Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biochemija > 2 skaidrės > Flashcards

2 skaidrės Flashcards

(69 cards)

Start Studying
1
Q

Fermentai dar vadinami

A

Enzimai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Fermentų forma, struktūra

A

Globuliniai baltymai, tretinė struktūra

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Katalizinių savybių turi ir:

A

tam tikros RNR, vadinamos ribozimais
tam tikri antikūniai, vadinami abzimais

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Fermentų savybės (1)

A

-Biokatalizatoriai
-Po reakcijos fermentai nesusinaudoja
-Mažo fermento kiekio pakanka dideliam
kiekiui substrato paversti produktu
-Apsisukimų dažnis parodo, kiek viena
fermento molekulė substrato molekulių
gali paversti produktu per sekundę,

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Fermentų savybės (2)

A

-Fermentai yra specifiški
-Fermentai turi aktyvųjį centrą, kuriame vyksta sąveika su
substratu
-Fermentų veikimas reguliuojamas
-Fermentai veikia švelniomis sąlygomis (pH, temperatūra, slėgis)
-Fermentų veikimui dažnai reikalingi kofaktoriai/kofermentai
-Fermentų skirtinga lokalizacija ląstelėje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Fermentas, substratas, produktas

A

-Fermentas (F) - tai baltymas, greitinantis cheminę reakciją
-Substratas (S) - tai junginys, kuris yra veikiamas fermento
-Produktas (P) - po fermentinės reakcijos susidaręs junginys
-Kompleksas, susidarantis reakcijos metu tarp fermento ir substrato, vadinamas
fermento-substrato kompleksu (ES)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Pagrindiniai fermento katalizuojamos reakcijos etapai:

A

1) Substrato atpažinimas ir surišimas aktyviajame centre E + S <> ES
2) Cheminio virsmo atlikimas ES < > EP
3) Produkto išstūmimas iš fermento katalizinio centro ir fermento aktyviojo
centro regeneravimas EP > E + P

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Fermento aktyvusis centras

A

-Aktyvusis centras (AC) yra fermento molekulės dalis, prie kurios prisijungia
substratas ir vyksta katalizinė reakcija
- AC susidaro formuojantis tretinei baltymo struktūrai
- AC būdinga trimatė erdvinė struktūra (plyšys, įduba), užimanti labai mažą
fermento dalį ( 2-5 proc. paviršiaus)
- Į AC taip pat gali patekti kofermentas, prostetinė grupè ir metalų jonai
- Dauguma substratų jungiasi prie fermento AC silpnais ryšiais

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Dažniausios AC aminorūgštys:

A

His, Ser, Asp, Glu, Lys, Arg, Cys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

AC 2 sritys:

A

-Kontaktinė arba substrato atpažinimo sritis (čia vyksta S
prisijungimas)
-Katalizinė sritis (čia vyksta kitimai)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Fermento-substrato sąveikos modeliai

A

-Tiesioginio atitikmens arba rakto-spynos modelis
-Priverstinio atitikmens modelis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Priverstinio atitikmens modelis

A

-Reaguojant substratui su fermentu, aktyviojo centro konformacija pasikeičia
-Substrato prijungimas indukuoja katalizinių aminorūgščių šoninių grupių persitvarkymą erdvėje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Reakcijos greitis

A

-Fermentai didina reakcijos greitį sumažindami pereinamosios
būsenos aktyvacijos energiją
-Juo energija mažesnė, juo reakcija
greitesnė

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Aktyvacijos energija

A

-Energijos skirtumas tarp pradinės ir
pereinamosios būsenų vadinamas
aktyvacijos energija (◇Ea)
-Aktyvacijos energija yra energijos
kiekis, kurį reikia suteikti molekulei, kad
susidarytų pereinamoji būsena ir įvyktų
cheminė reakcija

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Reakcijos pusiausvyra

A

Fermentai nekeičia reakcijos pusiausvyros

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Fermento specifiškumas

A

-Fermentai yra saviti (specifiški) t.y. jie sąveikauja su vienu ar keliais substratais ir katalizuoja vieno tipo reakciją
-Fermentų katalizuojamų reakcijų specifiškumą ir greitį lemia unikali
aminorūgščių seka, sudaranti erdvinę fermento struktūrą bei aktyvųjį
centrą
-Fermento specifiškumą lemia jų aktyvusis centras

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Fermento specifiškumo tipai

A

-Ryšio (platus) specifiškumas (Pvz., peptidazės hidrolizuoja peptidinį ryšį baltymuose, lipazės - esterinį ryšį lipiduose. Fermentai, skaidantys baltymus, nekatalizuoja nukleorūgščių virsmų ir atvirkščiai)
-Grupės specifiškumas (Pvz., pepsinas (endopeptidazė) hidrolizuoja peptidinį ryšį,
kurio sudaryme dalyvauja aromatinės aminorūgštys)
-Substrato (visiškas) specifiškumas (Fermentas turi tik vieną substratą. Pvz., laktazės substratas yra laktozė, maltazės - maltozė)
-Geometrinis specifiškumas (Mažiau specifinis, lyginant su visišku specifiškumu,
Fermentas veikia panašius substratus. Pvz., alkoholio dehidrogenazės substratai - etanolis, metanolis, propanolis)
-Stereospecifiškumas (Tai aukščiausias specifiškumo lygis. Fermentas atskiria net
optinius izomerus. Pvz., L aminorūgščių oksidazė veikia tik L- aminorūgštis, seilių a-amilazė tik a-1,4 glikozidinį ryšį)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Fermentų struktūra

A

-Apofermentai - sudaryti tik iš baltyminės dalies
-Holofermentai -veikimui reikalingi kofaktoriai
-Apofermentas + Kofermentas = HOLOFERMENTAS

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Kofermentai

A

-Mažos molekulinės masės organinės medžiagos, kurios yra aktyviajame centre ir reikalingos katalizei
-Jie gali pernešti chemines grupes nuo vienų reakcijoje dalyvaujančių junginių
kitiems, prijungti arba atiduoti protonus ir elektronus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Kofermentai pagal kilmę ir cheminę struktūrą skirstomi į:

A

-Vitamininius kofermentus
-Nevitamininius kofermentus (lipo rūgšties kofermentas - lipoamidas,
kofermentas Q, hemas)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Vitamininiai kofermentai

A

-Daugelis vitaminų nesintetinami žmogaus organizme pakankamais kiekiais, jie turi būti gaunami su maistu
-Pagrindinis vandenyje tirpių vitaminų biologinis vaidmuo yra tas, kad jie
ląstelėse modifikuojami ir virsta kofermentais, o kofermentai būtini
fermentų veiklai
-Vitaminų trūkumas sukelia kofermentų trūkumą, ko pasekoje sutrinka fermentų veikla

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

FERMENTAI

A

-OKSIDOREDUKTAZĖS
-TRANSFERAZĖS
-HIDROLAZĖS
-LIAZĖS
-IZOMERAZĖS
-LIGAZĖS

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

OKSIDOREDUKTAZĖS

A

-Nikotinamido kofermentai [NAD, NADP+] > vitaminas PP (B3)
-Flavino kofermentai [FAD, FMN] > vitaminas B2
-Askorbo rūgštis > vitaminas C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

TRANSFERAZĖS

A

-CoA-SH (Kofermentas A) > vitaminas B5
-Piridoksalio fosfatas > vitaminas B6
-Tetrahidrofolio rūgštis > Folio rūgštis
-Metilkobalaminas > vitaminas B12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
LIAZĖS
-Tiamino difosfatas > vitaminas B1 -Piridoksalio fosfatas > vitaminas B6
26
IZOMERAZĖS
-Metilkobalaminas > vitaminas B12 -Deoksiadenozilkobalaminas -Piridoksalio fosfatas > vitaminas B6
27
LIGAZĖS
Karboksibiotinas > vitaminas H
28
Nikotinamido kofermentai
-Redukuoti nukleotidai NADH ir NADPH oksiduojami ir dalyvauja redukcijos reakcijose, kurių metu elektronai ir protonai pernešami substratui -Stingant vitamino PP susergama pelagra
29
Nikotinamido adenino dinukleotido formos:
-Oksiduotas nikotinamido adenino dinukleotidas (NAD+) -Redukuotas nikotinamido adenino dinukleotidas (NADH) -Fosforilintas oksiduotas nikotinamido adenino dinukleotidas (NADP+) -Fosforilintas redukuotas nikotinamido adenino dinukleotidas (NADPH) -Dalyvauja daugelyje oksidacijos- redukcijos reakcijų, kuriose nuo substrato yra paimami ir pernešami elektronai ir protonai
30
Oksidoreduktazių biocheminės savybės
Katalizuoja oksidacijos-redukcijos elektronų pernešimo reakcija
31
Transferazių biocheminės savybės
Katalizuoja C-, N- ir P- turinčių cheminių grupių pernašą tarp pavienių molekulių
32
Hidrolazių biocheminės savybės
Katalizuoja reakcijas, kurių metu vyksta viduje molekulių esančių cheminių ryšių hidrolizinis skaidymas
33
Liazių biocheminės savybės
Katalizuoja reakcijas, kurių metu funkcinės grupės prijungiamos prie dvigubųjų ryšių arba dvigubasis ryšys susidaro, pašalinant chemines grupes
34
Izomerazių biocheminės savybės
Vienus izomerus paverčia kitais (L- D izomerizacija ir pan.)
35
Ligazių biocheminės savybės
Katalizuoja naujų cheminių ryšių (C-C, C-S, C-O, C-N) susidarymą kondensacijos reakcijose, dalyvaujant ATP
36
Fermentų nomenklatūra
-Prie substrato, kurio virsmą katalizuoja fermentas pridedama galūnė "-azė"
37
Fermento aktyvumo vienetai
-Fermento aktyvumas (katalizinis aktyvumas) nustatomas esant optimalioms reakcijos sąlygoms (optimali temperatūra ir pH, substrato_ perteklius) ir matuojamas fermentinės reakcijos greitis -Tarptautinis fermento vienetas -Katalas -Savitasis fermento aktyvumas
38
Tarptautinis fermento vienetas
Tai fermento kiekis, katalizuojantis 1 mikromolio substrato virtimą produktu per minutę standartinėmis sąlygomis (umol/min). Sutrumpinimai -TV, IU, U
39
Katalas
Tai fermento kiekis, kuris katalizuoja 1 molio substrato virtimus per sekundę (mol/s). Sutrumpinimas - kat
40
Savitasis fermento aktyvumas
Tai fermento vienetų skaičius vienam mg baltymo (U/mg) arba SI sistemoje katalų skaičius kg fermento (kat/kg)
41
Veiksniai, darantys įtaką fermento aktyvumui:
-Temperatūra -Vandenilio jonų koncentracija (pH) -Substrato koncentracija [S] -Fermento koncentracija [E] -Produkto koncentracija [P] -Aktyvikliai/slopikliai -Alosteriniai veiksniai
42
Reakcijos greičio priklausomybė nuo temperatūros
Temperatūra, kuriai esant fermentinė reakcija vyksta greičausiai vadinama optimalia temperatūra -Nedidelis t pakilimas padidina molekulių susidūrimus bei reakcijos greitį -Pakėlus t daugiau nei 45 °C reakcijos greitis ima mažėti, nes dėl chaotiško molekulių judėjimo pakinta E ir jo AC erdvinė struktūra -Keliant t dar aukščiau, fermentai denatūruoja, nes jie yra baltymai -Aukšta temperatūra suardo ryšius ir erdvinę AC struktūrą
43
Reakcijos greičio priklausomybė nuo pH
-Kiekvienam fermentui būdinga jam optimalus pH - tai ta terpės pH reikšmė, kuriai esant fermentinės reakcijos greitis yra didžiausias -Fermentinės reakcijos greičio priklausomybė nuo pH vaizduojama varpo formos kreive -Daugelio fermentų optimalus veikimo pH yra artimas neutraliam (pH 6,5-7,5)
44
Maži pH pokyčiai gali pakeisti:
-Substrato jonizaciją, todėl S sunkiau jungiasi su E -Kofaktorių susijungimą su baltymu -AC-e esančių AR disociaciją, todėl kinta E susijungimas su S katalizės greitis, nes funkcinės AR grupės nebegali būti protonų donorai ar akceptoriai ir dalyvauti rūgštinėje-bazinėje katalizėje
45
Reakcijos greičio priklausomybė nuo S
-Kai S kiekis reakcijos terpėje yra mažas, reakcijos greičio priklausomybė nuo S yra tiesinė. Toks reakcijos greitis vadinamas pradiniu greičiu -Didinant S kiekį reakcijos terpėje, reakcijos greitis didėja neproporcingai tol, kol pasiekia beveik pastovią reikšmę. Toks beveik nuo S nepriklausantis greitis vadinamas maksimaliu greičiu -Esant mažoms S, reakcijos greitis tiesiogiai priklauso nuo jo koncentracijos -Toliau didinant ], reakcijos greičio kitimas lėtėja ir pasiekiamas nekintamas greitis - Vmax -Didėjant S, reakcijos greitis nedidėja, susidaro fermento prisotinimas substratu
46
V0
Pradinio greičio žymėjimas
47
Vmax
Maksimalaus greičio žymėjimas
48
Michaelio-Menten konstanta
-Tai yra toks substrato kiekis, kuriam esant reakcijos greitis yra lygus pusei maksimalaus greičio: Km=],kai V=½Vmax -Km išreiškiama substrato koncentracija moliais / litre (mol/l) -Km parodo fermento giminingumą substratui. Kuo didesnis fermento giminingumas substratui, tuo mažesnė Km
49
Didelio S kiekio įtaka reakcijos greičiui
-Didelis S kiekis trukdo molekulėms laisvai judėti ir atsidurti tinkamoje padėtyje, kad galėtų jungtis su fermento AC, todėl sulėtėja ES komplekso susidarymo greitis -Didelis molekulių kiekis sulėtina susidariusio produkto difuziją iš fermento AC, todėl sulėtėja EP komplekso skilimo greitis
50
Fermentų aktyvumo inhibavimas (slopinimas)
-Bet koks cheminis junginys, kuris jungiasi su fermentu ir mažina reakcijos greitį, vadinamas slopikliu (inhibitoriumi) -Fermentui reaguojant su inhibitoriumi (I) susidaro fermento-inhibitoriaus (EI) kompleksas
51
Fermentų slopinimo tipai
-Negrįžtamasis -Grįžtamasis
52
Kaip jungiasi junginiai, negrįžtamai slopinantys fermentus?
Dažniausiai jungiasi prie fermento patvariais kovalentiniais ryšiais
53
Negrįžtamieji slopikliai
-Kai kurie šio tipo slopikliai yra vaistai (pvz., acetilsalicilo rūgštis) -Kai kurie - nuodai (sunkiųjų metalų jonai, fosforo organiniai junginiai)
54
Kaip jungiasi junginiai, grįžtamai slopinantys fermentus?
Prie fermento jungiasi nekovalentiniais ryšiais
55
Grįžtamojo slopinimo tipai
-Konkurentinis -Nekonkurentinis
56
Konkurentinis
-Jungiasi fermento aktyviajame centre -Jungiasi tik su laisvu fermentu -Konkurentiniai slopikliai yra struktūriniai substrato analogai t.y. slopiklio molekulės struktūra yra panaši į substrato struktūrą. Kai substrato kiekis daug didesnis už slopiklio kiekį, slopiklio molekulės išstumiamos iš aktyviojo centro. Tokiomis sąlygomis fermento-inhibitoriaus susidarymo tikimybė labai maža -Km didėja -Vmax nekinta
57
Nekonkurentinis
-Jungiasi kitoje fermento vietoje -Jungiasi ir su laisvu fermentu, ir su fermento-substrato kompleksu -Nekonkurentiniai slopikliai nėra struktūriniai substrato analogai ir jungiasi kitoje vietoje nei S, todėl S ir I nekonkuruoja tarpusavyje. Slopiklis mažina laisvojo E, galinčio susijungti su S, koncentraciją. I jungimasis sąlygoja konformacinius E pokyčius, perduodamus ir AC (ESI komplekse esantis S nevirsta P arba negali is jo pasišalinti) -Km nekinta -Vmax mažėja
58
Fermentų aktyvumo reguliavimas
-Keičiant fermento aktyvumą (greitas, išskyrus proteolitinį skilimą) -Keičiant fermento kiekį (lėtas)
59
Reguliavimas keičiant fermento aktyvumą
-Alosterinis reguliavimas -Slopinimas grįžtamuoju ryšiu -Proteolitinis skilimas -Grįžtamasis kovalentinis modifikavimas -Konkurentinis/nekonkurentinis slopinimas -Sąveika su kontrolės baltymais
60
Reguliavimas keičiant fermento kiekį
-Keičiant genų raišką valdomas fermento sintezės greitis -Reguliuojant fermentų skaidymo greitį (priklauso nuo ląstelėje esančių proteolitinių fermentų aktyvumo)
61
Konstitutyviniai fermentai
Jei fermentą koduojančio geno raiška yra pastovi, tai tokio E kiekis beveik nekinta per visą ląstelės gyvavimo laiką
62
Indukuojamieji fermentai
Jei fermentą koduojančio geno raiška priklauso nuo organizme susidariusių sąlygų, pvz., pakitusio hormonų kiekio, tai toks fermento kiekis ląstelėje nepastovus
63
Alosterinis reguliavimas
-Turi 2 ar daugiau skirtingas sritis -Nesant alosterinio efektoriaus, substratas negali jungtis fermento katalitinio subvieneto aktyviajame centre
64
Alosterinių fermentų sritys
1) aktyvusis (katalitinis) centras- suriša substratą 2) alosterinė (reguliacinė) sritis suriša reguliacinę molekulę t.y. alosterinį efektorių
65
Alosteriniai efektoriai
1) alosteriniai aktyvikliai - skatina fermentinę r-ją 2) alosteriniai slopikliai - slopina fermentinę r-ją
66
Alosterinių fermentų aktyvumo slopinimas grįžtamuoju ryšiu galutiniu produktu
Metaboliniame kelyje, kurį sudaro daug reakcijų, reguliacinis pirmąją reakciją katalizuojantis fermentas yra slopinamas galutiniu produktu, kai jo kiekis viršija ląstelės poreikius
67
Grįžtamasis kovalentinis modifikavimas
Tai tam tikrų cheminių grupių arba radikalų prijungimas kovalentiniais ryšiais prie fermento reguliacinio centro(fosforilinimas, adenilinimas, uridilinimas, metilinimas, glikozilinimas) Dažniausia modifikacija - fosforilinimas
68
Grižtamasis kovalentinis modifikavimas (fosforilinimas)
-Fosforilinamos Ser, Thr ar Tyr -OH grupės -Fermentas turi 2 konformacijas - fosforilintą ir nefosforilintą, kurių viena būna aktyvi -Fermentą fosforilina nuo ATP priklausomos baltymų kinazės (proteinkinazės), defosforilina - fosfatazės -ATP yra fosfatines grupes donoras
69
Proteolitinis skilimas
-Fermentai susintetinami neaktyvios formos -Neaktyvios formos jie vadinami profermentais arba zimogenais -Neaktyvūs jie yra todėl, kad dalis polipeptidinės grandinės uždengia E aktyvųjį centrą ir į jį negali patekti substratas -Zimogenai tampa aktyvūs, kai proteolitinio skilimo metu yra pašalinama polipeptidinės grandinės dalis, kuri uždengia E aktyvųji centrą -Šis aktyvinimo būdas yra negrižtamas

Biochemija (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions