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Bioquímica > Semana 1-10 > Flashcards

Semana 1-10 Flashcards

1
Q

¿Cuáles son los elementos químicos principales que conforman a los organismos?

A

Carbono, nitrogeno, oxigeno, hidrógeno, azufre y fósforo

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2
Q

Organización jerárquica de un organismo multicelular

A
  1. átomo
  2. molécula
  3. célula
  4. tejido
  5. órgano
  6. sistema/aparato
  7. organismo
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3
Q

Función de los grupos funcionales

A

Son responsables del comportamiento químico o propiedades químicas de cada molécula

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4
Q

Familia de moléculas pequeñas

A
  • Aminoácidos (proteínas)
  • Monosacáridos (dis, polis ( = carbohidratos)
  • Acidos grasos (lípidos)
  • Nucleótidos (ácidos nucleicos)
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5
Q

Diferencia entre “hidrofóbico” e ‘hidrofílico”

A

Los hidrofóbicos (apolar) tienen una baja solubilidad en el agua [rechazo por el agua], mientras que los hidrofílicos (polar) pueden disolverse con facilidad en agua [atracción por el agua]

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6
Q

Término de residuo

A

Son las biomoléculas pequeñas que se integran/incorporan a una macromolécula

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7
Q

Grupos funcionales

A
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8
Q

Reacción de eliminación

A

Se forma un doble enlace al eliminarse átomos de una molécula
Ej: deshidratación → eliminación de agua

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9
Q

Reaccion de adición

A

Se combinan dos moléculas para formar un solo producto
Ej: hidratación → se añade agua

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10
Q

Reacción de isomerización

A
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11
Q

Reacción de oxidación-reducción

A

“Redox”= hay una transferencia de electrones de un donador (agente reductor) a un aceptor (agente oxidante).
A. reductor → cede electrón = OXIDADOS
A. oxidante → acepta electron = REDUCIDOS

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12
Q

¿Qué porcentaje hay en el cuerpo humano de agua?

A
  • Mujeres 50-55%
  • Hombres 60%
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13
Q

Porcentaje de los principales elementos químicos en el cuerpo y su importancia clínica

A

1. Oxigeno 65% → Forma parte del agua y de varias moléculas orgánicas que contienen carbono, se usa para generar ATP, almacena transitoriamente energía química
2. Carbono 18. 5% → Forma el esqueleto de cadenas de TODAS las moléculas ORGÁNICAS
3. Hidrógeno 9. 5% → Componente del agua y de la mayor ía de moléculas orgánicas, la forma ionizada (H+) torna más ácidos los líquidos corporales
4. Nitrógeno 3.2% → Componente de TODAS las proteínas y ácidos nucleicos
5. Calcio 1.5% → Contribuye a la dureza de los huesos y dientes, coagulación sanguínea, liberación ciertas hormonas, con tracción muscular
6. Fósforo 1% → componente ácidos nucleicos y ATP, requerido para la estructura normal de los huesos y dientes
7. Potasio 0.35% → Catión MÁS ABUNDANTE en líquido intracelular, necesario para generar potenciales de acción
8. Azufre 0.25% → Componente de algunas vitaminas, ayuda como coenzima
9. Sodio 0.2% → Catión MÁS ABUNDANTE en líquido extracelular, genera potencial de acción
* 10. Cloro 0.2%* → Anión MÁS ABUNDANTE del líquido extracelular, participa en el equilibrio hidroelectrolítico
11. Magnesio 0.1%
12. Hierro 0.005% → Forma parte de la hemoglobina

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14
Q

¿Qué es un enlace covalente?

A

Es un tipo de enlace que se forma cuando moléculas se unen al compartir electrones (capa de Valencia).
Son uniones muy fuertes por lo que romperlo es complicado

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15
Q

Características físicas del agua

A

✓ Incolora, insípida e inodora
✓ 3 estados físicos = liq., sol., gas.
✓ Punto congelación 0°C
✓ Punto ebullición 100° C
✓ Densidad de 1kg/L

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16
Q

Características químicas del agua

A

✓ Formada por 2 átomos de Hidrogeno y 1 de Oxígeno
✓ Enlaces covalente polar → permiten establecer puentes de hidrogeno con moléculas
✓ Disolvente universal de sustancias polares
✓ Su calor específico = amortiguador y reguladar cambios térmicos
✓ pH neutro 7
✓ Geometría angular → átomos de hidrogeno forman ángulo de 105°
✓ Dipolo

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17
Q

¿Qué son los enlaces no covalentes?

A

Se da entre el núcleo positivo de un átomo y las nubes electrónicas negativas de otro átomo, son débiles por lo que pueden romperse fácilmente.
Ej: interacciones iónicas, enlaces de hidrógeno y fuerzas de van der Waals

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18
Q

¿Qué es dipolo?

A

Es cuando la molécula esta formada por al menos dos átomos con una gran diferencia de electronegatividad.

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19
Q

Definición de moléculas anfipáticas

A

Aquellas que contienen tanto grupos polares (atracción agua) y apolares (aversión agua)
• Micelas: cuando las moléculas antipáticas entran en contacto con el agua la cabeza polar se orienta hacia el agua y las colas apolares quedan en el interior hidrofóbo

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20
Q

3 funciones del agua

A
  1. Tiene capableel solvente, de transporte, estructural y termoregulador
  2. Reparte el oxígeno por todo el cuerpo
  3. Elimina los desechos del cuerpo
    ** Es el elemento principal en la mayor parte del cuerpo**
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21
Q

Distribución del agua corporal total

A
  • Liquido intracelular = 2/3 partes del ACT (40%)
  • Líquido extracelular = 1/3 partes del ACT (20%)
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22
Q

División del LEC

A
  1. Plasma: circula por los vasos sanguíneos (5%)
  2. Líquido intersticial: baña” las células (15%)
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23
Q

Composición LEC

A

• Catión más abundante ** SODIO (Na)**
• Aniones de equilibrio ** CLORO (CI -) Y BICARBONATO (HCO3-)**

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24
Q

Composición LIC

A

• Catión más abundante ** POTASIO (K+)**
• También está presente el catión de Magnesio (Mg2+)
• Aniones de equilibrio son proteinas y fosfatos orgánicos

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25
Q

¿Qué es el transporte en las células?

A

Es la capacidad de mover de manera selectiva iones y moléculas orgánicas a través de la membrana

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26
Q

División del transporte

A
  1. Transporte mediado o no por proteinas transportadoras
    • Transporte pasivo → difusión simple y facilitada
    • Transporte activo → directo (primario) e indirecto (secundario)
  2. Transporte mediado por vesículas
    • Exocitosis
    • Endocitosis → fagocitosis, pinocitosis y mediada por receptores
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27
Q

Características del transporte pasivo

A

> Van a favor del gradiente de concentración (de mayor a menor)
NO requiere aporte energético

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28
Q

¿Qué es la difusión simple?

A

Es el paso de moléculas pequeñas ya sea polares sin carga neta como agua, urea, gliceroI; o moleculas pequeñas no polares como nitrógeno, hormonas esteroideas. NO es necesario la presencia de proteínas transmembranales, ni el uso de energía y va en favor del gradiente de concentración

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29
Q

Describe la ósmosis

A

Es un tipo de transporte pasivo, específicamente difusión simple. En este proceso se da el paso/movimiento de agua a través de una membrana semipermeable debido a la diferencia en la osmolaridad o concentración de solutos; el movimiento se da de una baja concentración de SOLUTOS a una mayor concentración, es decir de una solución diluida a una concentrada

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30
Q

¿ Qué es la presión osmótica?

A

Presión necesaria para DETENER el flujo neto del agua a través de la membrana

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31
Q

Describe las soluciones isotónicas, hipotónicas e hipertónicas

A

✓ Isotónica → igualdad de concentración de solutos en ambos lados de la membrana plasmática = NO paso de agua

✓ Hipotónica → la concentración de solutos es menor en el líquido que en las células = agua entra, causando LISIS celular

✓ Hipertónica → la concentraciónde solutos es mayor en el líquido en el líquido que en las células = agua sale, causando CRENACIÓN celular

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32
Q

¿Qué es difusión facilitada?

A

✓ Permite el paso de sustancias muy grandes y polares mediante una membrana semipermeable
✓ Es necesario la ayuda de proteínas transportadoras
→ Proteicos (permeasas)
• uniporte [1 molecula 1 dirección]
• simporte [2 moléculas 1 dirección]
• antiporte [2 moléculas 2 direcciones]

 → **Canales proteicos**: son poros hidrofilicos muy selectivos, NO sufren cambios conformacionales dejan pasar iones inorgánicos
     • proteínas de canal
     • iónicos; por voltaje, ligando, meanosensibles
     • porinas; poros, transmembranales, son proteínas
     • acuaporinas; entrada y salida de agua
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33
Q

Describe las caracteristicas del transporte activo

A
  • Ocupa de un aporte energético
  • Va en contra del gradiente de concentración
  • Se divide en directo e indirecto
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34
Q

Explica la exocitosis

A

Es el proceso mediante el cual se expulsa el contenido al exterior, debido a la “fusión” con la membrana plasmática

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35
Q

Explica la endocitosis

A

Cuando una sustancia entra a la célula mediante la invaginación de la membrana plasmática

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36
Q

División de endocitosis

A
  1. Fagocitosis: incorporación de sólidos
  2. Pinocitosis: incorporación de líquido. Incorpora la MAYOR CANTIDAD DE AGUA
    ** Mecanismo de excelencia**
  3. Mediado por receptores: forman una vesícula cuando el producto llega a sus receptores, por lo tanto es muy específico
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37
Q

¿Qué es transcitosis?

A

Es transporte se da mediante la combinación de endocitosis y exocitosis, a traviesa todo el citoplasma celular.
Propio de las células endoteliales

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38
Q

Definición de potencial de acción

A

Capacidad de generar un impulso eléctrico

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39
Q

Disociación del agua

A

H2O (1) → ← H+ + OH-

✓ H+ = ion hidrógeno
✓ OH- = ion hidróxido

40
Q

Definición de homeostasis

A

Condición de equilibrio/balance del medio interno gracias a la interacción continua de procesos de regulación corporal, por lo que se dice que es un proceso dinámico

Es la capacidad de los seres vivos para regular los procesos metabólicos, a pesar de la variabilidad de sus ambientes interno y externo.

41
Q

¿Qué hacen los sistemas de retroalimentación negativa?

A

Son aquellos que REVIERTEN un cambio de una condición controlada

42
Q

¿Qué hacen los sistemas de retroalimentación positiva?

A

Tienden a INTENSIFICAR O REFORZAR un cambio de una condición controlada del cuerpo

43
Q

Ejemplo de S. Retroalimentación Negativa

A

FC acelerada = aumento PA → barorreceptores en paredes vasos sanguíneos → envío de impulsos nerviosos a encéfalo → interpretación y envío de impulsos nervioso a corazón y vasos sanguíneos → FC disminuye y vasos sanguíneos se dilatan → INDUCCIÓN AL DESCENSO DE PA

44
Q

Concepto de electrolito

A

Sustancia que al disolverse en agua, se disocia en iones (cationes + y aniones -) y que por lo tanto tienen la capacidad de conducir corriente eléctrica, en otras palabras se comportan como un medio conductor eléctrico

45
Q

Funciones generales de los electrolitos

A

✓ Equilibran la cantidad de agua en el cuerpo
✓ Equilibran el nivel ácido-base (pH)
✓ Transportan nutrientes a las células

46
Q

Electrolitos más importantes en el cuerpo

A
  • Sodio • Calcio
  • Potasio • Fosfato
  • Cloruro • Bicarbonato
  • Magnesio
47
Q

Parámetros

A

→ Hombres: hemoglobina (Hb) 13-16 g/dL → Mujeres: hemoglobina 12-15 g/dL
hematocrito (Hto) 38-45% hematocrito 35-42%

→ Plaquetas 250,000 - 450,000 células
→ Leucos 4.5-11 células
→ Sodio 135-145 mEq/L
→ Potasio 3.5-5.4 mEq/L
→ Cloro 95-109 mEq/L
→ Albúmina 3.5- 5.4 g/dL

GASOMETRIA
→ pH: 7.35 - 7.45
→ CO2: 35-45 Ácido débil
→ HCO3: 22-26 Base débil

48
Q

Generalidades de electrolito Na+

A
  • Valores normales 135-145 mEq/L
  • Consumo diario 1.5 mg
  • Lo encontramos en sal y carnes
  • Participa en el equilibrio hidroelectrolítico, formación de potenciales de acción, equilibrio homeosteático
49
Q

Generalidades de electrolito K (Potasio)

A

-Valores normales 3.5-5. 4 mEqL
- Consumo al día 2.6 mg
- Lo encontramos en alimentos como papa, tomate, ciruela, plátano
- Ayuda en el equilibrio hidroelectrolítico, contracción muscular

50
Q

Alteraciones de los electrolitos

A

1. Hiponatremia: < 135 mEq/L
2. Hipernatremia: > 145 mEq/L
3. Hipopotasemia: < 3 5 meq/L (hipokalemia)
4. Hiperpotasemia: > 5.5 mEq/L
5. Hipomagnesemia
6. Hipermagnesemia
7. Hipocalcemia: ca+ sérico to tal <8 mg/dL, ca+ iónico <4.7 mg/dL
8. Hipercalcemia: ca+ sérico total > 10.5 mg/dL, ca+ iónico > 5.6 mg/dl

51
Q

..

A
52
Q

Concepto de ácidos y bases

A

Si un grupo lateral de una molécula actúa como donante de protones es ÁCIDO, mientras que si actúa como aceptor es BÁSICO

53
Q

¿Qué son los ácidos fuertes y débiles?

A

Los ÁF se ionizan por completo en el agua; mientras que los ácidos orgánicos (compues tos con grupos carboxilo) no se disocian en su totalidad en agua son conocidos como ÁD

54
Q

¿Qué son las bases fuertes y débiles?

A

Las BE son aquellas que se disocian por completo en agua para formar iones en solución; mientras que las BD son las que tienen una capacidad pequeña de disociarse (NO completamente) en agua

55
Q

pH normal en sangre

A

Varia entre 7.35 y 7.45

56
Q

Definición de amortiguadores

A

También son conocidos como buffer, y son aquellos que ayudan a mantener una concentración de iones hidrógeno relativamente constante → pH constante

57
Q

Fórmula para calcular el pH

A

La escala de pH puede usarse para determinar la concentración de iones hidrógeno [H+]:
pH = pka + [A-] / [HA]
• A- = Base conjugada • HA= Ácido

58
Q

¿Qué es el tampón bicarbonato?

A

El AMORTIGUADOR de bicarbonato, es uno de los sistemas amortiguadores más importantes de la sangre, tiene 2 componentes:
1. Dióxido de carbono (CO2) que reacciona con el agua para formar Ácido Carbónico (H2CO3)
2. El ácido carbónico se disocia muy rápido para formar iones H+ y Bicarbonato (HCO3-)

59
Q

Equilibrio ácido-básico de la sangre

A

Compensación respiratoria PULMONES
La respiración CO2 = eliminar un ácido, si hay un descenso del pH los quimiorreceptores se activan y provocan una hiperventilación → aumenta eliminación de CO2 y disminuye pCO2. Por otro lado si aumenta pH los quimiorreceptores se inhiben provocando una reducción de la ventilación → reducción eliminación CO2 y aumento pCO2.

Compensación renal RIÑONES
Principal órgano implicado en la regulación del equilibrio ácido-base
Cuando exista un pH bajo, se aumentará la excreción de ácidos y se reabsorberá más cantidad de bicarbonato. Por otro lado si hay un aumento en el pH, la retención de ácidos será mayor y la eliminación de bicarbonato aumentará.

60
Q

Alteraciones del pH

A

ACIDOSIS pH menor 7.35
• Acidosis respiratoria
Alteración 1° → pH y pCO2 bajo
Alteración 2° compensatoria → HCO3- (Bicarbonato) se eleva

• Acidosis metabólica
Alteración 1° → pH y HCO3- bajo
Alteración 2° compensatoria → pCO2 se eleva

ALCALOSIS pH mayor a 7.45
• Alcalosis respiratoria
Alteración 1° → pH elevado y pCO2 bajo
Alteración 2° compensatoria → HC03- (Bicarbonato) se eleva

• Alcalosis metabólica
Alteración 1° → pH y HCO3- elevado
Alteración 2° compensatoria → pCO2 se eleva

61
Q

Fórmulas para calcular Osm, Osm efectiva y Na+ corregido

A

▪︎Osm= (Na (2)) + Glucosa/18 + BUN/2.4
Osmolaridad normal= 280-310 mOsm/kg→ Máximo: 320 mOsm/kg

▪︎ Osm efectiva= 2Na + Glucosa/18

▪︎ Na+ corregido= (Glucosa - 100/100) (2.4 o 1.6) + Na
- Glucosa arriba de 400 (×2.4)
- Glucosa abajo de 400 (×1.6)

  • Agua Corporal Total
    ¤ H 0.6 (peso corporal)
    ¤ M 0.5 (peso corporal)
62
Q

¿Qué es hidrólisis y deshidratación?

A

La hidrólisis se da cuando en una molécula se rompe un enlace (Iisis) por la incorporación de una molécula de agua [se gana agua]. Por otro lado, la deshidratación se produce cuando un monómero se une con otro y se libera una molécula de agua en el proceso [se pierde agua]

63
Q

Concepto de Biomarcador y ejemplos

A

Es una molécula biológica que su presencia es un signo de un proceso normal o anormal, o de una afección o enfermedad.
Ej: los isótopos (iguales formas del mismo elemento químico pero distinta masa atómica) radioactivos o radiosisótopos sirven como trazadores o marcadores porque permiten seguir el desplazamiento de ciertas sustancias por el cuerpo.
yodo-131: para detectar c. tiroides (tamaño y actividad), también se puede usar para destruir parte de una glándula tiroides hiperactiva.
cesio-137: para tratar c. cuello uterino avanzado
iridio-192: para tratar c. próstata

64
Q

Constitución de un aminoácido

A

Esta conformado por un carbono alfa, un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical

65
Q

¿Cómo se dividen los aminoácidos?

A

✓ No polares → aromáticos y alifáticos
✓ Polares → no cargados, básicos (+), ácidos (-)
✓ Esenciales → son necesarios para el cuerpo pero no son sintetizados por este
✓ No esenciales → son sintetizados por el cuerpo
✓ Condicionalmente esenciales: normalmente son no esenciales, su precursor se encuentra en pocas cantidades. Pueden ser adquiridos algunas veces por la dieta

66
Q

Aminoácidos esenciales

A

▪︎ Lisina, histidina, leucina, isoleucina
▪︎ Valina, metionina, treonina, triptofano
▪︎ Fenilalanina, arginina

67
Q

Aminoácidos no esenciales

A

• Glutamato • Alanina
• Glutamina • Aspartato
• Glicina • Asparagina
• Serina

68
Q

Aminoácidos condicionalmente esenciales

A

✓ Cisteina
✓ Tirosina
✓ Prolina

69
Q

Funciones de los aminoácidos

A

~ Componentes de las proteínas
~ Pueden actuar como mensajeros químicos (neurotransmisores u hormonas)
~ Precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno
~ Intermediarios metabólicos

70
Q

¿Qué son los aminoácidos cetogénicos?

A

Son categorizados de esta manera según el destino catabólico. En este caso, los cetogénicos se metabolizan a acetil-COA, que posteriormente se usará en el ciclo ácido cítrico, cetogénesis o la sintesis de ácidos grasos.
✓ Leucina ✓ Lisina

71
Q

¿Qué son los aminoácidos glucogénicos?

A

Son aquellos en los que sus esqueletos carbonados se degradan a piruvato o intermediarios del ciclo de krebs a partir de los cuales se puede sintetizar glucosa por la vía glucogénica.
Algunos ejemplos son: ✓ Valina ✓ ** Alanina** ✓ Metionina ✓ Arginina ✓ Glicina

72
Q

Concepto de transaminación

A

Es un proceso que se lleva a cabo con ayuda de las enzimas transaminasas (presentes en el hígado y músculos), en donde hay una transferencia del grupo amino de un aminoácido a un alfa cetoácido. El proceso tiene lugar en el citoplasma y matriz de las mitocondrias.

2 transa minasas importantes : GOT → glutamato oxalacetato transaminasa y GPT → gu latamanto piruvato transaminasa

CETOÁCIDO
Son ácidos orgánicos que contienen un grupo cetona y un grupo carboxilo.
Un alfa cetoácido, característico es el ácido pirúvico (resulta de glucólisis), alfa cetoglutarato (compuesto del ciclo de krebs)

73
Q

Concepto de desaminación

A

En esta reacción el grupo amino de un aminoácido se libera como amoníaco citotóxico libre: amoníaco → amonio → urea o ácido úrico a través del ciclo de la urea en el hígado.
✓ Desaminación Oxidativa
✓ Desaminación Hidrolítica
✓ Desaminación Eliminativa

74
Q

Clasificación las proteínas

A

Por su estructura:
- Proteínas primarias; secuencia de aminoácidos lineal
- Proteínas secundarias; se forman por el plegamiento de la cadena polipeptídica, puede ser hélice alfa (espiral o helicoidal) y lámina beta (paralela o antiparalela)
- * Proteínas terciarias*; se unen mediante enlaces disulfuro (entre dos cisteinas), hay superplegarmientos o enrollamientos lo que causa que se hagan formas tridimensionales, suelen tener una forma globular
- Proteínas cuaternarias; unión de complejos de estructuras terciarias por enlaces covalentes (comparten electrones), son termoestables y son muy dificiles de desnaturalizar (romper enlaces)

75
Q

Clasificación por su morfología de las proteínas

A

• Proteínas globulares: moléculas esféricas compactas y en general hidrosolubles, sus funciones generalmente son dinámicas. EJ: Hemoglobina, la mayoría de las enzimas son globulares
• Proteínas fibrosas: moléculas largas con formas de varilla que son insolubles en agua y físicamente resistentes, sus funciones son estructurales y protectoras. EJ: Colágeno

76
Q

Clasificación de proteínas conjugadas según la naturaleza de su grupo protésico

A

Las proteínas conjugadas son aquellas que tienen un grupo protésico que es el componente no proteico que acompaña a una proteína simple.
* Glucoproteínas, con carbohidratos
* Lipoproteínas, con lípidos
* Metaloproteinas, con iones metálicos
* Fosfoproteínas, con grupos fosfato

77
Q

Concepto de proteínas integrales

A

Aquellas que forman parte de la membrana de la célula de manera permanente. Sirven en el transporte de moléculas a través de la membrana, algunas actúan como receptores celulares
- Proteínas transmembranales
- Proteínas integradas en una monocapa
- Proteínas unidas covalentemente a moléculas que forman parte de la membrana

78
Q

Concepto de ligando

A

Los ligandos son moléculas de señalización que al unirse a los receptores (proteínas) provocan algún tipo de respuesta dentro de la célula

79
Q

¿ Qué es el alosterismo?

A

Se da cuando un ligando (efector/modulador) se une a una proteína en un lugar específico y desencadena un cambio conformacional que altera su afinidad por otros ligandos (transiciones alostéricas).
▪︎ Efector alostérico positivo → aumenta afinidad de la proteína por otros ligandos
▪︎ Efector alostérico negativo → disminuye afinidad a otros ligandos

80
Q

Características de las enzimas

A

✓ Proteínas especializadas
✓ Son catalizadores → aceleran la velocidad de una reacción química
✓ Son muy especificas pues actúan en un sustrato
✓ Obedecen las leyes de la termodinámica
✓ Contratadas mediante mecanismos regulatorios

81
Q

Complejo enzima - sustrato

A

Es el complejo conformado por:
1. Sitio activo → lugar donde el sustrato se une con la enzima
2. Sustrato → sustancia en la que la enzima va actuar

82
Q

Clasificación de enzimas

A
  • Oxidorreductoras: transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio de hidrógeno y oxígeno (deshidrogenasas y reductasas).
  • Transferasas: transferencia de GRUPOS moleculares (transmetilasas, transaminasas).
  • Hidrolasas: se logra la rupture de enlaces por la adición de agua (fosfatasas, proteasas).
  • Liasas: se añaden o eliminan H2O, C02 o NH3 para formar un doble enlace ( descarboxilasas, sintasas).
  • Isomerasas: catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.
  • Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
83
Q

Definiciones de enzimas

A

☆ Holenzimas: son las enzimas intactas con sus cofactores unidos → EFECTIVA
☆ Apoenzima: es la parte proteica de una enzima que carece de un cofactor esencial → INACTIVA
☆ Coenzima: también llamados cofactores, son compuestos no proteicos que funcionan como moléculas auxiliares para hacer eficaz a una enzima
☆ Isoenzima: son enzimas con diferente estructura y características pero que dan el mismo producto

84
Q

¿Qué es la termodinámica?

A

Rama de la física que estudia e investiga las transformaciones energéticas que acompañan a los cambios físicos y químicos de la materia

85
Q

Factores que actuan en la termodinámica

A
  1. Entalpía: el conten ido total de calor (orden, equiIibrio)
  2. Entropía: el desorden
  3. Energía libre: la energía disponible para realizar un trabajo químico y una medida de la espontaneidad de las reacciones químicas
86
Q

Leyes de la termodinámica

A
  1. La energía no se crea ni se destruye, sólo puede transformarse. La cantidad total de energía del universo es constante.
  2. El desorden del universo aumenta siempre. En otras palabras, los procesos físicos y quimicos se producen de manera espontánea solo cuando incrementan el desorden del universo → Tendencia entropía
  3. La entropía de un sistema que sea llevado al cero absoluto, será una constante definida → Imposible alcanzar 0 absoluto
87
Q

¿Qué es la cinética enzimática?

A

Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática, proporciona información sobre las velocidades de reacción así como conocimientos sobre los mecanismos de acción

88
Q

Define la velocidad de una reacción

A

La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio de la concentración de un reactivo o producto por unidad de tiempo

89
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Es la cantidad de energía necesaria para llevar a todos las moléculas al estado de transición

90
Q

Cinética de Michaelis-Menten

A

Cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima se forma un complejo intermedio, durante el estado de transición el sustrato se convierte en producto y tras un lapso bueno, el producto se disocia de la enzima.

91
Q

Modelo de Michaelis-Menten

A

En la gráfica se observa la vmax = velocidad máxima en el eje de las “y” o la energía libre de gibbs , mientras que la reacción o el sustrato lo encontramos en e l eje de las “x”.

km= constante de Michaelis

92
Q

Concepto de energía endergónica y exergónica

A

• EN → Ocurren de forma espontánea porque pueden ocurrir sin la adición de energía y liberan energía libre.
• EX → Requieren la ganancia de energía libre, no son espontáneas por lo que necesitan la adición de energía antes de que puedan proceder.

93
Q

Pelagra

A
  • Enfermedad sistémica
  • Déficit de niacina (deficiencia vitamina B3) o su precursor ** TRIPTÓFANO**, un aminoácido esencial
  • Caracterizada por las 4 D: dermatitis, demencia, diarrea , muerte (death)
  • Se ven afectados los procesos de glucolisis, metabolismoa de aminoácidos y proteínas y generación de uniones fosfato de alta energía
94
Q

Fenilcetonuria

A
  • Conocida también como PKU
  • Enfermedad autosómica recesiva → 2 alelos recesivos
    • de 800 mutaciones en el gen PAH → encargada de codificar la enzima fenilalanina hidroxilosa (cromosoma 12) → que descompone el aminoácido esencial fenilalanina → acumulación del aa
  • Enfermedad genética → ambos padres deben transmitir una copia defectuosa del gen para desarrollo enfermedad
  • Detectable con tamiz neonatal
  • Síntomas: retraso hab. mentales y sociales, afecta al SNC, microcefalia, convulsiones
95
Q

Albinismo

A
  • Alteraciones genéticas del sistema del pigmento melanina
  • Albinismo ocular (OA) → afecta ojos - herencia autosómica recesiva o ligado al cromosoma x
  • Albinismo oculocutáneo (OCA) → afecta ojos y piel → transtorno autosómico recesivo
  • Etiología: diferentes mutaciones en genes relacionados con “the melanagenesis pathway” → ausencia act. de tirosinasa (enzima) → cataliza oxidación tirosina a dopamina Y deshidrogenasaión de la dopamina a dopamina-quinona
  • Síntomas: falta de color en cabello piel, iris,estrabismo, problemas de visión, sensibilidad luz
  • Diagnóstico precoz: prevención de quemaduras y cáncer de piel, pérdida de agudeza visual
96
Q

Enfermedad de la orina con Olor a Jarabe de Arce

A
  • Enfermedad genética autosómica recesiva cerebral degenerativa
  • Deficiencia en la actividad de la deshidrogenasa de los cetoácidos → acumulación de leucina, isoleucina y vallina → acumulación aa cadera ramificada y alfa cetoácidos ramificados → toxicidad en el SNC
  • 5 fenotipos: Clásico, intermitente, intermedio, tiamina sensible y E3 deficiente
  • Síntomas: aparecen entre el 4 y 7 día de vida → ) Cambios respiratorios, encefalopatía, orina con olor a jarabe de arce, convulsiones y coma
  • Diagnóstico: medieron sérica de concentraciones de aa de cadena ramificada
  • Tratamiento: restricción dietética de dicho aa de por vida
97
Q

Alzheimer

A
  • Enfermedad neurodegenerativa
  • Aumento de depósitos de beta-amiloide → proteína anormal insoluble → formada porque las células no pueden procesarla y retirarla
  • Niveles elevados de proteína tau → alteración en transducción y traducción en sintesis de proteínas
  • Sintomas: desorientación, problemas para usar el lenguaje, pérdida de memoria

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