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Bioquimica > Proteinas Y Enzimas > Flashcards

Proteinas Y Enzimas Flashcards

1
Q

Qué es una proteína

A

Es una biomolécula formada de aminoácidos unidos por un enlace péptico

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Q

El enlace péptidico se considera una reacción de

A

Deshidratación ( libera agua)
Se une el carboxilo con el amino

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Q

Qué es la estructura nativa de una proteína

A

Es la conformación funcional

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4
Q

Proteínas que adoptan una conformación tridimensional similar

A

Estructura nativa de la proteína

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5
Q

Estructura primario de una proteína

A

Cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces pépticos

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6
Q

Estructura capaz de resistir cambio de pH o temperatura

A

Estructura primaria

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7
Q

Estructura de la proteína que es estabilizada por puentes de hidrógeno

A

Estructura secundaria

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8
Q

Se define la estructura secundaria, cómo

A

Arreglos de plegamiento dentro de la cadena

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9
Q

Tipos de arreglos repetitivos en la estructura secundaria

A

Hélices alfa y láminas beta

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10
Q

Características de las hélices alfa

A

Dextrógiro
aa hidrofóbico
Mucha alanina
Rígida

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11
Q

Ese tipo de arreglo de la estructura secundaria es rígida

A

Hélices alfa

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12
Q

Éste tipo de arreglo dentro de la proteína es flexible y se encuentra en zig zag

A

Láminas beta

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13
Q

Cuáles son los tipos de láminas

A

Paralelas y antiparalelas

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14
Q

Láminas beta débiles

A

Paralelas

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15
Q

Láminas beta Fuertes

A

Antiparalelas

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16
Q

aa muy presente en las hélices alfa

A

Alanina

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17
Q

aa muy presente en las láminas beta

A

Prolina

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18
Q

Dos o más estructura secundaria dentro de una misma cadena es

A

Estructura Super secundaria

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19
Q

Si se combinan hélices alfa y láminas beta se forma

A

Motivos y Dominios

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20
Q

Qué es un motivo

A

Es un patrón de plegamiento reconocible

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21
Q

Qué es un dominio

A

Es la región de la proteína que es estable independientemente

(Motivo funcional)

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22
Q

La estructura terciaria se define como

A

Proteína en 3D
Cadena polipéptidica plegada

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23
Q

Tipos de enlaces en la estructura terciaria

A

Fuertes y débiles

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24
Q

Los puentes de hidrógeno, enlaces de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas e interacciones iónicas son enlaces

A

Débiles

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25
Q

Tipo de enlace fuerte que se presenta mucho en la cisteina

A

Puentes de disulfuro

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26
Q

Estructura proteica porque puede formar complejos multimericos

A

Estructura cuaternaria

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27
Q

Qué es la estructura cuaternario de las proteínas

A

Es la interacción de dos o más cadenas polipéptidicas (proteínas 3arias)

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28
Q

Factores de los que depende la solubilidad de la proteína

A

Concentración de sales
PH
Temperatura
Polaridad solvente

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29
Q

Tipos de proteínas por su morfología

A

Fibrosas y globulares

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30
Q

Proteínas fibrosas

A

Colágeno y queratina

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31
Q

Única proteína que tiene triple hélice alfa

A

Colágeno

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32
Q

Ese tipo de proteína es insoluble

A

Fibrosa

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33
Q

Característica de la proteína globular

A

Soluble

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34
Q

Proteínas globulares

A

Hemoglobina y albúmina

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35
Q

Se dice que una proteínas conjugadas cuando

A

Están unidas algo más que sólo aminoácidos

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36
Q

Sustancias que identifican el inicio de una proteína (el grupo amino libre)

A

2,4 - Dinitrofluorobenzeno
Phenylisiothiosinato de sodio

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37
Q

Para que sirve la carboxipeptidasa

A

Identifica el grupo carboxilo

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38
Q

Qué es el pegamento de proteínas

A

Proceso por el cual es la proteína alcanza su estructura 3D

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39
Q

Es la pérdida de niveles de organización estructural

A

Desnaturalización

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40
Q

Factores que provocan desnaturalización

A

Temperatura
PH
Centrifugación
Luz V
Rayos X

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41
Q

Fx forma, soporte y protección
Son hidrofóbicas

A

Proteínas fibrosas

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42
Q

Proteínas globulares características

A

Exterior ———— hidrofilicas
Interior ———— hidrofóbicas

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43
Q

Proteína fibrosa rica en hidroxiglicina e hidroxiprolina

A

Colágeno

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44
Q

Proteína con doble hélice alfa

A

Queratina

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45
Q

La hemoglobina mioglobina y albúmina son

A

Proteínas globulares

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46
Q

Proteína cuaternario formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta

A

Hemoglobina

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47
Q

Tipos de hemoglobina

A

Desoxi hemoglobina (TENSA)
Oxi hemoglobina (RELAJADA)

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48
Q

Hemoglobina que tiene mayor afinidad por O2

A

Oxi hemoglobina / relajada

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49
Q

La Desoxi hemoglobina libera O2 por lo que

A

Tiene baja afinidad por él O2

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50
Q

Proteína que presenta una unión cooperativa con O2

A

Hemoglobina

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51
Q

Función de la mioglobina

A

Almacenar O2 el músculo

52
Q

Qué estructura tiene la Mioglobina

A

Proteína terciaria

53
Q

Grupo hemo de la mioglobina formado por

A

Anillo de porfirina o protoporfirina

54
Q

Proteína terciaria más abundante en la sangre

A

Albúmina

55
Q

Fx de la albúmina

A

Regular la presión oncotica (colidosmotica)
Transporte de hormonas, lípidos, fármacos, etc

56
Q

Que es la presión oncotica

A

Capacidad de mantener el H2O dentro de los vasos sanguíneos

57
Q

Que es el efecto bohr

A

Señala que la afinidad de la Hb por el O2 es determinado por el pH

58
Q

La forma T de la Hb en la grafica se va hacia

A

Derecha
pH bajo

59
Q

La forma R de la Hb en la grafica se va hacia

A

La izquierda
pH alto

60
Q

aa de los que está formado la albúmina

A

Fenilalanina
Isoleucina
Treonina
Lisina
Valina
Leucina
Metionina
Triptofano
Arginina
Histidina

61
Q

Fx de la hemoglobina

A

Transporta O2 por la sangre

62
Q

Su concentración en la sangre es proporcional a la concentración de glucosa

A

Insulina

63
Q

Función de la insulina

A

Promover el almacenamiento de combustible después de la comida

64
Q

La insulina qué tipo de proteína es

A

Globular

65
Q

Proteína que permite la contracción muscular

A

Miosina

66
Q

Se considera una proteína estructural

A

Colágeno

67
Q

la proteína fibrosa Porina qué tipo de proteína es y donde se encuentra

A

Es una proteína estructural se encuentra en la membrana plasmática

68
Q

Esta proteína fibrosa se encarga de mantener concentraciones iónicos celulares

A

ATPasa Na/K

69
Q

Qué es la desnaturalización

A

Colapso de la estructura original con la ruptura de los enlaces de hidrógeno, iónicos o interacciones hidrofóbicas

70
Q

Que es una enzima

A

Molécula orgánica que disminuye la energía de activación aumentando la velocidad de reacción

71
Q

Se define como la energía necesaria para pasar de sustrato a producto

A

Energía de activación

72
Q

Estado de transición

A

Punto donde se puede quedar como sustrato o pasar a producto

73
Q

Se define como el cambio para adaptarse al sustrato

A

Cambio de conformación

74
Q

Complejo de estado de transición

A

Permite reposicionar los grupos funcionales de los aa

75
Q

Que es un cofactor

A

Una molécula inorgánica necesaria para que la enzima lleve a cabo su función

76
Q

Un cofactor inorganico es …

A

Metales / Iones
Mg, Cu, Fe

77
Q

Molécula orgánica que se sintetiza a partir de vitaminas

A

Coenzima

78
Q

Vitaminas liposolubles

A

K - filoquinona
E - tocoferol
D - calcitriol
A - ac retinoico

79
Q

Son aquellas derivadas del complejo b y Vit C

A

Coenzimas hidrosolubles

80
Q

Holoenzima

A

Enzima + cofactor activa

81
Q

Precursor inactivo de una enzima

A

Zimogeno

82
Q

Enzima (proteica) inactiva

A

Apoenzima

83
Q

Que es una proenzima

A

Zimogeno / Precursor inactivo de una enzima

84
Q

Enzimas que poseen la misma Fx pero son estructuralmente diferentes y en tejidos diferentes

A

Isozima / Isoenzima

85
Q

Como se le llama a las enzimas que ayudan a identificar enfermedades

A

Enzimas de escape

86
Q

Enzima en infarto agudo al miocardio

A

Fosfocreatina
Lactato deshidrogenada

Creatina cinasa
Triponina T

87
Q

Fosfatasa ácida

A

Cancer de próstata

88
Q

Patología de hueso

A

Fosfatasa alcalina

89
Q

Cirrosis e ictericia

A

Alanina amino transferasa

90
Q

Aspatato amino transferasa

A

Cirrosis y HEPATITIS

91
Q

Pancretiris aguada

A

Amilasa pancreática
Alfa amilasa
Lipasa

92
Q

Enfermedades musculares

A

Aldosas

93
Q

Tipos de enzimas

A
  1. Óxido reductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
94
Q

Transfieren grupos funcionales dentro de la misma molécula

A

Isomerasas

95
Q

Fx de las enzimas ÓXIDO REDUCTASAS

A

Transfieren protones

96
Q

Rompen enlaces sin usar agua
Forman dobles enlaces

A

Liasas

97
Q

Hidrolasas Fx

A

Rompen enlaces utilizando agua

98
Q

Transferasas Fx

A

Transfieren grupos funcionales de una molécula otra

99
Q

Forman enlaces
Reacciones de condensación
Hidrolisis

A

Ligasas

100
Q

Se da por un aumento en la poliglutamina

A

Hungtinton

101
Q

Enfermedades hereditarias
Tipo intrínsecamente desordenada

A

Amiloidosis por Apo-I
Enfermedad de Hungtinton

102
Q

Enfermedad Prionica

A

Creitzfeld Jackob

103
Q

Se ve afectada la alfa SINUCLEINA

A

Párkinson

104
Q

El Párkinson es una enfermedad tipo

A

Intrínsecamente desordenada
Esporádica

105
Q

Enfermedad tipo desplegada
Esporádica

A

Alzheimer

106
Q

Que se ve afectado en el Alzheimer

A

Péptido beta amiloide

107
Q

Enfermedad tipo sándwich beta tipo Ig
Esporádica

A

Amiloidosis causada por hemodialisis crónica

108
Q

En la amiloidosis causada por hemodiálisis crónica que se ve afectado

A

La beta 2 mioglobulina

109
Q

Enfermedad en l acual se afecta la REGIÓN N-TERMINAL DEL APO -I

A

Amiloidosis por APO-I

110
Q

Tipo d e proteína terciaria que almacén a O2 en músculo

A

Mioglobina

111
Q

Fx transporte de hormonas, lípidos y fármacos

A

Albúmina

112
Q

Factores que alteran la velocidad de una reacción enzimática (8)

A

Temperatura
pH
Fuerza iónica (Osm)
Activadores
Inhibidores
Concentración de sustrato
Concentración de enzima
Tiempo de reacción

113
Q

Factores que afectan la estructura terciaria de la enzima

A

Temperatura
pH
Fuerza iónica (osmolaridad)

114
Q

Los activadores, inhibidores, la concentración del sustrato y la concentración de enzima afectan a

A

Concentración de ligandos

115
Q

Qué estudia la cinética enzimática

A

estudia la velocidad de una enzima

116
Q

Ecuación de Michaelis Menten

A

V0 = Vmax [S] / Km + [S]

117
Q

Que es la Vmax

A

Momento en que todos los sitios activos de la encima están ocupados por un sustrato

118
Q

Es la medida de afinidad de una enzima a un sustrato

A

Km

119
Q

Definición (matemática) de Km

A

Km = 1/2 Vmax

120
Q

A mayor Km …

A

Menor afinidad

121
Q

A menor Km …

A

Mayor afinidad

122
Q

Qué es la Kcat (Cte catalítica / # de recambio)

A

de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo

123
Q

Por qué está dada la eficiencia de una enzima

A

Kcat / Km
Cte de especificidad

124
Q

La velocidad de reacción es directamente proporcional a

A

[E] y el tiempo

125
Q

La concentración de sustrato al 0.9 de velocidad respecto a la concentración de sustrato al 0.1 de velocidad es

A

81

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