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SF1 Examen 2 > Biochimie 1: Les enzymes (chapitre 1) > Flashcards

Biochimie 1: Les enzymes (chapitre 1) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymère formé d’acides aminés liées entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire

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Q

Quel est le niveau de structure de protéines dans lequel les acides aminés sont liés entre eux ?

A

Structure primaire

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3
Q

L’organisation dans l’______ des acides aminés qui sont près les uns des autres dans la structure primaire est appelée structure secondaire.

A

espace

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4
Q

Dans la structure secondaire d’une protéine, il est possible de retrouver des arrangements réguliers et répétitifs comme les _______ ou les _______ ou encore des arrangements pour lesquels on ne trouve pas de régularité.

A
  1. hélices alpha
  2. feuillets bêta
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5
Q

Qu’est-ce qui constitue la structure tertiaire de la protéine ?

A

Son repliement complet dans l’espace.

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6
Q

Qu’est-ce qui constitue la structure quaternaire de la protéine?

A

Association de plusieurs chaines polypeptidiques

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7
Q

V/F: Les quatre niveaux de structure d’une protéine lui permettent d’être fonctionnelle.

A

Faux
Seulement les protéines de structure tertiaire et quaternaire peuvent être fonctionnelles.

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8
Q

Qu’est-ce qui permet à la protéine d’être fonctionnelle et comment est-il possible de rendre la non fonctionnelle?

A

Une protéine n’est fonctionnelle que si son arrangement dans l’espace est adéquat. Cette arrangement dépend à la fois de la séquence des acides aminés et du milieu dans lequel baigne la protéine. Un changement d’acide aminé ou une modification du pH peut changer la conformation tridimensionnelle d’un protéine et la rendre non-fonctionnelle.

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9
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Protéine doué d’un pouvoir catalytique fabriquée par les organismes vivants

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10
Q

V/F: Les enzymes sont spécifiques et peuvent catalyser plusieurs types de réactions.

A

Faux
1 type réaction uniquement

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11
Q

Quel est le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?

A
  1. Liaison spécifique du/des subtrat(s) (liaison enzyme-substrat)
  2. Abaissement de l’énergie d’activation
  3. Accélération de la vitesse de réaction
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12
Q

Qu’est-ce qui distingue un enzyme simple, un holoenzyme et un apoenzyme ?

A

Enzyme simple: uniquement des acides aminés

Holoenzyme: apoenzyme + cofacteur

Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur

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13
Q

Qu’est-ce qui compose un cofacteur?

A

ion métallique ou coenzyme

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14
Q

V/F La vitesse de réaction initiale des enzymes correspond à la vitesse maximale de réaction.

A

Faux
S’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès aux molécules de substrat

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15
Q

Quels sont les effet d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?

A

Faible concentration : Vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de substrat et non à celle de l’enzyme

Forte concentration: vitesse est maximale. Toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.

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16
Q

Que signifie la vitesse maximale de la réaction impliquant un enzyme?

A

C’est lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.

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17
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée?

A

La vitesse initiale/maximale sera encore plus grande jusqu’à saturation des enzymes.

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18
Q

Comment évaluons-nous la quantité d’enzyme en circulation chez les patients ?

A

Par la mesure de l’activité enzymatique plutôt que par la mesure de la concentration

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19
Q

Quel sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?

A

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. En dehors de ces valeurs, l’activité enzymatique diminue de plus en plus.

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20
Q

Les cellules et l’organisme lui-même contrôle certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés ou bien en affectant la _____ d’enzymes et/ou en modifiant ______ de certaines enzymes.

A
  1. quantité
  2. activité
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21
Q

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?

A

Induction: plus d’enzymes
Répression : moins d’enzymes

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22
Q

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à la répression/induction ?

A

Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante. Ce sont les enzymes constitutives.

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23
Q

Quels sont les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?

A

L’allostérie et la modification covalente

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24
Q

Qu’est-ce qui contrôle l’activité des enzymes allostériques?

A

Molécules modulatrices effectrices qui interragissent avec l’enzyme

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25
Q

V/F: Les enzymes allostériques ont des sites catalytiques, des sites allostériques positifs et/ou des sites allostériques négatifs.

A

Vrai

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26
Q

Quel est l’effet de l’effecteur/modulateur allostérique négatif?

A

Il entraîne une modification du site catalytique rendant l’enzyme moins réceptive au substrat. Il y a alors une diminution de la catalyse.

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27
Q

Quel est l’effet de l’effecteur/modulateur allostérique positif?

A

Il entraine une ouverture du site catalytique et donc, une augmentation du métabolisme du substrat.

28
Q

V/F: L’allostérie est un mécanisme réversible alors que la modification colavente est irréversible.

A

Les deux mécanismes contrôlant l’efficacité catalytique des enzymes sont RÉVERSIBLES

29
Q

V/F: Le mécanisme de la modification covalente est un mécanisme de tout ou rien.

A

Vrai
L’enzyme est soit active ou inactive.

30
Q

De quelle façon la modification covalente active ou inactive l’enzyme ?

A

Par un changement de conformation. Un changement des structures est susceptible d’affecter l’activité de l’enzyme.

31
Q

Les enzymes sont-elles tous susceptibles à l’allostérie ou à la modification covalente ? Expliquez.

A

Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Celles qui le sont limitent l’activité d’une voie métabolique et sont généralement irréversibles.

32
Q

Nommez l’ensemble des mécanisme de contrôle de l’activité enzymatique.

A

Quantité: L’induction et la répression
Efficacité: L’allostérie et la modification covalente

33
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme/cellule?

A

Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente

34
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation à long terme aux besoins de l’organisme/cellule?

A

Induction et répression

35
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quelle est son effet sur la vitesse maximale de la réaction?

A

Substance dont la structure ressemble à celle du substrat et qui fera compétition au substrat pour se lier au site actif de l’enzyme.

La vitesse max ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées de molécules de substrats. Il faudra seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

36
Q

V/F: En présence d’inhibiteur compétitif, les molécules d’enzymes semblent avoir plus d’affinité avec le substrat.

A

Faux
Moins. Il faudra augmenter la concentration de substrat pour que le même nombre de sites catalytiques soient occupés par des molécules de substrat.

37
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction?

A

L’inhibiteur non compétitif se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer.

Le vitesse maximale est diminuée car il y a une diminution d’enzymes actives.

38
Q

V/F: Les inhibiteurs irréversibles sont TOUJOURS non compétitifs.

A

Vrai

39
Q

Dans le cas d’une personne prenant de la médication pour abaisser son taux de cholestérol, qu’est-ce qui arrive lorsqu’elle continue d’en consommer en grande quantité?

A

Plusieurs médicaments sont des inhibiteur compétitif de réactions enzymatiques. Ainsi, si l’individu continue de consommer une grande quantité de cholestérol, le médicament sera alors inefficace.

40
Q

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif?

A

Oui, il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.

41
Q

V/F: Un inhibiteur non compétitif irréversible peut aussi agir au site actif de l’enzyme.

A

Vrai. Il peut agir au site actif de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site actif.

42
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A

Déversé dans le duodénum.
Il contient des enzymes digestives et du bicarbonate.

43
Q

Quelle est la fonction du suc pancréatique et que permet ses enzymes ?

A

Le suc pancréatique permet la digestion des aliments au niveau de l’intestin. Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale.

44
Q

Quelles sont les enzymes du suc pancréatique responsable de l’hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires?

A

Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et carboxypeptidase B

45
Q

Quelle est la fonction du lipase?

A

Hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

46
Q

Quelle est l’enzyme responsable de l’hydrolyse des liaisons alpha de l’amidon et du glycogène des aliments?

A

Amylase

47
Q

Sous quelle forme retrouve-ton les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas

A

Sous forme de proenzymes ( inactives).

Protège le pancréas de l’autodigestion

48
Q

Où et comment les enzymes protéolytiques sont-elles activées?

A

Dans l’intestin.
Le trypsinogène est transformé en trypsine par l’entéropeptidase (enzyme secrété par le duodénum).
La trypsine va ensuite catalyser sa propre activation. La trypsine catalyse la transformation des autres proenzymes.

49
Q

La modification de proenzyme à enzyme est un processus irréversible. Est-ce la même chose pour la modification covalente?

A

Non, réversible.

50
Q

Quel est le pH optimal de la trypsine, de la chymotrypsine et du carboxypeptidase ? Celui de l’élastase?

A

trypsine, hymotrypsine et carboxypeptidase : 7,5 à 8,5
élastase: 10

51
Q

Quel est le pH optimal de la pepsine ( enzyme protéolytique de l’estomac)?

A

1 à 2

52
Q

V/F: Le pH optimal est généralement comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction.

A

Vrai

53
Q

Quelles sont les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides (excepté l’amylase)?

A

Sacchrase et lactase

54
Q

Où est-ce que le saccarase et le lactase sont synthétisées et où agissent-elles?

A

Synthétisées dans les entérocytes (cellules intestinales)
Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités

55
Q

La saccarase est une enzyme formée de ___ sous-unités possédant chacune une activité enzymatique particulière: activité _____, ______ et _______.

A
  1. trois
  2. saccharasique
  3. isomaltasique
  4. maltasique
56
Q

Quels sont les substrat et les produits de l’activité saccharisique de la saccharase?

A

Substrats: Saccharose et eau
Produits: Glucose et fructose

57
Q

Quels sont les substrat et les produits de l’activité isomaltasique de la saccharase?

A

Substrats: eau et liaison alpha des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase

Produits: oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques alpha comme le maltose et le maltrotriose.

58
Q

Quels sont les substrat et les produits de l’activité maltasique de la saccharase?

A

Susbtrats: eau, maltose, maltriose (provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase) et les oligossacharides (de l’activité isomaltasique de la saccharase)

Produit: glucose

59
Q

Quels sont les substrat et les produits du lactase?

A

Substrat: lactose et eau
Produits: glucose et galactose

60
Q

QSJ: Liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules ( érythrocytes, leucocytes, thrombocytes) ?

A

Sang

61
Q

Qu’est-ce que le plasma?

A

Portion du sang sans les cellules sanguines contenant les protéines ( sous forme inactives) chargées de la coagulation comme la fibrinogène

62
Q

QSJ: Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot contenant la figurine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors de la coagulation.

A

Sérum

63
Q

Nommez 4 autres liquides biologiques

A

urine, LCR, selles et liquides autres ( pleural, ascite, péricardique)

64
Q

Pourquoi exprime-t-on les résultats des enzymes en U/L?

A

Le volume de référence est toujours en L. On prévèle quelques millilitres de sang qu’on multiplie par la suite.

Pour les enzymes on utilise sa capacité catalytique. “U” représente la quantité d’enzymes nécessaires pour transformer une quantité donné de substrat par unité de temps.

65
Q

Que signifie “ valeurs de référence”?

A

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire par rapport à des individus normaux et par rapport à un risque donné.

66
Q

V/F : De façon générale, on mesure les enzymes les plus spécifiques à certains organes pour diagnostiquer une atteinte à ces organes.

A

Vrai

SF1 Examen 2 (7 decks)

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