12. predavanje - mehanizmi katalize in encimi Flashcards
(67 cards)
Življenjski procesi potekajo v odprtih fizikalno-kemijskih sistemih.
Kako lahko vzdržujejo stanje, ki je izven ravnotežja?
Kako se porablja energija hranilnih snovi?
- iz okolice absorbirajo, presnavljajo, porabljajo snov in energijo -> da lahko vzdržujejo stanje, ki je izven ravnotežja
- energij hranilnih snovi se mora regulirano porabljati za opravljanje življenjskih funkcij
Pri popolni oksidacije glukoze v celici: ali sta reakcijska pot (npr. pri različnih temperaturnih pogojih) in pretvorba energije (ATP vs. toplota) različni ali enaki?
različni
Energijske komponente (ATP, NADPH, FADH2) sklapljajo katabolizem z anabolizmom.
Za kaj se porablja energija?
Zakaj anabolizem in katabolizem ne smeta biti v ravnotežju?
Kako se torej razlikujeta?
- energija se porablja za opravljanje različnih oblik dela
- zaradi regulacije anabolizem in katabolizem ne smeta biti v ravnotežju
-> razlikujeta se vsaj v eni reakciji, reaktantu, kompartmentu
Kako označimo temperaturni kvocient? Formula?
Koliko je temperaturni kvocient?
Kaj je torej potrebno za uspešnost kemijske reakcije?
. v(T+10K)
Q10 = —————————-
. v(T)
- je okoli 2
* - dovolj velika aktivacijska energija
Kako so kontrolirane biokemijske reakcije?
Kaj nam pove ΔG?
Kaj nam pove Δ G#?
- ker življenje ne poteka pod ravnotežnimi pogoji, so kontrolirane termodinamsko in ravnotežno
- ΔG = določi smer reakcije pod termodinamskimi ravnotežnimi pogoji
- ΔG# = kako hitro bo reakcija potekla pod določenimi pogoji
Za kaj so nujne energijske bariere?
Kaj se zgodi, če jih zmanjšamo?
- nujne so za kinetično stabilnost eksergonskih reakcij
- z zmanjšanjem (katalizo) se hitrost reakcije pospeši in kinetično regulira
Kdaj govorimo o katalizi?
- ko z različnimi kemijskimi dejavniki spremenimo reakcijsko pot
- ob tem povečamo hitrost reakcije, ker se ob tem zniža energijska bariera predhodnega stanja (PS)
Kaj stori katalizator?
Ali vpliva na
a) kemijsko kinetiko
b) kemijsko ravnotežje
- katalizator stabilizira energijsko nestabilno predhodno stanje (PS) in iz reakcije izstopi nespremenjen
a) vpliva na kemijsko kinetiko
b) ne vpliva na kemijsko ravnotežje
Kaj lahko stabilizirajo kisline in baze pri biokemijskih reakcijah?
- elektrofile
- nukleofile
- izstopajoče skupine
Kdaj hitreje poteče mutarotacija (pH, katalizator)?
- pri nizkih in visokih pH
- če hkrati sodelujeta tako kislina kot njej konjugirana baza
Kdaj govorimo o SPECIFIČNI kislinsko oz. bazični katalizi?
- ko sta katalizatorja H3O+ ali OH-
Kdaj govorimo o SPLOŠNI kislinsko-bazični katalizi?
- ko sta katalizatorja kislina ali njej konjugirana baza
- vendar NE smeta biti topilo (npr. imidazol)
Zakaj je malo verjetno istočasno približanje in orientacija treh molekul malo verjetna?
ker je to entropijsko neugoden proces
Kdaj je proces mutarotacije ugoden in reakcija zato poteče hitreje, npr. mutarotacija z 2-piridonom?
Katera dejavnika sta pomembna pri katalizi reakcij?
- z usklajeno kislinsko-bazno katalizo
-> približanje in orientacija sta pomembna dejavnika pri katalizi reakcij.
Zakaj potečejo intramolekularne reakcije s pravo (npr. geometrijsko) konfiguracijo hitreje?
- zaradi manjšega zmanjšanja entropije predhodnega stanja
Kdaj govorimo o kovalentni katalizi?
- med katalizatorjem in substratom nastane nestabilen kovalenten intermediat
- nestabilen kovalentni intermediat hitro razpade
- z razpadom pospeši reakcijo
Kako lahko reakcijo kataliziramo z elektrostatskim nabojem?
Povej primer elektrostatskega naboja.
- elektrostatski naboj: kovinski ion, H-vezi
- z elektrostatskim nabojem ustrezno skupino napravimo bolj elektrofilno
Z mehanizmi katalize ne moramo povečati hitrosti biokemijskih reakcij, saj morajo biti te substratno specifične in regulirane.
Biokemijske reakcije so pod fiziološkimi pogoji tako izrazito počasne, da so - kljub ugodnim termodinamskim razmeram - reaktanti kinetično ujeti.
Kaj je potrebno za potek reakcije bioloških mehanizmov?
- velika katalitična moč bioloških katalizatorjev, tj. ENCIMOV
Kaj so encimi?
Ali spremenijo ravnotežje reakcije?
- encimi so visokospecializirani proteini (tudi RNA) z veliko
a) katalitično močjo
b) substratno specifičnostjo
* - ne spremenijo ravnotežja reakcije
Kakšno je katalitično mesto?
Ali lahko katalitično mesto loči med funkcionalnimi skupinami prokiralnih molekul?
- čimbolj komplementarno predhodnemu stanju
- DA
Opiši delovanje encima.
Ali encimi delujejo samostojno?
- vežejo izbran substrat (velika vezavna energija)
- izbranemu substratu s katalitičnimi mehanizmi znižajo energijo predhodnega stanja
- izbran substrat pretvorijo v produkt
*
- tako se encim regenerira v prvotno obliko
*
- encimi NE delujejo samostojno
S čim potekajo različne oblike katalize?
Kaj pri tem tudi sodeluje?
- različne oblike katalize potekajo s funkcionalnimi skupinami aminokislinskih radikalov
- pri tem sodelujejo različni kofaktorji: kovinski ioni, koencimi, prostetične skupini
Kaj je holoencim?
Kako je zgrajen?
- holoencim: aktivni encim s kofaktorjem
- apoencim/apoprotein: neaktiven proteinski del
HOLOENCIM (aktiven encim) = APOENCIM (proteinski del) + KOFAKTOR ali KOENCIM (neproteinski del molekule)
Kako imenujemo, ko se substrat in encim vezavo inducirano prilagodita drug drugemu?
induced fit