3) repliement des protéines

Question 1

V/F: les protéines possèdent une faible stabilité de conformation?

Answer 1

VRAI -> elles sont dynamiques et ont bcp de stimulation en solution

Question 2

V/F: les protéines dénaturées difficilement par les altérations d’interactions non-covalentes de faible énergie

Answer 2

FAUX -> elles sont dénaturées FACILEMENT

Question 3

signification protéine non native?

Answer 3

protéine sans activité

Question 4

signification conformation native?

Answer 4

molécule ACTIVE

Question 5

V/F: la dénaturation et le repliement des protéines sont des processus réversibles?

Answer 5

VRAI -> peut avoir renaturation ou repliement ou bien dénaturation ou dépliement

Question 6

le processus est-il systématique ou aléatoire (sans ordre)?

Answer 6

EN ORDRE (systématique) grâce au calcul de Levinthal

Question 7

effet taille protéine sur le nombre d’intermédiaires?

Answer 7

• • grosses protéines -> + nbr intermédiaires

- + petites protéines -> - nbr intermédiaires (+/-)

Question 8

qu’est-ce qui détermine le repliement vers une conformation native?

Answer 8

résidus internes d’une protéine

Question 9

type de forces repliement des protéines?

Answer 9

repliement des protéines dépend des forces HYDROPHOBES

Question 10

conséquence contraintes au sein des polymères compacts?

Answer 10

formation hélices et feuillets

Question 11

type de forces prédominantes

Answer 11

hydrophobes

Question 12

les enzymes dans l’état globule fondu sont-elles actives ou non?

Answer 12

NON actives

Question 13

V/F: la globule fondue sort + vite que conformation native

Answer 13

VRAI pcq état - compact vs conformation native

Question 14

V/F: la globule fondue sort - vite que conformation dénaturée

Answer 14

VRAI pcq état + compact vs conformation dénaturée

Question 15

méthodes pour dénaturation protéines

Answer 15

1. température : caractéristiques spectrales changent
2. pH : changement distribution charge et liaisons hydrogènes
3. agents chaotropiques : perte liaisons hydrophobes

Question 16

techniques pour détermination repliement in vitro

Answer 16

1. spectroscopie de DC (dichroïsme circulaire) : changement spectre -> changement structure 2˚
2. RMN (résonance magnétique nucléaire) : changement déplacements chimiques

Question 17

principes spectroscopie de dichroïsme circulaire (DC)

Answer 17

• utilise lumière circulaire polarisée (LCP) comme source radiation
• donne info sur molécules chirales
• mesure différence absorption
• ∆E (terme d’ellipticité molaire) proportionnel à absorbance

Question 18

avantages spectroscopie DC

Answer 18

• permet déterminer composition structures 2˚ qualitativement ou semi-quantitativement
• observer changements de structures 2˚
• échantillon non-détruit

Question 19

limites spectroscopie DC

Answer 19

• donne infos GLOBALES sur protéine, mais pas infos précises sur site particulier dans protéine
• donne infos sur ensemble protéines dans solution; permet pas d’évaluer si protéine peut adopter + 1 conformation
• existe pas modèle théorique PRÉCIS

Question 20

V/F: généralement, les protéines se replient in vivo seulement après leur sortie complète du ribosome

Answer 20

VRAI

Question 21

qu’est-ce que démontrent les études in vivo?

Answer 21

démontrent que la conformation native est liée par nature à la structure 1˚

Question 22

le processus du repliement des protéines in vivo est-il spontané ou non?

Answer 22

NON spontané

Question 23

types de systèmes de chaperons chez procaryotes

Answer 23

1. système TF : pour plupart des petites protéines (SANS ATP)
2. système GroEL/GroES : pour protéines < 60 kDa seulement (AVEC ATP)
3. système DnaJ/DnaK/GrpE : pour toutes les protéines (AVEC ATP)
   DONC 2 gros et 1 mince

Question 24

4 points importants dans chq système

Answer 24

1. association chaperonne avec ribosome?
2. utilise énergie ou pas?
3. type interaction chaperonne + protéine?
4. quels types protéines utilisent système (gros, moyen, petit…)?

Question 25

points importants chez système TF?

Answer 25

1. association avec ribosome seulement en présence de la chaîne naissante 2. aucune activité ATPase 3. TF reconnaît de petites séquences riches en acides aminés hydrophones dans chaîne naissante 4. plus petites protéines

Question 26

points importants chez système DnaK/HSP70s (protéines de choc thermique 70)?

Answer 26

1. pas d'association directe avec ribosome 2. liaison avec peptide se fait avec ATP 3. peptides reconnus sont hydrophobes avec leucine ou isoleucine au centre 4. lient préférablement poplypeptides > 20 kDa * * important pour grosses protéines ( > 60 kDa)

Question 27

définition chaperonines

Answer 27

gros complexes à 2 anneaux environ 800 kDa

Question 28

2 classes de chaperonines

Answer 28

1. GroEL : fonctionne en complexe avec GroES (PROCARYOTES) | 2. TRiC : aucune dépendance à GroES (EUCARYOTES)

Question 29

points importants système GroEL/ES (chaperonines)

Answer 29

1. pas d'interaction directe entre chaperonne et ribosome 2. domaine équatorial lie ATP 3. résidus hydrophobes orientés vers centre cavité pour permettre liaison au substrat (liaison entre chaperonne et forces hydrophobes) 4. résidus hydrophobes exposés lient les résidus hydrophobes du substrat

Question 30

fonction protéine disulfure isomérase (PDI)?

Answer 30

enzyme pour faciliter repliement des protéines se dénaturant en absence de ponts disulfures natifs

Question 31

action PDI sous sa forme réduite?

Answer 31

catalyse réactions d'échange entre liaisons disulfures (brassage ponts)

Question 32

action PDI sous sa forme oxydée?

Answer 32

catalyse synthèse ponts disulfures

Question 33

caractéristiques régions désodonées (dépliées) dans protéines

Answer 33

- haute [acides aminés polaires] - fréquentes chez facteurs transcription, protéines impliquées dans voies signalisation et protéines virales - repliement pendant liaison avec autre protéine - implication dns bcp maladies neurologiques comme amyloïdoses

Question 34

caractéristiques maladie amyloïdoses

Answer 34

- protéines normalement solubles se transforment en fibrilles insolubles ou plaques - comprend maladies Alzheimer et Parkison et plein d'autres

Question 35

amyloïde

Answer 35

forme fibrillaire de nature bien définie parce que structure ressemble à celle amidon (amylose)