Tema 10: Flujo Intertisular De Aminoácidos Flashcards

1
Q

Transaminación

A
  1. Aminoacido cede su grupo amino al oxoglutarato formando glutamato.
  2. El glutamato cede su grupo amino al oxalacetato y da aspartato.
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2
Q

Transdesaminación

A
  1. La glutamato deshidrogenasa da amoniaco directamente desde el glutamato.
  2. El amoniaco da urea.
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3
Q

Desaminación directa

A

Serina (Ser), treonina (Thr), histidina (His),
asparragina (Asn), glutamina (Gln), que pueden dar amoniaco por una desaminación directa.

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4
Q

Descarboxilación oxidativa

A

Los aa pueden dar neurotransmisores o poliaminas en algunos tejidos.

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5
Q

Qué proteinas se degradan en los lisosomas?

A

Las que provienen de la endocitosis o mitocondriales.

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6
Q

Mecanismo de la ubiquitinación

A
  1. La ubiquitina se activa por ATP y se le une el AMP.
  2. La ubiquitina se une a una enzima 1 por enlace tioester.
  3. Despues a enzima 2.
  4. Finalmente, la enzima 2 y la ubiquitina se unen a la enzima 3.
  5. La enzima 3 reconoce la enzima a degradar.
  6. Le transferirá la molécula de ubiquitina a un grupo amino épsilon de los residuos de
    lisina de la proteína a degradar
    .
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7
Q

Qué determina que una proteina sufra el proceso de ubiquitinación?

A
  • La vida media que viene determinada por el residuo aminoterminal.
  • La secuencia PEST (prolina, glutamico, serina y treonina) si se repite, la vida media es corta.
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8
Q

Utilidad de la concentración plasmática de aminoácidos

A
  • En bebes: se miden las hormonas tiroideas y aminoacidos a la semana de nacidos.
  • Adultos: homocisteína indicador de alteraciones cardiovasculares independiente de enfermedad. Más de 100 umol/L es grave. Viene de la metionina.
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9
Q

Factores que condicionan la utilizacion de aminoacidos

A
  • Transporte: Na dependiente o Na independiente.
  • Presencia de las enzimas necesarias para su utilizacion.
  • Utilizacion por otros tejidos.
  • Señales reguladoras.
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10
Q

Flujo intertisular de leucina en fase post pandrial

A
  1. La leucina se absorbe y va al higado.
  2. El higado no metaboliza la leucina porque no tiene transaminasas. Por lo tanto, se escapa.
  3. En el musculo sí se expresan transaminasas.
  4. La leucina cede su grupo amino al oxoglutarato y su cadena se oxida en el ciclo de Krebs.
  5. Esto ocurre en exceso de aa, si ingerimos pocos, todos los aa se usaran para el recambio proteico pues es primordial.
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11
Q

¿Dónde no hay transaminasas de leucina?

A

En higado e intestino, asi se asegura que el aa llegue a músculo y riñón.

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12
Q

Flujo intertisular de glutamina y alanina en post absorcion (ayuno)

A
  • Se libera alanina y gutamina de la sintesis de novo muscular.
  • La alanina en el higado se convierte en glucosa (alanina aminotransferasa).
  • La glutamina va al riñón e intestino.
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13
Q

Glutamina en riñón post absorción

A
  • Llega y se le quita un grupo amino (glutaminasa) y se convierte en glutamato + NH3.
  • El glutamato da oxoglutarato que ira al ciclo de Krebs + NH3 (glutamato deshidrogenasa).
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14
Q

Glutamina en intestino post absorcion

A

Primer sustrato energetico del intestino
- La glutamina pierde el NH3 y se convierte en glutamato (glutaminasa).
- El glutamato se convierte en alfa cetoglutarato por glutamato deshidrogenasa.
- El AKG va al ciclo de Krebs.
- El amoniaco va 40% libre por la porta al higado, 28% como citrulina, 24% alanina y prolina.

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15
Q

Valor en sangre de creatinina e importancia

A
  • 0,7-1 mg/dL
  • No es reabsorbida por el riñón por lo tanto es un indicador del funcionamiento de este organo.
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16
Q

Formacion de creatinina

A
  • Higado y corteza renal: aginina + glicina = guanidinoacetato. Se metila por el dador SAM (S-adenosil metionina) -> creatina.
  • Músculo: Creatina coge la energia de un ATP y forma creatina-P que puede formar creatinina o volver a formar ATP.