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Bioquimica 2024 > Tema 8 > Flashcards

Tema 8 Flashcards

1
Q

son biopolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida.

son proteínas extremadamente especializadas con un gran poder catalítico

A

Enzimas (con excepción de las ribozimas)

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2
Q

catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos).

A

Enzimas

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3
Q

aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.

A

Enzimas

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4
Q

suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada.

A

Energía de activación

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5
Q

¿Cuál es la velocidad de reacción de las enzimas?

A

(10^6-101^2)

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6
Q

Cuáles son las características de las enzimas?

A

— Velocidad de reacción (106-1012).
— Condiciones de reacción menos extremas (temperatura, pH, presión atmosférica, etc.),
compatibles con la vida.
— Especificidad en la reacción (substratos y productos).
— Poseen capacidad de regulación.

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7
Q

Donde se va a unir el sustrato a la enzima?

A

Sitio activo de la enzima

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8
Q

Son las que pueden forman y romper un enlace peptidico

A

Las enzimas

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9
Q

Si no hay catálisis va ser

A

Lenta

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10
Q

Si hay una catalisis acida vas ser

A

Rápida

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11
Q

Si hay una catalisis base va ser

A

Rápida

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12
Q

Si hay una catalisis ácida y base va ser

A

Muy rápida

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13
Q

Es una enzima en presencia de bacterias por que rompe los enlaces beta-1-4

A

Lisozima

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14
Q

La reacción que cataliza una lisozima es una

A

Hidrolisis

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15
Q

puede permanecer intacto durante mucho tiempo en el agua

A

Polisacarido

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16
Q

Si el medio se encuentra distorsionado, es decir se aumento la temperatura, ¿qué es lo que sucederá?

A

las colisiones al azar deberían aportar la energía suficiente de activación para que se lleve acabo la reacción.

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17
Q

Es donde casi nunca se excede la energía de activación

A

En una Solución acuosa y a temperatura ambiente

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18
Q

La velocidad de reacción depende de

A

depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción.

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19
Q

Es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea a CO2 y agua.

A

Ureasa

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20
Q

Es la enzima que cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina.

A

Arginasa

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21
Q

Es la enzima que cataliza la síntesis del DNA.

A

DNA polimerasa

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22
Q

Son los tres puntos que se designa a una enzima

A

1) Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual.
2) Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del enzima.

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23
Q

Es la clasificación de enzima que Catalizan reacciones de oxido - reducción.
Ejemplo: malato-deshidrogenasa. (Pierde electrones, “bioseñalizadores” como en el glucometro)

A

Óxido reductasas

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24
Q

Es la clasificación de enzima que Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales, como grupos glucósilo, metilo o fosforilo
Ejemplo: aspartato-aminotransferasa.(transferir una molécula de una a otra)

A

Transferasas

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25
Q

Es la clasificación de enzima que Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua (C - C, C - O, C - N)
Ejemplo: amilasa, lipasa. (Va romper con agua)

A

Hidrolasas

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26
Q

Es la clasificación de enzima que Catalizan la división no hidrolítica de enlaces covalentes mediante eliminación de átomos.
Ejemplo: piruvato-descarboxilasa. (Va romper sin agua)

A

Liasas

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27
Q

Es la clasificación de la enzima que Catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula.
Ejemplo: triosafosfato-isomerasa. (Cambia la posición de los átomos)

A

Isomerasas

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28
Q

Es la clasificación de la enzima que Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones
acopladas a la hidrolisis de ATP
Ejemplo: ADN-ligasa. (Va pegar moléculas)

A

Ligasas

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29
Q

Las enzimas Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática:

A

No esenciales
Estructurales
De unión o fijación
Cataliticos

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30
Q

Es uno de los 4 tipos de AA que No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática

A

No esenciales

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31
Q

Es uno de los 4 tipos de AA que Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo

A

Estructural

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32
Q

Es uno de los 4 AA de la enzimas que Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.

A

De unión o fijación

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33
Q

Es uno de los 4 AA de la enzimas que Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura.

A

Cataliticos

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34
Q

Las reacciones en el organismo son altamente

A

Dinámicas

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35
Q

La velocidad de reacción va depender de

A

La concentración de sustrato
La cantidad de enzimas

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36
Q

Si hay más sustrato en el medio la velocidad de reacción será

A

Mayor será la velocidad de reacción

37
Q

Al reunir las diferentes enzimas que estén implicadas en la misma ruta o secuencia en un complejo proteico llamado (es decir mismo tipo de enzimas que catalizan el mismo proceso pero estando juntos)

A

Complejo multienzimatico

38
Q

Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas.

A

Cofactor

39
Q

son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática.

A

Cofactores

40
Q

Si se une la enzima más un cofactor o coenzima formará una

A

Holoenzima

41
Q

Es la vitamina que tiene la
coenzima
tiamina pirofosfato

reacción es
activación y transferencia de aldehídos

A

Tiamina (vitamina B1)

42
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
FADH
Reacción
oxidación-reducción

A

Rivoflavina

43
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
NADH y NADPH
Reacciones
oxidación-reducción

A

Niacina

44
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Coenzima A
Reacción
activación y transferencia de grupos acilo

A

Ácido pantotenico

45
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Piridoxal fosfato
Reacción
activación de aminoácidos; también glucógeno fosforilasa

A

Piridoxina

46
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Biotina
Reacción
activación y transferencia de CO2

A

Biotina

47
Q

Es la vitamina que tienen la
Coenzima
Lipoamida
Reacción
activación de grupos acilo; oxidación-reducción

A

Ácido lipoico

48
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Tetrahidrofolato
Reacción
activación y transferencia de grupos carbono sencillos

A

Ácido fólico

49
Q

Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Coenzimas cobalamina
Reacción
isomerización y transferencia de grupos metilo

A

Vitamina B12

50
Q

es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas

Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.

A

Zimógeno o proenzima

51
Q

La reacción de catálisis se lleva a cabo en

A

El sitio activo de las proteínas

52
Q

En qué año y quien propuso el modelo de llave y cerradura

A

Emil Fischer en 1890

53
Q

Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias

¿Qué modelo es?

A

Modelo llave y cerradura

54
Q

Es una variante moderna del modelo de llave y cerradura propuesta por

A

Daniel Koshland, denominado modelo de acoplamiento inducido

55
Q

La tasa o velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo.
Se expresa como moles de producto formado por minuto.

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima aumenta la concentración de sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima (Vmáx).

A

Velocidad máxima

56
Q

La velocidad de reacción va aumentar conforme aumenta la concentración de sustrato

A

Curva de cinética enzimatica

57
Q

La mayoría de las enzimas presentan un comportamiento similar a la

A

cinética de Michaels-Menten

58
Q

Es una grafica muestra la velocidad inicial de la reacción (V0) contra la concentración de sustrato.

A

cinética de Michaels-Menten

59
Q

Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas?

A

35-40 grados centígrados

60
Q

Las bacterias temofilas pueden trabajar en una temperatura de hasta

A

70-90 grados centígrados

61
Q

Cuando se alcanza la velocidad máxima del la enzima?

A

Cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato

62
Q

Proporciona una medida directa de la rápidez con la que se produce una reacción.

A

Constante de velocidad (Km)

63
Q

Si una Km es elevada indica que la reacción es

A

Rápida

64
Q

Si una Km es baja indica que la reacción es

A

Baja

65
Q

La cinética enzimatica se distingue de tres fases las cuales son

A

Primer orden
Orden cero
Cinética mixta

66
Q

Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato (relación lineal

¿Qué tipo de cinética hablamos?

A

Primer orden

67
Q

Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato

¿Qué tipo de cinética estamos hablando?

A

Orden cero

68
Q

Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja de ser lineal

¿Qué tipo de cinética estamos hablando?

A

Cinética mixta

69
Q

Cuando la [S] es menor que la Km, la velocidad de la reacción es aprox. proporcional a la [S] .
¿Que tipo de reacción es?

A

Primer orden

70
Q

Cuando la [S] es mayor a la Km, la velocidad es constante e igual a la Vmáx. Por lo tanto, la velocidad de la reacción es independiente de la concentración del sustrato (la enzima esta saturada de sustrato).

¿Que tipo de reacción es?

A

Reacción de orden cero

71
Q

Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B].

A

Reacción de segundo orden cero

72
Q

propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo, la enzima combina de manera reversible con sus sustrato para formar el complejo ES que genera el producto P de forma irreversible y dejando libre nuevamente a la enzima E.

A

Leonor Michaelis y Maude Menten

73
Q

La ecuación describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato
¿A qué ecuación nos referimos?

A

Ecuación de Michaelis-Menten

74
Q

Son las suposiciones que llevan a derivar la ecuación de la velocidad de Michaelia-Menten

A

Concentraciones relativas de enzima sustrato
Suposición del estado estacionario

75
Q

Las velocidades de reacción inicial (V0) se usan en el análisis de las reacciones enzimáticas. Esto significa que la velocidad de la reacción se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato.

A

Velocidad inicial

76
Q

refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato. Esto se interpreta como que la enzima requiere de una baja [ ] del S para saturar la mitad de la enzima.

A

Una Km pequeña o reducida

77
Q

refleja una baja afinidad de la E por el S. Esto se interpreta como que la enzima requiere de una mayor [ ] del S para saturar la mitad de la enzima disponible.

A

Una Km grande o elevada

78
Q

Si la Km es mayor la afinidad será

A

Afinidad baja

79
Q

Si la Km es menor la afinidad será

A

La afinidad será aumentada

80
Q

es una medida indirecta de cuanto S esta presente en un tejido dado.

A

Km (constante de velocidad)

81
Q

Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima, se le conoce como

A

Inhibidor

82
Q

Cuál es el tipo de enlace que tienen los inhibidores reversibles en la enzima

A

No covalentes

83
Q

Cuál es el tipo de enlace entre los inhibidores irreversibles con la enzima?

A

Enlaces covalentes

84
Q

Existe dos tipos de inhibición reversible las cuales son

A

Competitiva
No competitiva

85
Q

Es el tipo de inhibición que “Compite” por el sitio activo de la enzima con el sustrato.

A

Competitiva

86
Q

Es el tipo de inhibidor que Tiene un efecto característico sobre la Vmáx. Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima. NO COMPITE con el sustrato por el sitio activo.

A

No competitiva

87
Q

Efecto sobre la Vmáx: El efecto se revierte al aumentar la [S].

Efecto sobre la Km: Un inhibidor competitivo incrementa la Km
aparente para un sustrato dado. Quiere decir que aumenta la cantidad necesaria de [S] para alcanzar la Vmáx.

Estos son efectos de la inhibición:

A

Competitiva

88
Q

Efecto sobre Vmáx: Aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición.

Efecto sobre la Km: No interfieren con la afinidad del la enzima por el sustrato. Por lo tanto, muestra la misma km en ausencia o presencia del inhibidor.

Son efectos de la inhibición:

A

No competitiva

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