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Biology Weekly follow-ups (Science plus) > Th01-L02: Génétique et santé (partie 1) > Flashcards

Th01-L02: Génétique et santé (partie 1) Flashcards

1
Q

A partir de quoi et où sont synthétisées les protéines?

A

Les protéines sont synthétisées dans le cytoplasme à partir de l’information génétique portée par les molécules d’ADN situées dans le noyau.

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Q

Quelles sont les 2 grandes étapes nécessaires à la synthèse des protéines?

A

Deux grandes étapes sont nécessaires à leur synthèse:

  • La transcription
  • La traduction
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3
Q

Qu’est-ce que la transcription?

A

La transcription est la synthèse d’un brin d’ARN (ARNt, ARNr ou ARNm) à partir d’un gène. Le gène est recopié sous forme d’ARN.

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4
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

correspond à l’ensemble des phénomènes permettant de donner naissance aux polypeptides.

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5
Q

Qu’est-ce qu’un gène?

A

Un gène est le fragment d’ADN codant, et permettant la synthèse d’un ARN.

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6
Q

La transcription de ces différents ARN n’est pas effectuée par la même enzyme. Lesquelles sont-elles?

A
  • L’ARN polymérase I
  • L’ARN polymérase II
  • L’ARN polymérase III
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7
Q

Que permet l’ADN polymérase I?

A

L’ADN polymérase I permet la transcription des ARN ribosomaux (18 S - 5,8 S - 28 S).

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8
Q

Que permet l’ADN polymérase II?

A

L’ADN polymérase II assure la transcription de l’ARN messager.

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9
Q

Que permet l’ADN polymérase III?

A

L’ADN polymérase III transcrit les ARN de petite taille (tRNA, rRNA 5 S, snRNA, 7SL-RNA)

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10
Q

Quel est la particularité des ARN messagers?

A

La particularité des ARN messagers est que seuls ces derniers contiennent l’information destinée à la traduction, et à la synthèse des protéines.

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11
Q

Dans quel sens la transcription est-elle assurée?

A

La transcription est assurée dans le sens 3’-5’, à partir d’un brin transcrit de l’ADN, aussi appelé brin non codant.

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12
Q

Que permet la transcription?

A

La transcription permet l’obtention d’un ARN pré messager ou ARN transcrit primaire.

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13
Q

Comment se déroule le processus de la transcription?

A

Le processus de la transcription se déroule en 3 temps: L’initiation, l’élongation et la terminaison.

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14
Q

En quoi consiste l’initiation de la transcription?

A

L’initiation consiste à dérouler la double hélice d’ADN, et correspond à la fixation de l’ARN polymérase sur l’ADN. Pour cela, elle reconnaît sur le brin transcrit une séquence spécifique: le promoteur.

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15
Q

Comment l’ARN polymérase peut-elle se fixer sur le promoteur?

A

Pour qu’elle puisse se fixer au promoteur, il faut qu’un ou plusieurs facteurs de transcription soit associées à la séquence de l’ADN.

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16
Q

En quoi consiste l’élongation de la transcription?

A

L’élongation débute lorsque le premier nucléotide est mis en place, et se fait par l’appariement des bases complémentaires et par l’addition successive de ribonucléotides.

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17
Q

En quoi consiste la terminaison?

A

La terminaison se produit au moment où l’ARN polymérase atteint le codon de fin de lecture (STOP).
L’ARN est libéré et l’ARN polymérase se décroche de l’ADN.

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18
Q

Quelles sont les modifications post-transcriptionnelles?

A

Les modifications post-transcriptionnelles:
- Le capping
- La polyadénylation
- L’épissage

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19
Q

Qu’est-ce que le capping, et que permet-il?

A

Le capping:

A l’extrémité 5’, une 7 méthyl-guanosine est ajouté sur le premier nucléotide par une liaison phosphodiester 5’-5’.

La coiffe permet de stabiliser la molécule d’ARN, et son export du noyau vers le cytoplasme. Elle est aussi reconnue par le facteur d’initiation de la traduction.

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20
Q

De quoi est faite la 7 méthyl-guanosine?

A

La 7 méthyl-guanosine est faite d’un nucléoside: la guanosine à laquelle a été ajouté un groupement méthyl (CH3).

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21
Q

Qu’est-ce que la polyadénylation?

A

La polyadénylation:

A la fin de la transcription, l’extrémité 3’ est clivée au niveau d’une séquence conservée hexamèrique (AAUAAA), puis une enzyme, la poly-A polymérase ajoute une série de 100 à 250 nucléotides d’adénine. Cette queue poly-A sera ensuite raccourcie dans le cytoplasme.
La polyadénylation permet notamment à l’ARN de sortir du noyau.

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22
Q

Qu’est-ce que l’épissage?

A

A la fin de la transcription, lorsque les deux extrémités de l’ARN ont été modifiées, les introns sont retirés de la molécule d’ARN.

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23
Q

Comment se fait l’épissage?

A

Le mécanisme de l’épissage se fait grâce à l’intervention du spliceosome (ou complexe d’épissage) qui reconnait des séquences particulière aux niveaux des sites d’épissages (ou clivage).

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24
Q

Que permet l’épissage alternatif?

A

L’épissage alternatif permet la génération à partir d’un même transcrit primaire, de plusieurs ARNm matures différents.

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25
Q

Que déterminent les ARNm matures formées lors de l’épissage?

A

Suite à l’épissage, les molécules d’ARN migrent ensuite vers le cytoplasme, et dans le cas des ARNm seront lus au niveaux des ribosomes pour donner naissance aux peptides (traduction). Les protéines ainsi formées déterminent le phénotype.

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26
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

Après les modifications post-transcriptionnelles, l’ARNm passe dans le cytoplasme où il sera décodé et traduit en une chaine d’acides aminés.
L’information passe alors d’un langage génétique (nucléotides) à un langage protéique (acides aminés). Cette traduction respecte le code génétique.

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27
Q

Par quoi la traduction est-elle assurée?

A

La traduction est assurée par les ribosomes.

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28
Q

Que sont les ribosomes?

A

Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques de grande taille formés de deux sous-unité, composées de molécules d’ARNr et de protéines.

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29
Q

Que comporte la petite sous-unité du ribosome?

A

La petite sous-unité du ribosome comporte un site de fixation de à l’ARNm.

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30
Q

Que comporte la grande sous-unité du ribosome?

A

La grande sous-unité du ribosome possède différents sites:

  • Un site A
  • Un site P
  • Un site E
  • Un site PT
31
Q

A quoi correspondent les différents site, de la grande sous-unité des ribosomes?

A
  • Le site A (Aminoacyl): Site où se fixe l’ARNt “entrant”.
  • Le site P (Peptidyl-ARNt): Site où l’ARNt “donne” son acide aminé.
  • Le site E où est expulsé l’ARNt après qu’il se soit “détaché” de son acide aminé.
  • Le site PT: Peptidyl-transferase.
32
Q

Que nécessite la traduction?

A

La traduction nécessite un autre type d’ARN, les ARN de transfert (ARNt), chargés d’apporter les acides aminés sur le site de synthèse de la protéine.
Il existe un type d’ARNt pour chaque type d’acide aminé.

33
Q

Que possèdent les ARNt?

A

Les ARNt possèdent un site anti-codon qui s’associe de manière complémentaire avec un codon de l’ARNm.

34
Q

De quoi pouvons-nous qualifier le code génétique?

A

Nous pouvons qualifier le code génétique:

  • Universel (quasi-universel)
  • Non ambigüe
  • Dégénéré
35
Q

Que signifie un code génétique universel (quasi-universel)?

A

Un code génétique universel (quasi-universel) signifie que tous les êtres vivants (saufs quelques exceptions) possèdent le même.

36
Q

Que signifie un code génétique non ambigüe?

A

Un code génétique non ambigüe signifie qu’à un codon correspond un seul et unique acide aminé.

ex: UUU = Phe et seulement Phe

37
Q

Que signifie un code génétique dégénéré?

A

Un code génétique dégénéré signifie qu’à un acide aminé peuvent correspondre plusieurs codons (il existe en effet 64 possibilités de codons, et seulement 20 acides aminés).

ex: Phe = UUU / UUC
Ser = UCU / UCC / UCA / UCG / AGU / AGC

38
Q

La code génétique possède particularités. Lesquelles?

A

1) 3 triplets ne codent pour aucun acide aminé. Ces triplets “non-sens” indiquent, lors de la traduction, la fin de la protéine. Ils sont nommés “codons STOP”.
(UAA / UGA /UAG)

2) 1 triplet ne code que pour un seul acide aminé. Il s’agit d’un codon d’initiation. Toutes les séquences d’acides aminées commencent par ce codon.
(AUG = Met)

39
Q

Comment se déroule la traduction?

A

La traduction se déroule en 3 étapes:
- L’initiation
- L’élongation
- La terminaison

40
Q

Que se passe-t-il lors de l’initiation de la traduction?

A

Chez les eucaryotes, la petite sous-unité du ribosome reconnait spécifiquement l’extrémité 5’ de l’ARNm grâce à la présence de la coiffe (capping).

L’initiation commence par la fixation du ribosome et de l’aminocyl-ARNt sur le codon initiateur (AUG) de l’ARNm (au niveau de site A du ribosome).

L’initiation est terminée lorsque le méthionyl-ARNt est lié au site P.

41
Q

Que se passe-t-il lors de l’élongation de la traduction?

A

Au niveau des ribosomes, la lecture des triplets successifs permet l’assemblage des acides aminés en une chaîne protéiques. Chaque acide aminé s’accroche à son voisin par formation d’une liaison peptidique.
Lors de l’élongation, il y a lecture de l’ensemble des codons de l’ARNm pour la synthèse du polypeptide.

L’élongation est permise par des protéines nommées facteurs d’élongation.

42
Q

Que se passe-t-il lors de la terminaison de la traduction?

A

L’arrêt de la synthèse s’effectue au niveau d’un codon STOP ou non-sens. En fin de traduction, le polypeptide se décroche et le premier acide aminé ayant servi à l’initiation de la traduction (la méthionine) est supprimé.

Le facteur de terminaison impliqué chez les eucaryotes se nomme RF (Releasing Factor) reconnait le codon STOP, puis catalyse l’hydrolyse de la liaison entre l’ARNt et la chaine polypeptidique. Il y a alors dissociation entre l’ARNm, l’ARNt et le ribosome.

43
Q

Comment s’appelle le facteur de terminaison chez les eucaryotes?

A

RF (Releasing Factor)

44
Q

Que nécessite l’ensemble de tous ces mécanismes?

A

L’ensemble de tous ces mécanismes nécessite la présence d’enzymes capables de catalyser ces réactions, et d’énergie.

45
Q

Que détermine le gène?

A

Le gène détermine la structure primaire d’une protéine, et cette séquence en acides aminés détermine ensuite la structure finale de la protéine.

46
Q

Que permet d’obtenir la traduction?

A

La traduction permet d’obtenir un polypeptide correspondant la structure primaire de la protéine.

47
Q

Que se passe-t-il au cours de l’élongation du polypeptide?

A

Au cours de l’élongation du polypeptide, la partie synthétisée commence déjà à se replier et à adopter sa structure secondaire et tertiaire.

48
Q

Comment le polypeptide acquiert-il sa structure fonctionnelle?

A

Pour que le polypeptide acquiert sa structure fonctionnelle (tertiaire et/ou quaternaire), il va devoir subir plusieurs modifications post-traductionnelles.

49
Q

Quels sont les types de modifications post-traductionnelles?

A

Les types de modifications post-traductionnelle:

  • L’élimination d’acides aminés.
  • Le clivage de la peptidique.
  • L’acétylation.
  • La biotinylation.
  • La sulfonation.
  • La glytamylation.
  • La glycylation.
  • L’ubiquitination.
  • La formation de ponts convalents.
  • L’ancrage lipidique: Myristoylation, Palmitoylation, Farnésylation et Glypiation.
  • La glycosylation: N-Glycosylation et O-Glycosylation.
  • La phosphorylation.
50
Q

Qu’est-ce que l’élimination d’acides aminés lors des modifications post-traductionnelles?

A

L’élimination d’acides aminés:

Retrait de la première méthionine par la Met-aminopeptidase (MAP, enzyme associée aux ribosomes).

51
Q

Qu’est-ce que le clivage de la chaine peptidique lors des modifications post-traductionnelles?

A

Clivage de la chaine peptidique:

Clivage de la chaine peptidique par des endoprotéases (ex: insuline).
Concerne les protéines synthétisées sous forme de précurseurs. Le clivage permet de libérer la forme active.

52
Q

Qu’est-ce que l’acétylation lors des modifications post-traductionnelles?

A

Acétylation:

Transfert de groupement acétyl (COCH3) par la Na acétyle transférase à partir d’acétyl CoA.

53
Q

Qu’est-ce que la biotinylation lors des modifications post-traductionnelles?

A

Biotinylation:

Fixation de biotine (Vitamine B8) de façon covalente à la protéine. L’enzyme responsable est la biotine protéine ligase (BPL).

54
Q

Qu’est-ce que la sulfonation lors des modifications post-traductionnelles?

A

Sulfonation:

Ajout d’un groupement sulfonique (SO3H) à la protéine par la sulfotransférase.

55
Q

Qu’est-ce que la glytamylation lors des modifications post-traductionnelles?

A

Glytamylation:

Polymérisation d’acide glutamique par la polyglutamylase.

56
Q

Qu’est-ce que la glycylation lors de modifications post-traductionnelles?

A

Glycylation:

Polymérisation de glycine par la polyglycylase.

57
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination lors des modifications post-traductionnelle?

A

Ubiquitination:

Ajout d’ubiquitine par liaison covalente.
L’enzyme responsable est la glycine C-ter qui fixe l’ubiquitine aux NH2 des lysines des protéines.
Cette modification permet la destruction des protéines par le protéasome.

58
Q

Qu’est-ce que la formation de ponts covalents lors des modifications post-traductionnelles?

A

Formation de ponts covalents:

Formation de ponts disulfures.

59
Q

Qu’est-ce que l’ancrage lipidique (Myristoylation, Palmitoylation, Farnésylation, Glypiation) lors des modifications post-traductionnelles?

A

Ancrage lipidique:

Modifications pour l’adressage des protéines à la membrane.

  • Myristoylation: Liaison d’un lipide avec la glycine.
  • Palmitoylation: Liaison d’un lipide avec une cystéine de la protéine.
  • Farnésylation: Liaison d’un lipide avec une cystéine en C-ter.
  • Glypiation: Liaison d’un GPI (Glycosylphosphatidylinositol) avec un acide aminé.
60
Q

Qu’est-ce que la glycosylation (N-Glycosylation et O-Glycosylation) lors des modifications post-traductionnelles?

A

Glycosylation:

Rôle dans la reconnaissance et l’adhésion cellulaire, dans le contrôle du repliement des protéines, dans le transport et l’adressage de protéines.

  • N-Glycosylation: Liaison amide entre une asparagine et un ose.
  • O-Glycosylation: Liaison osidique entre une sérine ou une thréonine et un ose.
61
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation lors des modifications post-traductionnelles?

A

Ajout d’un phosphate sur une sérine, thréonine ou tyrosine par une kinase.

62
Q

Combien de niveaux de structure ont les protéines?

A

Les protéines ont 4 niveaux de structure. De la structure primaire à la structure quaternaire.

63
Q

A quoi correspond la structure primaire des protéines?

A

Structure primaire des protéines:

Les acides aminés s’associent les uns aux autres pour former une chaine peptidique (l’ordre dans lequel sont mis les acides aminés correspond au code génétique de chaque protéine): on parle de séquence d’acides aminés.
Cette séquence correspond à la structure primaire de la protéine.

64
Q

A quoi correspond la structure secondaire des protéines?

A

Structure secondaire des protéines:

Cette chaine d’acides aminés se replie localement sur elle-même sous la forme d’hélice (hélice alpha) ou de feuillet (feuillet bêta).

65
Q

A quoi correspond la structure tertiaire des protéines?

A

Structure tertiaire des protéines:

Elle correspond à l’agencement de ces hélices et feuillet dans l’espace.

66
Q

A quoi correspond la structure quaternaire des protéines?

A

Structure quaternaire des protéines:

La plupart du temps, les protéines sont en fait le résultat de l’association de différentes chaines protéiques (ou sous unités protéiques) formées comme expliqué ci-dessus. Cette association constitue la structure quaternaire de la protéine.

67
Q

Que sont les enzymes?

A

Les enzymes sont des protéines spécifiques présentes dans tous les organismes vivants.

68
Q

Comment les enzymes exercent elles leur fonction?

A

Pour exercer leur fonction, les enzymes possèdent une région particulière: le site actif.

69
Q

De quoi est composé le site actif des enzymes?

A

Ce site actif est composé de deux parties:

  • Un site de liaison qui permet la fixation du substrat.
  • Un site catalytique qui est responsable de l’action de l’enzyme sur le substrat (molécule dont l’enzyme catalyse la transformation).
70
Q

Quel est la fonction des enzymes? Pourquoi?

A

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques: elles ont pour fonction d’accroître la vitesse des réactions chimiques sans en modifier l’équilibre.

Elles agissent à très faible dose.

71
Q

Que présentent les enzymes?

A

Les enzymes présentent une double spécificité:

  • Une spécificité de substrat (site de liaison spécifique).
  • Une spécificité d’action: elles ne catalysent qu’une seule réaction.
72
Q

Comment se réalisent les réactions enzymatiques?

A

Les réactions enzymatiques se réalisent en deux temps:

  • Formation d’un complexe enzyme-substrat (association transitoire et réversible).
    La reconnaissance du substrat se fait grâce au site de liaison sur l’enzyme.
  • La réaction enzymatique se produit au niveau du site catalytique. Elle aboutit à la transformation du (ou des) substrat(s) en un (ou des) produit(s). Les conditions physico-chimiques (température et pH) modifient les mécanismes de fixation et de transformation du substrat; elles influencent donc le bon déroulement de la réaction.
73
Q

Comment peut-on qualifier l’enzyme après son action?

A

Après son action, l’enzyme n’est pas détruite: elle est à nouveau opérationnelle.

74
Q

De quoi dépend l’activité des enzymes?

A

L’activité des enzymes dépend des conditions du milieu:

  • Elles sont inactivées à basse température, mais reprennent leur activité lorsque les températures sont à nouveau compatibles avec la vie.
  • Elles sont dénaturées à hautes températures (> à 60°C), et ne remplissent plus leur fonction.
  • Elles sont également sensibles au pH.

Des mutations peuvent agir également sur le site actif en modifiant, soit la fixation du substrat, soit sa transformation.

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