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Bio/Physio SF1 Exam 2 > Bio enzymes > Flashcards

Bio enzymes Flashcards

1
Q

Que retrouve-t-on dans la structure secondaire d’une protéine?

A

Feuillet plissé bêta et hélices alpha

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2
Q

Les protéines monomériques ont-elles une structure quaternaire?

A

Non

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3
Q

qu’est-ce qu’un enzyme?

A

protéine douée d’un pouvoir catalytique agissant sur les réactions chimiques

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4
Q

Quels types de liaison sont présents entre les sites catalytiques et les molécules de substrats? (3)

A

Hydrophobes, Pont H, Électrostatiques

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5
Q

Quel composant fait varier le type de protéine?

A

la chaîne latérale

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6
Q

L’arrangement d’une protéine (fonction) dépend de… (2)

A

séquence a.a. et milieu dans lequel baigne la protéine

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7
Q

De quoi est composé une enzyme simple?

A

seulement des a.a.

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8
Q

De quoi est composé une holoenzyme?(2)

A

Apoenzyme (partie protéique, inactive sans cofacteur) et cofacteur (ion métallique ou coenzyme)

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9
Q

La majorité des coenzymes sont…

A

des vitamines

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10
Q

Nomme deux exemples de coenzyme?

A

NAD, NADP

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11
Q

La vitesse de réaction enzymatique est maximale lorsque…

A

toutes les molécules d’enzyme sont saturées de substrat

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12
Q

À faible concentration, la vitesse initiale est proportionnelle à…

A

concentration substrat (et non à celle de l’enzyme)

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13
Q

Comment mesure-t-on la quantité d’enzymes chez un patient?

A

Par la mesure de l’activité enzymatique

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14
Q

Une plus grande concentration d’enzymes la vitesse (initiale et finale) sera…

A

Plus grande

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15
Q

En général, quel est la température et le pH optimal d’une enzyme?

A

37
7

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16
Q

Quelle est explication biochimique permet de conserver le goût sucré du blé d’inde?

A

Chaleur dénature enzyme qui catalyse polymérisation des sucres libres en amidon

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17
Q

Les mécanismes de contrôle de réactions enzymatiques modifient…(2)

A

La quantité ou l’efficacité des enzymes

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18
Q

Mécanismes augmentant/diminuant la synthèse de molécules d’une enzyme

A

Induction: +
Répression: -

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19
Q

Comment nomme-t-on les enzymes dont la synthèse est constante?

A

enzymes constitutives

20
Q

Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

A

Allostérie: enzymes qui subissent modification structure suite à association avec effecteurs positifs ou négatifs. Contrôle la liaison avec substrat

Modification covalente: Modification chaîne latérale (groupement phosphate) — Changement activité (Remaniement des liaisons). Certaines enzymes ajoutent phosphates (Kinase), d’autres enlèvent (Phosphatase).

21
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?

A

Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.

22
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôle de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel permet une adaptation à long terme ?

A

Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).

23
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Structure semblable à celle du substrat—-Compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme

24
Q

Vmax change-t-il en présence inhibiteur compétitif?

A

Non, il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

25
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?

A

Substance qui agit sur une enzyme de manière irréversible en modifiant structure de l’enzyme sur site actif ou non (modification structure tertiaire)

26
Q

Qu’arrive-t-il à la Vmax lorsqu’il y a présence d’inhibiteurs non-compétitifs?

A

Vmax diminue car molécules enzymes sont détruites

27
Q

Nomme deux types d’inhibiteurs non compétitifs?

A

CO, métaux lourdes, herbicides, agents polluants

28
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement(2)?

A

Duodénum
Contient enzymes digestives synthétisées du pancréas exocrine
Contient bicarbonate de sodium et de potassium pour neutraliser acide de l’estomac

29
Q

À quoi servent les enzymes du suc pancréatique?

A

à hydrolyser les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre l’absorption.

30
Q

Nomme les 5 enzymes responsables de l’hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines?

A

Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B

31
Q

Nomme l’enzyme responsable de l’hydrolyse des triacylglycérols? Celle de l’hydrolyse de l’amidon/glycogène?

A

Lipase———->Acide gras et en 2-monoacylglycérols
Amylase

32
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

A

Sécrétion sous forme de proenzymes (inactif). Leurs noms finissent par gène et/ou commencent par pro. Cette forme permet la protection du pancréas contre l’autodigestion

33
Q

Dans le suc pancréatique, on retrouve les enzymes digestives sous la forme inactive; Où et comment ces enzymes sont-elles activées?

A

Dans l’intestin (enzyme sécrétée par duodénum)
Trypsinogène devient trypsine en perdant un hexapeptide (par l’entéropeptidase)
Trypsine catalyse son activation et celle des autres proenzymes

34
Q

Quel est le pH optimal pour la trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase et élastase?

A

7,5 à 8,5 pour toutes sauf élastase à 10,0

35
Q

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.

A

Saccharase et lactase.

36
Q

Où ces enzymes (Saccharase et Lactase) sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

A

Synthétisées dans les entérocytes
Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique
recouvrant les microvillosités

37
Q

Quels sont les substrats et les produits de ces enzymes? Lactase

A

Les substrats sont lactose et eau. Les produits sont Glucose et Galactose

38
Q

Il existe trois types d’activité de la saccharase…

A

Saccharasique
Isomaltasique
Maltasique

39
Q

Substrats/Produits activité saccharasique de la saccharase

A

Saccharose et eau
Glucose et Fructose

40
Q

Substrats/Produits activité isomaltasique de la saccharase

A

Substrats : de l’eau et les liaisons alpha (1ĺ6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.

Produits : des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des
liaisons osidiques alpha (1ĺ4) comme le maltose et le maltotriose.

41
Q

Substrats/Produits activité maltasique de la saccharase

A

Substrats : de l’eau, le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.

Produit : Glucose.

42
Q

Que représente l’unité enzymatique (U)?

A

Quantité d’enzymes nécessaire pour transformer une quantité de substrat par unité de temps (nombre micromoles substrats synthétisés par minute). Concentration donc U/L

43
Q

Les valeurs de référence se basent par rapport à…

A

Des individus normaux
Un risque donné d’une maladie (indépendant des résultats des individus normaux)

44
Q

Que se passe-t-il au niveau des cellules lorsqu’il y a inflammation ou nécrose?

A

Elles deviennent poreuses ou éclatent, déversant ainsi leur liquide interstitiel dans la circulation sanguine.

45
Q

Comment peut-on diagnostiquer l’atteinte d’un organe précis, par exemple le pancréas, chez un patient?

A

En mesurant l’élévation dans le sang
d’enzymes retrouvées en grande quantité dans cet organe comme la lipase et l’amylase confirment la pancréatite aiguë.

46
Q

Quel problématique correspond à l’élévation des enzymes suivantes: AST/ALT, GGT et phosphatase alcaline. Qu’est-ce qui fait augmenter le GGT?

A

Atteinte cellules hépatiques
GGT et phosphatase: flot biliaire
Phosphatase: Cellules osseuses
GGT s’élève avec alcool

Bio/Physio SF1 Exam 2 (9 decks)

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