Metabolismo de proteínas Flashcards

1
Q

Aminoácidos esenciales

A
  1. Histidina
  2. Isoleucina
  3. Leucina
  4. Lisina
  5. Metionina
  6. Fenilalanina
  7. Treonina
  8. Triptofano
  9. Valina
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2
Q

Digestión de proteínas

A

Empieza en el estómago. El pH permite que las proteínas se desnaturalicen y actúe la pepsina.

pH → pepsina → páncreas → intestino delgado absorbe → hígado

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3
Q

Cimógeno

A

Enzima inactiva

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4
Q

Enzimas cimógenas liberadas por el páncreas

A

Tripsinógeno → tripsina

Procarboxipeptidasa → carboxipeptidasa

Quimiotripsinógeno → quimiotripsina

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5
Q

Enzimas que activan los cimógenos liberados por el páncreas

A

Enteropeptidasas, encontradas en vellosidades intestinales

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6
Q

Cortes de las proteínas

A

Pepsina: cortes al azar. Pasa de polipéptidos a fragmentos peptídicos

Tripsina y quimiotripsina: corta en dipéptidos y tripéptidos

Aminopeptidasa, dipeptidasa y tripeptidasa: cortan en aminoácidos libres

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7
Q

Digestión de proteínas, carbohidratos y lípidos: proceso

A
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8
Q

Principal manera de regular proteínas

A

Ubiquitinación

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9
Q

Péptidos que entran a la célula

A

Tripéptidos, dipéptidos por transportadores de péptidos con H+

Aminoácidos libres: Transportador de aminoácidos con Na+

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10
Q

Protooncogen y oncogen: cuál se bloquea y cuál no

A

Protooncogen se puede bloquear, oncogen no se puede bloquear

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11
Q

Ubiquitinación

A

señal para degradar la proteína. Pone ubiquitina a la proteína

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12
Q

Enzimas y proceso de la ubiquitinación

A

3:

  1. Con ATP, la enzima 1 agarra ubiquitina y después se la pasa a la 2
  2. La 2 la pasa a la 3
  3. La 3 pone ubiquitina a la proteína: cadena poliubiquitina

El proteosoma recicla la ubiquitina y libera péptidos, que se usan para la síntesis de nuevas proteínas.

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13
Q

Hay almacenamiento de aminoácidos?

A

No

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14
Q

Equilibrio degradación y síntesis de proteínas

A
  • Degradación
    • Proteínas del cuerpo -400 g / día
    • Dieta - 50 g / día
    • Aminoácidos no esenciales (cantidad variable)
  • “Alberca de aminoácidos” 100 g
  • Síntesis
    • Proteínas del cuerpo -400 g / día
    • Síntesis especial de productos (ej. neurotransmisores) -30 g / día
    • NH3 → urea (-30 g / día)
    • Cetogénesis y gluconeogénesis (cantidad variable) → x el esqueleto de carbón de las proteínas
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15
Q

Ruta catabólica de proteínas

A

Proteínas → aminoácidos → piruvato / acetil-CoA / NH3

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16
Q

Ruta anabólica de proteínas

A

NH3 / Acetil CoA / Piruvato → Aminoácidos

a) Aminoácidos → nucleótidos → ácidos nucléicos
b) Aminoácidos → proteínas

17
Q

catabolismo de aminoácidos (imagen) describir

A
18
Q

¿Cómo se transporta el amonio en sangre?

A

Glutamina

19
Q

PLP

A

Aminotransferasa: pasa alfacetoglutarato a glutamato, de aminoácido a alfacetoácido

20
Q

Deaminación oxidativa

A

Paso de glutamato + H2O a alfa ceto glutarato + NH4 por la glutamato deshidrogenasa

Reacción reversible

Se usa un NAD(P) y pasa a NAD(P)H+H

GTP inhibe, ADP aumenta

21
Q

Fuentes de glucosamina

A

Alanina, glutamina, dieta

22
Q

Dónde se lleva a cabo el ciclo de la urea

A

En mitocondria

23
Q

Transaminación

A

Aminoácido dona grupo amino