chapitre 5: proteines Flashcards

1
Q

polypeptides

A

polymere d’acides amines

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Q

proteine

A

molecule constituee de plusieurs polypeptides

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3
Q

composition d’un acide amine

A
  • carbone α (centre)
  • groupement amine (NH2)
  • groupement carboxyle (COOH)
  • atome H
  • chaine laterale R
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4
Q

3 types de regroupements des acides amines

A
  • chaine laterale non polaire = hydrophobe
  • chaine laterale polaire = hydrophile
  • chaine ionisee (acides, basiques)
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5
Q

quelle est la charge d’une chaine laterale dans un acide amine basique

A

basique = positif
acide = negatif

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6
Q

liaison peptidique

A

liaison covalente formee par le groupement COOH d’un a.a. et le groupement NH2 d’un autre a.a. (condensation, deshydratation)

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7
Q

en moyenne, une proteine contient combien d’a.a.

A

1000

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8
Q

structure primaire d’une proteine

A

sequence des a.a. qui composent le polypeptide

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9
Q

entre quels a.a vont se former des ponts disulfure (s-s) et comment affecte t-il la structure de la proteine

A

cysteines.
- crees des liens covalents qui plient la proteine

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10
Q

structure secondaire d’une proteine

A

liaisons H qui se forment entre les atomes O- de la chaine peptidique et l’atome H+ attache au N. donne stabilite
- helice-α
- feuillet β

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11
Q

helice-α

A

spirale formee par serie d’a.a. stabilisee par liaisons H a tous les 4 a.a.
- structure resistante, insoluble avec durete et flexibilite variables

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12
Q

feuillet β

A

feuillet replie en accordeon avec sequence de a.a. dispose cote a cote de facon parallele ou antiparallele
- filaments mous et flexibles

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13
Q

structure tertiaire d’une proteine

A

forme finale d’un polypeptide qui resulte de tous les repliements de la chaine d’a.a. consolide la proteine et lui confere ses proprietes

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14
Q

determinez l’importance du type d’a.a. dans la proteine

A

proteine soluble dans cytosol si possede chaines laterales polaires deployees vers l’exterieur et chaines non polaires ver l’interieur

proteine dans membrane plasmique ont a.a. hydrophobes en peripherie

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15
Q

denaturation

A

perte plus ou moins irreversible de la structure tertiaire causee par divers agents qui brisent les liaisons chimiques (chaleur, uree, metaux lourds, fixateurs) = perte des proprietes de la proteine

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16
Q

allosterie

A

modification legere et reversible des proprietes biologiques des proteines par alteration de la structure 3D

17
Q

structure quaternaire

A

association de 2 ou plusieurs polypeptides (structure tertiaire) pour former une proteine. 1 chaine = 1 sous-unite de la proteine

18
Q

de quoi depend la fonction d’une proteine

A
  • de sa conformation unique (emergence)
  • de sa capacite a reconnaitre et lier une autre proteine ou molecule (interactions)
19
Q

fonction enzymes

A

catalysent les reactions chimiques du vivant, car les molecules organiques sont tres stables
- accelere la vitesse d’une reaction chimique specifique et se retrouve intact apres

20
Q

specificite des enzymes

A

site actif de l’enzyme correspond a un substrat donne/predetermine

21
Q

fonctions proteines

A
  • defense de l’organisme (anticorps reconnaissent antigenes →microbes)
  • role structural (cytosquelette, jonction intercellulaire, tissu conjonctif, glycos-amino-glycane)
  • signalisation
  • transporteurs
22
Q

quelle est la jonction la plus forte entre 2 cellules

A

desmosome

23
Q

MEC

A

matrice extracellulaire
- compose de proteines et sucres secretes par cellules a l’exterieur
- forme les os, cartilage, ligaments, couche dermique de la peu

24
Q

GAG

A

longue chaines polysaccharidiques composees de disaccharides (sucre+sucre amine) qui se repetent
- peuvent s’attacher sur les proteines pour former proteoglycanes

25
Q
A