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MMD1042 > 3- Protéines > Flashcards

3- Protéines Flashcards

1
Q

Quel est le dogme central de la biologie moléculaire

A

Flux de l’ADN vers ARN vers PROTÉINES

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Q

Qu’est ce qu’une protéine

A

Un polymère d’acides aminés

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Q

Qu’est ce qu’une acide aminé

A
  • Une extrémité amino-terminale (N-terminus)
  • Une extrémité carboxyle-terminale (C-terminus)
  • Un squelette polypeptidique
  • Une chaîne latérale
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Q

Comment s’appelle le lieu où s’assemble ensemble des acides aminés pour donner des dipeptides/tripeptides…

A

Lien peptidique (peptide bonds)

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5
Q

Quelles sont les fonctions réalisés par les protéines dans l’organisme?

A
  • Muscles (fonctions musculaires)
  • Enzymes (fonctions requierant des enzymes, ex: digestion avec Pepsine et Trypsine)
  • Récepteur (fonctions de récepteurs neurologiques ou hormonaux)
  • Hormone (Surtout insuline)
  • Hémoglobine
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6
Q

Qu’a de spécial la fonction des protéines relié à l’hormone de l’insuline

A

Les protéines jouent un rôle de récepteur et participent à la cascade de signalisation qui est super importante dans la régulation de la glycémie

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7
Q

Où se retrouve l’hémoglobine

A

Dans les globules rouges

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8
Q

Quelle est la fonction principale de l’hémoglobine

A

Transporte l’oxygène dans le sang

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9
Q

Que peut-il arriver si il y a une mutation du gène codant pour la chaîne β de l’hémoglobine (prot. qui transporte oxygène) qui
conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 –> Val6)

A

En modifiant la structure et les propriétés de la protéine on peut avoir la conséquence suivante:
- La drépanocytose ou anémie falciforme (« sickle cell
disease »)

Raison physiologique: A faible concentration en O2, la β globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues
fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.

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10
Q

Vrai ou faux, dans une protéine ont peut changer jusqu’à 2 acides aminés avant que cela ne crée de mutation menant à de graves maladies.

A

Faux, dès qu’on altère la structure/propriété d’une protéine (par exemple en ne mutant qu’un seul aa) on peu avoir une grave maladie due à la mutation.

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11
Q

Propriétés de la conformation des protéines (3)

A
  • tridimensionnelle
  • flexible
  • mobile dans
    l’espace (elles vont bouger/vibrer et changer de conformation)
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12
Q

De quoi dépend la dynamique des protéines

A

– Énergie du mouvement brownien (mouvement de toutes les cellules)
– De molécules énergétiques (ATP, GTP)

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13
Q

Que peut-il arriver lorsqu’il y a un petit changement chimique dans une protéine (exemple lorsqu’on retire un groupement phisphate à une molecule)

A

Ce petit changement (ex: hydrolyse d’GTP en GDP) peut engendrer un grand changement de conformation de la protéine. Cela peut aussi causer un mouvement de la protéine puisque ce petit changement sera transmis à travers la chaîne polypeptidique et y sera amplifié

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14
Q

La liaison du nucléotide GTP peut (1) la (2) d’une protéine

A

1: contrôler
2: fonction

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15
Q

La modification de la conformation d’une protéine peut la rendre une protéine _ et engendrer un _, et ce, grâce à l’énergie fournie par _ de l’ATP ou GTP

A
  • motrice
  • déplacement directionnel
  • l’hydrolyse
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16
Q

Quels sont les rôles que peuvent effectuer les protéines motrices? (5)

A
  • Déplacer d’autres protéines
  • Participer à la contraction musculaire
  • Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
  • Participer au déplacement des organites
  • Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
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17
Q

Quelle est la stucture générale d’un acide aminé

A
  • carbone alpha
  • groupe/fonction amine (NH2) BASE
  • groupe/fonction carboxyle (COOH) ACIDE
  • chaine latérale
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18
Q

Qu’est ce que le carbone alpha

A

La chaine lat. est attachée au carbone a, c’est donc le carbone a qui est le premier situé à côté du groupement carboxyle (COOH)

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19
Q

Combien y a t il d’AA diff?

A

20

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20
Q

Caractéristique principale de la chaine lat (R)

A

différencie les 20 acides

aminés attachée au Carbone a

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21
Q

Les acides aminés (aa) peuvent
être représentés par un
code de _ lettres
ou bien par _

A
  • 3
  • seulemement une lettre

(exemple: Alanine, Ala, A)

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22
Q

Comment classifions nous les AA?

A

Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)

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23
Q

Quels sont les 3 types de chaînes latérales?

A

1- Polaires chargées (hydrophiles)
2- Polaires non chargés (hydrophiles)
3- Apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)

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24
Q

Quelle est la caractéristique des chaîne polaires chargées (hydrophiles)

A
  • chargés positivement (aa basique)

- chargés négativement (aa acide)

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25
Q

Quelle est la caractéristique des chaîne polaires non chargés (hydrophiles)

A

Contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)

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26
Q

Quelle est la caractéristique des chaîne apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)

A

incluent surtout C et H

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27
Q

Que veut dire une chaine latérale dite “hydrophile”

A

Elle peut interagir avec les molécules d’eau à travers des ponts hydrogènes

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28
Q

Les caractéristiques physiochimiques des chaines latérales vont déterminer l’intéraction entre…

A
  • Protéine - protéine
  • Protéine - ADN
  • Protéine - ARN
  • Protéine - molec. organique
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29
Q

Pour ce qui est des chaînes latérales polaires non chargés que peut on dire des groupes -NH2 et -OH

A

ils sont polaires, même si non chargés

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30
Q

Qu’est ce qu’un lien peptidique? Comment se forme t il brievement?

A

Condensation de 2 acides aminés, grâce à l’élimination d’une molécule d’H2O

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31
Q

Expliquez brievement la formation du lien peptidique

A

Le OH du groupement carboxyle du premier acide aminé se lie à un des H du groupement amine du deuxième acide aminé pour former une molécule d’eau (qui part) ce qui fait que le C et le N se lie ensemble et forment le lien peptidique avec le groupement carbonyle et le H restant sur le N.

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32
Q

Quels sont les 4 atomes qui forment le lien peptidique

A

H- N-C = O

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33
Q

La rotation est elle permise autour du lien C-N dans le lien peptidique

A

Non aucune rotation dans le lien peptidique

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34
Q

On dit que le lien peptidique est dans un plan _ qui ne _ pas

A
  • rigide

- bouge

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35
Q

Lorsqu’on ecrit une protéine on met toujours le groupement _ à gauche et le groupement _ à droite

A
  • N-terminus

- C-terminus

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36
Q

Les liens C-N (carbone alpha) qui ne sont pas dans les liens peptidiques peuvent-ils faire une rotation

A

Oui, c’est grâce à cela que la chaine d’acide aminé qui crée la protéine est flexible

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37
Q

Quel est le nom d’une chaine de

  • 2 acides aminés
  • 3 acides aminés
  • 3-10 acides aminés
  • Plus de 10 aa
A
  • dipeptide
  • tripeptide
  • oligopeptide
  • polypeptide
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38
Q

Y a-t-il une rotation possible où il y a la chaine lat

A

Oui

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39
Q

Qu’est ce que le squelette peptidique

A

C’est la chaine de carbones où s’attachent les chaines lat) liés aux liens peptidiques SANS LES CHAINES LAT et qui commence par un N-terminus et se termine par un C-terminus.

C’est donc toujours la même chose qui se répète le long de la chaîne polypeptidique.

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40
Q

Qu’est ce qui détermine les caractéristiques singulières de la protéine

A

Les chaines lat des AA qui changent

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41
Q

Synonyme de chaine latérale

A

Résidu (JE NE SUIS PAS CERTAINE DE CETTE NOTION)

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42
Q

Vrai ou faux? Pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide

A

Vrai

43
Q

Vrai ou faux? Pas de rotation autour de C alpha où se trouve la chaine latérale (R)

A

Fauxxxx rotation possible pour rendre protéine flexible

44
Q

Qu’est ce que les résidus

A

Chaînes latérales attachées au squelette polypeptidique, on parle de résidus lorsque les aa font partie
d’un peptide ou d’une protéine

45
Q

Le squelette de la protéine est

A

monotone

46
Q

Comment pouvons nous représenter les structures des protéines

A

Pour faciliter leur représentations on utilise de diagrammes simplifiés :

  • Backbone
  • Ribbon
  • Stick and ball
  • Space filling

voir image page 32

47
Q

Qu’est ce qui détermine la fonction d’une protéine?

A

La structure de la protéine

48
Q

Qu’est-ce que détermine la structure? (2)

A
  • Les chaînes latérales des aa et leur
    séquence (ordre)
  • Les liens chimiques faibles entre les
    résidus
49
Q

Expliquez le processus par lequel la structure de la protéine est déterminée.

A

Les chaînes latérales des aa et leur
séquence (ordre) déterminent comment une protéine va
se replier pour acquérir sa structure
finale et fonctionnelle. Puis, des liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de
la protéine et maintiennent la
structure de la protéine.

50
Q

Quels sont les liaisons (forces) chimiques non covalentes faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines

A

1- Forces de Van der Waals
2- Ponts hydrogène
3- Liens ioniques
4- Interactions hydrophobes

51
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals

A

C’est une interaction entre 2 atomes qui crée un “équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre”.

52
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals reliée à la distance entre les deux atomes

A

Il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre et peu d’attraction s’ils sont trop distancés

53
Q

Comment appelons-nous la distance où les atomes cessent de se repousser et s’attirent

A

La distance de Van der Waals

54
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement les ponts hydrogènes

A
  • Liaison entre un H et deux atomes
    électronégatifs (souvent O ou N)
  • Il s’agit d’une interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons
55
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement les liens ioniques ou ponts salins

A
  • Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides
    aminés porteurs de charges opposées
56
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement les interactions hydrophobes

A

Tout ce qui est hydrophobe va se mettre ensemble pour fuir l’eau et ainsi on atteint l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

57
Q

Comment pouvons nous décrire brièvement le fonctionnement des interactions hydrophobes et puis au final, quelle est cette organisation?

A

Cette organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine se forme par répulsion. Cela permet d’atteindre l’énergie minimale (minimaliser l’énergie dépensée) en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

Au final, les chaînes polaires (solubles/hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaînes apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule

58
Q

Quel est le rôle des interactions hydrophobes dans le repliement et le maintien de la structure des protéines

A

Les résidus non-polaires (hydrophobes) vont s’orienter vers l’intérieur de la protéine repliée ce qui va engendrer une importante force guidant le repliement.

Tandis que les résidus polaires (hydrophiles) vont s’orienter vers l’extérieur de la protéine repliée afin d’interagir avec les molecules d’eau.

59
Q

Quel est le rôle des liaisons chimiques faibles dans le maintien de la structure des protéines ?

A

Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la
structure tridimensionnelle des protéines

60
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans l’interaction entre deux molécules

A

Plus il y a de liaisons noncovalentes (faibles), plus l’interaction entre les
molécules sera forte et plus l’affinité entre ces deux molec. sera grande

61
Q

La détection du virus de covid et de son récepteur se fait à l’aide de quoi? Aussi la reconnaissance de l’anticorps (qui va neutraliser/détecter le virus) se fait grâce à?

A

Les forces chimiques faibles

62
Q

Quel est le rôle des ponts disulfure (S-S) dans le maintien de la structure des protéines

A

Liaison chimique forte impliquée dans la stabilisation de la structure 3D la
plus stable des protéines

63
Q

Quel type de liaison sont les liaisons des ponts disulfure (S-S)

A

Liaisons chimiques fortes (covalentes) - non transitoires, donc TRÈS fortes

64
Q

Qu’est ce qu’un pont disulfure?

A

Liaison covalente interchaîne ou intrachaîne via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine

65
Q

Où retrouve-t-on les pont disulfure? et pourquoi?

A

Surtout dans des protéines extra cellulaire, pcq la struct. doit être forte pour résister au milieu ext. et que la protéine ne se déforme pas trop

66
Q

Comment pourrait-on décrire les liaisons covalentes (vs les non covalentes)

A

Elle sont

  • plus fortes
  • affectée par les changements de pH, sels, temp…
67
Q

Vrai ou faux, les liaisons covalentes ont un rôle a jouer dans le maintien de la structure des protéines tout comme les liaisons faible?

A

Vrai, la structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par des ponts disulfure

68
Q

Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?

A

Non, lien fort

69
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines

A
  • La structure primaire
  • La structure secondaire
  • La structure tertiaire
  • La structure quaternaire
70
Q

Qu’est ce qui caractérise la structure primaire

A

La structure primaire est la séquence en acides-aminés (aa) de la protéine

71
Q

Qu’est ce qui caractérise la structure secondaire

A

La structure secondaire correspond au premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines:
hélices α (alpha) et feuillets β (bêta)
(ainsi que « boucles et coudes »)

72
Q

Qu’est ce que l’hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine

A

Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène

entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique

73
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine

A
  • Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques (ou chaque résidus)
  • 3.6 acides aminés (ou résidus) par tour d’hélice (par pas de l’hélice)
  • Le pas de l’hélice est la distance entre un point et avant de revenir à la même position, mais un étage plus bas ou plus haut
74
Q

Qu’est ce qui permet l’enroulement de l’hélice

A

La présence du pont H

CEPENDANT c’est aussi puisqu’il y a une hélice que l’on peut avoir un pont H à chaque 4 liaisons peptidiques

INTERDÉPENDANCE

75
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet beta dans la structure secondaire de la protéine

A
  • Une surface plane
  • Il y a des chaînes latérales de part et d’autre du feuillet B
  • Il peut y avoir des interactions faibles entre les chaînes lat. des feuillets et c’est ce qui va déterminer l’emplacement des feuillets B
76
Q

Qu’est ce qui détermine l’orientation des feuillets B

A

Les forces faibles

77
Q

Qu’est qu’une boucle/coude

A

Partie de la chaîne polypeptidique peu structurée qui relie 2 feuillets et qui peux bouger beaucoup (flexible)

78
Q

Qu’est ce qui caractérise la structure tertiaire

A

Cela correspond à l’organisation dans

l’espace des structures secondaires entre elles (toutes les protéines ont une structure tertiaire)

79
Q

Vrai ou faux? Il existe des protéine sans structures tertiaire?

A

Faux

80
Q

Comment caractériserions nous la conformation de la structure tertiaire?

A

Conformation 3D de la chaîne polypeptidique incluant les structures
secondaires (hélices α et feuillets β), les boucles, et enroulement au hasard

81
Q

En ce qui a trait à l’organisation des éléments de structure secondaire, la protéine est composée d’un ou plusieurs _ reliés
par des régions moins structurée

A

domaines

82
Q

Quelle est la caractéristique majeure d’un domaine protéique

A

Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction

83
Q

Qu’est ce qu’un domaine protéique

A

Une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome qui peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète

84
Q

Ce sont des modules pouvant se retrouver dans _ .

A

plusieurs protéines différentes

85
Q

Qu’est ce qui caractérise la structure quaternaire

A

Caractérisée par
l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

seulement certaines protéines ont une structure quaternaire

86
Q

L’exemple le plus utilisé de protéine ayant une struct. quaternaire

A

l’hémoglobine

87
Q

Pour être fonctionelle la structure quaternaire doit…

A

Impliquer plusieurs protéines (ou plusieurs

chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent

88
Q

Quelles sont les 4 différents type de structures quaternaires (4 façons dont les chaînes peuvent s’associer ensemble)

A
  • 2 chaînes identiques = homodimère
  • 2 chaines différentes = hétérodièmre
  • 4 chaines identiques = homotétramère
  • 4 chaines différentes = hétérotétramère
89
Q

Vrai ou faux
Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire
pour être fonctionnelles.

A

Faux, seulement tertiaire est nécessaire

89
Q

Vrai ou faux
Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire
pour être fonctionnelles.

A

Faux, seulement tertiaire est nécessaire

90
Q

Quelles sont les 3 structures de complexes multimériques dans lesquelles les protéines peuvent s’assembler?

A
  • Dimère
  • Long filament helicoïdale
  • Cercle
91
Q

Quand est ce que la protéine forme un dimère avec une protéine identique

A

Lorsque la protéine n’a qu’un site de liaison

92
Q

Quand est ce que la protéine forme un long filament helicoïdale avec une protéine identique

A

Si les protéines identiques ont toutes les deux 2 sites de liaison

93
Q

Quand est ce que la protéine forme un cercle avec une une autre sous-unité protéique

A

Si les sites de liaison sont disposés de
façon adéquate, les sous-unités protéiques
peuvent former un cercle plutôt qu’un long
filament

94
Q

Le contrôle de l’activité des protéine se fait par la …

A

la phosphorylation

95
Q

Le contrôle de l’activité des protéine se fait par la …

A

la phosphorylation

96
Q

La phophorylation est un moyen _ et _ de contrôler l’activité des protéines (comme les enzymes impliquées elles-même dans la phophorylation)

A
  • rapide

- réversible

97
Q

Puisque le phosphate porte deux charges négatives, il peut induire un changement de conformation des acides aminés suivants: _. (Ces trois aa ont des OH, ce qui fait qu’on peut ajouter/retirer un P)

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

98
Q

Le phosphate que l’on rajoute a une molécule arrrive toujours (on hydrolyse toujours)

A

de l’ATP

99
Q

La protéine (enzyme) qui fait le travail d’ajouter le phosphate à une molec est la…

A

kinase

100
Q

La protéine (enzyme) qui fait le travail de retirer/éliminer le phosphate à une molec est la…

A

la phosphatase

101
Q

Quelles sont les deux caractéristiques de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation (positive ou négative)

A
  • Régulation par changement de conformation de la protéines

- Modification post-traductionnelle réversible

102
Q

Quel est le moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (GTP-binding proteins = G proteins)

A
  • Par changement de la structure de la protéine
  • Actives sous la forme liée au GTP
  • Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

MMD1042 (15 decks)

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