Actividad Enzimática Flashcards

1
Q

Reacciones poco favorables

A

Anabólicas

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2
Q

¿Qué necesitaremos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?

A

Enzimas

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3
Q

¿Qué es una Enzima?

A

-Moléculas que favorecen reacciones químicas.
-Propician un sitio de encuentro entre las moléculas que participan en las reacciones
-Disminuyen la energía de activación

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4
Q

Estructura de una enzima

A

-Sitio activo
-Coenzima
-Cofactor
-Apoenzima
-Holoenzima

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5
Q

sitio activo:

A

-Donde se une el sustrato
menos (-) energía de activación
+ el número de colisiones productivas
Acelera la velocidad de reacciones

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6
Q

Coenzima

A

Molécula orgánica
-Se une a los sitios activos para ayudar a la catálisis

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7
Q

Cofactor

A

Compuesto químico no proteíco o iónico metálico
-Necesario para la actividad de una enzima

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8
Q

Apoenzima/apoproteína

A

-Parte proteíca de una enzima
-Para activarse neceista estar unida a la correspondiente enzima

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9
Q

Holoenzima

A

Formada por una parte proteíca combinada con una molécula no proteíca llamda cofactor

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10
Q

Cómo ayuda el cofactor, coenzima, cosustratos y grupos prostéticos a la catálisis?

A

-Estabilizan cargas
-Favorecen plegamiento de proteínas
atraen
-Fijan el sustrato, lo convierten en en producto
-Reacciones de oxido reducción

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11
Q

Grupos Prostéticos

A

-Asociación
-Estrechan entra la enzima y coenzima por la formación de enlaces covalentes

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12
Q

Pepsina

A

-Enzima digestiva que se crea en el estómago
-Hidroliza las proteínas en el estómago.

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13
Q

Ureasa

A

Cataliza la hidrólisis de urea a:
-dióxido de carbono
-amoníaco.

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14
Q

Arginasa

A

-Enzima hidrolasa
-Contiene manganeso dentro de su estructura
-Presente en varios tejidos y
-Participa en el ciclo de la urea.

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15
Q

¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?

A

Modificará la interacción de los enlaces NO covalentes entre las estructuras terciarias

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16
Q

¿Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?

A

-Podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima
(todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo).

17
Q

Inhibidor enzimático

A

-Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
-Puede ser reversible o irreversible

18
Q

Inhibición competitiva

A

-2 sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio activo de la misma enzima
-Sustrato de más alta concentración = gana
-Similares en estructura al sustrato verdadero.

19
Q

Inhibición acompetitiva

A

-Inhibidor NO se une en el mismo sitio que el sustrato
-Su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima.

20
Q

Inhibición alostérica

A

-Se regula por productos finales de una vía metabólica
-Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.

21
Q
A