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Proteínas - Bioquímica Flashcards

1
Q

Qual a definição bioquímica das proteínas?

A

Polímeros formados pela união de aminoácidos

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Q

Quais os monômeros necessários para formar uma proteína?

A

Aminoácidos

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3
Q

Qual a composição bioquímica básica dos aminoácidos?

A

Moléculas orgânicas formadas por um carbono quiral com 4 ligantes diferentes dentre eles:> Hidrogênio> Amina> Ácido carboxílico> Radical variável > aquele que determina o tipo de aminoácido em questão.## FootnoteExceção: No aminoácido glicina, o carbono central não é quiral, contendo dois hidrogênios como ligantes.

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4
Q

Quais as funções orgânicas sempre presentes em um aminoácido?

A

Funções amina e ácido carboxílico

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5
Q

Qual a importância do radical variável (R) ligado ao carbono quiral dos aminoácidos?

A

A variação desse radical determina o tipo de aminoácido

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6
Q

Como é chamada a ligação covalente que une dois aminoácidos?

A

Ligação peptídica

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7
Q

Como é formada quimicamente uma ligação peptídica?

A

Sempre ocorre pela união da amina de um aminoácido com o ácido carboxílico de outro, por meio de uma reação orgânica de desidratação formando uma função amida.

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8
Q

O que é uma ligação peptídica?

A

Ligação covalente que une dois aminoácidos em sequência. Formada por meio da união da amina de um aminoácido com o ácido carboxílico de outro.

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9
Q

Como são classificados os aminoácidos com base na produção pelo nosso organismo?

A

Essenciais: não são produzidos pelo nosso organismo, sendo obtidos pela alimentação.Não essenciais: sintetizados pelo nosso organismo.## FootnoteTODOS os aminoácidos são importantes, seja essencial ou não essencial.

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10
Q

Quais são as principais funções dos aminoácidos?

A

> Necessários para produção de proteínas.> Podem ser convertidos em glicose ou componentes do Ciclo de Krebs.> Podem atuar como neurotransmissores.> Necessários para produção de neurotransmissores.> Necessários para produção de hormônios tireoidianos.> Alguns atuam no Ciclo de Uréia.

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11
Q

Qual o principal aminoácido convertido em glicose no processo de gliconeogênese?

A

Alanina

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12
Q

Como são classificados os aminoácidos com relação ao metabolismo energético?

A

> Cetogênicos: aminoácidos que podem ser convertidos em AcetilCoA.> Glicogênicos: aminoácidos que podem ser convertidos em componentes do Ciclo de Krebs ou glicose.

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13
Q

Qual aminoácido atua diretamente como neurotransmissor neuronal?

A

Glutamato

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14
Q

Qual o aminoácido necessário para produção de setonotina?

A

Triptofano

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15
Q

Qual o aminoácido necessário para produção de dopamina, noradrenalina e adrenalina?

A

Tirosina

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16
Q

Qual o aminoácido essencial na composição dos hormônios tireoidianos T3 e T4?

A

Tirosina

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17
Q

Qual o fator determinante na estrutura e forma final de uma proteína?

A

A sequência de aminoácidos que apresentada na sua composição.

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18
Q

Quais aminoácidos participam do Ciclo da Uréia?

A

Arginina, Ornitina e citrulina

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19
Q

Onde ocorre o Ciclo da Uréia em nosso organismo?

A

No fígado

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20
Q

Qual a importância do Ciclo da Uréia para nosso organismo?

A

Converter as moléculas de amônia (altamente tóxica) em uréia (menos tóxica).

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21
Q

Quais as principais reações metabólicas do nosso organismo que originam amônia?

A

> Metabolização dos aminoácidos por meio da reação de desaminação.> Metabolização das bases nitrogenadas.

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22
Q

Qual a principal reação ocorrida na metabolização dos aminoácidos para formar glicose ou componentes do Ciclo de Krebs?

A

Desaminação

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23
Q

No que consiste a reação de desaminação?

A

Remoção da função amina de aminoácidos que serão utilizados para formar glicose ou componentes do Ciclo de Krebs, gerando amônia como produto.

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24
Q

Quais as principais funções das proteínas em nosso organismo?

A

Estrutural, composição hormonal, defesa/imunidade, contrátil, gerar propriedades mecânicas dos tecidos, sustentação celular, catalisar reações, fonte de energia (aminoácidos), coagulação e transporte nas membranas.

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25
Q

Quais as principais funções das proteínas em nosso organismo?

A

Estrutural, composição hormonal, defesa/imunidade, contrátil, gerar propriedades mecânicas dos tecidos, sustentação celular, catalisar reações, fonte de energia (aminoácidos), coagulação e transporte nas membranas.

26
Q

Quais são os hormônios de natureza protéica?

A

> Rataria! Gravem por exclusão que é mais fácil!> Hormônios esteroides (lipídicos): testosterona, estrógenos, progesterona, cortisol, aldosterola e calcitriol.> O resto dos hormônios são todos de natureza protéica.> Ex: insulina, GH, glucagon, calcitonina, paratormônio, etc.

27
Q

Qual a principal proteína relacionada com a função de proteção e imunidade?

A

Imunoglobulinas (anticorpos)

28
Q

Quais as principais proteínas relacionadas com a capacidade de contração e relaxamento celular?

A

Actina e miosina

29
Q

Quais as principais proteínas que influenciam nas propriedades mecânicas dos tecidos corposais?

A

Fibra elástica > elasticidadeColágeno > flexibilidade e resistência à tensão

30
Q

Qual proteína reveste a nossa epiderme com função protetora e impermeabilizante?

A

Queratina (filamento intermediário)

31
Q

Como se classifica uma proteína com função de catalisar uma reação química?

A

Enzima

32
Q

O que significa catálise?

A

Efeito de acelerar uma reação química por meio de um catalisador.

33
Q

Quais as proteínas responsáveis pela sustentação e formato das células eucariontes?

A

> Proteínas componentes do citoesqueleto.> Microtúbulos> Actina> Filamentos intermediários (queratina)

34
Q

Quais as principais proteínas do plasma sanguíneo relacionadas com o processo de coagulação?

A

Protrombina e fibrinogênio.

35
Q

Quais as proteínas relacionadas com os transportes de solutos nas membranas celulares?

A

> Proteínas integrais de membrana.> Bombas de íons (transporte ativo).> Proteína canal (difusão facilitada).

36
Q

Como são classificadas as proteínas com relação a sua estrutura espacial?

A

> Primária> Secundária> Terciária> Quaternária

37
Q

O que significa uma estrutura primária de uma proteína?

A

É representada pela sequência linear de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, determinante no tipo e na forma final da proteína.## FootnoteToda proteína recém produzida se apresenta inicialmente com estrutura primária.

38
Q

Qual a importância da estrutura primária de uma proteína?

A

> É a sequência linear de aminoácidos que constituem a proteína em si.> A sequência linear de aminoácidos irá determinar a forma tridimensional final da proteína, bem como sua função.

39
Q

Qual estrutura espacial das proteínas determina sua forma final?

A

> A estrutura primária.> É a sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas que determina como a proteína irá apresentar sua forma tridimensional final.> E consequentemente sua função.

40
Q

O que significa uma estrutura secundária de uma proteína?

A

> Representa os primeiros arranjos tridimensionais das cadeias protéicas primárias.> Podendo formar å-hélices ou folhas ß-pregueadas.

41
Q

O que significa uma estrutura terciária de uma proteína?

A

> É a proteína na sua forma tridimensional complexa.> Não existe um formato padrão, cada proteína tem sua estrutura terciária própria.> É originada da evolução das estruturas secunárias.> É nesse estágio que as proteínas podem exercer suas funções.

42
Q

O que significa uma estrutura quaternária de uma proteína?

A

É formada pela associação de uma ou mais proteínas terciárias.Nem todas as proteínas são quaternárias.

43
Q

A partir de qual tipo de estrutura espacial as proteínas passam a apresentar suas funções biológicas?

A

A partir da estrutura terciária.## FootnoteLembrem sempre que a forma final depende da estrutura primária.

44
Q

Qual a importância da forma espacial final de uma proteína?

A

Quando uma proteína atinge sua forma espacial final (terciária ou quaternária) ela passa a apresentar sua função.JAMAIS esqueçam! A forma de uma proteína influencia na eficácia da sua função.

45
Q

Qual a relação entre a forma de uma proteína e sua função?

A

A forma final de uma proteína significa maior eficácia na sua função.Qualquer deformação na forma final provocará prejuízo funcional.

46
Q

Como uma proteína consegue manter sua forma espacial final estável?

A

Por meio das interações intramoleculares.Ligações que a proteína forma com a sua própria cadeia, buscando manter sua forma final estável.

47
Q

Quais as principais interações intramoleculares de uma proteína?

A

Ligações de hidrogênio.Ligações (ponte) bissulfeto.Interações iônicas.Interações hidrofóbicas (Van der Waals)

48
Q

O que ocorre quando as interações intramoleculares de uma proteína são desfeitas?

A

Ela sofre uma deformação da sua forma espacial ideal, gerando prejuízo na sua função.Processo conhecido como desnaturação.

49
Q

O que significa a desnaturação de uma proteína?

A

Alteração da sua forma espacial ideal, por meio da eliminação das interações intramoleculares, gerando perda da sua função.

50
Q

Quais os principais fatores que influenciam na desnaturação de uma proteína?

A

A temperatura e o pH

51
Q

Quais os principais fatores que influenciam na desnaturação de uma proteína?

A

A temperatura e o pH

52
Q

O que significa a temperatura ótima de uma proteína?

A

Representa o valor de temperatura em que a proteína apresenta sua forma espacial ideal.E consequentemente eficácia máxima da sua função.

53
Q

Como a variação da temperatura pode desnaturar uma proteína?

A

O aumento da temperatura (a partir da temperatura ótima) de um meio onde uma proteína se encontra, provoca quebra das interações intramoleculares, gerando deformação e desnaturação da proteína.RATARIA! A redução da temperatura a partir do ponto ótimo NÃO desnatura a proteína!

54
Q

Uma proteína pode ser desnaturada com qualquer variação de temperatura?

A

Não! Para quebrar as interações intramoleculares é preciso fornecer calor para as ligações, o que só ocorre com o aumento da temperatura!Redução da temperatura ótima de uma proteína não provoca desnaturação.

55
Q

Uma proteína pode ser desnaturada com qualquer variação de temperatura?

A

Não! Para quebrar as interações intramoleculares é preciso fornecer calor para as ligações, o que só ocorre com o aumento da temperatura!Redução da temperatura ótima de uma proteína não provoca desnaturação.

56
Q

O que significa o pH ótimo de uma proteína?

A

Representa o valor do pH do meio em que a proteína se encontra onde ela apresenta sua forma espacial ideal.E eficácia máxima da sua função.

57
Q

Como a variação do pH provoca desnaturação de uma proteína?

A

A partir do pH ótimo, qualquer variação de pH, seja alcalinizando ou acidificando, irá provocar redução das interações intramoleculares e como consequência a desnaturação.

58
Q

Qual a interação intramolecular de uma proteína com maior força de ligação?

A

Ligações bissulfeto, por serem ligações covalentes.

59
Q

Proteínas mais resistentes ao processo de desnaturação apresentam maior quantidade de qual interação intramolecular?

A

Ligações bissulfeto.

60
Q

A desnaturação completa de uma proteína faz com que ela passe a apresentar qual estrutura espacial?

A

Primária

61
Q

O que significa o processo de renaturação?

A

Ocorre quando uma proteína desnaturada é colocada novamente em pH ótimo e temperatura ótima, reconstituindo sua forma espacial ideal e sua função.

62
Q

Qual a principal característica de uma proteína que influencia na especificidade de sua função?

A

A forma espacial final.Cada proteína possui uma forma final própria determinada pela sua sequência de aminoácidos, gerando especificidade da sua função.

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