Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biochemie > 1 > Flashcards

1 Flashcards

(90 cards)

Start Studying
1
Q

Tumor

A

Wucherung von Zellen, die der normalen Wachstumskontrolle entzogen sind

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Benigne Tumoren

A

Vom umliegenden Gewebe gut abgegrenzt

Bilden keine Metastasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Maligne Tumoren

A 
Wachsen infiltrierend
Können Metastasen bilden
Zellen: 
Proliferieren unkontrolliert
Immortalisiert
Keine Kontakthemmung
Unempfindlich gegenüber antiproliferativen Signalen, Apoptose
Wachsen invasiv
Dedifferenzieren
Exprimieren Faktoren zur Stimmulation der Angiogenese im Tumor
Beweglich & Metastasen bildend
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Transformation (Onkologie)

A

Umwandlung einer normalen Zelle in eine Tumorzelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Protoonkogene

A

Gene, die Wachstums- & Differenzierungsprozesse der Zelle stimulieren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Tumorsuppressorgene/Anti-Onkogene

A

Gene, die Wachstums-& Differenzierungsprozesse der Zelle hemmen
Ihre Inaktivierung fördert Tumorentstehung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Onkogene

A

Dominant
Protoonkogene, deren Genorodukte (Onkoproteine) aufgrund somatischer Mutationen ständig erhöhte Aktivität zeigen oder übermäßig exprimiert werden, wodurch die Kontrolle normaler Wachstums-& Differenzierungsprozesse gestört wird & Tumorzellen entstehen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

MMP

A 
Matrix-Metalloproteasen
Extrazelluläre Zink-abhängige Endopeptidasen
Als inaktive Zymogene synthetisiert 
Aktiviert durch proteolytische Abspaltung durch Plasmin oder autokatalytisch
Katalysieren Abbau der EZM
physiologisch aktiv: 
Embryonalentwicklung
Angiogenese
Wundheilung
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Purinanaloga

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Substrate der DNA-Synthese & Elongation
Z.B.: Mercaptopurin, Thioguanin
Hemmen Umsetzung v. IMP zu AMP und GMP -> Hemmung der Purinsynthese
Werden als falsche Bausteine in die DNA eingebaut-> Hemmung der DNA-Synthese

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Fluoruracil

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Substrate der DNA-Synthese
Hemmt die Thymidylat-Synthase irreversibel= hemmt die dTMP-Synthese

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Methotrexat

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Coenzyme d.DNA-Synthese
Hemmt die Dihydrofolat-Reduktase kompetitiv-> kein C1-Transfer-> Hemmung der Purin- & Pyrimidinsynthese-> Hemmung der DNA-Synthese

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Etoposid, Teniposid

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Hemmung der Topoisomerase Typ II -> Hemmung der Entwindung der Elternstränge

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Alkylanzien

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Z.B.: Cyclophosphamid, Busulfan, Mitomycin C
Alkylanzien mit >= 2 funktionellen Gruppen: Quervernetzung d. DNA-Stränge-> Hemmung d. Strangtrennung-> Strangbrüche
Alkylanzien mit 1 funktionellen Gruppen: Übertragung von Methyl- oder Ethylgruppen auf einen DNA-Strang-> veränderte Basenpaarung-> Punktmutation (kanzerogene Wirkungk

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Platinverbindungen

A

Zytostatikum
Cisplatin & Carboplatin
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Quervernetzung der DNA-Stränge-> Hemmung der Strangtrennung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Pyrimidinanaloga

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Elongation
Cytosinarabinosid
Als falsche Bausteine in die DNA eingebaut-> Hemmung der DNA-Synthese

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Daunorubicin, Doxorubicin, Dactinomycin, Mitoxantron, u.a. Antibiotika

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Elongation
Drängen sich zwischen benachbarte Basen der DNA-> Störung der DNA-Synthese (Leseraszerverschiebung), Strangbrüche

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Vinca-Alkaloide

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Aufbau d. Spindelapparats
Vinblastin, Vincristin
Verhindern die Polymerisation der Mikrotubuli-> hemmen Aufbau d. Spindelapparats & damit Zellteilung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Taxane

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Abbau d. Spindelapparats
Paclitaxel, Docetaxel
Stabilisieren Mikrotubuli-> hemmen Abbau d. Spindelapparats & damit Abschluss d. Zellteilung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

VEGF

A

Vascular endothelial growth factor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Passiver Transport

A

Verbraucht keine Energie
Über Kanäle mit Poren oder Transporter nach dem Flip-Flop-Modell
Nur in Richtung eines Gradienten, wenn dieser ausgeglichen ist, kommt der Transport zum Stillstand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Primär-aktiver Transport

A

Direkter ATP-Verbrauch
Transporter sind ATPasen
Pumpen unter ATP-Spaltung Ionen gegen einen Konzentrationsgradienten über die Membran
Uniport oder Antiport

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Uniport

A

Pro Transportvorgang nur ein Substrat in eine Richtung transportiert

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Antiport

A

Transportiert gleichzeitig zwei verschiedene Ionen in entgegengesetzter Richtung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Sekundär-aktiver Transport

A

Nutzt die Energie eines Ionengradienten, der vorher durch eine ATPase aufgebaut wurde
Gegen einen Gradienten & benötigt Energie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Symport
Nutzung eines Ionengradienten um ein anderes Molekül zu transportieren
26
Ionenkanäle
Haben eine zentrale Pore, die selektiv Ionen passieren lässt Passage erfolgt in Richtung eines elektrochemischen Gradienten Spannungsgesteuert oder ligandengesteuert
27
Porine
Kanäle, de unspezifisch Moleküle bis zu einer bestimmten Größe passieren lassen Äußere Mitochondrienmembran Aquaporine
28
Aquaporin 1
Proximaler Tubulus der Henleschleife 8 membranspannende alpha-helices, davon reichen 2,5 durch die Membran und sind kürzer als die restlichen, weil ein Prolin einen Helixbruch verursacht Bilden hydrophile Pore, durch die nur Wasser kann aber keine hydratisierten Ionen
29
Transporter
Membranproteine, die spezifisch ihr Substrat erkennen, binden und durch die Membran schleusen
30
Glucosetransporter
13 Glucosetransporter lange Peptidkette mit 12 membranspannenden alpha-helices Auf beiden Seiten der Membran liegen Peptidschleifen, die das Substrat binden & den Transport durch die Membran unterstützen
31
GLUT5
Dünndarm, Niere, Spermatozoen | Spezifischer Fruktosetransporter
32
GLUT 1
Fast alle Zellen, beta-Zellen d. Pankreas Insulinunabhängig Besonders niedriger Km: ca. 1,5 mM -> hohe Affinität -> bei physiologischen Blutglucosekonzentrationen (> 3,5mM) nahezu gesättigt Kontinuierliche Glucoseaufnahme in die Zelle -> Sicherstellung der Energieversorgung (v.a. glucoseabhängiger Zellen: Erythrozyten & Nervenzellen d. ZNS)
33
GLUT 2
Leber Besonders hoher Km: Messwerte zwischen 17 und 66 mM -> niedrige Affinität Insulinunabhängig Regulation der Blutglucosekonzentration Nimmt Glucose in Abhängigkeit von der Blutglucosekonzentration auf
34
GLUT 3
ZNS, beta-Zellen d. Pankreas Niedriger Km: ca. 1,7 mM -> hohe Affinität Insulinunabhängig Basale Glucoseversorgung d. ZNS
35
GLUT 4
Skelettmuskulatur, Fettzellen Insulinabhängig: Insulin induziert den vermehrten Einbau von GLUT 4 in die Zellmembran Kann in arbeitenden Muskellzellen insulinunabhängig eingebaut werden Bedarfsorientierte Glucoseversorgung der Skelettmuskel- & Fettzellen
36
F-Typ-ATPasen
Synthetisieren ATP unter Ausnutzung eines Protonengradienten | z.B.: ATP-Synthase der inneren Mitochondrienmembran
37
V-Typ-ATPasen
Transportieren Protonen in saure Kompartimente | z.B.: Protonenpumpe in der Lysosomenmembran
38
P-Typ-ATPase
Pumpt alle Arten von Kationen gegn einen elektrochem. Gradientenund wird dabei phophoryliert z.B.: Na-K-ATPase
39
Na-K-ATPase
2 alpha & 2 beta Untereinheiten Bindungsstelle der Ionen an der alpha Untereinheit Pumpt 3 Na hinaus und 2 K hinein Dabei spaltet sie ein ATP, dessen Phosphatgruppe vorübergehend an die ATPase gebunden wird und mit ihrem hohen Übertrangungspotential die Konformationsänderung die den Transport bewirkt
40
Zellkern
Leitenzym: DNA-Polymerasen
41
Endoplasmatisches Retikulum
Leitenzym: Proteindisulfid-Isomerase (PDI)
42
Golgi-Apparat
Leitenzym: spezifische Gykosyltransferasen
43
Peroxisomen
Leitenzym: Katalase
44
Lysosomen
Leitenzym: saure Phosphatase
45
Mitochondrien
Leitenzym: Cytochrom-c-Oxidase
46
Leberenzyme
Leichter: erhöhter gamma-GT (gamma-Glutaryltransferase) & ALT (Alanin-Aminotransferase) -> Zytosol Schwerer: erhöhter AST ( Aspartat- Aminotransferase) -> Zytosol & Mitochondrien Schwersten: GLDH (Glutamat-Dehydrogenase) im Serum -> rein mitochondrial
47
Phospholipide
Größte Fraktion der Lipide einer Membran Kopf mit neg. geladener Phosphatgruppe Schwanz: 2 langkettige Acylreste (Fettsäuren), sehr beweglich Glycerophospholipide & Sphingophospholipide
48
Glycerophospholipide
Grundbaustein: Glycerin An OH-Gruppe 1 & 2 mit je einer langkettigen Fettsäure verestert An OH-Gruppe 3 über Phosphatgruppe mit (namensgebendem) Alkohol verknüpft -> Cholin, Ethanolamin, Serin, Inositol
49
Sphingophospholipide
Grundbaustein: Ceramid= Sphingosin + langkettige Fettsäure | -> Sphingomyelin
50
Glykolipid
Grundbaustein: Ceramid primäre Alkoholgruppe ist direkt mit Kohlenhydratrest verbunden, Phosphatgruppe fehlt Cerebroside & Ganglioside
51
Cerebroside
Monosaccharid als Kohlenhydratrest (Substituent) Galaktosylcerebrosid & Glucosylcerebrosid Sulfatide: Cerebroside, die am Kohlenhydratrest mit Schwefel verestert sind Äußere Monolayer der Zellmembranen d. ZNS (Zellerkennung)
52
Ganglioside
Glykolipid mit Ceramid und komplexem Kohlenhydratrest (Substituent) Oft charakteristischer Bestandteil: N-Acetylneuraminsäure oder ein Derivat davon Äußerer Monolayer der Zellmembranen d. ZNS (Zellerkennung)
53
Cholesterin
Steroid Hydroxylgruppe als polare Kopfgruppe Starres unpolares Ringsystem mit einem kurzen beweglichen Kohlenwasserstoffschwanz Relativ kleines Molekül Wichtig für Fluiditätseigenschaften der Membran In allen biologischen Membranen in beiden Monolayer außer der inneren Mitochondrienmembran
54
Phosphatidylcholin (Lecithin)
Substituent: Cholin | Überwiegend im äußeren Monolayer der Zellmembran
55
Phosphatidylethanolamin
Substituent: Ethanolamin | Überwiegend in der inneren Monolayer der Zellmembran
56
Phosphatidylserin
Substituent: Serin | Überwiegend im inneren Monolayer der Zellmembran
57
Phosphatidylinositol
Substituent: Inositol | Innerer (zytosolischer) Monolayer der Zellmembran (Signaltransduktion)
58
Cardiolipin/Phosphatidylglycerin
Substituent: Glycerin | Innere Mitochondrienmembran
59
Sphingomyelin
Substituent: Cholin | Überwiegend im äußeren Monolayer der Zellmembran
60
Fluidität
Beweglichkeit der einzelnen Lipidmoleküle innerhalb der Membran, macht Membran zu einer zweidimensionalen Flüssigkeit
61
Typ I Membranproteine
N-Terminus auf der äußeren oder luminalen Seite | Enthalten eine einzelne Transmembranhelix = Single-Pass-Proteine
62
Typ II Membranproteine
N-Terminus auf der zytosolischen Seite | Enthalten eine einzelne Transmembranhelix = Single-Pass-Proteine
63
Typ III Membranproteine
Enhalten mehrere Transmembranhelices= Multi-pass-Proteine
64
Typ IV Membranproteine
Bestehen aus mehreren Proteinen vom Typ I & II
65
Typ V Membranproteinen
Enthalten einen Lipidanker, der kovalent mit der Aminosäurekette verbunden ist & das Protein in der Membran verankert
66
Typ VI Membranproteine
Lipidanker, der kovalent mit der Aminosäurekette verbunden ist & das Protein in der Membran verankert Keine Transmembranhelix Können nur mit Detergenzien aus der Membran gelöst werden Von manchen Autoren zu den peripheren Membranproteinen gezählt
67
Beta-barrel-Membranproteine
Durchspannen die Membran mit antiparallelen Faltblattstrukturen Unspezifischer Transporter Bei Eukaryoten nur in äußeren Mitochondrienmembran
68
Zytoplasma
Gesamte Volumen einer Zelle außerhalb des Zellkerns mit Organellen und Zytoskelett
69
Zytosol
Konzentrierte wässrige Lösung, in der die Organellen liegen
70
ER -> Golgi
Hilfsprotein: Rab, Sar1 | Coating-Protein: COP II
71
Golgi -> ER (retrograder Transport)
Hilfsproteine: Sar1, Arf | Coating-Protein: COP I
72
Golgi -> Zellmembran
Hilfsproteine: Arf, Adaptine | Coating-Protein: Clathrin
73
Golgi-> Lysosom
Hilfsproteine: Arf, Adaptine | Coating-Protein: Clathrin
74
Zellmembran -> Endosom (rezeptorvermittelte Endozytose)
Hilfsproteine: Arf, Adaptine | Coating-Protein: Clathrin
75
Energetische Kopplung
Verbindung zweier Prozesse, bei der ein Prozess die Energie liefert, die den anderen Prozess ermöglicht
76
Freie Enthalpie/ Energie
Differenz zwischen dem Energieinhalt der Ausgangssubstanzen & dem Energieinhalt des Reaktionsprodukts
77
Biochemische Standardbedingungen
1. Alle Reaktionspartner (Edukte & Produkte) sind in Wasser gelöst & jeder Reaktionspartner hat eine Konzentration von 1 Mol/l 2. Die Lösung hat einen pH von genau 7,0. 3. Die Reaktion findet bei 25 Grad Celsius statt.
78
Physiologische Bedingungen
Bedingungen unter denen biochem. Reaktionen im Organismus ablaufen Konzentration der Reaktionspartner ist wesentlich geringer als 1 mol/l Reaktionstemperatur 37 Grad Celsius pH der Lösung, in der die Reaktion stattfindet weicht deutlich von 7,0 ab
79
Enthalpie
Reaktionswärme, die bei konstantem Druck anfällt
80
Entropie
Maß für die Unordnung in einem System
81
Reaktionsgeschwindigkeit
Änderung einer Konzentration pro Zeiteinheit | Mol/l/s
82
Enzyme
Biochemische Moleküle mit katalytischen Eigenschaften Können Prozesse beschleunigen, aber nicht Unmögliche möglich machen Senken Aktivierungsenergie Erhöhen Reaktionsgeschwindigkeit Beeinflussen Lage d. biochem. GGWs nicht, nur Annäherung daran Kein Einfluss auf Freie Energie der Produkte & Edukte
83
Ribozyme
Katalytisch aktive RNA-Moleküle
84
Katalytisch aktive Zentren
Stellen, an denen Enzyme ihre Substrate binden & an denen enzymkatalysierte Reaktionen stattfinden
85
Oxidoreduktasen
Oxidation/Reduktion
86
Transferasen
Gruppenübertragungen
87
Hydrolasen
Hydrolysen
88
Lyasen
Nicht hydrolytische Abspaltungen von Gruppen
89
Isomerasen
Isomerisierungen
90
Ligasen
Ligation zweier Substrate unter ATP-Verbrauch

Biochemie (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions