Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

מבחן ידע > ביותא 2 > Flashcards

ביותא 2 Flashcards

(71 cards)

Start Studying
1
Q

סיבי אקטין

A

משמשים לתנועה ולחלוקת התא ומעצבים את הקורטקס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

סיבי ביניים

A

משמשים בעיקר לתמיכה מכאנית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

סיבי המיקרוטובולי

A

קובעים מיקום אברוני התא, משמשים לתובלה תוך תאית ויוצרים את הכישור המיטוטי בהפרדת כרומוזומים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

אקטין F

A

סליל פילמנט האקטין השלם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

אקטין G

A

חלבון גלובולרי,תת יחידה בפילמנט האקטין.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

אקטין G מה מכיל

A

ATP\ADPכל תת יחידה מכילה 357 ח’‘א, ו עמוק במרכז החלבון.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

?אקטין הוא F קוטר

A

8 ננומטר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

מה סיב האקטין מכיל?

A

2 פרוטופילמנטים שנוצרו מתתי היחידות של הG-אקטין שמוחזקים יחד בקשרים לטרלים- כל 37 ננומטר יש טוויסט בסיב.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

קצוות האקטין הן?

A

בעלי שתי קצוות- פלוס ומינוס, פלוס מתארך מהר ומינוס מתארך לאט

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

שלב נוקלאציה (LAG) ביצירת סיב אקטין?

A

שלב התחלתי ביצירת פילמנט חדש של אקטין- קורה באמצעות אוליגומרים של אקטין שנקשרות ויוצרות אגרגט\ גרעין התחלתי מיוצב.
שלב מגביל בבנייה בעקבות חוסר יציבות של יחידות האקטין.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

שלב האלונגציה ביצירת סיב אקטין?

A

שלב לאחר יצירת הגרעין, בו מתווספות תתי יחידות נוספות אל הגרעין ובכך הסיב מתארך.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

שלב שיווי המשקל ביצירת סיב אקטין?

A

בשלב זה ריכוז יחידות האקטין החופשיות יורד- יש איזון בין קצב ההוספה לקצב ההורדה של תתי היחידות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

(ריכוז קריטי) Cc?

A

הריכוז של תת ה-יח’ החופשיות בתמיסה בשלב האחרון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

גורמי התגרענות בסיבי אקטין

A

ARP2\3+ formin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

משפיעים על הזמינות של המונומרים באקטין

A

Thymosin+ Profilin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

חלבונים הנקשרים לסיב האקטין

A

Tropomyosin+ Cap z+ Tropomodulin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

חותכי אקטין

A

Cofilin + Gelsolin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

ARP2\3

A

חלבון זהה לאקטין,עוזר להתגרענות האקטין מקצה המינוס ונשאר קשור אליו ולכן מוביל להתארכות מהירה של הסיב בקצה הפלוס.
מאוקטב באמצעות הNPF.
יכול להיקשר לצידי סיב קיים ב70 מעלות ובכך ליצור מבנים מסועפים של אקטין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

FORMIN

A

טבעת שבנויה מדימר, נקשרת לקצה הפלוס וקושרת שני מונומרים של אקטין ובכך מעודדת התארכות של הסיב והתגרענות באופן דרמטי.
מייצרת מבנים ישרים ולא מסועפים מסוג צרורות (BUNDLES)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

PROFILIN

A

מעודד התארכות של קצה הפלוס. נקשר לצד במונמר האקטין הנקשר לצד מינוס בסיב האקטין ובכך משאיר חשוף את צד הנקשר לצד הפלוס במונמר האקטין- מונמר האקטין נקשר רק לצד פלוס.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

THYMOSIN

A

נקשר למונומרים של האקטין ובכך מונע היקשרות אל סיב האקטין- בתחרות עם פרופילין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

CAP Z

A

חלבון שעושה capping. נקשר לקצה הפלוס של הסיב מייצב אותו ומונע ממנו התארכות\התקצרות.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

TROPOMODULIN

A

חלבון שעושה capping. נקשר לקצה המינוס של הסיב מייצב אותו ומונע ממנו התארכות\התקצרות.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

TROMPOMAYOSIN

A

חלבון מוארך שנקשר לצידי הסיב ומייצב אותו ומונע קישור שלו לחלבונים אחרים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Cofilin
חלבון שגורם לחוסר יציבות של הסיב. נקשר לאורך הסיב הישן יותר בתא שמכיל ADP (אפיניות גבוהה אליו) וגורם לליפוף חזק של הסיב- מה שגורם להיחלשות הקשרים בין יחידות האקטין שיוביל לפירוק הסיב.
26
Gelsolin
חלבון שמאוקטב ברמות גבוהות של סידן. נקשר לסיב האקטין וגורם להיפרדות של תתי היחידות, ולאחר מכן עושה CAP בצד הפלוס.
27
איפה ניתן למצוא סיבי אקטין
lamellipodium, filopodium, שרירים, סטראו-סיליה, מיקרובילי, טבעת כיווץ (מיטוזה), סיבי לחץ, קורטקס תאי, התפתחות העובר.
28
מבנים שנוצרים ע'יי אקטין בתא
סיבי לחץ, סיבי קורטקס תאי, למלופודיה, פילופודיה
29
סיבי לחץ
בעלי יכולת כיווץ ומקנים מתח לתא. יוצר צרורות רופפים.
30
קורטקס תאי
נמצא מתחת לממברנה הפלזמתית הפנימית- חשובה לשם שמירת צורת התא.
31
פילופודיה
מעין ספייקים של ממברנה פלזמטית מאפשרים לתא לחוש את סביבתו. יוצרים צרורות (BUNDELES)
32
למילופדיה
סיבי אקטין מסועפים
33
פימברין
אחראי לאריזה הצפופה של סיבי אקטין מקבילים נראה בבליטות התאיות של מיקרווילי ובסטריאוסיליה.
34
אלפא אקטינין
הומודימר, אשר יוצר קשרי צילוב של סיבי האקטין בכיוונים מנוגדים ליצירת צרורות רופפים שלהם.
35
פילאמין
חלבון המצמיד סיבי אקטין בצורה כמעט מאונכת- מקנה יצירה של ג'ל צמיגי.
36
ספקטרין
חלבון דמוי רשת המחבר את סיבי האקטין בקורטקס של אריתרוציטים.
37
תרופות מעכבות- אקטין
Latrunculin- דה פולימריזציה cytochalasin B- דה פולימריזציה phalloidin- מייצב
38
מיוזין
חלבון המנוע של אקטין
39
מבנים שנוצרים ע''י מיוזין 2 בתאים שאינם שרירים
-סיבי סטרס קורטיקלים -חגורות בהיקף -טבעת הכיווץ -סיבי כיווץ
40
המיוזין היחידי שנע מקצה פלוס למינוס?
מיוזין 6
41
מיוזינים הפועלים כמונמר
1, 3, 14
42
מיקרוטובולי
פולימר של חלבוני טובולין קוטרם- 25 ננומטר
43
מבנה טובולין
הטרודימר המורכב משרשרת של אלפא ובטא וכל אחד מורכב מ445-450 ח''א, שמחוברות בחוזקה בקשר לא קוולנטי.
44
על גביי הטובולין GTP
לכל תת יחידת טובולין יש אתר קישור לGTP אחד. רק ה- GTP על גביי הבטא טובולין יכול לעבור הידרוליזה.
45
מבנה המיקרוטובולין
בנוי כצילנדר חלול המורכב מ13 פרוטופילמנטים מקבילים. כל פרוטופילמנט מורכב מיחידות חוזרות של ההטרודימר אלפא-בטא.
46
בהרכבת הסיב נוצרים 2 סוגים של אינטרקציות:
1. אינטרקציה בין בטא טובולין של הטרודימר אחד לאלפא טובולין של ההטרודימר שמעליו. 2. קשרים לטרלים בין הפרוטופילמנטים מקביליים- הקשרים העיקריים הם בין מונומרים מאותו הסוג.
47
GTP cap
מצב בו קצב ההוספה של תתי היחידות טובולין הוא גבוה אשר גורם לכך שמתווסף טובולין חדש לפני שהטובולין הקודם מספיק לעבור הידרוליזה.
48
אי יציבות דינמית
השינוי המהיר בין מצב גדילה למצב כיוון באותו ריכוז.
49
קטסטרופה- מיקרוטובולין
שינוי מגדילה לכיווץ
50
הצלה- מיקרוטובולין
שינוי מכיווץ לגדילה
51
גמא טובולין
משמש כאתר נוקלאציה
52
גמא- TuSC
קומפלקס הבנוי משני העתקים של גמא טובולין בקשר עם חלבוני עזר. יוצרים מבנה ספירלי- במבנה הגמא טובולין האחרון נמצא מתחת לראשון ליצירת 13 תתי יחידות התורמות ליצירת 13 הפרוטופילמנטים
53
גמא TuRC
קומפלקס גמא TuSC ביחד עם חלבוני עזר נוספים. ממנו מתחילה הנוקלאציה ויצירת קצה המינוס
54
צנטרוזום
מתפקד כ MTOC בתאים אנימליים. ממוקם ליד הגרעין והמיקרוטובולי עוברים בו נוקלאציה בקצה המינוס
55
צנטריולות
מבנה המוטבע בתוך הצנטרוזום. זוג של מבנים מעגליים שמסודרים בצורה מאונכת זה לזה. כל צנטריולה בעלת מבנה סימטרי ומורכבת מ9 טריפלטים של מיקרוטובלי.
56
MAP’s
חלבונים (חיוביים) הנקשרים אל המיקרוטובלי דרך זנבות C טרמינליים קצרים של אלפא ובטא טובולין (שליליים), ומשפיעים על המיקרוטובולי.
57
MAP2 חלבון
יוצר צרור מרווח של סיבי המיקרוטובולי
58
TAU חלבון
יוצר צרור צפוף של סיבי המיקרוטובולי.
59
Augmin
חלבון בעל 8 יחידות הנקשר לצידי סיב (כמו ARP2\3) המיקרוטובולי ויכול לגייס אליו גמאTuRC שיעשה נוקלאציה לסיב חדש על גבי הישן.
60
קינזין 13
פקטור שמוביל לקטסטרופה- קושר את קצה המיקרוטובלי וגורם להיפרדות הפרוטופילמנטים, ובכך האנרגיה שמונעת מסיב להתפרק פוחתת- הסיב מתפרק בקלות.
61
XMAP215
הוא קושר יח' טובולין חופשיות לקצה הפלוס ומקדם פילמור של הסיב. בנוסף מתנגד לפעילות של פקטורי קטסטרופה.
62
stathmin
חלבון קטן הקושר 2 טובולין הטרודימרים ומונע את הצטרפותם לסיב במיקרוטובולין ובכך תורם ליצירת מאגר טובולין. זרחונו מעכב את הקישור ותורם להתארכות הסיב ולדיכוי חוסר היציבות הדינמית.
63
KATANIN
חלבון המוביל לניתוק של 13 הקשרים בפרוטופילמנטים ובכך תורם לחוסר יציבות של המיקרוטובלי.
64
2 חלבוני מנוע עיקריים במיקרוטובלי
קינאזין ודינאין
65
תפקידי חלבוני מנוע במיקרוטובולי
הולכת מטען סידור המיקרוטובולי בקרה על דינמיות במיקרוטובלי
66
מבנה קינזין 1
דומה במבנה שלו למיוזין 2. 2 שרשראות כבדות עבור כל מנוע פעיל, שיוצרים 2 דומיינים של ראש מנוע גלובולרי המוחזקים יחד בדימריזציה ע''י זנב coiled coil. שרשרת קלה אחת של קינזין 1 תיקשר לבל שרשרת כבדה דרך הזנב שלה. בעל דומיין מנוע בקצה N טרמינלי של השרשרת הכבדה. קצה C טרמינלי נקשר אל המטען (וזיקולה)
67
תנועת קינזין 1
מתבצעת באופן חוזרני ע''י תנועות קטנות במרחק של 8 ננומטר בעזרת הזזת דומיין המנוע לאתר הקישור הבא לכיוון קצה הפלוס.
68
קינזין 5
יוצר מבנה טטרמר לאחר קישור 2 דימרים ומאפשר החלקה בין 2 סיבים של מיקרוטובולי- ביופולרי.
69
מבנה קינזין 13
בעל דומיין מנוע במרכז השרשרת הכבדה, שייך למשפחה אך איבד את יכולת חלבון המנוע ובמקום זאת משתמש בהידרוליזה של ATP בשביל לעודד דה- פולמריזציה בקצוות.
70
קינזין 14
בעל דומיין בקצה C טרמינלי. קינזינים אלו נעים גם באופן הפוך- אל כיוון המינוס
71

מבחן ידע (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions