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Chimie > Examen protéines > Flashcards

Examen protéines Flashcards

1
Q

Décrit la structure chimique des a.a. d’origine naturels.

A

Une fonction amine NH2 est liée à un atome de carbone en position alpha (position voisine) de la fonction acide carboxylique COOH.
Un atome d’hydrogène H et un groupement latéral R sont liés à ce même atome de carbone central.
Les a.a d’origine naturels ont la conformation L.

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Q

Quels groupements R contient un a.a. polaire non chargé?

A

Des atomes de N et/ou O

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3
Q

Quels groupements R contient un a.a. polaire chargés?

A

Atomes N et/ou O et des charges + ou -

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4
Q

Quels groupements R contient un a.a. non polaire contenant du souffre?

A

atome de S

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Q

Quels groupements R contient un a.a. non polaire aromatique?

A

un cycle aromatique (hexagone)

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6
Q

Quels groupements R contient un a.a. non polaire aliphatique?

A

atomes C et H

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7
Q

Quelle est est la particularité chimique de l’a.a. glycine?

A

Elle ne possède pas de groupement R mais un 2e atome de H. Elle n’a pas de carbone asymétrique et donc pas d’image miroir.

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8
Q

Quelles interactions peuvent faire les groupements R des a.a. polaires chargés?

A

Interaction électrostatique ou ionique

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9
Q

Quelles interactions peuvent faire les groupements R des a.a. non polaires?

A

Interaction hydrophobe

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10
Q

Quelles interactions peuvent faire les groupements R des a.a. polaire non chargé?

A

Pont H

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11
Q

Quelles interactions peuvent faire les groupements R des a.a. cystéines?

A

Pont disulfure (s-s)

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12
Q

Quel est le code à 3 lettres de Alanine?

A

Ala

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13
Q

Quel est le code à 3 lettres de Arginine?

A

Arg

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14
Q

Quel est le code à 3 lettres de Asparagine?

A

Asn

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15
Q

Quel est le code à 3 lettres de acide aspartique?

A

Asp

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16
Q

Quel est le code à 3 lettres de cystéine?

A

cys

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17
Q

Quel est le code à 3 lettres de leucine?

A

leu

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18
Q

Quel est le code à 3 lettres de lysine?

A

lys

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19
Q

Quel est le code à 3 lettres de méthionine?

A

met

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20
Q

Quel est le code à 3 lettres de phénylalanine?

A

phe

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21
Q

Quel est le code à 3 lettres de proline?

A

pro

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22
Q

Quel est le code à 3 lettres de acide glutamique ?

A

glu

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23
Q

Quel est le code à 3 lettres de glutamine?

A

gln

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24
Q

Quel est le code à 3 lettres de histidine?

A

his

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25
Q

Quel est le code à 3 lettres de isoleucine?

A

ile

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26
Q

Quel est le code à 3 lettres de sérine?

A

ser

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27
Q

Quel est le code à 3 lettres de thréonine?

A

thr

28
Q

Quel est le code à 3 lettres de glycine?

A

gly

29
Q

Quel est le code à 3 lettres de tryptophane?

A

trp

30
Q

Quel est le code à 3 lettres de tyrosine?

A

tyr

31
Q

Quel est le code à 3 lettres de valine?

A

val

32
Q

Quels sont les a.a. essentiels?

A

Il fait valise très très mêlés
Isoleucine, phenylalanine, valine, lysine, thréonine, tryptophane, methionine, leucine
+ histidine

33
Q

Quel est l’acide aminé semi-essentiel et pourquoi?

A

L’arginine (arg) car elle n’est pas synthétisé par les nourrissons et les enfants en croissance

34
Q

Qu’est- ce qu’un switterion?

A

Forme d’un a.a. lorsqu’il a autant de charges positives que de charges négatives, il est donc neutre électriquement.

35
Q

Qu’est-ce qu’un point isoélectrique et comment peut on le déterminer expérimentalement ?

A

pH auquel l’a,a. atteint la forme switterion.

C’est la valeur de pH où la solubilité est à non minimum, ce qui explique que l’a.a. précipite au fond du récipient.

36
Q

Quelles sont les fonctions chimiques impliquées dans la formation d’un lien peptidique?

A

Un lien peptidique correspond à une fonction amide et il résulte de la réaction entre la fonction acide carboxylique d’un 1er a.a. avec la fonction amine d’un 2e a.a.

37
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’un protéine?

A

C’est le 1er niveau d’organisation de la protéine.
Elle est définie comme la succession des a.a. reliés les uns aux autres par des liens peptidiques. Elle est importante un niveau fonctionnel et nutritionnel, car c’est elle qui influence les autres niveaux de structures de la protéine.

38
Q

Comment écrit on un une protéine?

A

On commence par l’extrémité N-terminale qui correspond à une fonction amine et on termine avec une fonction C-termine qui est une fonction acide carboxylique.

39
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine?

A

2e niveau d’organisation
Correspond au repliement de la protéine selon son axe.
Il existe deux formes de structures secondaires:
Hélice alpha et feuillet beta.
Ces structures sont maintenues par des ponts H qui se font entre les C=O d’une fonction amide d’un lien peptidique et les N-H d’une fonction amide d’un autre lien peptidique.

40
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?

A

3e niveau d’organisation
Est la forme finale en 3D de la protéine
Elle est maintenue par 4 types d’interactions entre les groupements R des chaînes latérales.
a.a. polaires non chargés: ponts H
a.a. polaires chargés: interactions électrostatiques ou ioniques.
a.a. non-polaires: interactions hydrophobes
a.a. cystéine: ponts disulfures s-s

41
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine?

A

Formée de l’assemblage de plusieurs chaînes d’a.a. reliées entre elles. Ce sont les mêmes 4 types d’interactions que pour la structure tertiaire entre d’autres groupes des chaînes latérales.

42
Q

Quels niveaux de structure possèdent obligatoirement les protéines?

A

Les 3 premiers niveaux

43
Q

Quels sont les deux formes de conformations (formes) générales qui existent chez les protéines?

A

Les protéines fibreuses et les protéines globulaires

44
Q

Quelles sont les caractéristique associées aux protéines globulaires?

A

Elles ont une formes compacte (globulaire)
Elles sont solubles dans l’eau
La structure secondaire la plus abondante est l’hélice alpha
Elle a des rôles biologiques et physiologiques importants dans l’organisme

45
Q

Quelles sont les caractéristique associées aux protéines fibreuses?

A

Elles ont une forme allongée
Elles sont faiblement soluble ou insoluble dans l’eau
La structure secondaire la plus abondante est le feuillet bêta
Son rôle dans l’organisme est au niveau de la structure des tissus et du soutien

46
Q

Comment sont classifiés les holoprotéines ou protéines simples? Donne quelques exemples.

A

Par leur solubilité dans différents solvants et selon leur teneur en certains a.a. Elles sont composées uniquement de chaînes protéiques

L’Albumine est soluble dans l’eau, elle est pauvre en glycine et on la retrouve dans la lactalbumine du lait
La globuline est soluble dans des solutions salines diluées, elle est riche en acide glutamique et en acide aspartique on la retrouve dans la beta-lactoglobuline du lait et dans lysosome de l’oeuf

47
Q

Comment sont classifiés les hétéroprotéines ou protéines conjuguées? Quelle parties non protéique est associée?

A

Dans les hétéroprotéines il y a un groupement prosthéique (non protéiné) associés aux chaînes protéiques.

Phosphoprotéine: groupement lié = un groupement phosphate
Lipoprotéine: groupement lié = chaîne lipidique (lipide)
Glycoprotéine: groupement lié = glucide
Chromoprotéine: groupement lié = complexe coloré ou pigment
Metalloprotéine : groupement lié = métal
Nucléoprotéine : groupement lié = acide nucléique

48
Q

Quelles sont les étapes de la dénaturation des protéines globulaires?

A
  1. Déplacement de la couronne hydratante. Peut se produire de 2 façons: par compétition chimique ou par l’application d’une force physique.
  2. Attaque des différents groupements R des chaînes latérales par des agents chimiques ou physiques.
  3. Apparition de tensions et bris de la structure tertiaire de la chaîne protéique. Les tensions brisent la structure tertiaire et provoque la déformation ou le déploiement de la structure tertiaire de la protéine qui perd alors sont activité biologique.
  4. Agglutination des chaînes protéiques et formation d’amas, grumeaux, flocons.
49
Q

Quels niveaux de structures sont brisés lorsque l’on parle de dénaturation réversible ou irréversible?

A

Si les conditions ne sont pas trop intenses, on peut retrouver la forme native de la protéine que redonnant les conditions normales du milieu ambiant. La dénaturation est réversible.

Si les conditions sont plus intenses et provoquent le bris des ponts disulfures la dénaturation est irréversible.

Si les conditions sont extrêmes, les ponts H qui maintiennent la structure secondaire peuvent aussi être brisés et la protéine se déroule complètement.

50
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par solutions de sels ou par pH extrêmes?

A

Intérations électrostatiques (ioniques

groupement impliqué: polaire chargé

51
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par chaleur ou solution d’urée?

A

Pont H

groupement impliqué: polaire non chargé

52
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par le froid ou des détergents (SDS)?

A 
Interactions hydrophobes (forces de london)
groupement impliqué: non polaire
53
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par des agents réducteurs ?

A

Ponts disulfures

groupement impliqué cystéine

54
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par des rayons UV?

A

Interactions hydrophobes aromatiques et ponts disulfures

groupement impliqués: non polaires aromatiques et cystéine

55
Q

Quelle liaison et interaction des groupements R des a.a. est affectée lors de la dénaturation par EDTA?

A

Interaction électrostatique avec les ions stabilisateurs

groupements impliqués: polaires chargés négativement

56
Q

Qu’est-ce que la réaction de Maillard et quelles sont les réactions complexes qui amorcent cette réaction?

A

Réaction de brunissement non enzymatique
La série de réactions s’amorcent entre des groupements amine libres (NH2) qui se situent sur les groupements R des a.a. avec des glucides réducteurs, c’est-à-dire avec la fonction hydroxyde du carbone anomère des glucides qui doit demeurer libre.
La fin du processus mène à la formation de molécules odorantes: des aldéhydes et de grosses molécules colorées et goûteuses, des pigments appelés mélanoïdines.

57
Q

Quelles sont les conditions favorables au développement de la réaction de Maillard ?

A

Température de 120 degré et +
Humidité entre 30% et 70%
pH entre 6 et 8
ions catalyseurs: ion cuivrique et ion ferrique

58
Q

Quelles sont les principales sources de protéines alimentaires complètes?

A

lait de vache, oeuf, viande

59
Q

Quelle sont les protéines présentes dans le lait ?

A

Les protéines sont réparties dans 2 parties distinctes.

  1. Le caillé: les protéines du caillé sont les caséines. Elles comprennent 4 caséines situés dans les micelles de caséine. Elles se nomment alpha, neta, gamma et kappa.
  2. Le lactosérum: comprend 5 types de protéines dont la plus abondante est la beta-lactoglobuline. Les protéines du lactosérum confèrent une meilleure valeur nutritive au lait car elle sont riches en a.a. essentiels.
60
Q

Dans la viande ce sont les muscles striés qui contiennent les protéines. Quelles sont les 3 parties de ces muscles et de quelles protéines sont-ils composés?

A
  1. Sarcoplasme: la principale protéine est la myoglobine, elle est très soluble et a comme rôle la coloration, le transport et de stockage de l’O2
  2. Myofibrilles: Les principales protéines sont l’actine et la myosine. Elles ont une solubilité intermédiaire. Leurs principaux rôles sont la contraction, la rétention d’eau et la tendreté
  3. Stroma ou tissus conjonctif: les principales protéines sont le collagène et l’élastine, elles ont une faible solubilité dans l’eau et elle ont comme principales fonctions la structure et le soutien
61
Q

Quelles sont les étapes de la rigidité cadavérique ou rigor mortis?

A
  1. Le sans arrête de circuler et le taux d’O2 diminue.
  2. Dans ces conditions anaérobiques, le glycogènes des muscles se transforme en acide lactique et abaisse le pH.
  3. L’acidité provoque la formation de liaisons permanentes entre l’actine et la myosine dans les sarcomètres ainsi que la perte d’eau dans les fibres musculaires ce qui entraîne la rigidité des muscles (contraction musculaire permanente).
62
Q

Quelle sont les principales protéines contenues dans le blanc de l’oeuf et quelles sont leurs propriétés?

A

Le blanc d’oeuf se nomme scientifiquement albumen et contient plusieurs types de protéines globulaires solubles en milieux aqueux donc la principales et l’ovalbumine. Le blanc d’oeuf à de bonne propriété moussantes et gélifiantes.
ovalbumine = phosphoglycoprotéine= groupement phosphate + partie glucidique

63
Q

Quelle sont les principales protéines contenues dans le jaune de l’oeuf et quelles sont leurs propriétés?

A

Nom scientifique: vitellus
contient des lipoprotéines (HDL, LDL) qui ont des propriétés amphiphiles (une partie de la molécule - hydrophile et l’autre hydrophobe) qui leur donnent de bonnes propriétés émulsifiantes. Permettent de stabiliser les émulsions comme la mayonnaise.

64
Q

Quelle protéine compose la coquille de l’oeuf?

A

Kératine. Cette protéine forme un réseau 3D qui retient les sels minéraux dont le principal est le CaCO3

65
Q

Qu’est-ce qui caractérise les protéines d’origine végétales ?

A

Elles sont incomplètes en a.a. essentiels, on doit donc combiner les différentes sources lors d’un même repas ou au courant de la journée pour obtenir tous les a.a. essentiels.

66
Q

Pourquoi les protéines sont importantes dans l’organisme?

A

Si une diète est trop pauvre en protéines et surtout en a.a. essentiels, l’organisme ne peut pas survivre car les cellules manquent d’a.a pour fabriquer leurs protéines. L’organisme utilisera ses propres protéines présentes principalement dans les muscles ou le sang lors d’un état de jeûne, afin de se procurer les a.a. essentiels nécessaires à la fabrication d’autres protéines primordiales au maintien de la vie.
en surabondance de protéines, celle-ci peuvent être utilisées pour la respiration cellulaire ou transformées en lipides et stockées dans les tissus adipeux.

Chimie (2 decks)

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