisme est une combinaison de réactions exergoniques et endergoniques?

A

Vrai

102
Q

Le tropisme décrit un organisme selon sa source d’énergie. Quel est le tropisme de l’humain?

A

Chimiotrophe

pour les végétaux = phototrophe

103
Q

Quels sont les macronutriments qui sont un apport nutritionnel?

A

Glucides, lipides et protéines

104
Q

L’humain est chimiotrophe, ce qui signifie…

A

Sa source d’énergie provient de l’oxydation

105
Q

La nutrition représente, affecte et fournit quoi?

A
  • représente l’apport et l’utilisation des aliments
  • affecte la santé, le développement et les performances de l’organisme
  • fournit l’énergie qui alimente les processus biologiques et ;e matériel nécessaire pour assembler et réparer les tissus
106
Q

Quelles sont les petites molécules qui se déplace dans la circulation sanguine vers les tissus provoqué initialement par la digestion des macronutriments?

A
  • sucres simples
  • acides gras et glycérol
  • acides aminés (AA)
107
Q

le processus de l’oxydation (des molécules résultantes de la digestion) requiert quelles substance pour fonctionner ?

A
  • de l’Oxygène
  • de l’Eau
  • des micronutriments
    (vitamines et minéraux)
108
Q

Qu’est-ce qu’une voie métabolique?

A

Séries de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques

109
Q

Quelles sont les métabolites dans les voies métaboliques?

A

les substrats, les produits intermédiaires et les produits finaux

110
Q

Les voies métaboliques comprennent 2 proccesus. Lesquelles?

A
  • Cataboliques

- Anaboliques

111
Q

Qu’est-ce que le catabolisme?

A

Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en peties unités pour former de l’énergie

112
Q

Qu’est ce que l’anabolisme?

A

Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
- Nécessite l’ATP fournit par les réactions cataboliques

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