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BIOQUI PARCIAL NO.3 > OXIDACIÓN AA Y CICLO DE UREA > Flashcards

OXIDACIÓN AA Y CICLO DE UREA Flashcards

1
Q

en inanición.. ¿en que orden se usan las macromoléculas para energía?

A
  1. glucosa 2. AG. 3. proteínas
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2
Q

¿cómo se relaciona el destino de los grupos aminos y de los esqueletos carbonados?

A

siguen rutas separadas pero interconectadas

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3
Q

la cantidad de energía de proteínas depende de:

A

la dieta:

  • carnívoros después de comer pueden obtener 90% de energía de aa
  • hervíboros una fracción pequeña
  • plantas raramente oxidan aa (solo para producir metabolitos para otras rutas biosintéticas)
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4
Q

¿por qué la proteína no es la principal fuente de energía en humanos?

A

porque no puede ser almacenada

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5
Q

¿cuándo los animales sufren degradación oxidativa?

A
  • síntesis y degradación normal de proteínas celulares (recambio proteico), algunos aa liberados se oxidan si no se necesitan para recambio
  • dieta alta en proteínas en donde los aa exceden las necesidades corporales para la síntesis de proteínas, el excedente se cataboliza
  • inanición o en DM, en los cuales no hay glúcidos disponibles o estos no son usados de
    manera adecuada, se usan proteínas celulares como combustible
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6
Q

producto de la pérdida del grupo amino de un AA:

A

alfa cetoácido

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7
Q

¿cuál es el destino de los alfa cetoácidos?

A

se oxidan a CO2 y H2O (CAC)
proporcionan esqueletos de 3 y 4C que pueden convertirse en glucosa (gluconeogénesis)

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8
Q

¿qué es una rxn de transaminación?

A

transferencia de un grupo amino de un aa a un α-cetoácido… el aa se convierte en α-cetoácido, y el α-cetoácido en un aa

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9
Q

objetivo de rxn de transaminación:

A

es el primer paso de catabolismo; el punto es recoger grupos amino de varios AA en forma de l-glutamato

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10
Q

enzima y cofactor de transaminación:

A

transaminasas, PLP

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11
Q

¿por qué se vuelve a formar un AA si lo que se busca es oxidarlo?

A

para el recambio proteico, como de la hemoglobina

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12
Q

comportamiento del N2 en el cuerpo:

A

es abundante, pero no se utiliza en proceso bioquímicos (inerte)

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13
Q

¿qué sucede con el exceso de NH3? ¿en dónde?

A

se convierte en urea para excretarse en el hígado

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14
Q

el exceso de NH3 se excreta de cierta forma dependiendo del organismo:

A

amoniaco (microorganismos, peces óseos) “amonotélicos”
urea (vertebrados terrestres) “ureotélicos”
ácido úrico (aves y reptiles) “uricotélicos”

las plantas no suelen excretar aminos porque los reciclan

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15
Q

¿cuándo los organismos desechan los C de urea/ácido úrico?

A

cuando ya han captado la mayor parte de su energía de oxidación disponible

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16
Q

aminoácidos abundantes:

A

glutamato y glutamina

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17
Q

¿cómo actúan la glutamato y glutamina? ¿en dónde?

A

como punto de recogida de grupos amino.. glutamato en citosol hepático que luego se transporta a mitocondria
glutamina en otros tejidos por su N2 amídico, también se va al hígado y a sus mitocondrias

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18
Q

molécula de transporte de grupos aminos en el músculo esquelético:

A

alanina a partir de piruvato

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19
Q

¿dónde se da la degradación de proteínas? ¿cómo inicia?

A

tracto gastrointestinal… entrada de proteínas de la dieta al estómago estimula la secreción de gastrina que estimula la secreción de HCL y de
pepsinógeno

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20
Q

¿qué hace el pH en la degradación de proteínas?

A

despliega proteínas globulares, haciendo que los enlaces sean más accesibles a las enzimas¿

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21
Q

¿qué es el pepsinógeno, cómo funciona y qué hace?

A

es un precursor enzimático inactivo, que se convierte a pepsina por la proteína pepsina en un pH bajo, hidroliza proteínas en sus enlaces peptídicos del lado amino-terminal de los residuos de aa aromáticos

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22
Q

acción del organismo cuando parte del ácido del estómago se pasa al intestino delgado:

A

se secreta la secretina, que hace que el páncreas secrete bicarbonato al intestino delgado por medio del conducto pancreático¿

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23
Q

¿qué sucede cuando los aa entran al duodeno?

A

se libera colecistoquinina que estimula la secreción de enzimas pancreáticas con actividad óptima a pH 7 y 8

24
Q

¿qué sintetizan las células exocrinas del páncreas?

A

tripsinógeno, quimotripsinógeno y las
procarboxipeptidasas A y B (zimógenos)

tripsinógeno a tripsina por enteropeptidasa
la tripsina activa quimotripsinógeno, procarboxipeptidasas y proelastasas

25
Q

¿cómo se protege el páncreas de un ataque proteolítico destructor?

A

sintetizando zimógenos e inhibidor pancreático de tripsina (evita producción de enzimas proteolíticas)

26
Q

¿qué enzimas hidrolizan más péptidos que la pepsina?

A

tripsina y quimiotripsina, además, tienen especificidades diferentes

27
Q

¿con qué se completa la degradación de péptidos cortos en el ID?

A

carboxipeptidasas A y B y una aminopeptidasa

28
Q

paso una vez se hayan degradado las proteínas:

A

mezcla de aa es transportado a las células epiteliales que recubren el intestino, y entran en capilares sanguíneos en las vellosidades y se transportan al hígado

29
Q

¿qué ocurre con las proteínas fibrosas?

A

solo son digeridas parcialmente

30
Q

aceptor de aminos por excelencia en transaminaciones:

A

alfa cetoglutarato

31
Q

¿de qué manera funciona el l-glutamato?

A

dador de grupos amino para rutas biosintéticas o de excreción

32
Q

¿cómo se nombran las enzimas transaminasas?

A

en función del dador del grupo amino,
ej: alanina aminotransferasa

33
Q

¿qué es el PLP?

A

grupo prostético (no aminoacídico) de las aminotransferasas… proviene de vitamina B6

34
Q

¿cómo funciona el PLP en una transaminación? ¿en qué interfiere?

A

transportador intermedio de amino en sitio activo de las enzimas… serie de rxns de los C α, B y gama (racemizaciones y carboxilaciones)

35
Q

¿cómo se elimina el amino del glutamato una vez en la mitocondria?

A

por una desaminación oxidativa por la glutamato deshidrogenasa

36
Q

peculiaridad de la glutamato DH:

A

es la única enzima que puede usar NADP+ y NAD+

37
Q

transdesaminación:

A

acción combinada de la aminotransferasa y glutamato DH

38
Q

¿cómo se regula la glutamato DH? ¿qué puede producir su mutación?

A

se activa cuando hay ADP… hiperinsulinismo, hiperamonemia

39
Q

diferencia entre transaminación y desaminación:

A

la transaminación implica la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a un alfa-cetoácido para formar un nuevo aminoácido, mientras que la desaminación implica la eliminación del grupo amino de un aminoácido

40
Q

¿cómo se transporta el NH3 de manera no tóxica de otros tejidos que no son hepáticos?

A

por la glutamina

41
Q

¿qué otro proceso produce amoniaco?

A

degradación de nucleótidos en el cerebro

42
Q

pasos del transporte de NH3 por la glutamina:

A
  1. en glutamina sintetasa:
    - glutamato y ATP reaccionan y se forma ADP y un
    intermediario
    - el intermediario reacciona con NH4 produciendo
    glutamina y Pi
  2. glutaminasa convierte glutamina a glutamato, y el N2 amídico se libera en forma de NH4
43
Q

¿a dónde se va el glutamato producido en la rxn de glutamina?

A

puede pasar por la glutamato DH para producir más energía, pero se utiliza más para biosíntesis de AA

44
Q

ciclo de alanina-glucosa:

A
  • transporte de aminos del tejido muscular
  • sucede cuando no hay suficiente glucosa y el músculo necesita del hígado para sus necesidades
45
Q

pasos del ciclo alanina-glucosa:

A
  1. glutamato producido por transaminación puede transferir su grupo α-amino al piruvato (de glicólisis muscular) por alanina aminotransferasa
  2. la alanina producida se va del músculo al hígado, donde se transforma a piruvato (gluconeogénesis )y glutamato (urea), transfiriendo su grupo amino al alfa cetoglutarato
  3. la glucosa producida por gluconeogenesis regresa al músculo
46
Q

¿qué otra opción puede suceder en lugar de la oxidación de glutamato?

A

puede sufrir de transaminación con oxaloacetato
formando aspartato

47
Q

¿en dónde se sintetiza, filtra y excreta la urea?

A

hígado, riñon, y orina… en la célula, citosol y mitocondria

48
Q

pasos del ciclo de urea en mitocondria:

A
  1. un NH4 se transforma a carbamil fosfato por carbamil fosfato sintetasa 1 (ATP y bicarbonato)
  2. carbamil fosfato cede carbonilo a ornitina y se produce citrulina por ornitina transcarbamilasa
49
Q

pasos del ciclo de urea en citosol:

A
  1. citrulina se va a la mitocondria, donde se transforma a argininosuccinato por argininosuccinato sintetasa (ATP + aspartato) intermedio se forma citruil-AMP
  2. argininosuccinato a arginina por arginino succinasa y se libera fumarato (malato – gluconeogénesis o CAC)
  3. arginina a ornitina por arginasa y se libera urea
50
Q

relación entre CAC y ciclo de urea:

A
  • “doble ciclo de krebs”
  • los ciclos funcionan de manera independiente y
    su interacción es dependiente del transporte de
    intermediarios claves entre mitocondria y
    citosol
51
Q

transportadores del “doble ciclo de krebs”, y para qué sirven:

A
  1. malato - alfa cetoglutarato
  2. glutamato - aspartato
  3. glutamato - hidroxilo

facilitan entrada de malato o glutamato a la mitocondria, y salida de alfa cetoglutarato o asparato al citosol

52
Q

regulación general del ciclo de urea:

A
  • flujo de N2 a través del ciclo de urea depende de
    la dieta
  • inanición prolongada: la degradación de proteína
    muscular genera exceso de grupos amino
  • enzimas sr sintetizan a mayor velocidad en inanición o dietas ricas en proteínas
  • carbamoil fosfato sintetasa 1: alostéricamente activado por n-acetilglutamato (+ acetil coa, glutamato)
53
Q

defectos en el ciclo de urea:

A
  • defectos en enzimas: acumulación de amoníaco (hiperamonemia) o un intermediario del ciclo
  • se identifica la enzima defectuosa por acumulación de un intermediario del ciclo
54
Q

¿por qué una dieta sin proteínas no es lo ideal?

A

humanos no sintetizan 20 aa (aa esenciales)

55
Q

tratamientos para defectos en el ciclo:

A
  • ácidos aromáticos benzoato (regeneración de glicina necesita NH3, produce hipurato un compuesto no tóxico en orina) o fenilbutirato (se combina con glutamina)
  • carbamil glutamato activa CFS 1

BIOQUI PARCIAL NO.3 (5 decks)

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