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UE9 > SEM 1 > Flashcards

SEM 1 Flashcards

1
Q

où est présent le SEM ?

A

uniquement chez les eucaryotes

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Q

sur quoi repose le SEM ?

A

plusieurs éléments constitutifs :
- cavités
- vésicules
- tubules
- canalicules
- vacuoles

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3
Q

que désigne le SE ?

A

l’ensemble des compartiments intracellulaires délimités par une membrane, sauf mitochondries et paroxysmes

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4
Q

que réalise le SEM ?

A

des échanges avec cytosol, MP, milieu extraCr

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Q

où va se retrouver tous ce va être soluble ou luminal dans les cavités du SEM ?

A

sur le versant extraCr après leur transport,
alors que le domaine cytosolique restera cytosolique

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6
Q

comment va se retrouver une protéine TM dans le RE sur la MP ?

A

TM à la MP avec son domaine cytosolique sur le versant cytosolique et son domaine luminal sur le versant extraCr

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7
Q

comment va se retrouver une molécule soluble dans la vésicule ?

A

sous forme soluble.

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8
Q

dans quoi sont aussi spécialisé les éléments du SE ?

A

dans le transfert des molécules (grâce aux perméases)

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9
Q

comment s’effectue k transport d’une vésicule d’un compartiment donneur à un compartiment receveur ?

A

en plusieurs étapes :
- bourgeonnement de la vésicule à partir compartiment donneur
- détachement du compartiment donneur par intervention de facteurs cytosoliques en en cas besoins de protéines spécialisées
- déshabillage des vésicules, faisant intervenir facteurs cytosoliques qui dépolymérisent protéines cytosoliques ayant participé revêtement et cet habillage de la vésicule sera ensuite recyclé
- transport cytosolique grâce utilisation E et cytosquelette
- fusion des M avec compartiment receveur via facteurs cytosoliques (qui varient fonction compartiment considéré)

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10
Q

de quoi est recouverte la vésicule qui sera transporté d’un compartiment donneur à receveur ?

A

d’un revêtement de protéines particulières :
- clathrine
- FAPP
- Coatomère (protéine COP)
==> protéines cytosoliques qui se polymérisent pour former un revêtement nécessitant un déshabillage (3e étape)
- cavéoline (pas besoin de déshabillage car cavéole ne gêne pas les interactions avec le cytosquelette pour le transport)

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11
Q

pourquoi déshabillage nécessaire pour certaine vésicule ?

A

indispensable au transport car pour la plupart, elles gênent l’interaction avec cytosquelette (sauf pour cavéoline)

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12
Q

quels sont les compartiments du SEM ?

A

° RE : présent sous 2 forme dans C:
- REG qui possède ribosomes sur face cytosolique
- REL qui constitue enveloppe nucléaire, il appartenait au RE mais reste une région spécialisée
° appareil de Golgi
° endosomes (phagosomes)
° lysosomes

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13
Q

qu’existe t il en plus des compartiment (“de base”) du SEM ?

A

tout un système de vésicules, canalicules, tubules, vacuoles spécialisées dans transit entre ≠ compartiments et entre ces compartiments et la MP

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14
Q

comment se fait le transport au sein de la C ?

A

il emprunte des flux :
- Flux membranaire vectoriel et permanent : sens de synthèse des protéines
- Flux de retour vers le Golgi et le RE : minoritaire mais possède quand même fonction importante

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15
Q

qu’est-ce que le RE ?

A

réseau de canalicules et de vésicules qui va former un tapis au niveau du cytosol.
ce réseau est en continuité avec EN.

existe sous 2 formes dynamique et fonctionnelles :
- REG possédant ribosomes sur face cytosolique
- REL sans ribosomes

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16
Q

comment est la proportion de REG/REL dans la cellule ?

A

variable et dépend :
- de la C (beaucoup de synthèse protéique par exemple les C pancréatiques : + de REG)
- du moment de la vie cellulaire pour une même cellule : pour la synthèse protéique on va avoir une augmentation proportion REG, pour détoxification (de certaines drogues ex), une augmentation de REL

17
Q

qu’est-ce que certaine protéine synthétisé cytosol ont ?

A

signal adressage au RE reconnu par une particule particulière, la SRP qui est une ribonucléoprotéine couplée au GTP qui va permettre entrée de la protéine dans le RE via le translocon pour continuer sa synthèse dans le RE, puis aller vers le Golgi finir sa maturation (glycosylation) avant de retourner dans le compartiment auquel elle est adressée selon ses éventuels signaux d’adressage et de rétention

18
Q

quel est le peptide signal ?

A

le signal traversée de la M d’enveloppe du RE.
il est propre aux protéines solubles, même si les protéines TM peuvent en posséder un.
correspond à séquence consensus de 15 à 20aa hydrophobes séparés de la méthionine (1er aa) par 2 aa hydrophiles indifférents.
elle est présente en N-terminal de la protéine en cours de synthèse

dès début synthèse de protéine, ce signal sera reconnu par SRP couplée au GTP et par des chaperons cytologiques (ex: Hsp 70).

ce signal est toujours clivé en fin de synthèse

19
Q

les deux fragment du peptide signal après le 2e clivage ?

A
  • fragment cytosolique peut être ubiquitinylé pour un adressage au protéasome, ou il peut se lier à ma calmoduline pour jouer le rôle d’inhibiteur de son activité
  • fragment luminal peut se lier au CHM Type I pour constituer un peptide antigénique
20
Q

quels ≠ modes d’insertion peut posséder une protéine transmembranaire ?

A

-selon nombre de domaine TM
- selon localisation cytosoliques ou luminale des extrémités N- et C- terminales

une même protéine peut présenter plusieurs modes d’insertion, mais on ne connait pas les mécanismes qui en sont responsables

21
Q

les types de signaux d’adressage au RE pour protéines TM destinées à la MP ?

A
  • 1er : peptide signal, même fonctionnement que pour protéine solubles.
    toujours clivé en fin synthèse, peut être facultatif pour certaines protéines possédant déjà plusieurs DTM
  • 2e : ≠ du peptide signal, il correspond à un des futurs DTM de la protéine.
    il s’agit courte séquence AA hydrophobes (non systématiquement en N-terminal, peut être n’importe où).
    peut être simple ou multiple : 1 ou plusieurs DTM dans une même protéine, ces séquences sont également reconnues par la SRP

Ces séquences ne seront pas clivées après la synthèse car elles constitueront des segments TM de la protéine

22
Q

lorsqu’une protéine n’a qu’un seul DTM ?

A

même si celui ci est au milieu de la protéine, elle possèdera un peptide signal.
il existe donc des protéines possèdent à la foie un peptide signal et des DTM

23
Q

la N-glycosylation ?

A
  • en premier lieu une construction de l’arborisation sucrée sur face cytosolique du RE.
    cette construction à une association de lipides complexes cytosoliques : dolichol phosphorylé + précurseur des sucres
  • ensuite un Flip-flop du dolichol et des résidus sucrés, l’arborisation est alors endoluminale, elle est finalisée au niveau luminal, elle possèdera à la fin toujours 14 résidus sucres, et toujours les mêmes
24
Q

quels sont les chaperons solubles du RE qui interviennent dans repliement des protéines solubles ?

A

° PDI : La protéine disulfure isomérase, elle est Ca++ dépendante et nécessaire pour l’établissement des ponts disulfures définitifs.
> c’est le sel chaperon uniquement Ca2+ dép et qui n’a pas besoin ATP

° Bip qui possède 4 rôles principaux :
- La rétention de Ca++
- La fermeture du translocon
- Le contrôle qualité du RE
- La conformation des protéines

° La calséquestrine présente dans le REL et dans le réticulum sarcoplasmique de la cellule musculaire,
elle est responsable du stockage des ions Ca++

25
Q

qu’est-ce que la calnexine ?

A

c’est un chaperon TM du RE jouant un rôle important dans l’acquisition de la bonne conformation des protéines.
elle participe aussi aux N et aux C-glycosylations

26
Q

processus de modification post-traductionnel des protéines ?

A

erreurs peuvent apparaitre.
donc RE possède contrôle qualité permettant arrêt synthèse de ces protéines erronées.
donc si protéine mal glycosylée ou mal configurée, ne sera pas exportée au Golgi.
elle sera alors rétro transloquée puis dégradée dans protéasome
ex : mutation CFTR => mucoviscidose

mécanisme également valable pour des protéines normales lors de leur renouvellement (ex: renouvellement des protéines membranaires et solubles constitutives du RE).

27
Q

que fait le RE constamment ?

A

informe constamment le cytosol et le génome nucléaire de son fonctionnement et ainsi de toute anomalie éventuelle

28
Q

types de signaux qu’émet le RE ?

A
  • Vers le cytosol, par fragments du peptide signal qui peuvent s’associer à la calmoduline, et ainsi réguler des voies métaboliques.
  • Vers le génome nucléaire par libération de Ca++ en cas d’accumulation de protéines (solubles ou membranaires), anormales (ou normales) dans le RE.
    Cette augmentation de Ca++ cytosolique induit l’activation du FRT NF-κB qui va être importé dans le nucléoplasme grâce à des importines.
29
Q

de quoi s’accompagne les anomalies du fonctionnement du RE ?

A

de signaux qui vont aboutir à des modifications transcriptionnelles

30
Q

synthèse de phosphoglycériques membranaires, cytosoliques, du cholestérol dans RE ?

A

> point commun avec N-glycosylation.
- synthèse cytosolique des précurseurs avec participation des mitochondries qui apportent des AG à chaines courtes
- importation AG couplés au CoA (permet activation AG) sur bicouche puis départ du CoA.
ces AG vont s’associer en phospholipides sur face cytosolique avec glycérol et molécules à fonction alcool + CDP (sérine, choline, éthanolamine, inositol)
- formation phosphoglycéride :
soit transloqué dans lumière RE par Flip-flop
soit arraché de M par transporteurs cytosoliques qui emmènent soit dans mitochondrie/peroxysome soit constitution des inclusions lipidiques

UE9 (10 decks)

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