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Bioquímica > P1 > Flashcards

P1 Flashcards

1
Q

Funções que compõem carboidratos

A

Poliálcool-aldeído (aldose) H-C=O
em que o aldeído é o grupo funcional mais oxidado

Poliálcool-cetona (cetose) C=O
em que a cetona é o grupo funcional mais oxidado

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Q

Teste de Molish

A

Sensível para a presença de carboidratos

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3
Q

Monossacarídeos apresentam um grupo carbonila (C=O) (livre/não livre) e são (hidrolisáveis/não hidrolisáveis)

A

Monossacarídeos apresentam um grupo carbonila (C=O) livre e são não hidrolisáveis, ou seja, não serão quebrados com adição de uma molécula de água

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4
Q

Fórmula estrutual dos monossacarídeos

A

Cn(H2O)n
número de C = número de H2O

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5
Q

Monossacarídeos podem se unir por …

A

Ligação glicosídica

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6
Q

Oligossacarídeos contém de … a … unidades de monossocarídeos

A

De 3 a 10

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7
Q

Polissacarídeos contém mais de quantos monossacarídeos?

A

10

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8
Q

Gliceraldeído, glicose, arabinose e galactose são…

A

Aldoses

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9
Q

Frutose e ribulose são …

A

Cetoses

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10
Q

Reação de Seliwanoff

A

Diferencia aldoses de cetoses. Ação das cetoses é mais rápida e forma um composto de cor vermelho intensa.

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11
Q

Trioses

A

Gliceraldeído

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12
Q

Tetroses

A

Eritrose, rafinose, ernose

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13
Q

Pentoses

A

Ribose, desoxirribose, arabinose

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14
Q

Hexoses

A

Glicose, frutose, galactose, manose

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15
Q

Teste de bial

A

Identifica pentoses

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16
Q

Enantiômeros

A

Enantiômeros são estereoisômeros que são imagens de espelho não-superponíveis, significando que um enantiômero será a imagem espelho do outro enantiômero. Para desenhar um enantiômero, você pode determinar o estereocentro, então trocar os dois grupos ligados ao estereocentro.

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17
Q

Grupo carbonila

A
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18
Q

Função cetona

A
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19
Q

Função aldeído

A
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20
Q

Como são designados os membros dos pares de enantiômeros dos açúcares?

A

D- e L-açúcares

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21
Q

Maior parte dos açúcares nos humanos é D ou L?

A

D. Nessa forma isomérica, o grupo OH do carbono assimétrico mais distante do carbono da carbonila está à direita

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22
Q

Como identificar D e L açúcares na forma cíclica?

A

BAIXO = DIREITA
CIMA = ESQUERDA

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23
Q

Epímeros

A

Carboidratos isômeros que diferem na sua configuração ao redor de apenas um átomo de carbono (com exceção da carbonila). Ex: glicose a galactose em C4, glicose e manose em C2

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24
Q

Aldeído (grupo carbonila) pode reagir com um álcool para formar um

A

Hemiacetal

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25
Q

Cetona (grupo carbonila) pode reagir com álcool para formar um

A

hemicetal

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26
Q

Carbono anomérico

A

Carbono que, antes da ciclização, fazia parta da carbonila

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27
Q

Anômeros

A

Anômeros são dois açúcares que diferem somente em suas configurações no carbono que continha o grupo carbonílico na cadeia aberta. Esse carbono é chamado de carbono anomérico. Os prefixos α e β são utilizados para denotar as configurações no carbono anomérico.

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28
Q

α - açúcar

A

Quando o OH fica na parte inferior do plano, lado oposto ao grupo terminal CH2OH

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29
Q

β - açúcar

A

OH na parte superior do plano, mesmo lado ao grupo terminal CH2OH

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30
Q

Os anômeros cíclios alfa e beta podem ser espontaneamento interconvertidos. V ou F?

A

V

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31
Q

Se o grupo hidroxila ligado a qualquer outro composto por uma ligação glicosídica, o anel poderá ser aberto e esse glicídio poderá atuar como agente …., sofrendo …..

A

Se o grupo hidroxila ligado a qualquer outro composto por uma ligação glicosídica, o anel poderá ser aberto e esse glicídio poderá atuar como agente redutor, sofrendo oxidação. São os GLICÍDIOS REDUTORES

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32
Q

Teste de Benedict

A

Identifica presença de glicídios redutores, os quais são capazes de reduzir íons de Cu++, Ag+, Bi++. Nessa reação, a cor do Reagente de Benedict passa de azul clara para laranja

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33
Q

Teste de Barfoed

A

Identifica monossacarídeos redutores. Há formação de precipitado avermelhado.

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34
Q

Ligações glicosídicas são formadas por ____. Esse tipo de ligação só é possível em função da formação do carbono anomérico.

A

Ligações glicosídicas são formadas por enzimas glicotransferases. Esse tipo de ligação só é possível em função da formação do carbono anomérico.

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35
Q

Maltose

A

glicose + glicose
* Açúcar do malte
* Grãos em germinação
* Principal produto da hidrólise do amido
* No corpo: hidrolisada a glicose
* Usada para alimentação de crianças (“fórmulas”)

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36
Q

Lactose

A

galactose + glicose
hidrólise mediada pela enzima lactase

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37
Q

Sacarose

A

glicose + frutose

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37
Q

Sacarose

A

glicose + frutose
União entre carbonos anoméricos. Como carbonos anoméricos não estpa livres, sacarose é um glicídio não redutor, diminuindo seu número de reações disponíveis e possibilitando que seja armazenada nas plantas

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38
Q

Polissacarídeos são solúveis?

A

Não. SUa inssolubilidade é importante para funções estruturais e de armazenamento

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39
Q

Intolerância à lactose

A

A intolerância à lactose é caracterizada por náusea, diarréia
e flatulência após a ingestão de alimentos que contenham
lactose.
* Uma das causas da intolerância à lactose é o baixo nível de
lactase (gene MCM6, enzima que cliva a lactose em
galactose e glicose), a qual decresce após a infância na
maioria da população mundial (lactase não persistente ou
hipolactasia adulta vs hipolactasia primária).
* Entretanto, a atividade da lactase permanece alta em
algumas populações (lactase persistente), incluindo
europeus norte-ocidentais e seus descendentes.

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40
Q

Onde glicogênio é armazenado?

A

Fígado e músculos

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41
Q

Teste do Iodo

A

Identifica presença de polissacarídeos (exceto celulose)

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42
Q

Lipídeos simples

A

Simples: somente C, H e O
* Glicerolipídeos: ésteres de glicerol (álcool) +
ácidos graxos
* Cerídeos: ésteres de álcoois superiores (de
cadeia longa) + ácidos graxos superiores (de
cadeia longa).

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43
Q

Lipídeos compostos

A

Compostos: P, N e S, além de C, H e O
* Fosfolipídeos
* Esfingolipídeos

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44
Q

Lipídeos esteroides

A

Esteroides (estrutura em anéis)

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45
Q

Ácido carboxílico

A
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46
Q

Ácidos graxos

A

Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos de natu-
reza anfipática. A cadeia de átomos de carbono
pode ser saturada (sem ligações duplas) ou insa-
turada (com ligações duplas).
Geralmente, os ácidos graxos não estão livres no
organismo: encontram-se ligados a um álcool gli-
cerol (resultando em triacilgliceróis ou em glicero-
fosfolipídeos) ou a enfingosina (resultando em es-
fingolipídeos).

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47
Q

Glicerol

A
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48
Q

Triacilgliceróis

A

Triacilgliceróis: forma de armazenamento de áci-
dos graxos. Os triacilgliceróis são os lipídeos mais abundantes
derivados de ácidos graxos. São moléculas essen-
cialmente apolares, formadas pela esterificação de
três ácidos graxos ao glicerol.
As gorduras animais (ácidos graxos saturados e for-
ma sólida) e os óleos vegetais (ácidos graxos insatu-
rados e forma líquida) são misturas de triacilgliceróis.

49
Q

Glicerofosfolipídeos

A

Glicerofosfolipídeos: composição das membranas celulares. Os glicerofosfolipídeos são derivados do glice-
rol que contém fosfato na sua estrutura, sendo
que é comum os glicerofosfolipídeos origina-
rem-se do processo de esterificação. UMA DAS HIDROXILAS DO GLICEROL É ESTERIFICADA COM ÁCIDO FOSFÓRICO.
As categorias de glicerofosfolipídeos diferem
entre si pelo tipo de ácido graxo que ocupa as
posições 1 e 2. Geralmente, a posição 1 é ocu-
pada por um ácido graxo saturada, e a posi-
ção 2, por um insaturado. Portanto, a molécula
dos glicerofosfolipídeos contém uma parte po-
lar (grupo fosfato e substituintes) e uma parte
apolar (cadeias carbônicas dos ácidos graxos).

50
Q

Ácidos graxos saturados

A

cadeias saturadas se associam
extensamente umas com as outras por
meio de interações hidrofóbicas.

51
Q

Ácidos graxos insaturados

A

Ligação cis: produz uma dobra rígi-
da na cadeia (que fica mais curva), o que

determina a formação de agregados
menos compactos, logo, menos estáveis.

→ Ligação trans: a cadeia fica mais li-
near e, portanto, mais rígida, se compa-
rada com uma cadeia com ligação cis.

Atenção! Ácidos graxos com a conforma-
ção trans não são sintetizados em humanos.

As gorduras trans são obtidas pela hidroge-
nação industrial de óleos vegetais, forman-
do uma gordura de consistência mais firme.

Essas gorduras trans se comportam como
gorduras saturadas em nosso organismo,
aumentando o risco de desenvolvimento de
aterosclerose.

52
Q

Esterificação

A
53
Q

Saponificação

A

Os triacilgliceróis podem ser hidrolisados, libe-
rando ácidos graxos e glicerol. Caso essa hidró-
lise seja feita em meio alcalino (em presença
de NaOH ou KOH), haverá formação de sais de
ácidos graxos, os sabões. Esse processo é
chamado de saponificação.

54
Q

eSFINGOFOSFOLIPÍDEOS

A

A estrutura geral dos esfingolipídeos assemelha-
se a dos glicerofosfolipídeos, contudo, os esfin-
golipídeos não contêm glicerol e são formados,

basicamente, por um aminoálcool contendo
uma longa cadeia de hidrocarboneto – que
normalmente é a esfingosina.
Os esfingofosfolipídeos podem ser classificados
em três tipos: esfingomielinas, cerebrosídeos e
gangliosídeos. Os dois últimos grupos formam
juntos os glicolipídeos, que são encontrados
predominantemente no cérebro.
Já a esfingomielina forma a bainha de mielina
que envolve os axônios das células nervosas.

55
Q

Síndrome da angústia respiratória (SAR)

A

A SAR em crianças prematuras está relacio-
nada com a deficiência de surfactante pul-
monar, o qual é principalmente constituído de
esfingolipídeos.
O surfactante pulmonar reduz a tensão super-
ficial da água que reveste a superfície dos
sacos alveolares, prevenindo o colap-
so/colabamento. Sem o surfactante pulmonar,
o saco alveolar colapsa e uma pressão dez
vezes maior do que a normal é necessária
para que ele seja reinflado, o que prejudica a
respiração.

56
Q

Esteroides

A

Esteroides são lipídeos que apresentam um nú-
cleo tetracíclico característico.

57
Q

Colesterol

A

O principal esteroide é o colesterol, o qual é o
mais abundante dos tecidos animais.

→ 70% do colesterol é obtido a partir da bios-
síntese

→ Tem função estrutural para a membrana das
células animais, determinando a sua fluidez

→ É precursor na síntese de todos os demais es-
teroides, incluindo hormônios esteroídicos
(hormônios sexuais e hormônios do córtex
adrenal), sais biliares e vitamina D.

→ Excesso de colesterol está associado a arte-
riosclerose

→ Como é insolúvel em água, para ser trans-
portado no organismo, o colesterol precisa ser
empacotado sob a forma de lipoproteínas
(LDL e HDL).

58
Q

Coleterol “bom”

A

HDL

59
Q

Colesterol “ruim”

A

LDL

60
Q

Proteínas lipoplasmáticas

A

Os lipídios, insolúveis em meio aquoso, são
transportados pelo sistema circulatório do or-
ganismo em agregados moleculares hidrosso-
lúveis.

→ A associação a moléculas polares viabiliza a
distribuição aos tecidos dos lipídeos provenien-
tes da dieta (absorvidos no intestino) e daque-
les sintetizados endogenamente (sobretudo no
fígado).

→ As lipoproteínas plasmáticas são classificadas
segundo a sua densidade, que é menor quanto
maior for o seu teor de lipídeos.

61
Q

Proteínas lipoplasmáticas

A

Os lipídios, insolúveis em meio aquoso, são
transportados pelo sistema circulatório do or-
ganismo em agregados moleculares hidrosso-
lúveis.

→ A associação a moléculas polares viabiliza a
distribuição aos tecidos dos lipídeos provenien-
tes da dieta (absorvidos no intestino) e daque-
les sintetizados endogenamente (sobretudo no
fígado).

→ As lipoproteínas plasmáticas são classificadas
segundo a sua densidade, que é menor quanto
maior for o seu teor de lipídeos.

62
Q

Digestão de lipídeos

A

Boca: sem digestão efetiva de lipídeos

  • Estômago: quebra de apenas algumas liga-
    ções de ácidos graxos de cadeia curta
  • Intestino:
    ✓ A chegada do bolo alimentar acidificado

no duodeno induz a liberação de um hor-
mônio digestivo (colescitocinina ou pan-
creozimina) que faz a vesícula biliar con-
trair e liberar a bile para o duodeno, além

de estimular a secreção pancreática.
✓ Os sais biliares fazem a emulsificação da

gordura para que a enzima lipase pan-
creática possa agir quebrando os triglicerí-
deos em diglicerídeos e em ácidos graxos

livres. Cerca de 70% dos diglicerídeos já
são absorvidos pela mucosa intestinal.
✓ Os outros 30% dos diglicérides sofrem uma

nova ação da lipase, dando origem a mo-
noglicérides, ácidos graxos e glicerol.

✓ Ácidos graxos livres e monoglicerídeos for-
mam complexos chamados micelas, que

facilitam a passagem dos lipídeos através
do ambiente aquoso do lúmen intestinal
para a borda em escova.

✓ Esses ácidos graxos e outros produtos, de-
pois de absorvidos através da mucosa in-
testinal, são convertidos em triacilgliceróis

novamente.
✓ Os triglicerídeos são incorporados junto
com o colesterol e apolipoproteínas para
formarem os quilomícrons. Os quilomícrons

circulam através do vasos sanguíneos e lin-
fáticos até os tecidos.

✓ A lipoproteína lipase é ativada nos capila-
res, fazendo com que ácidos graxos e gli-
cerol sejam liberados.

✓ Então, os ácidos graxos entram na célula,

sendo oxidados como combustível ou rees-
terificados para armazenamento.

63
Q

Estrutura dos aminoácidos

A

Formam-se por grupo carboxila + grupo amino
primário* + cadeia lateral ou “grupo R” ligados
ao átomo de carbono .
✓ Aminoácidos têm carbonos quirais, logo, são
opticamente ativos ** e formam estereoisômeros
(L e D). Todos os aminoácidos encontrados nas
proteínas apresentam configuração L. ***
✓ Unem-se por ligação peptídica
✓ Apresentam caráter anfótero e capacidade de
tamponamento

64
Q

Ligação peptídica

A
65
Q

Quem determina o papel do aminoácido na proteína?

A

Nas proteínas, quase todos os grupos carboxila e
amino vão estar combinados pelas ligações

peptídicas, logo, sem estar disponíveis para rea-
ções químicas (exceto para formarem ligações

de hidrogênio). Assim, é a natureza das cadeias
laterais que determina o papel do aminoácido
na proteína.

66
Q

Aminoácidos com cadeias laterais apolares

A

A cadeia lateral apolar é incapaz de receber ou

doar prótons ou de participar em ligações iôni-
cas ou de hidrogênio. Assim, elas são semelhan-
tes a lipídios, logo, executam interações hidrofó-
bicas.

Cadeias laterais apolares de proteínas em solu-
ções aquosas (polar) agrupam-se no interior da

proteína (efeito hidrofóbico).

Cadeias laterais apolares de proteínas em ambi-
ente hidrofóbico, como no interior de membra-
nas, encontram-se na superfície da proteína.

67
Q

Aminoácidos com cadeias laterais polares

A

Podem ser desprovidos de carga elétrica, ácidos ou básicos

68
Q

Tampões

A

“Tampão” é uma solução que resiste a mudanças
de pH quando se adicionam pequenas quantida-
des de ácido ou base. Aminoácidos livres e aminoácidos combinados
por meio de ligações peptídicas podem atuar
como tampões.

69
Q

Aminoácidos com carga negativa na cadeia lateral

A

ácidos. Possuem um grupo carboxila na cadeia
lateral.

70
Q

Aminoácidos com carga positiva na cadeia lateral

A

básicos. Possuem grupos amino na cadeia lateral.

71
Q

Um peptídeo tem até …. aminoácidos, acima disso é proteína

A

100

72
Q

Aminoácidos são anfóteros. o que isso quer dizer?

A

podem doar ou receber H+
(protons). Nisso, aminoácidos ácidos podem
ser definidos como doadores de prótons e os ami-
noácidos básicos, como aceptores de prótons.

73
Q

Classificação das proteínas quanto ao número de cadeias polipeptídicas

A

Monoméricas: uma única cadeia polipeptí-
dica. Exemplo: mioglobina

✓ Oligoméricas: duas ou mais cadeias poli-
peptídicas. Exemplo: hemoglobina

74
Q

classificação das proteínas quanto a constituição estrutural

A

Simples: somente aminoácidos na estrutura

✓ Conjugadas: apresentam grupamentos quí-
micos (grupos prostéticos) além dos amino-
ácidos. Exemplo: estrutura da membrana
plasmática.

75
Q

Classificação das proteínas quanto a forma final

A

Globulares: organizadas em uma forma final
relativamente esférica
✓ Fibrosas: organizadas em uma forma final

alongada. Geralmente têm função estrutu-
ral.

76
Q

Estrutura primária das proteínas

A

A estrutura primária das proteínas é a sequência
de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídi-
ca, que é mantida por ligações peptídicas (uni-
ão covalente) e que é determinada genetica-
mente.

77
Q

Estrutura secundária das proteínas

A

A estrutura secundária das proteínas correspon-
de a regiões localizadas de estrutura ordenada

estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os
grupos -NH e C=O da cadeia principal. Não há

ligações de hidrogênio envolvendo cadeias late-
rais. A hélice , a folha  e a dobradura  são

exemplos de estruturas secundárias.
Organizações particularmente estáveis:
* hélice alfa : enrolamento da cadeia ao redor de
um eixo. (“folha em espiral”)

  • folha beta pregueadas: interção lateral de seg-
    mentos de uma cadeia polipeptídica ou entre

diferentes cadeias (“folhas paralelas”)

Observação: a maioria das proteínas apresen-
tam esses dois tipos de estrutura secundária.

78
Q

configuração hélice alfa

A

A hélice alfa – a mais comum na natureza – cor-
responde a uma estrutura helicoidal mantida por

uma ponte de hidrogênio entre uma unidade
peptídica e a quarta unidade subsequente. Isso
assegura que todas, exceto a primeira e a última

ligações peptídicas componentes, estejam liga-
das entre si por pontes de hidrogênio.

Observação: qualquer um dos aminoácidos hi-
drofílicos ou polares (15) estabelecem ligações

de hidrogênio.
* QUERATINAS – família de proteínas fibrosas, cuja

estrutura é quase totalmente constituída de hé-
lices . Constituem tecidos como cabelo e pe-
le, e sua rigidez é determinada pelo número de

ligações dissulfeto entre cadeias polipeptídicas
constituintes.

  • MIOGLOBINA – cadeia polipeptídica constituí-
    da por aproximadamente 80% de hélices .

Molécula globular flexível (diferentemente da
queratina).

79
Q

aminoácidos que quebram uma hélice alfa

A

Alguns aminoácidos, mesmo sendo hidrofílicos,
são incompatíveis com a formação de hélice .
* PROLINA – quebra a hélice , pois seu grupo
imino não é compatível geometricamente com

Maria Antônia Saldanha – Medicina PUCRS – ATM 27

a espiral de uma hélice . Assim, o aminoácido

prolina insere uma dobra na cadeia, interrom-
pendo a suave estrutura helicoidal.

  • AMINOÁCIDOS CARREGADOS (glutamato, as-
    partato, histidina, lisina e arginina) – quebram a

hélice , em função da formação de ligações
iônicas ou por se repelirem eletrostaticamente.

  • AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS VOLU-
    MOSAS (triptofano, valina, leucina e isoleucina)

– quebram a hélice , pois se ramificam no

carbono  (o primeiro carbono no grupo R, lo-
go após o carbono ), podendo interferir na

formação da hélice  se estiverem em grande
número.

80
Q

configuração folha beta pregueada

A

A folha -pregueada é outra forma de estrutura
secundária, na qual todos os componentes da
ligação peptídica estão envolvidos com pontes
de hidrogênio.
Ao contrário da hélice alfa, as folhas beta são

compostas de duas ou mais cadeias polipeptídi-
cas (fitas beta), as quais se apresentam quase

totalmente estendidas. Além disso, nas folhas be-
ta, as pontes de hidrogênio são perpendiculares

ao esqueleto polipeptídico.

81
Q

configuração anti paralela da folha beta

A

extremi-
dades das folhas 
se alternam em N-
terminal e C-
terminal.

82
Q

configuração paralela da folha beta

A

extremidades
N-terminais das fo-
lhas todas para o
mesmo lado.

83
Q

ligação intercadeias de folha beta

A

pontes de hi-
drogênio formadas
entre os esqueletos
polipeptídicos de
cadeias separadas,
formando a folha .

84
Q

Ligação intracadeias de folha beta

A

Ligações intracadeias: quando uma folha  é
formada por uma única cadeia polipeptídica,
dobrando-se sobre si mesma.

85
Q

Estrutura terciária das proteínas

A

A estrutura terciária das proteínas descreve o
dobramento final da cadeia polipeptídica por

interações de regiões de estrutura regular (héli-
ces  e folhas -pregueadas) ou de regiões sem

estrutura definida.

A estrutura primária de uma cadeia polipeptí-
dica determina sua estrutura terciária.

A estrutura das proteínas globulares em solução

aquosa é compacta, com alta densidade (es-
trutura muito dobrada) de átomos dentro da

molécula.

86
Q

Interaçoes que estabilizam estrutura terciária

A

Pontes de hidrogênio: entre aminoácidos po-
lares com ou sem carga. A formação de pon-
tes de hidrogênio entre grupos polares na su-
perfície de uma proteína e o solvente aquoso

aumentam a solubilidade da proteína.
* Interações hidrofóbicas: entre os aminoácidos

apolares. Os aminoácidos com cadeias late-
rais hidrofóbicas tendem a ficar localizados no

interior da molécula polipeptídica, onde eles

se associam a outros aminoácidos hidrofóbi-
cos.

  • Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações
    de grupos com cargas opostas.
  • Pontes dissulfeto: ligação covalente formada
    pelos grupos sulfidrila (-SH) de dois resíduos de
    cisteína para produzir um resíduo de cistina
    por meio de uma reação de oxidação. Essas
    fortes ligações covalentes contribuem para
    estabilizar a estrutura das proteínas e evitar

que elas se tornem desnaturadas no meio ex-
tracelular.

87
Q

CHAPERONAS

A

auxiliam no dobramento e na
montagem de outras proteínas (impedindo

interações indesejadas) até que elas obte-
nham suas conformações nativas. A maioria

das chaperonas são proteínas de choque
térmico.

88
Q

CHAPERONINAS

A

auxiliam no dobramento
correto de proteínas grandes ou de proteínas
que tenham sido desnaturadas. A principal
característica da chaperonina é sua forma

que tem uma estrutura de dois anéis com se-
te, oito ou nove unidades monoméricas.

89
Q

mODIFICAÇÕES pós traducionais

A

Adição de carboidratos. Exemplo: enzima
elastase.
→ Adição de lipídeos. Exemplo: lipoproteína
de transporte.
→ Adição de metais.

90
Q

Estrutura quaternárias das proteínas

A

A estrutura quaternária das proteínas descreve a

associação de duas ou mais cadeias polipeptídi-
cas (unidades) para compor uma proteína funcio-
nal oligomérica. Ela é mantida por ligações não

covalentes (todas as descritas, exceto a ligação
dissulfeto) entre as subunidades.

As subunidades podem funcionar independente-
mente uma das outras ou podem trabalhar coo-
perativamente, como no caso da hemoglobina.

91
Q

Desnaturação de proteínas

A

A desnaturação proteica resulta no desdobramen-
to e na desorganização das estruturas secundária

e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações
peptídicas. Em sua maioria, as proteínas, uma vez
desnaturadas, ficam permanentemente alteradas
e são frequentemente insolúveis, precipitando em

solução. Algumas proteínas conseguem, em con-
dições ideais, voltar para a sua forma original,

como a caseína do leite.
Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos,

agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, de-
tergentes e íons ou metais pesados, como chum-
bo e mercúrio.

92
Q

clivagem de proteínas

A

Algumas proteínas sofrem alterações irreversíveis
que não envolvem alterações em aminoácidos
individuais. A forma mais comum é a clivagem de
uma ligação peptídica resultando na remoção de
resíduos da extremidade N-terminal ou C-terminal.
Exemplo: clivagem de proteínas para a formação

de insulina (preproinsulina → proinsulina → insuli-
na).

93
Q

RESUMO NIVEIS DE ORGANIZAÇAO ESTRUTURAL PROTEINAS

A

Estrutura primária
– Ligações covalentes entre os resíduos
* Ligação peptídica
* Estrutura secundária
– Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal
* Estrutura terciária
– Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da cadeia
lateral ou cadeia principal
 Interações hidrofóbicas
 Interações eletrostáticas
 Pontes de hidrogênio
 Pontes dissulfeto
* Estrutura quaternária
– Ligações não-covalentes entre átomos de cadeias distintas em multímeros

94
Q

Enzimas funcionam em soluções aquosas e PH específicos. V ou F?

A

V

95
Q

Algumas enzimas requerem grupos químicos especiais chamados…

A

Cofatores

96
Q

Cofatores podem ser

A
  • íons inorgânicos
  • coenzimas (moléculas orgânicas complexas)
  • íons + conezimas
97
Q

enzima + cofator =

A

holoenzima

98
Q

Holoenzima - cofator =

A

apoenzima

99
Q

Exemplo de reação que requer um cofato orgânico

A

O NAD (coenzima) recebe/doa H+ nas reações de oxirredução. Ele é um derivado da niacina (vitamina B3)

100
Q

Exemplo de reação que requer um cofator inorgânico

A

A álcool desidrogenase hepática catalisa a oxidação de etanol a acetaldeído. o Zn+2 ajuda a estabilizar o acoplamento do substrato da enzima (etanol) ao seu centro ativo

101
Q

Oxirredutases

A

Realizam oxirredução

102
Q

Transferases

A

Transferem grupos químicos

103
Q

Hidrolases

A

Usam água para quebrar

104
Q

Liases (sintases)

A

A + B (s/ atp)

105
Q

Isomerases

A

Altera o local do grupamento químico

106
Q

Ligases (sintetases)

A

A + B (c/ gasto de ATP)

107
Q

Energia de ativação da reação catalisada por enzima (menor/maior)

A

menor, ou seja, gasta muito menos energia

108
Q

Característica fundamental das enzimas

A

Especificidade pelo substrato: reage com apenas 1 substrato ou poucos substratos

109
Q

Constante de Michaelis-Mentem (Km)

A

Km é numericamente igual a concentração do substrato na qual a velocidade da reação é igual a Vmáxima/2

110
Q

Baixo Km

A

Alta afinidade da enzima pelo substrato

111
Q

Alto Km

A

Baixa afinidade da enzima pelo subtrato

112
Q

Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática

A

Concentração do substrato, concentração da enzima, temperatura e PH

113
Q

Inibição reversível competitiva

A

Inibidor liga-se ao centro ativo da enzima, aumentando Km, mas Vmáxima é a mesma

114
Q

Inibição reversível não competitiva

A

Inibidor liga-se ao ES ou à E em um local específico que não o centro ativo. Reduz Vmáxima

115
Q

A regulação das vias metabólicas ocorre por meio da modulação da atividade de uma ou mais enzimas-chave do processo, as…

A

enzimas regulatórias

116
Q

Enzimas regulatórias apresentam respostas aumentadas ou diminuídas em resposta a…

A

certos sinais (moduladores)

117
Q

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: inibição pelo acúmulo do produto e feedback

A

O produto final
bloqueia uma
reação inicial e
impede que
toda a série de
reações
aconteça.

118
Q

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: ativação ou inibição alostérica

A

Enzimas alostéricas (allo = outra; steric = forma) são reguladas por
moduladores que induzem uma mudança conformacional.
* Geralmente são compostas por múltiplas subunidades:
* Subunidades catalíticas (sítio ativo)
* Subunidades regulatórias (sítio de ligação para o modulador)
* A ligação dos moduladores nos sítios regulatórios modifica a
conformação da enzima alterando a sua atividade!

119
Q

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: modificação covalente

A

Proteína-quinase: transfere o
grupo fosfato do ATP para a
enzima-alvo  fosforilação
* Proteína-fosfatase: remove o
grupo fosfato da enzima-alvo 
desfosforilação
(algumas enzimas são ativas com grupo fosfato e outras sem

120
Q

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: quebra proteolítica

A

Muitas enzimas são sintetizadas como precursores inativos e,
subsequentemente, ativadas (irreversivelmente) pela clivagem de
uma ou mais ligações peptídicas específicas.
Exemplo: enzimas digestivas  a reação que ativa o zimogênio se processa fora
das células de origem, no local onde a atividade digestiva deve ser exercida,
evitando assim que ocorra o risco de digerir proteínas intracelulares.

Bioquímica (2 decks)

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