Module 2

Question 1

Les différentes fonctions des protéines

Answer 1

Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression TOUT SAUF stockage de l’information génétique

Question 2

Caractéristiques générales des 20 acides aminés standards

Answer 2

Groupement α-carboxyle et α-amine
Le carbone α est asymétrique (asymétriques= 4 substituants différents)

Question 3

Quelle est la particularité de la proline ?

Answer 3

Elle possède un groupement amine secondaire ( N avec deux liens autres que H)

Question 4

Quelle est la particularité de la glycine ?

Answer 4

Son carbone n’est PAS asymétrique. (carbone alpha est lié à 2 H et non 4 différents)

Question 5

Caractéristiques des acides aminés aliphatiques et leur noms

Answer 5

Contiennent juste des atomes de C et H
sont toutes non-polaires
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, isoleucine

Question 6

Caractéristiques des iminoacides et leur noms

Answer 6

Non-polaire
Anneau pyrrolidine (pentagone)
Proline

Question 7

Caractéristiques des acides aminés aromatiques et leur noms

Answer 7

Possèdent un cycle aromatique (un hexagone avec un lien ) phénylalanine (non-polaire) , la tyrosine (polaire) et tryptophane (non-polaire)

Question 8

Caractéristiques des acides aminés b-hydroxylés et leur noms

Answer 8

Carbone beta est lié à un hydroxyle
sérine thréonine (polaires les 2)

Question 9

Caractéristiques des acides aminés soufrés et leur noms

Answer 9

Présence de S
Methionine (non-polaire) Cysteine (polaire)

Question 10

Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms

Answer 10

ils portent un 2e groupement carboxyle
acide aspartique (Aspartate) et acide glutamique (glutamate)
Polaires et chargés

Question 11

Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms

Answer 11

ils portent un 2e groupement carboxyle
acide aspartique (Aspartate) et acide glutamique (glutamate)
Polaires et chargés

Question 12

Caractéristiques des acides aminés groupement amide et leur noms

Answer 12

Aspargine Glutamine (polaires)
ont un groupement carboxyle qui s’est transformé en groupement amide par l’ajout d’un groupement amine

Question 13

Caractéristiques des acides aminés portant une 2e fonction basique et leur noms

Answer 13

possèdent une 2e fonction amine ionisable Histidine, lysine et arginine (chargés et polaires)

Question 14

Nomme moi les acides aminés non-polaire

Answer 14

Alanine, glycine, isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine, proline, tryptophane et valine

Question 15

Quelles sont les molécules polaires ?

Answer 15

Aspargine, cystéine, glutamine, sérine, thréonine et tyrosine (TyrAsGluSéThréCys)

Question 16

nomme moi les molécules polaires et chargés

Answer 16

Arginine, acide aspartique, acide glutamique, histidine, lysine

Question 17

Les propriétés particulières du lien peptidique

Answer 17

Possède les caractéristiques partielles d’une double liaison , PAS de rotation autour de la liaison C – N. C’est une structure plane rigide.

Question 18

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

Answer 18

C’est le lien qui se forme entre le groupement carboxyle d’un 1er acide aminé et le groupement amine d’un 2e acide aminé. (cela forme finalement un lien amide)

Question 19

À quoi sert le diagramme de Ramachandran

Answer 19

les possibilités de rotation

Question 20

Structure primaire d’une protéines?

Answer 20

ordre des acides aminés le long de la chaîne polypeptidique

Question 21

Structure secondaire ?

Answer 21

interaction entre des acides aminés adjacents qui finissent par se replier localement en hélice α, feuillet β et coude β

Question 22

Structure tertiaire?

Answer 22

agencement stable 3D (dans l’espace) de ces hélices et feuillets

Question 23

Structure quaternaire?

Answer 23

arrangement des sous-unités dans une protéine multimérique (Plusieurs structures tertiaires ensemble)

Question 24

Qu’est-ce qu’un domaine?

Answer 24

Dans la structure tertiaire lorsqu’on a plusieurs résidus on voit des segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. C’est donc une région d’une chaîne peptidique qui se replie de façon stable et indépendante du reste de la chaîne; une protéine peut posséder plusieurs domaines, chacun ayant une fonction distincte.

Question 25

Liens qui stabilisent les niveaux ?

Answer 25

1 et 2 : liens hydrogènes entre les atomes du groupement peptidique
2 et 3 : des interactions non-covalentes et des ponts disulfure entre les chaînes latérales de résidus éloignés
3 et 4 : des interactions non-covalentes et des ponts disulfure (idem à 3) mais formé entre 2 chaînes polypeptidiques distinctes.

Question 26

Localisation des résidus dans une protéine selon leur polarité

Answer 26

non polaires : intérieur de la protéine
chargés: en surface de la protéine
résidus polaires non chargés : surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur

Question 27

Définition d’une sous-unité

Answer 27

Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée sous-unité

Question 28

Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?

Answer 28

Plusieurs chaîne polypeptidiques associés ensemble.

Question 29

Nomenclature des protéines multimériques

Answer 29

α (1er) β (2e) et γ (3e) : nombre de chaînes distinctes
indice (petit 1 ou 2…) nombre de copies de sous-unités

Question 30

Les avantages des protéines multimériques

Answer 30

La synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne plus longue.
Plus stables que les sous-unités dissociées, (structure quaternaire prolonge la vie de la protéine)
Différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution.
Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines

Question 31

Les méthodes de classification des protéines ?

Answer 31

Selon la fonction , sa forme et sa solubilité et selon sa composition

Question 32

Classification selon la fonction

Answer 32

Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression (tout sauf le stockage de l’information génétique)

Question 33

Classification selon la forme et la solubilité

Answer 33

Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires

Question 34

Protéines fibreuses:

Answer 34

Ce sont des agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire, insoluble dans l’eau, grande résistance mécanique donc souvent ce sont des protéines structurales.

Question 35

Protéines globulaires:

Answer 35

Les plus communes, soluble dans l’eau, grande diversité de rôle, structure sphéroïdale.

Question 36

protéines membranaires

Answer 36

forte teneur en résidus hydrophobes, elles s’insèrent dans la partie hydrophobe de la membrane.

Question 37

Classification des acines aminés selon leur composition

Answer 37

protéine simple ou conjuguée, Apoprotéine vs holoprotéine

Question 38

Définition d’une protéine simple

Answer 38

protéine dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés

Question 39

Définiton d’une protéine conjuguée

Answer 39

besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité. (donc lié avec autre chose qu’une protéine)

Question 40

Définition dune apoprotéine

Answer 40

Dans la protéine conjuguée, il y a la partie apoprotéine qui est le groupement protéique

Question 41

Définition d’une holoprotéine

Answer 41

Partie dans une protéine conjuguée qui est le groupement non protéique

Question 42

Adjectif qualifiant la structure 3D des protéines et pourquoi ?

Answer 42

dynamique! C’est-à-dire que comme les protéines sont liées par des liaisons non-covalentes (donc faibles) elles peuvent se briser et se reformer très rapidement. Elle peut prendre différente conformation

Question 43

Les hélices α, qu’est-ce?

Answer 43

Entre 4 et 40 résidus, la plus abondante, les liaisons hydrogènes avec l’azote et l’oxygène stabilise la structure.
La proline et glycine sont plutôt rares dans les hélices

Question 44

Les feuillets β, qu’est-ce ?

Answer 44

feuillet= plusieurs brins associés entre eux avec des liens h (entre carbonyle et amine d’un autre)
Un brin =un petit bout de la chaîne polypeptidique qui est en forme de zigzag. en moyenne 6 résidus

Question 45

Un coude β, qu’est-ce ?

Answer 45

Union entre deux feuillets β antiparallèles (qui vont pas dans le même sens)

Question 46

À quoi sert le diagramme de Ramachandran

Answer 46

Le diagramme de Ramachandran représente les combinaisons d’angle pour les liens C-Cα et N-Cα dans les protéines

Question 47

La présence d’un groupement hydroxyle rend une molécule polaire? neutre? non-polaire?

Answer 47

Polaire

Question 48

Vrai ou faux? Presque tous les groupements peptidiques sont en configuration trans

Answer 48

Vrai! La configuration trans diminue l’encombrement stérique entre les chaines latérales

Question 49

Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé

Answer 49

Les acides α-aminés portent leur groupement amine sur le carbone α, tandis que le groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.

Question 50

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?

Answer 50

La proline et la glycine. Leurs structures particulières (la très courte chaîne latérale de la glycine et l’anneau pyrrolidine de la proline) provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique

Question 51

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?

Answer 51

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine (hors du contact du solvant)