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Biologia > bioquimica > Flashcards

bioquimica Flashcards

1
Q

maltose

A

glicose + glicose

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Q

sacarose

A

glicose + frutose

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Q

lactose

A

glicose + galactose

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4
Q

amido, celulose e glicogênio são polisacarideos formados pelo mesmo monossacarídeo, qual ?

A

glicose

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5
Q

A quitina (polissacarídeo) é formada por qual monossacarídeo?

A

N-acetilglicosamina

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6
Q

parede celular dos fungos é de que?

A

quitina

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7
Q

reserva energética dos fungos

A

glicogênio

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8
Q

reserve energética das plantas

A

amido

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9
Q

bioquimicamente animais e fungos compartilham algumas evidências de origem comum, cite duas moléculas compartilhadas entre o grupo

A

glicogênio e quitina

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10
Q

duas estruturas animais compostas por quitina

A

patas de anelídeos, rádula( língua raspadora dos moluscos gastrópodes) , exoesqueleto dos artrópodes, cutícula de vermes

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11
Q

pentoses são monossacarideos de 5 carbonos, quais as 2 principais pentoses (função estrutural)?

A

ribose e desoxirribose

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12
Q

hexoses sao monossacarideos de 6 carbonos, quais as principais hexoses (função energética)?

A

glicose, galactose e frutose

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13
Q

Pq estocar lipídeo é mais vantajoso que carboidrato?

A
  • lipídeos são apolares, não solubilizam água e por isso conseguimos estocar grande quantidade de lipídeos sem alterar o volume hídrico do corpo (o aumento excessivo do volume hídrico não só é inviável anatomicamente como causa uma sobrecarga no sistema cardio vascular e nos rins)
  • é mais energético ( uma quantidade de lipídeos gera mais energia do que essa msm quantidade de carboidrato) 1g lipídeo - 9kcal / 1h carboidrato - 4kcal

em resumo, lipídeos são mais compactos e armazenam mais energia em suas ligações químicas

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14
Q

quais ácidos graxos são comumente líquidos a temperatura ambiente: saturados ou insaturados?

A

insaturados! tem ligações duplas que impedem a compactação das moléculas de gordura

ex.: óleos vegetais

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15
Q

quais ácidos graxos são comumente solidos a temperatura ambiente: saturados ou insaturados?

A

saturado! como só tem ligações simples, as moléculas de lipídeos conseguem se compactar, comprimindo-se e tornando-se sólidas.

ex.: gorduras animais, como manteiga

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16
Q

os óleos omega são ácidos graxos de origem animal, mas contrariando a regra eles são poli-insaturados e não saturado como a maioria dos lipídeos animais, qual a vantagem dessa característica?

A

os óleos omega são encontrados nos peixes, esses vivem em ambientes de água fria e se tivesse gordura saturada o óleo solidificado dificultaria sua movimentação, logo a reserva energética lipídica ser líquida (insaturada) é uma adaptação a essas condições ambientais

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17
Q

na inibição competitiva, o inibidor tem que ação sobre o Km da reação?

A

aumenta o Km, pois diminui a afinidade da enzima com o substrato

uma vez que o competidor se liga momentaneamente ao sitio ativo da reação é necessária uma maior concentração de substrato para atingir a metade da velocidade maxima da reação–>

a velocidade maxima final da reação é mantida!

quando a concentração de substrato é alta a ponto de superar a concentração do inibidor as diferenças entre as linhas do gráfico vão diminuindo ( com e sem o inibidor competitivo)

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18
Q

na inibição não competitiva, o inibidor tem que ação sobre o Km da reação?

A

o Km não muda mas a velocidade maxima da reação diminui!

a velocidade maxima diminui pq o inibidor nao competitivo altera os sitios ativos da enzima a partir da ligação com um sítio próprio, logo aquelas enzimas param de atuar para o substrato, havendo entao menos enzimas para realizar a reação–> menor velocidade maxima

o Km não muda pq são novas proporções (como se fosse um triangulo dentro de outro triangulo) por mais que a v maxima mude a metade da v maxima tb se mantém no msm lugar no grafico pq é proporcional a diminuição da v maxima com o inibidor

a 1/2 v maxima das duas situacões é diferente, mas é atingida pelo mesma concentração de substrato (pq a proporção entre velocidade e quant substrato se mantém)

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19
Q

o inibidor nao competitivo é sempre uma molecula endogena ou exogena?

A

exogena

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20
Q

definição de moduladores alostericos

A

moléculas endógenas a via de reação catalisada pela enzima que, ao se ligarem a sítio pré determinados a eles, chamados de sítios alostericos, aumentam ou diminuem a afinidade da enzima com seu substrato

(moléculas relacionadas às rotas metabólicas de atuação da enzima —> ex.: feedback negativo ou positivo)

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21
Q

os moduladores alostericos são moléculas endógenas ou exógenas?

A

endógenas!!!

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22
Q

o inibidor não competitivo se liga ao sítio ativo da enzima modificando-a. A afirmativa é correta?

A

não, o inibidor não competitivo não se liga ao sítio ativo da enzima, ele se liga a um sítio próprio para ele, alterando a forma da enzima e impedindo o encaixe do substrato à enzima

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23
Q

as bases puricas tem quantas cadeias cíclicas?

A

2 cadeias cíclicas

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24
Q

as bases pirimidicas tem quantas cadeias cíclicas

A

somente 1 cadeia cíclica

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25
Q

os ácidos nucleicos são carregados eletricamente. essa afirmativa estar correta?

A

siimm!! os ácidos nucleicos são carregados eletricamente, carga negativa, devido aos fosfatos

por isso na eletroforese os fragmentos de DNA são levados do polo negativo em direção ao polo positivo

26
Q

quanto menor o Km a afinidade da enzima com o substrato é maior ou menor?

A

quanto menor o Km maior é a afinidade da enzima com o substrato

pois menor é a quantidade de substrato necessária para que se atinja a 1/2 da velocidade maxima da reação

27
Q

O que a constante de Km representa?

A

a quantidade de substrato necessária para que se atinja a metade da velocidade máxima da reação de uma enzima

28
Q

pq o pH acima do ótimo diminui a velocidade de reação na presença de uma enzima? e o pH abaixo do ótimo?

A

nos dois casos há a desnaturação da proteína

29
Q

pq abaixo da temperatura ótima de atuação a enzima começa a atuar pior? e acima da temperatura ótima?

A

abaixo da temperatura ótima - a energia cinética do sistema é menor!!! então por mais que a enzima ajude a reação a acontecer, ela n faz milagre, a menor energia cinética das moléculas prejudica a velocidade da reação no geral

acima da temperatura otima- desnaturação da enzima

30
Q

as coenzimas, no geral, tem qual origem? (grupo nutricional)

A

vitaminas

31
Q

o que é uma coenzima?

A

um cofator enzimático que tem natureza orgânica

(cofator é a parte que ativa a enzima ao se encontrar com uma apoproteina [ou seja a ptn que compõe aquela holoenzima] )

32
Q

qual é a ligação estabelecida entre os nucleotídeos em uma msm fita/cadeia?

A

ligação fosfodiester

33
Q

a ligação fosfodiester ocorre entre que partes dos nucleotídeos?

A

uma hidroxila na posição 3’ da pentose de um nucleotídeos com um fosfato ligado a um carbono na posição 5’ de outro nucleotídeo

34
Q

as polimerases adicionam nucleotídeos a partir de extremidades 5’ ou 3’?

A

3’ !!!! e com isso mantém o sentido 5’—>3’

35
Q

quais enzimas promovem a ruptura das ligações de hidrogênio entre as fitas complementares de bases nitrogenadas?

A

helicases

36
Q

qual a função das helicases?

A

romper as ligações de hidrogênio entre as fitas de DNA para a transcrição e replicação

37
Q

os fragmentos de okasaki dos eucariotos tem uma menor quantidade de bases nitrogenadas em comparação com os fragmentos dos procariotos, pq existe essa diferença?

A

os mecanismos de edição de erro e reparo de DNA dos eucariotos é mais eficiente do que os dos procariotos (nos eucariotos é dessa forma para haver maior reparação de erros e para evitar que eles sejam perpetuados -alterações nos eucariotos são mais problemáticas pois eles são mais complexos

quanto menor o fragmento menores as chances de erros de polimerização da DNApol.

38
Q

duas enzimas responsaveis por abrir a forquilha de replicação

A

DNA girase (topoisomerase- pelo oq eu entendi é uma enzima) e
helicase (enzima)

39
Q

qual a função da DNA ligase?

A

sintetiza ligações fosfodiester entre fragmentos de dna vizinhos (entre as fitas que antes eram fragmentos de okasaki e tb entre as fitas que entram no lugar dos primers e as fitas sintetizadas antes da retirada dos primers)

40
Q

quem retira os primers na replicação e sintetiza novas fitas de dna no lugar?

A

DNA polimerase I

41
Q

pq são necessarios primers de RNA na replicação do DNA?

A

pq a DNA polimerase III somenta alonga fitas, nao tendo a capacidade de iniciar uma fita a partir do nada

42
Q

que enzima abre a forquilha de replicação ?

A

helicase

43
Q

quem produz os primers da replicação?

A

RNA primase

44
Q

quem é responsável por manter a forquilha de replicação aberta?

A

proteínas de ligação

elas se aderem às fitas moldes, impedindo que elas se encontrem novamente com a fita complementar delas

45
Q

quem são as responsaveis por estabilizar a forquila de replicação e impedir que elas se fechem?

A

proteínas de ligação

46
Q

como a RNA polimerase sabe aonde encontra-se o gene a ser transcrito e qual das fitas de DNA é ativa ou codificaste para a transcrição?

A

promotores!!

a partir de sequências de sinalização , chamadas de promotores, que indicam aonde deve começar a síntese de RNA

47
Q

os promotores para a transcrição são transcritos tb?

A

naao! eles só servem de sinalização para as sequências seguintes a eles serem transcritas

48
Q

aonde ocorre a transcrição nos eucariontes?

A

dentro do núcleo

49
Q

aonde ocorre a transcrição dos procariontes?

A

citoplasma

(n tem núcleo)

50
Q

em quais organismos a transcrição e a tradução ocorrem praticamente em simultaneidade?

A

procariontes

51
Q

aonde ocorre o splicing?

A

dentro do núcleo

52
Q

o slicing é exclusivo de ….

A

eucariontes

53
Q

definição de introns

A

são fragmentos não codificantes pra a tradução

54
Q

oq são as snRNPs? e qual sua função?

A

são pequenas sequências ribonucleares que se associam ao RNAm imaturo para indicar aonde existem sequências intronicas e o slicing ocorrer

55
Q

qual as 2 funções do spliceossomo?

A
  • reconhecer e remover introns
  • unir exons anteriores e posteriores (após a retirada dos introns)
56
Q

o que é um sliceossomo?

A

composto por 2snRNPs + alça intronica

snRNPs são pequenas partículas de ribonucleoptns nucleares que identificam e retiram os introns!
—> basicamente um emaranhado de RNA e proteínas

57
Q

explique a variabilidade proteônica, ou seja, como um numero x de genes ocasiona em y proteínas, sendo y>x?

A

splicing alternativo! o processamento do RNAm é diferenciado de acordo com várias circunstâncias (estado de saúde, fase da vida, alimentação, mudança ambiental - epigenetica) —> levando a uma manutenção diferencial dos exons (tanto pode ser uma manutenção de exons diferentes , como o embaralhamento no ordenamento desse exons) o que origina proteínas diferentes

58
Q

porque nem toda mutação resulta em alterações fenotípicas?

A

o código genético é degenerado, logo, algumas mutações podem modificar codons, mantendo os mesmos aminoácidos, portanto, não alterando o fenótipo.

59
Q

nome da enzima responsável pelo corte do material genético viral em pontos específicos para inserir no DNA humano

A

enzima de restrição (endonucleases)

60
Q

nome da enzima responsável pela inserção de genes de interesse no vírus em procedimentos da biotecnologia

A

DNA ligase

61
Q

diferencie o processo de expressão gênico de células eucariontes e células procariontes

A

eucariontes: fazem slicing e a transcrição ocorre no núcleo enquanto a tradução ocorre no citoplasma

procariontes: transcrição e tradução ocorrem no citoplasma em simultaneidade

62
Q

Como o slicing está relacionado com a variabilidade proteonica apresentada pelas células eucariontes?

A

o splicing alternativo forma diferentes tipos de RNA mensageiro a partir de um mesmo pré-RNA (ou RNA primário); cada um deles formará uma proteína diferente

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