Cellens Byggstenar Flashcards

1
Q

Vad menas med prefixet ”α” i glykosidbindning?

A

Vart OH gruppen sitter

”alpha” = pekar nedåt

”Beta” = uppåt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

O-glykosidbindning mellan två monosackarider.

A

I ringstruktur binder dom vid OH-gruppen. Två H och en O faller bort och blir disackarid + H2O

Bildas av kondensation

Dom bryts av hydrolys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kolhydrat bunden till en annan molekyl via kväver i en aminogrupp (NH3)

Bindningen?

A

Peptidbindning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Linjär form av glukos i vatten

A

Biter sig själv i svansen och blir ringstruktur. ”Alpha” eller ”beta”

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Kemisk skillnad mellan mättad och omättad fett

A

Mättade = inga dubbel eller trippel bindningar. Linjär struktur

Omättad = en eller flera dubbel eller trippelbindningar, veckas struktur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

2 faktorer som resulterar i trögflytande fett.

A

Längden.

Formen. Linjär = trög. Veckad = lättflytande.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Tre olika lipider

A

Fosfolipider = i cellmembran. En hydrofob och en hydrofil del

Triacylglycerol = energireserv i frttdroppar i cytosolen

Kolesterol = i cellmembranen påverkar dess styvhet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hur lagras fettsyror i cellen?

A

I fettdroppar i cytosolen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Skillnad och likhet mellan triacylglycerol och fosfolipider

A

Likhet: båda är lipider

Olikhet: fosfolipider har två fettsyror triacylglycerol har tre.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Uppbyggnad av cellmembran

A

Fosfolipider, proteiner som kanaler och kolesterol som stadgar upp.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vad betyder det om delta G är negativ?

A

Energi är frigjort. Produkt - subtrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Tre exempel som enzym interagera med substrat för lägre aktiveringsenergi

A
  • kan binda och fördela substratet på fördelaktigt sätt
  • påverka elektronens läge i substratet
  • dra och bända substratet och tvinga den mot ett transitionstillstånd.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Icke- kompetativ och

Kompetatvi inhibition av enzym

A

Icke-kompetativ : binder inte till enzymets active site. —> enzymet tappar form och subtrat kan inte binda. Ingen reaktion.

Kompetativ: substratet och inhibitorn tävlar om active-site inhibitor kan sättas utvägen för substratet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Alloster reglering

A

Alloster binder till en annanstans än active site

Positiv feedback: binder så att active site gör sig mer benäget att binda till substrat (tex syre till hemoglobin)

Negativ feedback: minskar produktionen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ge exempel på två enzym

A

Pepsin: bryter ner proteiner till aminosyror

Amylas: bryter ner kolhydrater till monosackarider

Laktas: bryter ner socker (laktos)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Apoenzym

A

Proteindel av enzym som kräver att en kofaktor binder för aktivitet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

2 faktorer som påverkar enzyms reaktionshastighet

A

Temperatur: hög =snabb låg =långsammare

pH: beroende på enzymers ideala miljö

Substratkoncentration: hastighet över till enzymer är slut

18
Q

Zwitterjon

A

Aminosyror som både är positivt och negativt laddade

19
Q

Grundstruktur för aminosyra

A

En amingrupp (NH2)

Karboxylgrupp (COOH)

En väte (H)

En sidokedja (R)

20
Q

Tre hydrofoba aminosyror

A

Glycin, valin, fenylalanin

21
Q

Beta-sheets uppbyggnad strukturellt

A

Sekvens av aminosyror i ett protein som staplas på varandra och bildar flak. Hålls genom vätebindningar.

Stabiliseras av vätebindningar.

22
Q

Alpha-helix

A

En aminokedja som snurrar runt sin egen axel

23
Q

Fyra icke-kovalenta krafter i tredimensionell struktur i ett protein.

A

Van der wals, vätebindningar, hydrofoba bindningar, jonbindning

24
Q

Omgivningsfaktorer som påverkar struktur och stabilitet hos ett protein

A

Temperatur, saltkoncentration och pH

25
Q

Domän (protein)

A

En del av protein som utgör en självständig funktionell enhet.

26
Q

Subenhet (protein)

A

En polypeptidkedja som tillsammans med andra subenheter kombineras och bygger upp ett protein

27
Q

Familj ( protein)

A

Evolutionärt besläktade, strukturellt lika och har en viss sekvenshomologi

28
Q

Möjliga kombinationer av aminosyror i en sekvens av 20

A

20^20

29
Q

Tre polära aminosyror

A

Serin, treunin, lecin

30
Q

Tre laddade aminosyror

A

Arginin, lysin, glutamat

31
Q

Primärstruktur. Protein

A

Linjär. Aminosyrasekvens
N-terminal och C-terminal

(Vilka aminosyror ett protein består utav)

32
Q

Sekundärstruktur

A

Alfa-helix och beta-flak

Alfa helix är skruvade

Och beta flak ligger som plattor på varandra.

33
Q

Tertiärstruktur

A

Komplett 3D- struktur av en peptidkedja. (Hur sekundärstrukturer ligger i 3D-strukturer till varandra.

34
Q

Kvartärstruktur

A

3D-struktur av ett protein komplex, 3 st monomerer sammankopplade.

(Hur stora subenheter ligger till varandra)

35
Q

Bindning mellan cysteinsidokedjor i ett protein

A

Disulfidbryggor. Stabiliserar proteinstrukturer hos extracellulära proteiner

36
Q

Nukleosid

A

En kvävebas med en ribos (5-kantig sockermolekyl)

37
Q

Nukleotid

A

En nukleosid + 1-3 fosfatgrupper

38
Q

Vad menas med deoxy i en deoxyribonukleotid

A

Att en O-atom försvunnit. Detta minskar benägenheten att binda till andra ämnen

39
Q

Kvävebaserna i DNA och RNA

A

DNA:

Adenine(A), Guanine (G), Cytosine(C), Thymine (T)

RNA

Samma fast Thymine finns inte utan utbytt mot Uracil (U)

40
Q

Hur packas DNA i cellkärnan

A

DNA är lindade runt histoner, histonerna bildar sedan kromatin kromosomer.