Intrazellulärer Transport (VL10) Flashcards

1
Q

Die meisten Proteine werden posttranslational modifiziert
– Was sind wichtige Modifikationen?

A

Nach der Translation

  • sind einige Proteine sofort voll funktionsfähig und andere müssen noch modifiziert werden (z.B. Hydroxylierung, Ubiquitinylierung)
  • die versch. Modifikation können z.b die Faltung, die Stabilität und die Lokalisation der Proteine bestimmen
  • Proteine können über Endopeptidasen gereift werden

Wichtige Proteinmodifikationen
Acylierungen
- einige eukaryotische cytosolische Proteine sind am N-terminus acyliert

Phosphorylierungen
- beeinflusst die Aktivität und Struktur von Proteinen

Glycosylierungen
- im ER, Golgi
- kann die Faltung und Aktivität verändern

Prenylierung, Fettsäureverknüpfung
- als Membrananker

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2
Q

Was ist die Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation?

A

Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation:

  • Kollagen-Fasern bestehen aus drei helikalen Kollagenproteinen und enthalten spez. mod. AS zb. Prolin und Lysin im hydroxylierten Zustand;
  • Ascorbat vermittelt die Oxidation von Prolin und Lysin
  • Hydroxylierte Proline bilden H-Brücken zwischen den Kollagenproteinen einer Fibrille
  • somit hängt die Kollagenstabilität von der Hydroxylierung von Prolin ab
  • Hydroxylierte Lysine bilden die Quervernetzung der Fibrillen
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3
Q

Wie werden sekretierte Proteine transportiert?

A

Wie werden sekretierte Proteine transportiert?
Sekretierte Proteine werden durch Vesikel über das raue ER und den Golgi an die Plasmamembran transportiert, mit der sie fusionieren um die Zelle zu verlassen

Intrazelluläre Transportprozesse
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4
Q

Wie erfolgt ER-Lokalisation?

Signal Hypothese

A

Signalhypothese

  • Hypothese zur Funktionsweise des Transports und Lokalisierung von Proteinen innerhalb der Zelle durch spez. Signalsequenzen, welche vom SRPs (signal recognition particle) erkannt werden
  • die Signalsequenz besteht aus 10-20 AS und wird an das Molekülende angehängt (Signalpeptid)
  • die ER-Lokalisation erfolgt demnach kotranslational mit Hilfe eines SRPs
  • Das naszierende Signalpeptid wird vom signal SRP erkannt und zum ER geleitet
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5
Q

Welche Proteinmodifikationen
erfolgen im ER?

A

Im ER erfolgen Proteinmodifikationen:

  • die Ausbildung von Disulfidbrücken (Cys-Cys-Brücken)
  • Glykosylierungen
    –> Hilfreich für Proteinfaltung
    –> Schutz gegen Proteasen
    –> Wichtig für Signalfunktion von Proteinen (Rezeptorproteine)
    –> Synthese :
    1. Assemblierung des Vorläufer Oligosaccharides
    2. Transfer auf Protein
    3. Modifikation des Zuckers
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6
Q

Wie erfolgt Proteinsortierung?

Wie sieht ein Signalpeptid für die Sortierung in das ER aus?

A
  • Proteinsortierung in alle Kompartimente erfolgt über unterschiedlichste Signalsequenzen, die meist N-terminal und 5 - 10 hydrophobe AS lang sind
  • jedes Kompartiment hat sein eigenes Signalpeptid (zb. Peroxisomen, Kernimport, Mitochondrium)
  • der Transport kann über nukleäre Poren, über Membrane oder durch Vesikel erfolgen
Transporttypen
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