Enzimología Flashcards

1
Q

Definición de enzima

A

Catalizador biológico de las reacciones químicas de las células de todos los seres vivos. Estas son fundamentales para que las reacciones biológicas ocurran a velocidades compatibles con la vida.

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2
Q

La mayoría de las enzimas son

A

Proteínas, pero también existen algunas denominadas ribozomas que corresponden a RNA con actividad catalítica.

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3
Q

Una ruta metabólica es

A

Una serie de reacciones químicas que ocurren de manera secuencial, que generan un producto final a partir de un sustrato, estando mediadas en cada etapa por una enzima en particular.

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4
Q

Nuestro organismo posee una gran cantidad de enzimas, existiendo algunas de ellas que son reversibles, es decir, que….

A

Catalizan las reacciones químicas en una u otra dirección dependiendo de la cantidad de sustratos y productos disponibles.

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5
Q

Existen también enzimas reguladas, las cuales son…

A

Enzimas cuya velocidad de catálisis puede aumentar o disminuir de acuerdo a las condiciones ambientales de la célula en la que se encuentran. Por ello, estas enzimas son marcapasos de las vias metabólicas, ya que la velocidad de la ruta va a depender de esta enzima.

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6
Q

Las enzimas pueden presentar alteraciones en su estructura, ya sea por mutaciones genéticas o la actividar farmacológica de algunas sustancias. Por ejemplo, la glucosa-6-fosfatasa que se encarga de sintetizar glucosa a partir de la glucosa-6-fosfato (proveniente del glucógeno o gluconeogénesis), al presentar alteraciones, puede desencadenar….

A

Hipoglicemia. También, puede alterar las concentraciones celulares de distintos metabolitos en el torrente sanguíneo, y a su vez, ocasionar patologías, que pueden detectarse por la medición en el suero de los niveles enzimáticos.

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7
Q

Cuando ocurre un infarto cardíaco, las concentraciones de las enzimas, como la queratina-quinasa, …….

A

Aumentan, ya que son liberadas al torrente sanguíneo.

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8
Q

Las enzimas ….. la velocidad de las reacciones químicas en relación con reacciones no enzimáticas.

A

Aceleran.

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9
Q

Existen choques productivos y no productivos, para que ocurra la transformación de los reaccionantes en productos, estos deben colisionar…. Los choques productivos son aquellos que:

A

Entre sí. Son aquellos que colisionan en cierta posición permitiendo la formación del producto.

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10
Q

Para aumentar la cantidad de choques productivos, y por ende, la velocidad de la reacción, podemos:

A

Aumentar la temperatura (los reaccionantes se mueven más rápido, aumentando la cantidad de choques y la probabilidad de que estos sean efectivos), o agregar una enzima a la solución.

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11
Q

Los ejes x e y de una curva de progreso, corresponden a:

A
X= tiempo
Y= concentración del producto.
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12
Q

En una curva de progreso, la pendiente corresponde a:

A

La velocidad de la reacción qca.

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13
Q

En una curva de progreso de una reacción no enzimática, la curva es:

A

Lineal.

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14
Q

En el equilibrio, la velocidad de la curva de progreso es:

A

Igual a 0.

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15
Q

¿Las rx enzimáticas tienen un equilibrio distinto al de las rx no enzimáticas?

A

No. Keq es igual.

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16
Q

¿La energía libre de G del sustrato es mayor o menor a la energía libre del producto?

A

Es mayor, por ende, las rx son espontáneas. Por ende, ΔG<0.

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17
Q

El estado de transición de rx enzimáticas es, con respecto a las rx no enzimáticas….

A

Distinto, ya que incluye al complejo enzima-sustrato y enzima-producto (ES y EP respectivamente) como intermediarios.

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18
Q

La energía libre de activación (Ea) en una rx enzimática es, con respecto a una rx no enzimática…

A

Menor.

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19
Q

El estado de transición en rx no enzimáticas corresponde a un estado ….. energía. Posterior a la formación del producto, dicha energía se…

A

De alta energía. Libera.

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20
Q

Las enzimas, respecto al ΔG…

A

Disminuyen el ΔG de activación, pero no alteran el de las rx (producto y sustrato).

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21
Q

Las enzimas, poseen, respecto a su eficacia:

A

Un alto grado, ya que pueden acelerar las rx en varios ordenes de magnitud. Esto se debe al sitio activo.

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22
Q

El sitio activo de una enzima, es una….

A

Hendidura en su superficie, en que los sustratos se encuentran en la orientación y distancia apropiadas para que ocurra la rx, facilitando los choques activos.

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23
Q

El sitio activo de una enzima es…

A

Flexible, experimenta cambios conformacionales al unirse al sustrato.

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24
Q

El modelo de encaje inducido corresponde a…

A

Cuando la enzima deja pasar al sustrato para que se una, y despues se cierra para favorecer la interacción.

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25
Q

El sitio activo de una enzima, le otorga…

A

Especificidad, es decir, sólo reacciona con sustratos específicos.

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26
Q

La primera etapa de la rx química corresponde a:

A

Formación del complejo enzima-sustrato, este es reversible.

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27
Q

La segunda etapa de la rx qca es…

A

La catálisis o transformación del sustrato en producto en el sitio activo. Luego, se disocia el complejo enzima-producto y se libera este último. Las enzimas pueden ser utilizadas múltiples veces, cabe resaltar.

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28
Q

Los aminoácidos del sitio activo pueden participar tanto de….. como….

A

De la unión de la enzima al sustrato, o de la conversión del sustrato en producto (catálisis).

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29
Q

Las enzimas, vs catalizadores inorgánicos actuan….

A
  • En condiciones moderadas de pH, t° y presión.
  • A mayores velocidades.
  • Con alta especificidad (no se activan aunque las moléculas sean parecidas al sustrato).
  • Con capacidad de regular la catálisis.
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30
Q

La interacción entre enzima y sustrato ocurre con:

A
  • Especificidad espacial (estereoespecificidad) y

- Especificidad de rx qcas.

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31
Q

Los elementos inorgánicos que participan de la catálisis son:

A

Cofactores enzimáticos. Por ejemplo Fe+2 y Fe+3 en la citocromo c oxidasa.

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32
Q

Los elementos orgánicos que participan de la catálisis son:

A

Coenzimas.

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33
Q

Cuando las coenzimas se unen covalentemente, se denominan….

A

Grupos prostéticos. Por ejemplo, FAD en la succinato deshidrogenasa.

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34
Q

Una oxidorreductasa, cataliza:

A

Reacciones redox.

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35
Q

Una transferasa, se encarga de…

A

Transferir grupos químicos.

36
Q

Las enzimas terminan en el sufijo…

A

asa.

37
Q

El complejo enzima sustrato requiere menor…

A

Ea.

38
Q

Las hidrolasas catalizan…

A

La ruptura de enlaces a través de la incorporación de una molécula de agua (hidrolisis).

39
Q

Las liasas catalizan..

A

La transformación de un enlace simple en uno doble.

40
Q

Las ligasas catalizan…

A

La transferencia de grupos químicos con la utilización de un nucleótido que otorga la energía necesaria para la reacción.

41
Q

Las deshidrogenasas catalizan…

A

La transferencia de equivalantes reductores.

42
Q

Las oxidasas catalizan…

A

Rx de oxidación.

43
Q

Las fosfatasas catalizan…

A

La remoción de grupos fosfato.

44
Q

Las carboxilasas catalizan…

A

La carboxilación de un sustrato.

45
Q

Las quinasas catalizan…

A

La transferencia de un grupo fosfato a través de una molécula de ATP al sustrato.

46
Q

La reacción catalizada vs la no catalizada (reversibles)

A

S+E -> ES -> EP -> P +E vs S -> P

47
Q

Para determinar las propiedades catáliticas o cinéticas de una enzima, debemos medir….

A

La velocidad de las reacciones que catalizan y los factores que influyen en esta.

48
Q

La velocidad de una reacción mide…

A

La velocidad de síntesis del producto.

49
Q

A medida que aumenta la concentración de producto, [P], la rx se torna…

A

Reversible, se puede sintetizar sustrato a partir de producto.

50
Q

El equilibrio en la curva de progreso, corresponde a…

A

Una velocidad igual a 0, ya que la velocidad de la rx de síntesis de producto y de síntesis de reactante se igualan.

51
Q

Para medir la eficacia de una enzima, debemos medir…

A

La V0 o Velocidad inicial en la primera parte de la curva, que corresponde al sentido directo de la rx, en la cual sólo se forma producto a partir de sustrato, en caso contrario, la formación de sustrato afectará a la velocidad real. Esta primera parte de la curva corresponde a una recta, luego la V comienza a disminuir.

52
Q

Si aumentamos la concentración de sustrato, la velocidad inicial…

A

Aumentará, hasta llegar a un pto máximo, en la cual la enzima se satura de la cantidad de sustrato, igualandose las V0.

53
Q

Si aumentamos la concentración de sustrato, la velocidad inicial…

A

Aumentará, hasta llegar a un pto máximo, en la cual la enzima se satura de la cantidad de sustrato, igualandose las V0. Esto ante condiciones de [E] constantes.

54
Q

La V0 es…

A

Constante.

55
Q

La curva de saturación, tiene como ejes x e y a…

A

x=

56
Q

La curva de saturación, tiene como ejes x e y a…

A

x= [S] (unidad de concentración).
y= V0 según la cantidad de sustrato disponible. (moles de producto/min).
La [E] es constante.

57
Q

La curva de saturación, tiene una forma de

A

Hipérbola asintótica. Las enzimas que tienen este comportamiento se conocen como Michaelianas.

58
Q

A partir de la curva de saturación, podemos calcular los siguientes parámetros:

A

Vmáx y Km.

59
Q

La velocidad máxima es aquella…

A

Que pese a aumentar la concentración de sustrato, la velocidad máxima inicial no sigue aumentando, ya que la [S] supera a [E].

60
Q

La Km o Constante de Michael, es….

A

La [S] con la que se alcanza Vmáx/2.

61
Q

E + S –> ES, la cte corresponde a:

A

k1.

62
Q

E + S

A

k2.

63
Q

ES –> E + P, la cte corresponde a:

A

k3 o cte de velocidad catalítica (kcat) o lenta, también denominada número de recambio.

64
Q

ES

A

k4. Sin embargo, es despreciable, ya que la [P] es muy pequeña.

65
Q

Cuando la formación del complejo ES es muy rápida y la síntesis del producto muy lenta, esta corresponde a la etapa limitante de la velocidad, por ende, obtendremos la siguiente fórmula:

A

V0=k3[ES]

66
Q

Si la [ES] se mantiene cte durante un cierto tiempo de la rx, tendremos que:

A

Velocidad de formación de ES = Velocidad de disociación de ES.
Entonces….
k1[E][S]=k2[ES] + k3 [ES]

67
Q

La concentración total de la enzima [Et] es igual a la concentración de la enzima libre [E] más la concentración de la enzima que está formando el complejo [ES], por ende:

A

[Et]=[E] + [ES]
[E]=[Et] - [ES]
Entonces… k1[E][S]=k2[ES] + k3 [ES] —>
k1 ([Et] - [ES]) [S]=k2[ES] + k3 [ES]
k1 [Et] [S] - k1 [ES] [S] =k2[ES] + k3 [ES]
k1 [Et] [S] = k2[ES] + k3 [ES] + k1 [ES] [S]
[ES] = k1 [Et] [S] / (k2 + k3 + k1 [S])

[ES] = [Et] [S] / {(k2 + k3)/ k1 } + [S]

68
Q

(k2 + k3)/ k1 = Km, Por ende [ES] = [Et] [S] / {(k2 + k3)/ k1 } + [S] ….

A
[ES] = [Et] [S] / Km + [S], si V0=k3[ES].
V0 = k3[Et][S] / Km + [S]
69
Q

Si la velocidad máxima se consigue cuando toda la enzima está como complejo ES….

A

[k3] [Et] = Vmáx

70
Q

La ecuación de Michaelis-Menten es…

A

V0 = Vmáx [S] / Km + [S]

71
Q

El número de recambio representa…

A

El número de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo y por molécula de enzima.

72
Q

La Km de la glucoquinasa, respecto a la hexoquinasa es…

A

Mucho mayor. Por ende, la glucoquinasa es menos afín por la glucosa que la hexoquinasa.

73
Q

(k2 + k3)/ k1 = Km. Sin embargo, Km realmente es…

A

k2/ k1 = Km, ya que k3 es la constante limitante de la rx, y por ende, es muy pequeña y despreciable.

74
Q

Cuando Km es muy alta significa que….

A

k2&raquo_space;> k1, por ende, el complejo ES tiende a disociarse.

75
Q

Cuando Km es muy baja significa que….

A

k1&raquo_space;» k2, por ende, el complejo ES tiende a unirse. De esta forma, la afinidad de la enzima por el sustrato es mayor.

76
Q

Vmáx=k3[ES]= k3 [Et], lo anterior porque…

A

Cuando tenemos la Vmáx, todas las enzimas están como complejo enzima-sustrato, siendo una medida de [].

77
Q

Si se afectan aminoácidos que participan de la catálisis de la rx química, que pasara con Vmáx y Km

A

Como en Km k3 es prácticamente despreciable, no habran mayores cambios en la Km. En cambio, Vmáx disminuirá, ya que depende de la cte catalítica.

78
Q

Para la fosforilación se requiere de una enzima…

A

Quinasa. La rx es: Proteína + ATP = Proteína-fosfato + ADP.

79
Q

Para la desfosforilación se requiere de una enzima…

A

Fosfatasa. La rx es:

Proteína-Fosfato + H20 = Proteína + HP04-.

80
Q

Si se afectan aminoácidos que participan de la unión del complejo ES de la rx química, disminuyendo fuertemente la unión, que pasara con Vmáx y Km.

A

Km se verá afectada, ya que k2»>k1, por ende, Km aumentará, ya que la afinidad de la enzima por el sustrato es menor.
Por otro lado, la Vmáx no se ve afectada.

81
Q

La formación del complejo ES a través de enlaces … lo que explica su reversibilidad.

A

Débiles.

82
Q

El sensor de la glicemia en el ser humano corresponde a….

A

La glucoquinasa, ya que se satura a mayores cantidades que la hexoquinasa. Por ende, es más sensible a cambios de la [glucosa].

83
Q

El pH puede cambiar el valor de la Vmáx, hasta…

A

Inactivarla, dependiendo de la enzima en particular. Un valor en específico puede aumentar mucho su Vmáx.

84
Q

La temperatura suele aumentar la Vmáx de una reacción. Sin embargo, puede llegar a…

A

Desnaturalizar la enzima por calor.

85
Q

Los parámetros Km y Vmáx en una curva de saturación, son posibles de….

A

Estimar.

86
Q

Para calcular los valores exactos de Km y Vmáx, debemos…

A

Realizar un gráfico de dobles recíprocos, donde el eje X corresponda a 1/[S] y el eje Y a 1/V0. De esta manera, la pendiente corresponderá a Km/Vmáx[S]. La cte será 1/Vmáx.