Biochimie : Les enzymes (Chapitre 1) Flashcards
Parmi les énoncés suivants, lequel est faux ?
a. Une protéine n’a pas une structure linéaire.
b. Les protéines monomériques, c’est-à-dire constituées uniquement d’une chaîne polypeptidique, n’ont pas de structure quaternaire.
c. Un catalyseur est une substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit.
d. La plupart des enzymes sont non-spécifiques et peuvent catalyser plusieurs types de réactions.
d est faux (les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction)
CLP : Une enzyme est une protéine dotée d’un pouvoir ___________________.
Catalytique
Vrai ou Faux. L’enzyme simple n’est constituée que d’acides aminés. On ne retrouve au site catalytique que les _________________ (1) de ces acides aminés appropriées pour accomplir la catalyse.
Chaînes latérales
QSJ : Partie protéique de l’holoenzyme (sans cofacteur)
Apoenzyme
Qu’est-ce qu’une holoenzyme ?
Une enzyme qui nécessite la présence de cofacteur pour accomplir la catalyse et qui est inactive lorsqu’elle est démunie de cofacteur.
Parmi les énoncés suivants, lequel est faux ?
a. Une holoenzyme n’est pas considérée comme une enzyme simple.
b. Les cofacteurs utilisés sont généralement des ions métalliques ou des molécules organiques. La grande majorité sont des sels minéraux.
c. NAD et NADP sont des dérivés de la niacine (vitamine B3)
d. FAD et FMS sont des dérivés de la riboflavine (vitamine B2)
b est faux (grande majorité sont des vitamines)
Que se passe-t-il au point C sur ces 2 graphiques ?
La vitesse de la réaction est nulle, car le substrat est transformé en produit.
- Que se passe-t-il au point A sur ces 2 graphiques ?
- La vitesse représentée en A correspond :
a. À la vitesse initiale de la réaction
b. À la vitesse maximale de la réaction
c. À la vitesse initiale et à la vitesse maximale de la réaction
- La quantité de produit formé augmente de façon presque constante et la vitesse de la réaction est donc relativement constante. La concentration du substrat est élevée, car son utilisation ne fait que commencer. Dans cette région, on parle de vitesse initiale de la réaction.
- À la vitesse initiale de la réaction (pas la vitesse maximale, car la vitesse pourrait être augmentée si l’on ajoute du substrat)
Au point C sur le graphique suivant, est-il vrai d’affirmer que la vitesse initiale de la réaction est maximale ? Pourquoi ?
Oui!
Le principal facteur faisant varier la vitesse de la réaction est la quantité de substrat. Sur le schéma, on peut voir qu’au point C et après, malgré une augmentation de la quantité de substrat libre, la vitesse demeure la même. Cela est signe que les enzymes sont entièrement saturées en substrat et que la réactionest donc à sa vitesse maximale.
Au point A sur le graphique suivant, est-il vrai d’affirmer que la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de l’enzyme ? Pourquoi ?
Non. À ce point, la vitesse intiale est presque directement proportionnelle à la concentration du substrat, et non de l’enzyme. Cela s’explique par le fait que si j’ajoute du substrat, la vitesse sera accélérée, alors que si j’ajoute des enzymes pour la même quantité de substrat (donc une quantité qui ne permet pas de saturer les enzymes), la vitesse de la réaction ne sera pas/peu influencée.
CLP : La vitesse maximale d’une réaction est directement proportionnelle à la concenrtation en enzyme conditionnellement à ce que toutes les enzymes soient _________________________.
Saturées en substrat
QSJ : Température optimale au bon fonctionnement des enzymes chez l’humain.
37 degré C
QSJ : pH optimal au bon fonctionnement des enzymes chez l’humain.
pH 7
Vrai ou Faux. Une température trop froide entraînera la dénaturation d’une enzyme.
Faux. Entraîne la rigidité d’une enzyme (dénaturation survient à des températures trop élevées)
Nomme 2 méthodes utilisées par les cellules de l’organisme pour contrôler les réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement.
- Jouer sur la quantité d’enzymes
- Jouer sur l’activité des enzymes
- Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme ?
- Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme ?
- Induction
- Répression
Vrai ou Faux. La synthèse de tous les types d’enzymes est sujette à l’induction/répression.
Faux. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante.
Qu’est-ce qu’une enzyme constitutive ?
Il s’agit d’une enzyme dont la synthèse est constante (non-influencée par l’induction et la répression).
Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes ?
- Allostérie
- Modification covalente
Selon le tableau suivant, identifier tous les carrés noirs qui cachent une élévation de taux sériques de l’enzyme impliquée. (ex : si au point X vous jugez que l’enzyme devrait être augmentée dans le sang, incluez X dans votre réponse).
A - D - G - H - I - K - L - M - Q
Selon le tableau suivant, identifier tous les carrés noirs qui cachent un taux normal de l’enzyme impliquée. (ex : si au point X vous jugez que l’enzyme devrait être normale dans le sang, incluez X dans votre réponse).
*Normal n’inclut ceux qui peuvent à l’occasion être augmentés (utilité minimale).
B - N - O - P
