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biochimie meta > chap 1 et 2 > Flashcards

chap 1 et 2 Flashcards

1
Q

qu est ce qu une enzyme?

A

proteine dont la synthèse est gouvernée par le génotype.

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Q

comment est réalisée la conservation de la structure d un organisme vivant?

A

au niveau du génotype–>réplication

au niveau du phenotype–> prélèvement d energie et de matière

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3
Q

décrire la catabolisme

A

fait de reaction exergonique qui extraient leur energie et leur matière de molécules complexes –> degradation, oxydation

  • les voies sont convergentes
  • NAD+ et FAD comme accepteurs
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4
Q

décrire l’anabolisme

A

reactions endergoniques qui utilisent l energie et la acier pour synthétiser leurs molecules–> photosynthèse

  • voies divergentes
  • NADPH comme donneur
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5
Q

décrire les organismes autotrophes

A

utilisent l energie solaire et des molecules simples pour fournir un travail biologique

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6
Q

décrire les organismes hétérotrophes

A

utilisent energie chimique de molecules complexes créé par les autres et molecules simples pour fournir leur travail biologique

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7
Q

quelle est la différence entre carbone organique et minérale?

A
  • reduit CH2

- oxydé CO2

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8
Q

oxydation

A

perd des électrons, réduction en gagne

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9
Q

quel est le rôle de l ATP dans les reaction métaboliques

A

monnaie d échange énergétique, permet notamment les mouvements et la signalisation
continuellement formée et transformée, 2 a 4 mM par cellule

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10
Q

l energie libere par réaction exergonique est elle utilisée telle quelle par les réactions endergoniques ?

A

non, trasformé en ATP

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11
Q

l energie libere par reaction d oxydation est elle directement utilisée ?

A

non, conservée dans les transporteurs d électrons avant d être utilisée par les réducteurs

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12
Q

par quoi la vitesse de réaction est elle influencée ?

A

concentration des réactivants et type de reaction

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13
Q

comment determiner le sens de reaction ?

A

meme concentration des eux cotés pour déterminer le sens de reaction

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14
Q

qu est ce que l equilibre ?

A

autant de molecules qui passent d un cote que de l autre

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15
Q

qu indique la constante a l equilibre ?

A

sens dans lequel la reaction est la plus favorable

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16
Q

formule de l enthalpie?

A

∆H = ∆U + P∆V

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17
Q

qu ets ce que ∆S?

A

entropie

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18
Q

qu est ce que ∆G? quelle est sa formule ?

A 
∆G= variation e la spontanéité de la reaction 
∆G = ∆H - T∆S
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19
Q

dans quel cas une reaction est elle favorable ?

A

si elle perd de l energie –> spontanée

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20
Q

quelles sont les conditions standardisée de ∆G?

A 
pression = 1atm--> 101,3Pa
temperature = 298K --> 25°
pH= 7,0
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21
Q

quelle valeur doivent prendre les concentrations de tous les réactivants ?

A

1molaire

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22
Q

formule de ∆G°’?

A

∆G°’ = -RTlnKeq

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23
Q

qu indique un ∆G°’ negatif ? positif ?

A

reaction exergonique –> psintannée

positif: pas spontanée –> endergonique

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24
Q

qu indique une energie de substrat supérieure a celle des produits ?

A

∆G°’ negatif-> perte d energie –> spontanée

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25
Q

que reflete ∆G°’?

A

propriétés du composé et conditions cellulaires

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26
Q

quel ∆G depend de la vitesse de reaction ?

A

∆G#

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27
Q

qu est ce que ∆G°’?

A

variation d energie libre en conditions standardisée

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28
Q

qu est ce que ∆G?

A

variation d energie libre dans une réaction

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29
Q

qu est ce que ∆G#?

A

energie libre d activation –> détermine la vitesse de reaction

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30
Q

une reaction redox s accompagne t elle d un transfert d énergie?

A

OUI, lorsque le potentiel redox est positif

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31
Q

qu est ce qu une ligase ?

A

créent des liaisons

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32
Q

qu ets ce qu une lyase ?

A

autres coupures de liaisons

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33
Q

qu est ce qu une isomerase ?

A

change la conformation d une molecule par isomérisation

34
Q

les enzymes catalysant des réactions sont elles réversibles ?

A

reversible oui

35
Q

qu est ce qu une enzyme ?

A

proteine qui catalyse une réaction

36
Q

une enzyme change t elle Keq?

A

NON

37
Q

quel est le rôle d une enzyme sur ∆G#?

A

elle le diminue

38
Q

une enzyme peut elle lier n importe quel substrat?

A

non, spécifique a son substrat

39
Q

une enzyme est elle regulable ?

A

oui, on peut l activer et l arrêter selon les besoins

40
Q

comment est l enzyme a la fin de la reaction ?

A

intacte

41
Q

au debut de la réaction y a t il des produits ?

A

non, que des substrats

42
Q

pourquoi la vitesse de la reaction diminue t elle ?

A

car substrats diminuent

43
Q

pourquoi a un moment donné la vitesse n augmente plus ?

A

car meme si on rajoutes substrats, l enzyme ne peut pas travailler plus vite

44
Q

différence entre vitesse optimale et vitesse initiale ?

A

vitesse optimale est a t0 et vitesse maximale est la vitesse initiale obtenue en fonction de la saturation de l enzyme pour son substrat

45
Q

la concentration de substrat influence t elle Vi?

A

OUI

46
Q

Vmax defini t elle les propriétés de l enzymes ?

A

OUI

47
Q

qu est ce que le modele de MM?

A

defini la relation enzyme substrat

E + S –> ES –> E + P

48
Q

formule de la constante de MM?

A

Km= k2+k3/ k1 = [E][S]/[ES]

49
Q

formule de Vi?

A

Vi= Vmax [S]/ Km +[S]

50
Q

que se passe t il quand [S] tend vers l infini ?

A

Vi= Vmax–> Km= [S] a Vmax/2

51
Q

qu est ce que Km?

A

concentration de substrat qui permet a l enzyme de travailler a la moitié de sa vitesse maximale

52
Q

qu indique Km?

A

cadence de travail d une enzyme

53
Q

qu est ce que Vmax?

A

vitesse de la réaction lorsque l enzyme travaille a saturation

54
Q

que signifie un Km bas ?

A

haute affinité donc faible capacité

55
Q

qu est ce que l affinité ?

A

saturabilité

56
Q

que signifie un Km haut ?

A

faible affinité donc forte capacité

57
Q

Km est il proportionnel a l affinité de l enzyme ?

A

inversement proportionnel

58
Q

que permet de prédire Km?

A

si une enzyme opère proche de Vmax

si un changement de concentration du substrat change sa vitesse

59
Q

a quoi sert le site actif des enzymes ?

A

site de liaison des substrat –> lieu de réaction

60
Q

ou se situe le site actif des enzymes ?

A

au fond d une poche de la zone interne hydrophobe des proteines –> protéger les recalants du milieu

61
Q

qu induit la liaison du substrat pour l enzyme ?

A

modification de l enzyme puis reprend sa forme originelle quand elle relache les produits

62
Q

pourquoi y a t il catalyse dans le site actif ?

A

augmentation de la concentration des reactant
orientation propice des molecules
apaisement de l energie libre d activation pour atteindre l état de transition

63
Q

quels sont les facteurs influençant la reaction ?

A

température et pH

64
Q

quel est le role d un inhibiteur ?

A

ralenti la vitesse de reaction jusqu a la stopper

65
Q

quelles sont les deux sortes d inhibiteurs ?

A

irreversible –> liaison covalente a un groupe fonctionnel

reversible –>competitif, non competitif et mixte, liaison non covalente

66
Q

caractéristiques des inhibiteurs réversibles compétitifs ?

A

analogues structuraux du substrat –> mais ne peut pas activer la reaction —> E + I = EI
augmente Km
ne change pas Vmax

67
Q

caractéristiques des analogues réversibles non compétitifs ?

A

non analogues structuraux des substrats –> se loge partout sur enzyme mais pas sur site actif, peut changer propriétés intrinseques
change pas Km–>indépendant qu il y est beaucoup de substrat ou non
diminue Vmax

68
Q

qu entraine les activateurs ?

A

modification covalence mais réversible

69
Q

qu est ce qu une enzyme allostérique ?

A 
exception au systeme MM
courbe sigmoïde--> pas de Vi mais accélération brutale lors de l apport du substrat 
point d inflexion a K0,5 puis reste constante jusqu a Vmax
--> module K0,5
70
Q

comment appelle t on Km pour les enzymes allostériques ?

A

K0,5

71
Q

pour une enzyme allostérique, qu induit la liaison d un substrat a l enzyme ?

A

augmente l affinité de l enzyme pour le substrat –> coopération
plus l enzyme attachera le substrat, plus elle en aura envie

72
Q

qu est ce que le modele concerté des enzymes allostériques ?

A

differentes sous unités qui changent de conformation lors de l apparition du substrat–> il faut amener le substrat pour que l enzyme passe en mode relâchée

73
Q

qu est ce que le modele séquentiel des enzymes allostériques?

A

une sous unité en active une autre et ainsi de suite, un peu de substrat induit le relâchement

74
Q

les enzymes allostériques ont elles des effecteurs ?

A

OUI

75
Q

ou se lient les effecteurs des enzymes allostériques ?

A

sites allostériques , different du site actif réservé au substrat

76
Q

quels sont les deux types d effecteurs allostériques ?

A

positif-> activateur

negatif –> inhibiteur

77
Q

qu entraine une liaison de l effecteur au site allostérique ?

A

legere modification de conformation au niveau du site actif –> diminution ou augmentation de l affinité

78
Q

de quels nature sont généralement les enzymes catalysant une reaction limitante ?

A

allostériques

79
Q

que provoque un inhibiteur non spécifique ?

A

denaturation

80
Q

y a t il des sortes d irreversibles ?

A

NON

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