3.1 Régulation de l'activite enzymatique Flashcards
Quels sont les mode de régulation de l’activité enzymatique
Augmentation/diminution de la synthèse protéique
Augmentation/diminution de la dégradation protéique
Changement de conformation de l’enzyme
Les modifications covalente de l’enzyme se font plus rapidement que les modifications allostérique
Faux, elle se font plus lentement
Les modifications covalentes sont effectuées par quel type d’enzyme
Enzyme de conversion (ex: kinase, phosphate)
Quel est l’impact de la modification covalente
Rend les molécules active ou inhibées
Quels sont les modifications covalente les plus fréquente
Phosphorylation
Methylation
Acetylation
Adenylation
Ou est ce que se font les modifications covalentes
Sur des résidus de aa spécifique
C’est quoi une proenzyme
Précurseur inactif des protease
Que sont les protease
Enzyme capable de détruire les proteine des cellules qui les synthétise
Les proenzyme sont transformé en protease a l’endroit où elles ont été produite
Faux, les proenzyme sont transformés en protease a ses endroit différent
Comment est ce que les proenzyme sont transforme en protease
Par bris de liaison covalente et élimination de plusieurs aa
Donnez un scénario ou un effecteur allostérique permet de rendre la protéine active
La liaison du cAMP (effecteur) permet de détacher une sous partie de l’enzyme rendant ainsi l’enzyme en question (protéine kinase A)active
Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif
Un inhibiteur qui se place dans le site actif empêchant ainsi la liaison au substrat
Qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif
Un inhibiteur qui se lie a l’enzyme à un endroit autre que le site actif ce qui amène un changement de conformation ce qui le substrat ne peut pas se lier au site actif
