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mmd1042 module 1 > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1. En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes? 2. Comment les enzymes catalysent des réactions? 3. Quelles sont les caractéristiques principales des enzymes? 4. Quels sont les sous-sites du site actif et quels sont leurs rôles? 5. Quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète? 6. Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et non-compétitive ? ...

1
Q

En biologie, quel lien est le plus fort entre ionique et covalent?

A

Covalent (car on travaille souvent en solution aqueuse)

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Q

En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes?

A

Protéines

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3
Q

Comment les enzymes catalysent des réactions?

A

En abaissant leur énergie d’activation

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4
Q

Les enzymes agissent comme des…

A

catalyseur biologique

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5
Q

À quoi les enzymes sont-elles spécifiques?

A

À un ou des substrats donnés

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6
Q

À part des protéines, que peuvent être des enzyme (cas préhistorique)?

A

ARNs (ribozymes)

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7
Q

Localisation et action de la lipase?

A

Intestin
Digérer les graisses

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8
Q

Localisation et action de l’amylase?

A

Salive
Amidons = sucres

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9
Q

Localisation et action de la maltase?

A

Salive
Maltose = glucose

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10
Q

Localisation et action de la trypsine?

A

Intestin grêle
Protéine = a.a

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11
Q

Localisation et action de la lactase?

A

Intestin grêle
Brise le lactose

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12
Q

Localisation et fonction de l’acétylcholinestérase?

A

Nerfs/muscles
Décompose l’acétylcholine

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13
Q

Localisation et fonction de l’ADN polymérase?

A

Noyau
Synthétise l’ADN

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14
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire de traverser pour que les réactifs deviennent des produits?

A

Barrière énergétique (Ea)

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15
Q

Que fait une enzyme dans la réaction?

A

L’enzyme (catalyseur) abaisse l’énergie d’activation de la réaction (donc augmente sa vitesse)

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16
Q

Nomme précisément les deux fonctions des enzymes (je sais on se répète).

A
  • Diminuent l’énergie d’activation et agissent comme catalyseur de réaction
  • Augmentent la vitesse des réactions biochimiques (jusqu’à des milliards de fois)
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17
Q

Pourquoi notre corps a-t-il absolument besoin d’enzymes?

A

Les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH, et pression du corps

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18
Q

Nomme les 3 facteurs qui affectent l’activité des enzymes (et du substrat).

A

Température
pH
Concentration d’enzyme/substrat

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19
Q

Les enzymes ont un __ optimal et une _______ optimale.

A

pH
température

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20
Q

De quoi dépend le pH optimal et la température optimale d’une enzyme?

A

Selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit

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21
Q

Décris la courbe de l’activité enzymatique en fonction de la température.

A

Gain progressif jusqu’au max puis perte d’activité et dénaturation (sorte de cloche)

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22
Q

Qu’est-ce qui se passe quand la température dépasse la température optimale de l’enzyme?

A

Plus la température augmente, plus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles.
Il peut y avoir une dénaturation

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23
Q

Est-il possible de dénaturer pour toujours une protéine avec un changement de température?

A

Oui

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24
Q

Donne un exemple d’enzyme pouvant résister à des températures très élevées?

A

TAC ADN polymérase III (bactéries thermophiles)

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25
Q

Explique la courbe de l’activité enzymatique en fonction du pH.

A

Au début = dénaturation
Gain rapide d’activité
Perte plus lente d’activité
À la fin = dénaturation
(cloche)

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26
Q

Qu’affecte le pH (sur l’enzyme)?

A

Le pH affecte la charge des acides aminés et donc les liaisons faibles qui en dépendent

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27
Q

Donne deux enzymes qui ont un pH drastiquement différent.

A

Dans la salive vs l’estomac
(autres exemples possibles aussi)

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28
Q

Vrai ou faux? Le pH change aussi selon l’organite de la cellule.

A

Vrai! Les enzymes des différents organites ont donc elles aussi un pH optimal différent :)

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29
Q

Décris la courbe de l’activité enzymatique selon la concentration de substrat.

A

Augmente puis atteint un plateau (Vmax)

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30
Q

Décris la courbe de l’activité enzymatique selon la concentration d’enzyme (le substrat n’est pas le réactif limitant).

A

Ligne droite qui augmente

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31
Q

Réaction catalytique se produit au niveau de quoi?

A

Site actif

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32
Q

Nomme trois caractéristiques des enzymes.

A
  • Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
  • Recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
  • Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
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33
Q

Les enzymes sont très ______ et convertissent les substrats en produits ________________________.

A

sélectives
sans être elles-mêmes modifiées

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34
Q

Les enzymes sont _______ à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau ________________.

A

recyclées
cycle de catalyse

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35
Q

_________ molécule(s) d’enzyme produi(sen)t de nombreuses molécules de produit.

A

Une seule

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36
Q

Qu’est-ce qui est impliqué dans la stabilisation de la structure des enzymes et des substrats?

A

Les liaisons chimiques faibles

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37
Q

Nomme les liaisons chimiques faibles

A

1- Forces de Van der Waals
2- Ponts hydrogène
3- Liens ioniques
4- Interactions hydrophobes

38
Q

À quoi servent les liaisons chimiques faibles au niveau des enzymes?

A

Reconnaissance substrat par l’enzyme

39
Q

Qui est impliqué dans l’interaction entre une hormone (ligand) et son récepteur (protéine)?

A

Liaisons faibles!

40
Q

Plus il y a de liaisons non-covalentes…

A

Plus l’interaction entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande

41
Q

Explique en détails le mode d’action des enzymes.

A
  1. Liaison du substrat à l’enzyme
  2. Changement de la conformation du substrat (et de l’enzyme) pour que la catalyse soit possible
  3. Produits de la réaction de l’enzyme
42
Q

Que permet le changement de conformation?

A

La catalyse!

43
Q

Nomme les deux sous-sites.

A

Liaison
Catalytique

44
Q

Décris le sous-site de liaison.

A

LE SOUS-SITE DE LIAISON EST FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI MAINTIENNENT LE SUBSTRAT EN PLACE LORS DE LA CATALYSE
(super important)

45
Q

Décris le sous-site catalytique.

A

LE SOUS-SITE CATALYTIQUE EST FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI PERFORMENT LA CATALYSE
(super important)

46
Q

Quel est le rôle du sous-site de liaison?

A

Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat (ce qui est déterminé par les liaisons faibles)

47
Q

Nomme les rôles du sous-site catalytique.

A
  • Diminue l’énergie d’activation nécessaire
  • Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
  • Catalyse la réaction
48
Q

Sous-site de liaison du substrat: lieu _____________________________________________.

A

d’interaction entre l’enzyme et le substrat

49
Q

Plus il y a de liens non-covalents entre le sous-site de liaison et le substrat…

A

Plus le complexe est stable et spécifique

50
Q

Explique l’effet de la concentration de substrat sur la vitesse max de la réaction à concentration d’enzyme constante.

A

Vitesse augmente jusqu’à Vmax à cause de la saturation des enzymes
Un peu comme un étudiant face à la charge de travail d’un cours

51
Q

Explique l’effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante.

A

Effet linéaire

52
Q

Vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre la _________.

A

vitesse maximum

53
Q

Est-ce que Vmax est une vitesse exprimée en unités?

A

Oui

54
Q

Qu’est-ce que Km?

A

Km est la concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum Vmax

55
Q

Que décrit Km?

A

L’affinité de l’enzyme pour le substrat

56
Q

Plus le Km est petit, plus l’affinité est _____.

A

grande

57
Q

De quoi dépend l’efficacité d’une enzyme?

A

L’efficacité d’une enzyme dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat (S) en produit (P)

58
Q

Qu’est-ce que l’inhibition réversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme (liaisons FAIBLES)

59
Q

Nomme les deux types d’inhibition enzymatique.

A

Réversible
Irréversible

60
Q

Qu’est-ce que l’inhibition irréversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme (liaisons fortes = covalentes)

61
Q

Nomme les deux types d’inhibition enzymatique réversible.

A

Compétitive
Non-compétitive

62
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?

A

Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif

63
Q

Qu’est-ce que l’inhibition non-compétitive?

A

Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas pour le site actif, car l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif

64
Q

Pour quel site le substrat et l’inhibiteur compétitionnent-ils (inhibition compétitive)?

A

Site catalytique

65
Q

Que fait l’inhibiteur compétitif?

A

se lie au site catalytique de l’enzyme et compétitionne le substrat

66
Q

Que se passe-t-il avec Vmax lors de l’inhibition compétitive et pourquoi?

A

Vmax ne change pas: car si nous augmentons la concentration de substrat, c’est ce dernier qui « gagnera » la compétition

67
Q

Que se passe-t-il avec Km lors de l’inhibition compétitive et pourquoi?

A

Le Km apparent augmente: donc l’affinité de l’enzyme diminue

68
Q

Exemple de médicament qui agit comme compétiteur?

A

Pénicilline

69
Q

Que fait l’inhibiteur non-compétitif?

A

Il se fixe à un site allostérique, ce qui induit un changement de conformation du site actif qui réduit l’activité catalytique de l’enzyme.

70
Q

Que se passe-t-il avec Vmax lors de l’inhibition non-compétitive et pourquoi?

A

Le Vmax diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif car il réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat

71
Q

Que se passe-t-il avec Km lors de l’inhibition non-compétitive et pourquoi?

A

Le Km apparent ne change pas car l’inhibiteur non-compétitif n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat

72
Q

Qu’empêchent les inhibiteurs non-compétitif?

A

Formation du complexe enzyme-produit
Ils empêchent ainsi le substrat de réagir pour former le produit.

73
Q

Quel impact a la liaison de l’inhibiteur sur le site allostérique?

A

Cela modifie la structure tridimensionnelle tertiaire de l’enzyme, de sorte qu’elle ne peut plus catalyser de réaction.

74
Q

Est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat?

A

Non (ils ne rivalisent pas avec eux)

75
Q

Qu’est-ce que le rétrocontrôle?

A

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)

76
Q

Quel est le nom du rétrocontrôle négatif?

A

Rétroinhibition

77
Q

Est-ce qu’il existe aussi des rétrocontrôles positifs?

A

Oui

78
Q

Quelle sorte d’inhibition est le rétrocontrôle négatif?

A

Non-compétitif

79
Q

Explique le mécanisme de la rétroinhibition.

A

Dans une chaine de production de produit qui possède plusieurs étapes impliquant plusieurs enzymes, le produit finale peut aller inhiber l’enzyme #1 de la chaine quand il est présent en assez grande concentration

80
Q

Nomme un exemple de rétroinhibition.

A

Voies de biosynthèse des acides aminés

81
Q

Que fait un inhibiteur irréversible sur l’activité enzymatique?

A

diminue l’activité enzymatique de façon permanente

82
Q

Quel est l’impact du lien covalent sur l’enzyme inhibée?

A

Le lien (souvant covalent) entre l’enzyme et l’inhibiteur est si fort que l’addition de substrat ne renverse pas l’inhibition

83
Q

L’effet de l’inhibiteur irréversible sur le Vmax et le Km dépend de quoi?

A

s’il entre en compétition ou non avec le substrat pour le site actif

84
Q

Donne un exemple d’inhibiteur réversible.

A

Ibuprofène

85
Q

Donne un exemple d’inhibiteur irréversible.

A

Aspirine

86
Q

Qu’inhibe l’aspirine et comment?

A

La production de prostaglandines et de thromboxanes via une réaction d’acétylation avec la COX1 et la COX2

87
Q

Qu’inhibe l’ibuprofène et comment?

A

La production de prostaglandines et de thromboxanes via une liaison réversible avec la COX1 et COX2

88
Q

Donne un exemple de réaction qui change la conformation d’une protéine.

A

Phosphorylation

89
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation

90
Q

Qu’induit le phosphate et pourquoi?

A

Changement de conformation de la protéine, car il possède deux charges négatives

91
Q

Flash card bonus pour te rappeler que tu es presque rendu à la fin de ton étude pour l’examen 1!

A

Lâche pas (et prend une petite pause si nécessaire)!

mmd1042 module 1 (10 decks)

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