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S.3 Genho&Protheo > 4- Estructura funcional de las proteínas > Flashcards

4- Estructura funcional de las proteínas Flashcards

(60 cards)

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1
Q

Traducción definición

A

Proceso por el cual una secuencia nucleotídica (RNAm) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta una cadena poipeptídica

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Q

Componentes del RNAt

A
  • Extremo 3’ ACC: Tiene la secuencia ACC, que es el sitio donde se une el aminoácido.
  • Anticodón: Es complementario al mRNA
  • Lazo T: Reconoce al RNA ribosomal,
  • Lazo D: Contiene dos bases deshidroxiuridina que permiten el reconocimiento por la enzima aminoacil-tRNA sintetasa, que carga al tRNA con el aminoácido adecuado.
  • El último nucleótido del triplete del anticodón no es tan específico
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3
Q

Evitan la unión prematura de las subunidades.

A

40S y 60S están inicialmente separadas y asociadas a factores de iniciación, como eIF3 y eIF6

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4
Q

Complejo de preiniciación lo forman

A
  • La subunidad 40S se asocia con el factor eIF3
  • Incluye la unión de eIF2-GTP y el tRNA de iniciación (Met-tRNAᵢᴹᵉᵗ)
  • eIF1A se ensambla con la subunidad 40S
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5
Q

Este proceso es crucial para el inicio de la traducción.

A

eIF2 requiere GTP para unirse al tRNAᵢᴹᵉᵗ

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6
Q

Este factor actúa para separar las subunidades del ribosoma y evitar que se unan prematuramente hasta que todos los factores de iniciación estén en su lugar.

A

elF6

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7
Q

¿Cómo empieza el complejo de iniciación?

A
  • El complejo de iniciación eIF4E se une al cap 5’ del mRNA, identificando y preparando el mRNA para la traducción.
  • eIF4G interactúa con eIF4E para formar el complejo de iniciación
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8
Q

Función de eIF4A

A

Actúa como una helicasa, desenrollando las estructuras secundarias del mRNA con ATP, permitiendo que el ribosoma escanee el mRNA hasta encontrar tRNA- Met, desplazándose por la región 5´UTR hasta encontrar AUG
-> permite que el ARNm se mantenga lineal

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9
Q

Una vez que el codón de inicio es identificado, el reconocimiento del tRNAᵢᴹᵉᵗ permite _______

A

la unión de la subunidad 60S, formando el ribosoma 80S completo y listo para iniciar la traducción.

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10
Q

Frecuencia de nucleótidos situados en torno al sitio de iniciación de la traducción en proteínas humanas

A

Secuencia Kozak

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11
Q

La secuencia de Kozak _____

A

(5’-ACCAUGG-3’) alrededor del codón de inicio afecta la eficiencia de la traducción. (A y G regiones conervadas)
-> reconocida por la subunidad pequeña del ribosoma (40S), junto con eIF -> ayudando a que el ribosoma identifique el codón de inicio AUG, posteriormente llega 60s empezando la traducción
secuencia que afecta la eficiencia de la traducción

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12
Q

Una vez que el ribosoma está completamente ensamblado en el sitio de inicio, ________

A

el complejo ribosomal no se disocia hasta que termine la traducción.

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13
Q

Zonas del ribosoma

A

Sitio A: Sitio de aceptación del aminoacil RNAt (corresponde a la lectura del codón)
Sitio P: Sitio donde se elonga la cadena peptídica, se localiza el peptidil-RNAt
Sitio E: Por donde el tRNA sale del ribosoma después de haber transferido su aminoácido.

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14
Q

Pasos de elongación

A

1- El tRNA de iniciación (Met-tRNAᵢᴹᵉᵗ) se encuentra en el sitio P con el primer A.A (metionina).
2- El aminoacil-tRNA correspondiente al siguiente codón entra en el sitio A con ayuda de factores de elongación.
3- La hidrólisis de GTP provoca un cambio conformacional en el ribosoma que asegura la entrada correcta del tRNA.
4- El rRNA cataliza la formación del enlace peptídico entre la metionina y el nuevo aminoácido en el sitio A
5- La hidrólisis de GTP y ATP permite el cambio conformacional del ribosoma, moviendo el tRNA que estaba en el sitio P hacia el sitio E y el tRNA que estaba en el sitio A hacia el sitio P.
6- Este movimiento deja el sitio A libre para el siguiente aminoacil-tRNA, permitiendo que el proceso continúe.

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15
Q

Código genético

A

Compuesto por 3 bases nitrogenadas (tripletes o codones) específicos para cada A.A

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16
Q

Las proteínas son consideradas ________

A

las moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de genes
de prot primitivas -> a complejas

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17
Q

Estructura de las proteínas

A
  • Los aminoácidos son las unidades de construcción de las proteínas.
  • Cada aminoácido tiene un átomo de carbono central (carbono alfa) al que se unen cuatro grupos químicos.
  • Los átomos de los A.A se unen mediante enlaces covalentes
  • Al unirse los A.A se pierde una molécula de H2O
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18
Q

Grupos químicos unidos al carbono central:

A
  • Grupo amino (NH₂): Contribuye a la basicidad del aminoácido.
  • Grupo carboxilo (COOH): Confiere acidez al aminoácido.
  • Átomo de hidrógeno (H).
  • Cadena lateral o grupo R: Es la parte variable de cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y su carácter único, ya que varía entre los diferentes aminoácidos.
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19
Q

Cadena lateral o grupo R de los A.A varían según

A

tamaño, forma, hidrofobicidad, carga y reactividad

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20
Q

Estructura primaria de las proteínas

A
  • Arreglo lineal simple
  • Polimerización de aminoácidos
  • Péptidos: Cadenas cortas de A.A unidos por enlaces peptídico (20-30)
  • Polipéptidos: Cadenas más largas de A.A, (>100 - 4000)
  • Tamaño se reporte en Da
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21
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A
  • Ocurre en los espacios que se generan después del plegamiento de la proteína
  • Adquiere una estructura espiral en ausencia de enlaces no covalentes
  • Cuando se estabilizan los puentes de H+ en algunos residuos, se adquiere las estructuras (elementos de soporte interno)
    Hélices alfa y hojas beta
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22
Q

Hélices alfa (α) caract

A
  • El átomo carbonil- O2 de cada péptido está unido por puentes de H+ al átomo amino-H+
  • Todos los puentes de H+ están orientados en la misma dirección, contribuyendo a la estructura helicoidal.
  • Grupos R en los extremos, afectando su hidrosolubilidad o hidrofobicidad.
  • 3.6 residuos de A.A por cada giro completo de la hélice
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23
Q

Hojas beta (β) o láminas beta

A
  • Hebras paralelas de dos cadenas de A.A formadas por puentes de hidrógeno entre el grupo N-H y el grupo C=O
  • Consiste en hebras cortas (5-8 residuos)
  • La dirección de las hebras puede ser paralela o antiparalela (determinada por el enlace peptídico)
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24
Q

Las estructuras secundarias pueden formar ____

A

giros entre 3 o 4 residuos, localizados en la base de la prot
-> formados por puentes de H+ entre los residuos
-> permiten presentar estructuras más compactadas

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25
Estructura terciaria de las proteínas
- Se refiere a la **disposición tridimensional de una proteína** - Estabilizada por interacciones hidrofóbicas de las cadenas laterales no polares - Las cadenas laterales polares pueden formar puentes de H+ - La estructura terciaria mantiene a las hélices alfa y láminas beta de la estructura secundaria compactadas juntas - Confiere a la proteína sus propiedades biológicas
26
Estructura terciaria (Motivos) qué es
- Son combinaciones de estructuras secundarias que forman patrones reconocibles dentro de la estructura terciaria de las proteínas. - Pueden llegar a ser muy particulares e identificables en las prot
27
EJ: de motivos
- Los dedos de zinc son un tipo de motivo estructural presente en moléculas de unión al DNA. - Incluye tres elementos de estructura secundaria: **una hélice alfa y dos hebras beta en orientación antiparalela.** - La estructura adopta una forma que se asemeja a un "dedo" que se une al ion de zinc (Zn²⁺) a través de residuos específicos, como histidina (His) y cisteína (Cys)
28
Motivos caract
- Formada por dos hélices alfa que se enrollan una alrededor de la otra - Estabilización mediante interacciones hidrofóbicas, la estructura tiene un patrón repetitivo de siete aminoácidos (heptad) -> residuos contribuyen a estabilidad - La hélice superenrollada tiene propiedades anfipáticas, lo que sign que posee regiones hidrofóbicas e hidrofílicas
29
Posiciones de aminoácidos hidrofóbicos:
Posición 1: Incluye A.A hidrofóbicos como valina, alanina y metionina. Posición 4: También es hidrofóbica, comúnmente ocupada por leucina
30
Unión de diferentes motivos forman
dominios (globular-distal y fibroso-proximal) -> HA (2 hélices alfa y hebras beta) -> lo va a determinar su función, los dominios determinan funciones que se hacen en cada región
31
Caract. de los dominios
- Son subdivisiones dentro de la estructura terciaria - Cada dominio **suele consistir en una región de entre 100 a 150 A.A, que incluye diversas combinaciones de motivos** - Pueden estar caracterizadas por alguna característica estructural: abundancia de un A.A en particular, la presencia de secuencias conservadas o un motivo específico como los "dedos de zinc".
32
Estructura cuaternaria caract
- No todas las proteínas la presentan - Estructuras multiméricas (consiste en dos o más subunidades proteicas) - Ensamblajes macromoleculares
33
Ensamblajes macromoleculares | estructura cuaternaria
- Es el nivel más alto de organización de proteínas - **Contienen 10 o cientos de cadenas polipeptídicas** -> Ej: cápsides de virus, filamentos del citoesqueleto y maquinaria transcripcional.
34
Plegamiento caract
- Los péptidos se sintetizan durante el proceso de traducción del mRNA. - La célula se asegura de que las proteínas se plieguen correctamente - Ya que un plegamiento incorrecto resulta en la pérdida de actividad biológica.
35
Chaperonas moleculares:
Como las Hsp-70 (presentes en el citosol y la matriz mitocondrial), ayudan al correcto plegamiento de otras proteínas. -> Evitan la degradación prematura de las proteína
36
Mecanismo de Hsp-70
- La chaperona Hsp-70 se une a las proteínas en proceso de plegamiento en presencia de ATP. - A medida que el ATP se hidroliza a ADP, Hsp-70 ayuda a la proteína a alcanzar una conformación parcialmente plegada. - Tras el intercambio de ADP por ATP, la proteína puede alcanzar su conformación final correctamente plegada.
37
Una vez sintetizadas, las proteínas pueden sufrir
modificaciones que alteran su actividad, ubicación celular y estabilidad. -> Modificaciones postraduccionales:
38
Acetilación
- Controla su duración en la célula. - Las proteínas que han perdido sus grupos acetilo (des-acetiladas) se degradan rápidamente mediante proteasas -> en Lys, activa o inhibe proteínas
39
Unión de colas lipídicas a residuos
Funcionan como ancla para mantener la proteína en la membrana
40
Fosforilación específica para
Tyr, Ser, Thr -> por cinasas y lo quitan fosfatasas Ciclo celular y apoptosis
41
Metilación específica para
Lys
42
Hidroxilación específica para
Pro, Lys, Asp -> común en colágeno: mediada por hidroxilación, se vuelve termoestable
43
Carboxilación específica para
Glu -> factores de coagulación -> prot dependiente Vit K
44
Esencial para el buen funcionamiento celular
Balance proteico -> promedio de vida de una prot de min hasta años (prot en ojo)
45
Métodos de degradación
- Lisosomas: realiza la degradación de proteínas extracelulares tomadas por la cx u organelos viejos - Ubiquitinación: método de degradación en el citosol, se agrega a la prot un polipept (ubiquitina) marcando para degradación el cual es reconocido por el proteasoma
46
Pasos de ubiquitinación
E1: enzima activadora de ubiquitina E2: transfiere a la ubiquitina activada hacia la enzima conjugante E3: Ubiquitina ligasa -> la une a prot -> si no está fosforilada previene degradación por proteasoma
47
Tipos de prot según su función
- Estructurales: confiere estructura - Transporte: Controlan el flujo de materiales a través de la membrana celular, - Reguladoras: Actúan como sensores o reguladores, controlando la función de otras proteínas o regulando la expresión de genes - Señalización: Transmiten señales desde el exterior al interior de la célula. Ej: receptores de membrana - Motoras: Involucradas en la motilidad celular
48
caract de prot. estructurales
- 2 caras - Membrana plasmática: cara interna (citosol), cara externa (exoplasma) - Membrana mitocondrial: interna (MM), externa (espacio intermembranal) -> formadas por lípidos y prot, membrana mitocondrial 76% prot, membrana de mielina 18% de prot
49
Tipos de prot de membrana
- Transmembranales o integrales: 3 segmentos, bicapa lipídica, superficie hidrofílica, dominios de membrana (una o más a hélices y >beta) - Unidas a lípidos: unidas covalente a la bicapa, cadena polipet. no entra en la bicapa - Periféricas: Sin interacción con núcleo hidrofóbico o bicapa, unidas a prot integrales, pueden estar en citosol o exoplasma
50
Proteínas estructurales citoesk
red grande de fibras proteicas y otras moléculas que determinan la forma y estructura de las cx del cuerpo -> organiza las estructuras de orgánulos y otras sustancias en el líquido dentro de las cx
51
Citoesk formado por
- Microfilamentos de actina: 8-9 nm - Microtúbulos: 24 nm, paredes formadas por protofilamentos - Filamentos intermedios: 10 nm cada unidad
52
Proteínas de transporte
- Controla flujo de moléculas a través de membrana, (permeable y selectiva) Entra iones, glucosa, A.A, lípidos Permanece metabolitos intermedios Sale elementos de desecho
53
Importancia de prot de transporte
- Mantiene pH, procesos fisiológicos - Transporta glucosa, iones y más Difusión pasiva -> gases , moléculas polares sin carga, moléculas hidrofóbicas pequeñas, sin e- Impermeable -> iones y moléculas polares de >tamaño
54
Proteínas de transporte transmembranales
- Bombas de ATP: Utilizan energía para mover iones y moléculas pequeñas en contra de un gradiente de concentración o potencial eléctrico (transporte activo.) - Canales iónicos: Permiten el paso de agua, iones específicos y otras moléculas pequeñas a través de la membrana mediante difusión facilitada, moviéndose "a favor" de su gradiente; se abren en respuesta a señales específicas, como estímulos químicos o eléctricos - Transportadores
55
Proteínas de transporte transmembranales Transportadores (una porción en contacto con el exterior y la otra con el interior de la cx)
- Uniportador: Un solo tipo de molécula (GLUT1) - Simportador: Transporta dos moléculas o iones dif en la misma dirección; permite el ingreso de una molécula en contra de su gradiente de concentración aprovechando el mov de otra a favor de su gradiente (cotransporte). - Antiportador: Mueve dos moléculas o iones diferentes en direcciones opuestas, tmbn realiza cotransporte, usando el gradiente de una molécula para mover otra en dirección contraria a su gradiente
56
Prot con función motora
- Estas proteínas pueden transducir energía en movimiento (lo hacen a través de hidrólisis de ATP) - Tienen la capacidad de unirse y trasladarse a lo largo de filamentos del citoesqueleto, ácidos nucleicos o complejos proteicos
57
Tipos de movimiento Prot con función motora
- Lineales: Involucran el ensamblaje de proteínas como miosinas, quinesinas y dineínas - Circulares: como el flagelo bacteriano
58
Ej de moléculas con mov lineales
DNA y RNA pol, ribosomas mediante GTP y kinesinas para el transporte de vesículas y cromosomas durante mitosis
59
Caract. de prot función reguladora
- Mecanismo -> regulación alostérica - Cambio en la estructura 3° o 4° como resultado de la interacción ligando-sustrato - Ya sea para activar o inhibir - Regulan procesos metabólicos | TATA, FT y promotores
60
Tipos de regulación alostérica
- Regulación alostérica cooperativa -> la unión de un ligando afecta la unión de posteriores ligando - Cooperativa -> se activa la señal - Negativa -> inhibe

S.3 Genho&Protheo (18 decks)

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