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Biochimie - Laboratoire BCM-1902 > Cours 10- Enzymologie > Flashcards

Cours 10- Enzymologie Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un catalyseur?

A

Procédé qui accélère une réaction par rapport à une réaction non catalysée en diminuant l’énergie d’activation

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Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une enzyme est un catalyseur biologique. La majorité de celles-ci sont des protéines. Une enzyme accélère grandement une réaction par rapport à une réaction non-catalysée en diminuant l’énergie d’activation.

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Q

Vrai ou Faux?
Certains ARNs et ADNs ont aussi une activité catalytique

A

Vrai (RNAzyme et DNAzyme)

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4
Q

Qu’est-ce qu’un site actif?

A

Correspond à une faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat. + Contient une région de spécificité et une région de réaction (catalyse)

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5
Q

Nommez les deux régions que contiennent le site actif et leurs caractéristiques

A

Région de spécificité: les groupement polaires et non-polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (ex. liaison hydrogène)

Région de réaction: des groupements provenant de résidus d’acides aminés et de cofacteurs/coenzymes participent à la réaction chimique (proximité et orientation, catalyse acide/base, substitution nucléophile et catalyse électrophile).

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6
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur / coenzyme?

A

Molécules organiques qui sont souvent des dérivés
de vitamines. Certains sont labiles (se dissocient sous forme libres) alors que d’autres demeurent liés à l’enzyme.

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7
Q

Quel est l’effet d’un catalyseur sur une réaction chimique qui est spontanée?

A

Augmente la vitesse

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8
Q

Un catalyseur peut-il rendre spontanée (thermodynamiquement favorable)une réaction qui ne l’est pas ?

A

Non rapide ne veut pas forcément dire spontané

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9
Q

Un catalyseur peut-il modifier l’équilibre final d’une réaction chimique ?

A

Non

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10
Q

Un catalyseur change-t-il la nature des produits de la réaction ?

A

Non

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11
Q

Un catalyseur est-il lui-même transformé suite à la réaction chimique qu’ilcatalyse ? b) En cours de réaction?

A

a) Non b) C’est possible

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12
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation?

A

Quantité d’énergie nécessaire pour former le complexe activé et atteindre l’état de transition (sommet du cheminement réactionnel illustré ci-dessous).

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13
Q

Vrai ou Faux?
Ea correspond seulement à DG0ǂ de la réaction catalysée (DG0ǂcat)

A

Faux, ou non-catalysée (DG0ǂnon).

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14
Q

Les enzymes accélèrent les réactions en favorisant l’atteinte de ____a)_____.Pour cela, elles doivent avoir ___b)_____ pour le substrat activé que le ______c)_______. On dit qu’elles stabilisent l’état de transition.

A

a) l’état de transition
b) plus d’affinité
c) substrat non-activé

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15
Q

Pourquoi est-ce que les enzymes sont essentielles à la vie?

A

Puisque la vitesse des réaction non-catalysées est insuffisante pour soutenir la croissance et la reproduction des organismes vivants

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16
Q

Les enzymes fonctionnent sous quelles conditions?

A

Conditions douces

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17
Q

Nommez les deux modèles de liaisons du substrat et leur brève description

A

Modèle clé-serrure de Fisher: le site actif est essentiellement préformé, c’est-à-dire qu’il existe même en absence de substrat.

Modèle de réarrangement induit de Koshland: la liaison du substrat (ou d’une molécule de régulation à un site allostérique) entraine un changement conformationnel de l’enzyme qui aligne correctement certains résidus importants pour la catalyse.

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18
Q

Vrai ou Faux
La spécificité enzymatique peut être étroite tout comme elle peut être large

A

Vrai

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19
Q

Qu’est-ce qu’un substrat non naturel?

A

Analogue du substrat naturel utilisé pour les essais enzymatiques afin de permettre le suivi de la réaction (détection colorimétrique parabsorbance du produit généré ou autre type de détection). Par exemple, l’hydrolyse de l’ONPG, qui contient un groupement galactose, libère le O-Nitrophenol, un composé jaune qui absorbe la lumière à 410-420 nm.

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20
Q

Nommez les 7 classes d’enzyme

A

o oxydoréductases
o transférases
o hydrolases
o lyases
o isomérases
o ligases
o translocases

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21
Q

Donnez des exemples d’oxyréductases

A

Deshydrogénases
Oxydases
Catalases
Oxygénases
Réductases
Peroxydases

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22
Q

Donnez des exemples de transférases

A

Kinases
Acyltransférases
Glucosyltransférases
Aminotransférases
Transaminases

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23
Q

Donnez des exemples d’hydrolases

A

Estérases
Glycosydases
Peptidases
Phosphatases
Thiolases
Phospholipases
Lipases
Désaminases

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24
Q

Donnez des exemples de lyases

A

Décarboxylases
Cétolases
Aldolases
Lyases

25
Q

Donnez des exemples d’isomérases

A

Isomérases
Epimérases
Racémases
Mutases

26
Q

Donnez des exemples de ligases

A

Ligases
Synthétases
Synthases

27
Q

Donnez la définition des translocases

A

Transfèrent des ions ou de molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalysent leur séparation dans une membrane. Implique typiquement l’hydrolyse de l’ATP comme source d’énergie

28
Q

Comment la vitesse enzymatique est-elle estimée?

A

Par la variation de la quantité de substrat, ou de produit, par unité de temps.

29
Q

De quoi dépend la quantité du complexe ES?

A

De la quantité de substrat S présente
L’affinité de l’enzyme E pour son substrat S (donné par k1 et k-1)
De la kcat

30
Q

Donnez l’équation utilisée pour trouver la vitesse enzymatique

A

De la quantité de complexe ES multipliée par kcat constantecatalytique (v= kcat[ES])

31
Q

Vrai ou Faux?
On définit Vmax comme étant la vitesse maximale obtenue à de fortesconcentrations en substrat, lorsque l’enzyme est saturée, c’est à dire quand ellese trouve essentiellement entièrement sous forme ES à l’équilibre dynamique.

A

Vrai

32
Q

Que se passe-t-il lorsque la concentratoin du substrat est faible?

A

il y a peu de complexe ES et la vitesse est faible.

33
Q

Qu’est-ce que la Km?

A

Elle correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale.

34
Q

Vrai ou Faux?
Plus la Km est grande, plus l’affinité est forte et plus l’activité catalytique est faible à de fortes concentrations de substrats.

A

Faux, plus la Km est faible, plus l’affinité est forte et plus l’activité catalytique est grande à de faibles concentrations de substrats.

35
Q

De quoi dépend la Km?

A

Unique à chaque enzyme et fonction d’un substrat particulier, mais dépend des paramètres physico-chimiques tels la température et du pH.

36
Q

Qu’est-ce que la Kcat?

A

constante catalytique caractérisé par Kcat = Vmax/ concentration d”enzyme

37
Q

Qu’est-ce que la Kcat indique? De quoi dépend-t-elle?

A

Elle indique combien d’événements de catalyse s’effectuent par unité de temps et dépend des paramètres physicochimiques tels la température et du pH.

38
Q

Qu’est-ce que l’activité enzymatique?

A

Quantité (poids ou mole) de substrat ou de
produit converti par unité de temps

39
Q

Quelles sont les Unités Internationales de l’activité enzymatique?

A

Une unité enzymatique (UI) est la quantité d’enzyme (mg ou mole) qui convertit1µmole de substrat en 1 minute, dans les conditions optimales de l’enzyme

40
Q

Qu’est-ce que l’activité spécifique (AS)?

A

Activité enzymatique (UI) en fonction de la quantité totale de protéines (poids ou mole) présente dans l’essai

41
Q

Quelles sont les unités souvent rapportées pour l’activité spécifique (AS)?

A

en UI/mg ou UI/mole

42
Q

À quoi sert l’AS?

A

À évaluer l’efficacité de la purification d’une enzyme. Sa valeur devrait augmenter en cours de purification.

43
Q

Nommez les deux types d’effecteurs sur l’activité enzymatique

A

Inhibiteur et activateur

44
Q

Nommez deux cations qui peuvent augmenter l’activité des enzymes

A

Mg2+ pour les polymérases
Zn2+ pour les phosphatases alcalines

45
Q

Quel type d’inhibiteur suis-je?
Entrent en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme. Il s’agit souvent d’analogues structuraux du substrat.

A

Inhibiteur compétitif

46
Q

Quel type d’inhibiteur suis-je?
Se fixent de façon indépendante de celle du substrat et modifient l’activité de l’enzyme.

A

Inhibiteur non compétitif

47
Q

Quel type d’inhibiteur suis-je?
Ne se lient qu’au complexe formé entre l’enzyme et le substrat et empêchent la catalyse

A

Inhibiteur incompétitf

48
Q

Identifier sur la photo les différents types d’inhibiteurs présentés

A

a) Inhibiteur compétitif
b) Inhibiteur non compétitif
c) Inhibiteur incompétitif

49
Q

Expliquer l’activité d’une enzyme en fonction de la température

A

La vitesse croit en fonction de la température jusqu’à ce que la protéine commence à se dénaturer menant à la perte d’activité.

50
Q

Expliquer l’activité d’une enzyme en fonction du pH

A

Chaque enzyme montre un profil unique d’activité vs pH. Le pH optimal d’une enzyme reflète habituellement le pH de son environnement physiologique.

51
Q

Dans les grains d’orge, le signal d’activation de l’amylase est donné par une hormone végétale, laquelle ?

A

Acide gibbérélique

52
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Oxydoréductases

53
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Transférases

54
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Hydrolases

55
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Lyases

56
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Isomérases

57
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Ligase

58
Q

Quel est ce type d’enzyme?

A

Translocases

Biochimie - Laboratoire BCM-1902 (4 decks)

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