structure et propriétés de l'hémoglobine Flashcards

1
Q

l’Hb c’est quoi ?

A
  • pigment respiratoire présent exclusivement ds les hématies
  • transporteur indispensable de l’O₂=>facteur limitant
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2
Q

que va avoir l’Hb comme c’est une prot transporteuse ?

A
  • fixation réversible et instable d’un ligand sur un site de fixation
  • affinité prot-ligand décsse : poumons→tissus ce qui permet de libérer gaz là où on en a besoin
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3
Q

quels sont les ligands de l’Hb ?

A
  • O₂
  • CO₂
  • H⁺
  • CO
  • 2,3 DPG
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4
Q

comment est la structure de l’Hb ?

A

tétramère possédant 4 molé protéiques = globine

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5
Q

structure de Hb

que possèdent globines ?

A

2 sous-unité 𝛼 et 2 sous-unité β pour Hb aldulte normale

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6
Q

de combien est le poids moléculaire de Hb ?

A

PM = 4 x 17000
* 150 AA/sous unité

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7
Q

comment est le noyau de Hb ?

A

1 noyau héminique=>porphyrine par sous unités contenant un fer ferreux liant

Fe²⁺

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8
Q

combien l’Hb a de site de fixatiosn ?

A

4 elle peut donc fixer 4 molé d’O₂

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9
Q

à quoi correspond la chaîne 𝛼 ?

A

2 gènes (𝛼1 et 𝛼2)

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10
Q

À quoi correspond la chaine β ?

A

un gène

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11
Q

À quoi correspond la chaîne Ɣ ?

A

2 gènes (Ɣ𝟣 et Ɣ𝟤 )

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12
Q

À quoi correspon la chaîne δ ?

A

un gène

chaque peptique correspond un ou pls gènes

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13
Q

que va facilité la fixation des autres O₂ sur l’Hb ?

A

fixation de la 1ère molé d’O₂ sur le 1er gpe hème ; 4ème molé d’O₂ se fixe 400 fois + vite = effet allostérique

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14
Q

comment est l’affinité de l’Hb selon ses ligands ?

A
    • pour CO₂
  • ++ pour l’O₂
  • ++++++ pour CO =>toxique car il remplace O₂ et empèche le relargage O₂
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15
Q

par combien de gènes ≠ est cidé chaque chaîne pepq ?

A

9 gènes ≠

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16
Q

combien d’Hb anormale sont répertoriées chez l’homme ?

A

120

17
Q

quelles sont les ≠ forme d’Hb en fonction de l’âge ?

= formes normales

A
  • Hb A ou Hb A1
  • Hb A2
  • Hb F ou Hb fœtale
18
Q

quel est le % de l’Hb A ou Hb A1 ?

A

la + abondante =>compo : 𝛼𝟸β𝟸 <90%
* ≠ de séquence e tre les chaînes 𝛼 et β

19
Q

quel est le % de l’Hb A2 ?

A

2-5% de l’Hb tot adulte (𝛼𝟸δ𝟸à

20
Q

quel est le % de l’Hb F ?

A

<2 %
(𝛼𝟸Ɣ𝟸)

21
Q

quels sont les formes d’Hb anormales ?

A
  • HbCO
  • Hb oxydée
22
Q

quel est al couelur de Hb réduite ?

(sans O₂ )

A

violette

23
Q

quelle est la couelur de l’HbO₂ ?

A

rouge vif =>un peu - que HbCO

24
Q

quelle est la couelur de l’HbCO₂ ?

A

carbaminée = ultra rouge

/!\ carbhémoglobine ≠ carboxyhémoglobine

25
Q

quel est la couleur de l’Hb CO = carboxyhb ?

A

rouge vif

26
Q

quel est la couleur de l’Hb oxydée ?

A

= méthémoglobine elle est brune

27
Q

que va fixer HbCO ?

A

fixe du CO , anomalie de ligand

28
Q

d’où provient le CO ?

A

de la combustion des cigarettes et des hydrocarbures =>chaudières defectueuses

29
Q

comment est l’affinité du CO ?

A

240 fois + élevée que celle de l’O₂ pour Hb => ils st donc tous les 2 en compétitionpour se lier à Hb

30
Q

peut-on s’intoxiquer au CO ?

A

oui, intoxication graves car ce gaz est incolore, insipide et inodore
=> il se fixe rapidement à Hb et déplace O₂

31
Q

comment sont les téguments du sujet intoxicé au CO ?

A

très rouges à caus couelur HB-bCO

32
Q

que va faire Hb oxydée (ferrique : Fe³⁺) ?

A

ne fixe pas l’O₂ car perd son pourvoir de capture =>structure totaelemnt pathologique

33
Q

que peut-on dire d’un sujet qui a les lèvres et les extrémites bleus ?

A

il manque d’O₂ : il est cyanosé => + facile à détecter chez un sjt en polyglobulie