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Génétique moléculaire II MCB-200 > Section 1-3 > Flashcards

Section 1-3 Flashcards

1
Q

Première preuve expérimentale appuyant l’idée que ses ribosomes sont le siège de la synthèse protéiques

A

Les aa marqués s’associent momentanément aux ribosomes avant qu’ils n’apparaissent dans les protéines libres

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Q

Qu’est-ce qui fit soupçonner que les ribosomes sont le siège de la synthèse protéique?

A

C’est la corrélation entre la quantité d’ARN dans une cellule et la vitesse à laquelle celle-ci synthétise les protéines qui fit soupçonner que les ribosomes ont ce rôle

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3
Q

La petite sous-unité présente une forme de?

A

mitaine

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4
Q

La grande sous-unité est________avec ___ protubérances sur l’un de ses côtés et un tunnel d’environ 25 Å de diamètre

A

spéroïde, 3

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5
Q

L’architecture du ribosome a d’abord été déduite d’études par quoi?

A

par immuno-microscopie électronique et à l’aide de marquages par affinité

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6
Q

ARNr 16S comporte combien de domaines?

A

4 domaines (I, II, III, IV)

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7
Q

Les domaines de structures secondaires correspondent à quoi?

A

des régions de la structure tertiaire qui sont indépendantes

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8
Q

Le point de convergence des domaines de l’ARN16S est situé près de quoi?

A

des sites d’interactions avec l’ARNm et ARNt

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9
Q

Que nous ont appris les structures 3D du ribosome sur l’architecture et le fonctionnement de ce complexe ?

A

Que les ARNr jouent un rôle majeur dans le fonctionnement de ce complexe:

  • Le site de la peptidyl transférase, situé dans la grande SU, est composé uniquement d’ARN
  • L’ARNr 16S, et non pas les protéines ribosomiques de la petite SU, interagit avec les appariements entre les codons et les boucles des anticodons
  • Les protéines ribosomiques sont situées à l’écart des sites fonctionnels. Plusieurs de ces protéines comportent un domaine globulaire, situé à la surface de la SU, et un segment riche en aa basiques, enfoui à l’intérieur de la SU. Leur fonction serait de stabiliser les ARNr
  • Ces observations appuient l’hypothèse que le ribosome primitif était constitué uniquement d’ARN et que les protéines ont été acquises parce qu’elles stabilisaient sa structure et réglaient son fonctionnement avec plus de précision
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10
Q

Vrai ou faux: Les ribosomes d’eucaryotes sont plus grands et plus complexes que les ribosomes de procaryotes

A

Vrai

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11
Q

Qu’est-ce qui montre l’importance de l’ARNr pour la structure et la fonction du ribosome?

A

Que les structures secondaires des ARNr de type 16S et 23S ont été conservées au cours de l’évolution

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12
Q

Comment les sous-unités ribosomiques s’assemblent-elles ?

A

Les premières étapes de l’autoassemblage sont assurées par la liaison de quelques protéines à l’ARNr et que les intermédiaires formés sont requis pour la liaison de d’autres protéines. Ainsi, l’ARNr sert de squelette sur lequel les protéines s’ajoutent dans un ordre précis.

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13
Q

Expliquer la synthèse polypeptidique (vue d’ensemble)

A

Les petite et grande SU du ribosome s’associent l’une avec l’autre et avec l’ARNm, traduisent ce dernier, puis se dissocient une fois la protéine synthétisée. Par la suite, les SU libres peuvent se lier à un autre molécule d’ARNm pour débuter un nouveau cycle de synthèse protéique

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14
Q

Comment a-t’il été démontré que la synthèse polypeptidique se fait depuis l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale

A

Il (H. Dintzis) exposa des réticulocytes de lapin à de la leucine tritiée pendant de brèves périodes et examina la distribution de la radioactivité dans des peptides tryptiques obtenues de molécules d’hémoglobine achevées
Les durées de marquage étaient beaucoup plus courtes que le temps requis pour synthétiser des molécules entières. Ainsi, les chaines dont la synthèse venait de débuter ne pouvaient pas être complétées. Par conséquent, les peptides affichant le moins de radioactivité devraient être dérivés des régions qui sont synthétisées les premières

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15
Q

Les ribosomes lisent l’ARNm dans quel sens? Comment cela as-t’il été démontré?

A

Dans le sens 5’ → 3’.
Ceci fut démontré en traduisant l’ARNm:
On savait que les codons AAA et AAC spécifient la lysine et l’asparagine et que la synthèse protéique se fait dans le sens N-terminal → C-terminal

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16
Q

Vrai ou faux: La synthèse de l’ARNm se fait dans le sens 3’ → 5’.

A

Faux, dans le sens 5’ → 3’

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17
Q

Comment les ribosomes procaryotes peuvent commencer la traduction sur des ARNm naissants?

A

Chez les procaryotes, la machinerie de la transcription et la machinerie de la traduction sont localisées dans le même compartiment

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18
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome ou polysome?

A

Un ARNm associé à plusieurs ribosomes (∼ 1 ribosome par 80 nt)

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19
Q

Qu’est-ce qui explique la faible abondance d’ARNm (1-5% de l’ARN total)?

A

Chaque ARNm est traduit simultanément par plusieurs ribosomes.

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20
Q

Nommer et décrire la fonction des 3 sites de liaisons de l’ARNt dans le ribosome

A

A : réservé à l’aminoacyl-ARNt.
P : occupé par le peptidyl-ARNt, l’ARNt qui porte le polypeptide naissant.
E : site où se lie transitoirement l’ARNt désacylé après avoir quitté le site P.

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21
Q

Ribosome: le site de ______ est situé dans la petite SU et que le site de _____________ est situé dans la grande SU.

A

décodage, la peptidyl transférase

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22
Q

Décrire l’action de la peptidyl transférase dans le ribosome.

A
  • Le polypeptide porté par le peptidyl-ARNt est transféré à l’aa porté par l’aminoacyl-ARNt (libéré par attaque nucléophile).
  • Suite à cette réaction, l’ARNt désacylé, dépourvu d’aa, occupe le site P, alors que le peptidyl-ARNt nouvellement formé occupe le site A.
  • L’ARNt désacylé du site P devra s’en aller pour être remplacé par le peptidyl-ARNt du site A, de manière à permettre un nouveau cycle de formation de liaison peptidique.
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23
Q

Décrire les 3 évènements qui doivent avoir lieu au cours de l’initiation de la traduction

A
  1. L’ARNt initiateur chargé avec son acide aminé doit être placé dans le site P du ribosome
  2. L’ARNm doit se fixer sur le ribosome
  3. Le ribosome doit se positionner précisément sur le codon initiateur de l’ARNm. Étant donné que les ARNm procaryotiques et eucaryotiques diffèrent dans leur structure, les procaryotes et les eucaryotes utilisent différents mécanismes pour accomplir ces tâches
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24
Q

Comment la fMet-ARNtiMet diffère de la Met-ARNtmMet?

A
  1. A supplémentaire non-appariée sur la base 72 dans tige acceptrice qui est nécessaire pour la formylation et prévient l’utilisation de l’ARNt pour l’élongation
  2. Base extra dans la boucle D
  3. 3 paires G-C consécutives dans la tige de l’anticodon pour permettre l’insertion directe de l’ARNt dans le site P
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25
Q

Vrai ou faux: Seulement quelques protéines matures d’E. coli sont dépourvues de fMet.

A

Faux, toutes les protéines matures
d’E. coli sont dépourvues de fMet.

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26
Q

Expliquer comment protéine matures se défait de la fMet.

A
  • Le résidu formyl est enlevé par déformylase (enzyme) pour donner une extrémité NH2-terminale normale.
  • Par la suite, dans de nombreuses protéines, la Met terminale est enlevée par une aminopeptidase, seule ou avec 1-2 aa voisins.
  • Ces modifications post-traductionnelles ont lieu sur la chaîne polypeptidique naissante ou après la synthèse polypeptide.
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27
Q

Comment le ribosome procaryotique s’associe-t-il à l’ARNm et comment reconnaît-il le codon initiateur?

A

Par appariement de bases entre la séquence de Shine- Dalgarno de l’ARNm (site de liaison du ribosome) et l’extrémité 3’ de l’ARNr 16S.

28
Q

Qu’est-ce que la séquence Shine-Dalgarno?

A

Site de liaison du ribosome (RBS). Région en amont du AUG (ATG, codon d’initiation) sur l’ARNm qui aide le ribosome procaryote à s’associer à l’ARNm et le site P va tomber directement sur le codon d’initiation.

29
Q

L’ARNr 16S interagit avec le RBS pour positionner le codon AUG au niveau de quel site?

A

site P

30
Q

Chez les procaryotes, l’initiation de la traduction requiert combien de facteurs d’initiation protéiques solubles? Nommez les .

A

trois. IF1, IF2 et IF3.

31
Q

Décrire les rôles des facteurs d’initiation chez les procaryotes.

A
  • IF1 empêche les ARNt de se lier à la portion de la SU 30S correspondant au site A
  • IF2 est une protéine G interagissant avec la SU 30S, IF1 et fMet-ARNtifMet; son rôle est de faciliter l’association de cet ARNt à la petite SU et d’empêcher d’autres ARNt de s’y associer
  • IF3 libère la SU 30S du ribosome inactif et l’empêche de se réassocier avec la SU 50S. De plus, il permet la liaison de la SU 30S à l’ARNm
32
Q

Comment la phase d’initiation des eucaryotes ressemble à celle des procaryotes?

A

L’ARNt initiateur, l’ARNtiMet, est différent de l’ARNt qui reconnait les codons AUG internes

33
Q

Les ARNm eucaryotiques possèdent presque tous une _______ à leur extrémité 5’ et une _______ à leur extrémité 3’

A

coiffe, queue de poly(A)

34
Q

Quelles sont les deux premières cascades d’évènements lors de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes? Quelle est l’étape qui suit celles-ci?

A

L’assemblage de la SU 40S et de l’ARNt initiateur sur l’ARNm.
L’identification du codon initiateur AUG par la SU 40S

35
Q

Comment la sous-unité eIFG4 rend plus efficace la traduction?

A

La sous-unité eIF4G interagit avec la protéine de liaison à poly(A), circularisant ainsi l’ARNm et permettant une traduction plus efficace.
Lorsque la traduction d’un ARNm circularisé est complétée, le ribosome qui vient d’être libéré peut ré-initier la traduction du même ARNm

36
Q

Nommer les trois facteurs protéiques solubles participent à l’élongation et leur fonction.

A

EF-Tu: se lie à l’amynoacyl-ARNt et au GTP
EF-Ts: Déplace le GDP d’EF-Tu
EF-G : Provoque la translocation en liant le GTP au ribosome.

37
Q

Chaque cycle dӎlongation comprend combien de cycles? Nommer les.

A

Transpeptidation, translocation, laision décodage.

38
Q

En l’absence d’EF-Tu, la liaison des aminoacyl- ARNt au site A est très _____?

A

lente

39
Q

Vrai ou faux:
1. Le complexe EF-TuGTP reconnaît la tige acceptrice des ARNt dont les résidus 1 et 72 sont appariés.
2. EF-TuGTP se lie à la forme formylée, et à laforme non-formylée de Met-ARNtfMet.

A
  1. Vrai
  2. Faux, EF-Tu*GTP ne se lie ni à la forme formylée, ni à la forme non-formylée de Met-ARNtfMet.
40
Q

Tout comme_____, EF-Tu fait partie des protéines de liaison au GTP

A

IF2

41
Q

Qu’ont en commun IF2 et EF-Tu?

A
  • Tout comme IF2, EF-Tu fait partie des protéines de liaison au GTP
  • Ces protéines ont en commun un motif structural liant les nt guanyliques (GDP et GTP) et catalysant l’hydrolyse de GTP
  • Elles sont souvent accompagnées :
    1. d’une protéine activatrice de la GTPase (GAP);
    dans le cas de EF-Tu, c’est le ribosome
    2. d’un facteur d’échange des nt guanyliques (GEF); dans le cas de EF-Tu, c’est EF-TS
42
Q

Vrai ou faux: EF-Tu subit des ne subit pas de changements conformationnels en hydrolysant le GTP

A

Faux, EF-Tu subit des changements conformationnels importants en hydrolysant le GTP.

43
Q

Transpeptidation, Vrai ou faux:
1. Aucun cofacteur n’est requis.
2. L’activité peptidyl transférase est une fonction de la SU 30S et elle est liée à l’ARNr 18S.
3. L’énergie est fournie par le lien anhydride unissant l’aa à l’ARNt.

A

1.Vrai
2. Faux, L’activité peptidyl transférase est une fonction de la SU 50S et elle est liée à l’ARNr 23S
3. Faux, L’énergie est fournie par le lien ester unissant l’aa à l’ARNt

44
Q

Quel est le rôle hypothétique du groupe 2’-OH de l’ARNt lié au site P dans la formation de la liaison peptidique?

A

L’ARNr 23S catalyse la liaison peptidique en approchant les substrats de manière à stimuler la réaction (catalyse entropique)
Le mécanisme réactionnel semble impliquer une navette à protons entre les ARNt aux sites A et P

45
Q

Translocation, Vrai ou faux:
1. Le peptidyl-ARNt reste lié à l’ARNm durant son déplacement au site E
2. Le maintien de l’association codon- anticodon permet au ribosome de se déplacer de 5 nt précisément à chaque cycle d’élongation

A
  1. Faux, au site P
  2. Faux, de 3 nt précisément
46
Q
  1. Quel facteur participe à l’élongation?
  2. Vrai ou faux: L’hydrolyse du GTP a lieu après la translocation et accélère le mouvement du ribosome.
  3. Pourquoi le ribosome ne peut lier EF-Tu et EF-G simultanément?
A
  1. EF-G
  2. Faux, avant la translocation.
  3. Car ils compétionnent pour le même site de liaison (près du site A)
47
Q

Comment la forme active de EF-G est-elle régénérée?

A

Aucune autre protéine semble nécessaire. On croit que EF-G possède l’activité GEF

48
Q

Que fait intervenir la translocation?

A

des états intermédiaires

49
Q

Qu’est qui est un analogue d’un aminoacyl-ARNt?

A

La puromycine

50
Q

Puromycine, Vrai ou Faux:
1. Cet antibiotique a permis de mettre en évidence le site E et de prouver que le fMet-ARNtfMet se lie directement au site P
2. La puromycine ressemble à l’extrémité 3’ d’un Tyr-ARNt.
3. Elle se lie au site E de la grande SU

A
  1. Faux, les sites A et P
  2. Vrai
  3. Faux, au site A
51
Q

La puromycine entraîne quoi?

A

L’arrêt prématuré de la synthèse polypeptidique. Suite à sa liaison au site A, il y a formation d’un peptidyl-puromycine, mais d’autres liens peptidiques ne peuvent être formés

52
Q

Comment la puromycine a-t-elle permis de démontrer l’existence des sites A et P?

A
  • En l’absence du facteur EF-G, seule la formation de fMet-puromycine est observée
  • Aucune chaîne polypeptidique qui était en cours de croissance avant l’addition de l’antibiotique n’est terminée par la puromycine. Pourquoi? La présence du peptidyl-ARNt dans le site A empêche la puromycine de se lier à ce site.
53
Q

Qu’est-ce qui a permis de localiser l’activité peptidyl transférase sur la SU 50S?

A

La pyromycine. Les sous-unités 50S isolées catalysent la formation de fMet-puromycine en présence d’éthanol et de méthanol
En présence de chloramphénicol, un antibiotique inhibant l’activité peptidyl transférase liée au ribosome, le fMet- puromcyine n’est pas formé

54
Q

L’ARNr 23S catalyse quoi?

A

La formation de la liaison peptidique

55
Q

Quelles sont les preuves expérimentales démontrant que l’ARNr 23S catalyse la formation de la liaison peptidique? (4)

A
  1. L’ARNr 23S purifié d’E. coli catalyse la synthèse du dipeptide
    N-acetylphenylalanine-phenylalanine
  2. Cette activité ne peut être due à la présence de protéines résiduelles car l’ARNr synthétisé in vitro montre aussi une activité peptidyl transférase
  3. En effectuant des essais de liaisons peptidiques avec différentes combinaisons des domaines de l’ARNr 23S, on montra que l’activité peptidyl transférase est associée au domaine V
  4. La structure tri-dimensionnelle de la SU 50S a révélé que le site actif de la peptidyl transférase est entouré d’ARN. La chaîne latérale d’acide aminé la plus proche de ce site est à une distance de 18 Å
56
Q

Le site de la peptidyl transférase se trouve où?

A

à l’entrée du tunnel (ribosome, Grande SU)

57
Q

Comment est-ce que le cycle d’élongation des eucaryotes ressemble à celui des procaryotes?

A
  • Chez les eucaryotes, 2 sous-unités du facteur d’élongation eEF1 assument les fonctions des facteurs EF-Tu et EF-Ts
  • Le facteur eEF2 fonctionne de la même manière que le facteur EF-G
58
Q

Terminaison de la chaîne, Vrai ou faux:

1.La traduction d’ARNm naturels portant les codons UAA, UGA et UAG conduit à la production de polypeptides libres.

  1. Dans le cas des ARNm synthétiques ne contenant aucun de ces codons, le polypeptide se dissocie du ribosome
A
  1. Vrai
  2. Faux, le polypeptide reste associé au ribosome
59
Q

Nommer les quatre facteurs protéiques solubles qui participent à la terminaison chez E. coli, ainsi que leur fonction.

A

Facteurs de libération de classe I:
RF1 reconnaît les codons d’arrêt UAA et UAG et active l’hydrolyse du polypeptide associé à l’ARNt au site P
RF2 reconnaît les codons d’arrêt UAA et UGA et active également l’hydrolyse du polypeptide

Facteur de libération de classe II:
RF3 est régulé par le GTP, mais a une plus grande affinité pour le GDP que le GTP. Ce facteur stimule la libération de RF1 et de RF2 après l’hydrolyse du polypeptide. La présence d’un facteur de libération de classe I est requise pour sa liaison au ribosome

Facteur de recyclage du ribosome:
RRF agit de concert avec EF-G et IF3 pour stimuler la dissociation du ribosome

60
Q

Combien de facteurs de libération catalysent la dissociation de la chaîne polypeptidique?

A

Deux, RF1 et RF3

61
Q

La liaison d’un facteur de libération de classe I au codon d’arrêt approprié induit quoi?

A

la peptidyl transférase à transférer le groupe peptidyl à une molécule d’eau

62
Q

RRF travaille de concert avec EF-G et IF3 pour faire quoi?

A

Pour recycler les ribosomes

63
Q

Vrai ou faux: Les facteurs d’élongation et de libération se ressemblent au point de vue structural.

A

Vrai, comme les facteurs d’élongation, les facteurs de libération agissent à proximité du site A

64
Q

Nommer une différence et une ressemblance entre la terminaison chex les eucaryotes et les procaryotes.

A

Comme chez les procaryotes, il y a seulement un facteur de libération de classe II, eRF3.
Cependant, un seul facteur de libération de classe I, eRF1, est requis

65
Q
A

Génétique moléculaire II MCB-200 (4 decks)

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