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Bioquímica > P2 > Flashcards

P2 Flashcards

1
Q

interações alostéricas

A

interações cooperativas ocorrem quando a ligação de um
ligante a um sítio específico é influenciada pela ligação de outro ligante (efetor ou
modulador) em um sítio diferente (alostérico) na proteína

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2
Q

interações alostéricas: efeito homotrópico

A

os ligantes são idênticos (mesma estrutura química)

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Q

interações alostéricas: efeito homotrópico

A

os ligantes são idênticos (mesma estrutura química)

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4
Q

interações alostéricas: efeito heterotrópico

A

os ligantes são diferentes (não possuem a mesma estrutura
química)

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5
Q

interações alostéricas: efeito positivo

A

o efetor aumenta a afinidade da proteína pelo ligante

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6
Q

interações alostéricas: efeito negativo

A

o efetor diminui a afinidade da proteína pelo ligante

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7
Q

Em geral, efeitos alostéricos resultam, de interações entre…

A

as subunidades de
proteínas oligoméricas

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8
Q

Interferência externa no metabolismo, queira por drogas,
pesticidas ou por agentes tóxicos, geralmente dependem da
(inibição/ativação) de enzimas

A

Interferência externa no metabolismo, queira por drogas,
pesticidas ou por agentes tóxicos, geralmente dependem da
inibição de enzimas

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9
Q

REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA: ativadores

A

aumentam a velocidade da reação

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10
Q

REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA: inibidores

A

diminuem a velocidade da reação

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11
Q

REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA: o que é?

A

A velocidade de uma reação catalisada por uma enzima
pode ser alterada de maneira específica por compostos
outros que não o seu substrato.

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12
Q

Inibição irreversível

A

um inibidor irreversível
se dissocia muito lentamente da enzima-alvo,
porque fica ligado muito fortemente à enzima,
covalentemente ou não

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12
Q

Inibição irreversível

A

um inibidor irreversível
se dissocia muito lentamente da enzima-alvo,
porque fica ligado muito fortemente à enzima,
covalentemente ou não

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13
Q

Inibição reversível

A

é caracterizada por uma
rápida dissociação do complexo enzimainibidor (EI). Na inibição reversível, a enzima
pode se ligar ao substrato formando o
complexo enzima-substrato (ES) ou ao
inibidor formando o complexo inativo (EI).

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14
Q

Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase
(enzima importante na transmissão dos impulsos
nervosos). Inibição reversível ou irreversível?

A

irreversível

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15
Q

Penicilina. Inibidor reversível ou irreversível?

A

irreversível

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16
Q

Inibição reversível competitiva

A

I forma com a E o complexo enzima-inibidor EI, análogo ao complexo ES

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17
Q

Inibição reversível competitiva: características

A

Km aumenta
Vmax não é alterada

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18
Q

Inibição reversível não-competitiva (simples)

A

I se ligam a um sítio da E diferente do sítio ativo

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19
Q

Inibição reversível não-competitiva (simples): características

A

Km não é alterado
Vmax diminui

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20
Q

Inibição reversível incompetitiva (acompetitiva)

A

I se combina com o complexo ES para originar um complexo ternário inativo ESI

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21
Q

Inibição reversível incompetitiva (acompetitiva): características

A

Km diminui
Vmax diminui
(inclinação não muda pois Km e Vmax são
divididos pelo mesmo fator: 1+[I]/Ki)

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22
Q

> Exemplo de inibição competitiva com aplicação terapeutica

A

Metotrexato (também chamado de Ametopterin) assemelha-se quimicamente ao folato. Metotrexato
associa-se fortemente à Dihidrofolato Redutase impedindo que a enzima reduza o seu substrato e
forme tetrahidrofolato, um cofator essencial na biossíntese do ácido timidílico (precursor do DNA).
* Células que se multiplicam rapidamente, tais como as células do câncer, estão ativamente engajadas
na síntese de DNA. Estas células são muito mais suscetíveis ao metotrexato do que células que
crescem mais lentamente tais como as células normais dos tecidos de mamíferos.
* Desta forma, quando o metotrexato é administrado em dosagens apropriadas, a droga mata as
células do câncer sem que exerça efeito tóxico sobre as células do hospedeiro.

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23
Q

Exemplos de inibição enzimática com aplicação terapeutica

A

Isoniazida (A) e etionamida (B) são pró-fármacos que
formam adutos que inibem a atividade da enoil
redutase de Mycobacterium tuberculosis.

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24
Q

Meios de REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA, ou seja, maneiras que um determinado organismo pode utilizar para
regular a atividade catalítica de suas enzimas a fim de coordenar os
seus processos metabólicos, responder às mudanças que ocorrem
no seu meio, crescer e se diferenciar, tudo feito de uma maneira
ordenada

A

Controlar a disponibilidade de enzima ou Controlar a atividade enzimática

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25
Q

Regulação de atividade enzimática

Controlar a disponibilidade de enzima

A

a quantidade de uma
determinada enzima em uma célula depende tanto da sua taxa de
síntese como da taxa de degradação (expressão gênica, estabilidade do
mRNA, degradação de proteínas, etc). [-Transcrição
-Velocidade de
degradação]

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26
Q

Regulação de atividade enzimática

Controlar a atividade enzimática

A

a atividade catalítica de uma enzima
pode ser diretamente regulada por meio de alterações conformacionais
ou estruturais. A velocidade de uma reação enzimática depende da
concentração do complexo ES e da afinidade de ligação do substrato,
de modo que a atividade enzimática pode ser controlada a partir da
variação da afinidade da enzima pelo seu substrato. Enzimas reguladas
alostericamente: efeitos homotrópicos (ligação do ligante altera a
afinidade do mesmo ligante pela enzima) e/ou efeitos heterotrópicos
(ligação do ligante altera a afinidade de um ligante diferente pela
enzima) resultam em curvas de ligação sigmoidais (cooperatividade).
[-Regulação alostérica;
- Modificação covalente:
Fosforilação, metilação,
adenilação, acetilação, etc.]

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27
Q

Retroinibição ou inibição por feedback: exemplo

A

Inibição de “feedback” (retro-inibição) da aspartato
transcarbamoilase (ATCase) regula a biossíntese de pirimidinas

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28
Q

Regulação enzimática por modificação covalente

A

Muitas enzimas podem ser reguladas por
modificação covalente, mais
frequentemente pela adição ou pela
remoção de grupos fosfato de resíduos
específicos de serinas, treoninas ou
tirosinas na enzima. A fosforilação é
reconhecida como a mais importante das
modificações covalentes que regulam
processos celulares.

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29
Q

Regulação enzimática por modificação covalente: exemplos

A

Ativação da proteína quinase A (PKA) por ligante (cAMP) e fosforilação
da glicogênio sintase e fosforilase quinase

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29
Q

Regulação enzimática por modificação covalente: exemplos

A

Ativação da proteína quinase A (PKA) por ligante (cAMP) e fosforilação
da glicogênio sintase e fosforilase quinase

30
Q

Nucleotídeo: estrutura

A

Base nitrogenada (purina ou pirimidina), pentose (ribose ou desoxirribose), grupamento fosfato

31
Q

Funções do metabolismo

A
  • Obtenção de energia química do sol (fotossíntese =
    organismos fototróficos) ou pela oxidação de nutrientes
    (organismos quimiotróficos) gerados pelos fototróficos;
  • Conversão das moléculas dos nutrientes e da própria
    célula em precursores das macromoléculas;
  • Polimerização dos precursores em macromoléculas;
  • Síntese e degradação das biomoléculas de acordo com a
    necessidade celular.
32
Q

Três propósitos principais para o aporte contínuo
de energia (vias metabólicas) pelos organismos
vivos

A

Trabalho mecânico na contração muscular e
movimentos celulares,
* Transporte ativo de moléculas e de íons,
* Síntese de macromoléculas e de outras
biomoléculas a partir de precursores simples.

33
Q

metabólitos

A

série de intermediários
químicos que convertem um precursor em um produto em uma via metabólica

34
Q

anabolismo

A

É a fase biossintética e consumidora de energia do metabolismo. processo DIVERGENTE

35
Q

catabolismo

A

É a fase degradativa e liberadora de energia do metabolismo. processo CONVERGENTE

36
Q

por que o ciclo de krebs é anfibólico

A

O ciclo de Krebs é considerado uma rota anfibólica pois possui reações catabólicas e anabólicas. Ou seja, ele é responsável por receber produtos dos processos catabólicos e por fornecer outros para os processos anabólicos.

37
Q

vias metabólicas lineares

A

substrato inicial -> intermediários metabólicos -> produto final

38
Q

vias metabólicas cíclicas

A

só há intermediários metabólicos

39
Q

Função da Coenzima A (Acetil-CoA)

A

servir como transportador de
grupamentos acila nas reações enzimáticas envolvidas na oxidação de ácidos graxos, na
síntese de ácidos graxos, na oxidação do piruvato e nas acetilações biológicas.

40
Q

Termodinâmica

A

ciência do calor e temperatura e das leis que governam a conversão de calor em energia mecânica, elétrica ou outras formas.

41
Q

variação da energia livre padrão (∆Gº’) de uma reação química

A

quantidade de energia liberada na conversão dos reagentes em produtos, em condições padrão.
G = energia livre de Gibbs

42
Q

reação exergônica/exotérmica

A

G < 0 = exergônica (espontânea)
libera energia

43
Q

ligação endergônica/endotérmica

A

G > 0 = endergônica (não-espontânea)  consome energia

44
Q

quantidade total de ATP no organismo

A

100g

45
Q

ser humano em repouso consome quanto de ATP em 24h?

A

40kg

46
Q

consumo de ATP durante esforço rigoroso

A

0,5 kg por minuto

47
Q

por que os lipídios são
uma fonte de
energia mais
eficiente que os
carboidratos?

A

porque os
carbonos nos
lipídeos são
mais reduzidos.

48
Q

Nos organismos aeróbicos, o aceptor final de elétrons na oxidação do
carbono é o

A

O2

49
Q

Nos organismos aeróbicos, o produto de oxidação é
.

A

CO2

50
Q

Estágios do catabolismo: A energia dos alimentos é
extraída em três estágios:

A

DIGESTÃO:
macromoléculas são
“quebradas” em
unidades menores.
– Unidades menores são
degradadas em unidades
mais simples (a maioria é
transformada no
grupamento acetil da
acetil-CoA).
– Produção de ATP pela
oxidação completa do
grupo acetil da acetilCoA.

51
Q

Os processos metabólicos são regulados por
três modos principais

A

1) Controle da quantidade de enzimas: depende das velocidades
de síntese (transcrição e tradução) e degradação de enzimas.
* 2) Controle da atividade enzimática:
– Controle alostérico: processo reversível que, geralmente, ocorre pela modulação (e.g., inibição) da reação química catalisada pela enzima marcapasso (geralmente a primeira) de uma via metabólica cujo efetor é o produto final desta via (feedback inhibition).
– Modificação covalente reversível: exemplo, fosforilação e desfosforilação.
– Hormônios: coordenam as inter-relações das vias metabólicas entre diferentes tecidos, muitas vezes por meio da regulação da modificação covalente reversível de enzimas-chave. Exemplo: epinefrina (adrenalina, hormônio) nos músculos deflagra uma cascata de transdução de sinal, resultando na fosforilação e ativação de enzimas da degradação do glicogênio em glicose que é utilizada para a produção de ATP (energia química) necessária para a contração muscular (energia mecânica).
* 3) Controle da acessibilidade de substratos: em eucariotos pela
compartimentalização (segrega reações opostas). Exemplo:
oxidação de ácidos graxos ocorre nas mitocôndrias enquanto que
a síntese de ácidos graxos ocorre no citoplasma.

52
Q

Enzimas Regulatórias ou Marcapasso

A

As enzimas marcapasso
controlam a velocidade
das reações bioquímicas
de uma determinada via
metabólica, por terem a
sua atividade regulada
por diversos fatores
como modificação
covalente, efetores
alostéricos, repressão
gênica, etc.

53
Q

atp quinase e fosfatase

A

atp quinase “rouba” grupamento fosfato do ATP e coloca na proteína

fosfatase tira grupamento fosfato da proteína e coloca no ADP

54
Q

por que a célula não alvo não responde ao ligante da célula emissora?

A

pois não tem receptor para o ligante

55
Q

Transdução de sinal

A

Em biologia, transdução de sinal refere-se a qualquer processo através do qual uma célula converte um tipo de sinal ou estímulo em outro.

56
Q

CARACTERÍSTICAS GERAIS
DA TRANSDUÇÃO DE SINAL

A

“um sinal interage com o receptor; o receptor
ativado interage com a maquinaria celular,
produzindo um segundo sinal ou uma
alteração na atividade de uma proteína celular;
a atividade metabólica da célula-alvo sofre
uma modificação; e, finalmente, o evento de
transdução termina”

57
Q

CARACTERÍSTICAS GERAIS DA TRANSDUÇÃO DE SINAIS

Especificidade

A

A molécula sinalizadora se encaixa no sítio de ligação do receptor complementar; outros sianais não se encaixam.

58
Q

CARACTERÍSTICAS GERAIS DA TRANSDUÇÃO DE SINAIS

MODULARIDADE

A

Proteínas com afinidades multivalentes formam diversos complexos de sinalização a partir de partes intercambiáveis. A fosforilação fornece pontos de interação reversíveis.

59
Q

CARACTERÍSTICAS GERAIS DA TRANSDUÇÃO DE SINAIS

DESSSENSIBILIZAÇÃO/ADAPTAÇÃO

A

A ativação do receptor dispara um circuito de retroalimentação que desliga o receptor ou o remove da superfície celular.

60
Q

CARACTERÍSTICAS GERAIS DA TRANSDUÇÃO DE SINAIS

INTEGRAÇÃO

A

Quando 2 sinais apresentam efeitos opostos sobre uma característica metabólica, a regulação é consequência da ativação integrada dos dois receptores.

61
Q

Alguns sinais aos quais as células respondem

A

Antígenos, glicoproteínas/oligossacarídeos da superfície celular, sinais de desenvolvimento, componentes da matriz extracelular, fatores de crescimento, hormônios, hipóxia, luz, toque mecânico, microorganismos, insetos, patógenos, neurotransmissores, nutrientes, odores, feromônios, sabores.

62
Q

Alguns sinais aos quais as células respondem

A

Antígenos, glicoproteínas/oligossacarídeos da superfície celular, sinais de desenvolvimento, componentes da matriz extracelular, fatores de crescimento, hormônios, hipóxia, luz, toque mecânico, microorganismos, insetos, patógenos, neurotransmissores, nutrientes, odores, feromônios, sabores.

63
Q

Princípios da transdução de Sinal Químico
Todos os circuitos moleculares contêm etapas
fundamentais:

A

1) Liberação do primeiro mensageiro: um estímulo
(e.g., ferimento, refeição) desencadeia a liberação
da molécula de sinalização.
2) Recepção do primeiro mensageiro: a maioria das
moléculas de sinalização não entram nas células.
Proteínas de membrana atuam como receptores
(reconhecimento feito pela porção extracelular)
destas moléculas e transferem a informação para o
meio intracelular. A interação do ligante com o
receptor altera a estrutura terciária ou quaternária
do receptor, induzindo uma mudança estrutural no
lado intracelular.
3) Entrega da mensagem no interior da célula pelo
segundo mensageiro (moléculas intracelulares) cuja
concentração varia em reposta a sinais do ambiente
e que medeiam a etapa seguinte no circuito de
informação molecular. Exemplos: AMP cíclico
(cAMP), GMP cíclico (cGMP), íon Cálcio, inositol
1,4,5-trisfosfato (IP3) e diacilglicerol (DAG).
4) Ativação de efetores que alteram diretamente a
resposta fisiológica: ativando (ou inibindo) as
bombas, os canais, as enzimas e os fatores de
transcrição que controlam diretamente as vias
metabólicas, a expressão gênica e a permeabilidade
das membranas a íons específicos.
5) Terminação do sinal: o processo de sinalização
precisa ser concluído ou a célula perderá a sua
capacidade de responder a novos sinais. Muitos
tipos de câncer estão associados a processos de
transdução de sinais que não são apropriadamente
concluídos, particularmente processos que
controlam o ciclo celular.

64
Q

Princípios da transdução de Sinal Químico
Todos os circuitos moleculares contêm etapas
fundamentais:

A

1) Liberação do primeiro mensageiro: um estímulo
(e.g., ferimento, refeição) desencadeia a liberação
da molécula de sinalização.
2) Recepção do primeiro mensageiro: a maioria das
moléculas de sinalização não entram nas células.
Proteínas de membrana atuam como receptores
(reconhecimento feito pela porção extracelular)
destas moléculas e transferem a informação para o
meio intracelular. A interação do ligante com o
receptor altera a estrutura terciária ou quaternária
do receptor, induzindo uma mudança estrutural no
lado intracelular.
3) Entrega da mensagem no interior da célula pelo
segundo mensageiro (moléculas intracelulares) cuja
concentração varia em reposta a sinais do ambiente
e que medeiam a etapa seguinte no circuito de
informação molecular. Exemplos: AMP cíclico
(cAMP), GMP cíclico (cGMP), íon Cálcio, inositol
1,4,5-trisfosfato (IP3) e diacilglicerol (DAG).
4) Ativação de efetores que alteram diretamente a
resposta fisiológica: ativando (ou inibindo) as
bombas, os canais, as enzimas e os fatores de
transcrição que controlam diretamente as vias
metabólicas, a expressão gênica e a permeabilidade
das membranas a íons específicos.
5) Terminação do sinal: o processo de sinalização
precisa ser concluído ou a célula perderá a sua
capacidade de responder a novos sinais. Muitos
tipos de câncer estão associados a processos de
transdução de sinais que não são apropriadamente
concluídos, particularmente processos que
controlam o ciclo celular.

65
Q

Transdução de sinal por receptores
localizados na superfície celular

A

1 - Receptores acoplados a canais iônicos;
* 2 - Receptores catalíticos;
* 3 - Receptores envolvendo moléculas
mensageiras secundárias.

66
Q

Transdução de Sinal por Receptores Acoplados
a Canais Iônicos

A

O sinal químico (messenger) liga-se a um local específico do receptor, promovendo a
abertura de um canal iônico (hidrofílico), com afinidade para determinados íons.
Alguns papéis fisiológicos: impulso no sistema nervoso (sinal elétrico), contração do
músculo cardíaco (funny ion channel), metabolismo de carboidratos, etc. Exemplo: H+
/K+
ATPase (proton pump) presente na membrana das células parietais (canaliculi) no
estômago é inibida pelo omeprazole reduzindo a liberação de HCl no lúmen (úlcera).

67
Q

Receptores Catalíticos: Sinalização da Insulina

A
  • A ligação da insulin ao receptor tirosina quinase
    resulta na fosforilação cruzada e ativação do
    receptor.
  • Os sítios fosforilados no receptor atuam como
    sítios de ligação para IRS (Insulin Receptor
    Substrates), como o IRS-1, cuja tirosina é então
    fosforilada (atuando como proteína adaptadora).
  • A fosfoinositídio 3-quinase (PI3K), ligada aos
    sítios fosforilados de IRS-1, converte PIP2
    em PIP3
    .
  • A ligação ao PIP3 ativa a proteína quinase
    dependente de PIP3
    (PDK1), que fosforila e ativa
    quinases, como o grupamento serina da Akt1, a
    qual está ancorada na membrane.
  • A Akt1 ativada pode então difundir-se pela célula
    para continuar a via de transdução de sinais,
    incluindo o controle da translocação do receptor de
    glicose GLUT4 das vesículas endossomais
    intracelulares até a superfície da célula bem como
    enzimas que estimulam a síntese de glicogênio.
  • Resultado: aumento da importação de glicose
    para dentro da célula pela GLUT4 e incorporação
    de glicose ao glicogênio (não mostrado na figura).
68
Q

Transdução de Sinal por Segundos Mensageiros

A

Componentes do Sistema:
*Receptor: ao qual se ligam os sinais químicos.
*Proteína G: são proteínas triméricas (GGG
)
ligantes de GTP e GDP. Estão inativas quando ligadas ao
GDP e ativas quando ligadas ao GTP. Possuem atividade
GTPásica (conversão de GTP em GDP).
*Proteína efetora: enzimas ativadas ou inibidas pela proteína G, que
sintetizam o segundo mensageiro celular.
*Segundo mensageiro
*Proteínas quinases ativadas pelo segundo mensageiro.

69
Q

PFK1, piruvatoquinase e hexoquinase

A

verdadeiros marca-passos da via glicolítica, ativadas ou inibidas de forma alostérica
ATP é modulador alostérico negativo
AMP ou ADP é positivo

69
Q

PFK1, piruvatoquinase e hexoquinase

A

verdadeiros marca-passos da via glicolítica, ativadas ou inibidas de forma alostérica
ATP é modulador alostérico negativo
AMP ou ADP é positivo

70
Q

Saldo final da via glicolítica

A

2 atp, 2 nadh, 2 piruvatos, 2 águas

71
Q

irreversíveis da via glicolítica

A

hexoquinase, pfk1, piruvatoquinase

72
Q

saldo final ciclo de krebs

A

2 gtp, 8 nadh, 2 fadh2, 6 co2

73
Q

reações irreversíveis do ciclo de krebs

A

isocitrato desidrogenase, piruvato desidrogenase, alfa cetroglutarato desidrogenase (?)

Bioquímica (2 decks)

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