5η-6η Διάλεξη- Ένζυμα

Question 1

Τι είναι ένζυμο, υπόστρωμα και τι ενεργό κέντρο (και ποιες περιοχές περιέχει);

Answer 1

Ένζυμα: Βιολογικοί καταλύτες πρωτεϊνικής φύσης
Υπόστρωμα: κάθε ουσία που με την δράση του ενζύμου μετασχηματίζεται καταλυτικά σε προϊόν  Ενεργό κέντρο: Το μέρος της πρωτεΐνης που είναι υπεύθυνο για τη καταλυτική δράση του ενζύμου. Η περιοχή αυτή περιλαμβάνει το καταλυτικό κέντρο ,όπου πραγματοποιείται η αντίδραση και το  κέντρο προσανατολισμού (εξειδίκευση του ενζύμου)

Question 2

Τι είναι τα φυσικά-άγρια ένζυμα και τι τα σύνζυμα ;

Answer 2

 φυσικά ή άγρια : Τα ένζυμα που βιοσυντίθενται στους οργανισμούς, in vivo, στη βάση της μετάφρασης ειδικών γονιδίων σε αντιδιαστολή με τα επονομαζόμενα
 σύνζυμα : παράγωγα ηθελημένης in vivo ή in vitro χημικής τροποποίησης ενός ή περισσοτέρων νουκλεοτιδικών βάσεων των γονιδίων του άγριου ενζύμου (γενετική τροποποίηση)

Question 3

Τι είναι τα ριβόζυμα και τι το ισοένζυμα ;

Answer 3

 ριβόζυμα : Βιολογικά μόρια με καταλυτική δράση και δεν είναι πρωτείνες αλλά αποτελούνται από ριβονουκλεϊκά οξέα. Καταλύουν ειδικές υδρολύσεις ΔΦ εντός του ίδιου (RNA) ή σε διαφορετικά και (DNA). Τέλος, πολλαπλές μορφές ενζύμων χαρακτηρίζονται  ισοένζυμα διαφορετικά ένζυμα που καταλύουν την ίδια αντίδραση και αριθμούνται ανάλογα με την ηλεκτροφορητική τους κινητικότητα.

Question 4

Τι περιλαμβάνει η ονοματολογία των ενζύμων, τι γίνεται στις αμφίδρομες αντιδράσεις, και τι στα πολυενζυμικά συστήματα ;

Answer 4

Εμπειρική (προέλευση, κάποια ιδιότητα, το υπόστρωμα, χωρίς νόημα) και
Συστηματική με βάση την αντίδραση (ολική όχι επιμέρους στάδια) και το υπόστρωμα.
Σε αμφίδρομες αντιδράσεις η ονομασία γίνεται προς την ίδια κατεύθυνση για όλα τα ένζυμα μιας κατηγορίας ακόμα και εάν είναι ανέφικτη. Τα συστηματικά ονόματα καταλήγουν σε -άση και αναφέρεται στο είδος της αντίδρασης και εάν πρόκειται για πολυενζυμικό σύστημα τότε σύμπλεγμα ή σύμπλοκο.

Question 5

Τι είναι το τριπλό σύστημα χαρακτηρισμού και τι είναι ο πρώτος αριθμός στην τετράδα αριθμών ;

Answer 5

Άρα η ονομασία κάθε ενζύμου γίνεται με τριπλό σύστημα χαρακτηρισμού : ένα συστηματικό όνομα, ένα σύνηθες η εμπειρικό όνομα και μια κωδική τετράδα αριθμών (ATP-γλυκοζο-6-φωσφο τρανσφεράση - Γλυκοκινάση- Κωδική αρίθμ.:(2.7.1.1))
Ο πρώτος αριθμός κατατάσσει τα ένζυμα σε τάξεις ανάλογα την αντίδραση

Question 6

Τάξεις ενζύμων: Τι είναι οι οξειδαναγωγάσες και μεταφοράσες και πως γίνεται η ονομασία τους ;

Answer 6

1) Οξειδαναγωγάσες- οξειδορεδουκτάσες : οξειδώνουν ή ανάγουν υποστρώματα με μτφρά Η ή e- (ον: δότης (e) - δέκτης(e) - οξειδορεδουκτάση)
2) Μεταφοράσες-Τρανσφεράσες: αποσπούν ομάδες (όχι Η) από υποστρώματα και τα μεταφέρουν σε μόρια δέκτες (όχι Η2Ο) (ον: δότης - δέκτης - μεταφερόμενη ομάδα - τρανσφεράση)

Question 7

Τάξεις ενζύμων: Τι είναι οι υδρολάσες και λυάσες;

Answer 7

3) Υδρολάσες: με την βοήθεια νερού διασπούν ομοιοπολικούς δεσμούς με ταυτόχρονη προσθήκη των ομάδων του νερού (-Η και -ΟΗ) στα προκύπτοντα ακόρεστα συστήματα (ον: υπόστρωμα- υδρολάση)
4) Λυάσες: απομακρύνουν ομάδες από υποστρώματα σχηματίζοντας διπλούς δεσμούς ή με προσθήκη σε αυτούς (ον: υπόστρωμα- πρόθεμα- λυάση)

Question 8

Τάξεις ενζύμων: Τι είναι οι ισομεράσες και τι οι λιγκάσες

Answer 8

5) Ισομεράσες: ένζυμα που καταλύουν ισομερίωση υποστρώματος (ον: υπόστρωμα-πρόθεμα-ισομεράση).το πρόθεμα υποδηλώνει το είδος της ισομερίωσης π.χ. cis -trans-, κετο-ενολο- κλπ. Αν η αντίδραση πραγματοποιείται με ενδομοριακή μορφή ομάδας το ένζυμο ονομάζεται μουτάση αν το ένζυμο καταλύει αλληλομετατροπή ασύμμετρων ομάδων ρακεμάση ή επιμεράση ανάλογα αν το υπόστρωμα έχει ένα ή περισσότερα κέντρα ασυμμετρίας αντίστοιχα
6) Λιγκάσες: καταλύουν την σύνδεση δύο μορίων με την βοήθεια ενέργειας πυροφωσφορικών δεσμών όπως ATP (ον: X:Ψ λιγάση (Ζ) όπου Χ και Ψ είναι τα συνδεόμενα μόρια και Ζ το προϊόν υδρόλυσης του τριφωσφορικού νουκλεοτιδίου)

Question 9

Τι χαρακτηρίζει ο δεύτερος και ο τρίτος και τέταρτος αριθμός στην τετράδα αριθμών και τι συμβαίνει στα ένζυμα που καταλύουν την ίδια συνολική αντίδραση ;

Answer 9

Ο δεύτερος αριθμός χαρακτηρίζει την υποτάξη. Ο τρίτος και τέταρτος αριθμός χαρακτηρίζουν την κατηγορία και υποκατηγορία της υποτάξης και την εξειδίκευση. Δεδομένου ότι όλα τα ένζυμα ανεξαρτήτως προέλευσης, που καταλύουν την ίδια ολική αντίδραση έχουν τα ίδια : συστηματικό όνομα, εμπειρικό όνομα, και κωδική τετράδα είναι, συχνά, απαραίτητη η αναφορά της πηγής του ενζύμου που διαφοροποιεί τα διάφορα ισοένζυμα

Question 10

Τι περιλαμβάνει η συστηματική ονομασία και ποια είναι η συνιστώμενη ονομασία ενζύμων ;

Answer 10

Η συστηματική ονομασία περιλαμβάνει όλα τα αντιδρώντα, μεταφερόμενες ομάδες και στο τέλος το όνομα της κύριας τάξης. Οι συνιστώμενες ονομασίες είναι οι εμπειρικές ονομασίες που καθιερώθηκαν είτε αυτούσιες είτε τροποποιημένες.

Question 11

Ποιες είναι οι ιδιότητες των ενζύμων ;

Answer 11

• Πρωτεϊνικής φύσης μόρια που κάνουν βιολογική κατάλυση.
• Επιταχύνουν αντιδράσεις μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης των αντιδρώντων.
• Παραμένουν αναλλοίωτα μετά το τέλος της αντίδρασης και μπορούν να επαναλάβουν την κατάλυση πολλές φορές(δρουν σε μικροποσότητες).
• Παρουσιάζουν εξειδίκευση που μπορεί να είναι υψηλή, μέση ή χαμηλή. Στην υψηλή ένα ένζυμο καταλύει μία αντίδραση. Η εξειδίκευση στην ακριβή αλληλεπίδραση ενζύμου-υποστρώματος

Question 12

Πως δρα καταλυτικά ένα ένζυμο, τι είναι ενέργεια ενεργοποίησης και τι προσδιορίζει η διαφορά ελεύθερης Ε;

Answer 12

Καταλυτική δράση ενζύμων αφού μειώνουν την Ε ενεργ: ο ρυθμός που γίνεται μια μεταβολή είναι ανεξάρτητος της ΔGo μεταξύ των προϊόντων αλλά εξαρτάται από το ενεργειακό φράγμα (Ε ενεργ) ΔG* που χωρίζει τα αντιδρώντα από τα προϊόντα. Η ενέργεια που απαιτείται για να φτάσουν τα προϊόντα στην κατάσταση μετάπτωσης ονομάζεται Ε.ενεργ(Εa) και το ένζυμο την μειώνει. Η διαφορά ελεύθερης Ε ΔG προσδιορίζει το πόσο αυθόρμητα γίνεται η αντίδραση αλλά δεν προσδιορίζει την ταχύτητα.

Question 13

Από ποιους παράγοντες επηρεάζεται η δράση και η ταχύτητα της ενζυμικής αντίδρασης ;

Answer 13

Cυποστρ, Cενζυμου, CΗ+, ρυθμιστικά, αναστολείς , Τ

Question 14

Που βοηθάει και που επικεντρώνεται η γνώση ενζυμικής κινητικής ;

Answer 14

Η γνώση ενζυμικής κινητικής βοηθάει στην κατανόηση των βιολογικών φαινομένων και της δράσης των ενζύμων στο κύτταρο. Επικεντρώνεται στην μελέτη της ταχύτητας και των παραγόντων που επιδρούν σε αυτή με κυριότερους το υπόστρωμα και Cενζύμου.

Question 15

Ποιά η σχέση ταχύτητας και συγκέντρωσης υποστρώματος ;

Answer 15

Η ταχύτητα και η συγκέντρωση υποστρώματος εμφανίζουν γραμμική εξάρτηση ακολουθώντας κινητική κορεσμού δηλαδή σε μικρές αυξήσεις υποστρώματος η ταχύτητα αυξάνει γραμμικά αλλά καθώς αυξάνει, ο ρυθμός αύξησης μειώνεται μέχρι να φτάσουμε σε μεγάλες συγκεντρώσεις υποστρώματος όπου παρατηρείται κορεσμός και μέγιστη ταχύτητα Umax. E+S ⇌ ES-> E+ P
Στις περισσότερες περιπτώσεις ενζυμικής αντίδρασης το διάγραμμα V=f (S) είναι υπερβολή. Σε χαμηλές [S] η ταχύτητα εξαρτάται και από την συγκέντρωση [S] και από την [Ε]. Από την τιμή κορεσμού και μετά η ταχύτητα εξαρτάται μόνο από την [Ε]. Άρα σε υψηλές τιμές [S] το Ε έχει κορεσθεί από το S και η V=Vmax

Question 16

Ποιος είναι ο τρόπος δράσης των ενζύμων ;

Answer 16

Σύνδεση υποστρώματος με ένζυμο- σταθεροποίηση ενδιάμεσου προϊόντος- απελευθέρωση προϊόντων. Η επιτάχυνση γίνεται λόγω μείωσης της Εα. Η πρόσδεση του υποστρώματος στο ένζυμο γίνεται στο ενεργό κέντρο που σχημτίζεται από αμινοξέα της 1ο ταγούς δομής της πολυπεπτιδικής που λόγω της 3ο ταγούς δομής τα αμινοξέα πλησιάζουν και δημιουργούν το ενεργό κέντρο.

Question 17

Ποια τα δύο μοντέλα πρόσδεσης ενζύμου με υπόστρωμα ;

Answer 17

Η πρόσδεση γίνεται με ασθενείς δεσμούς και το περιγράφουν δύο μοντέλα: Κλειδί-κλειδαριά (Fisher) : όπου το υπόστρωμα ταιριάζει απόλυτα (συμπληρωματικότητα) στο ενεργό κέντρο του άκαμπτου ενζύμου (δεν αλλάζει με την πρόσδεση υποστρώματος) και μοντέλο Koshland επαγομένης προσαρμογής όπου το ενεργό κέντρο του ενζύμου αποκτά συμπληρωματικό σχήμα με την σύνδεση του υποστρωματος.

Question 18

Ποια η σταθερά διάσπασης συμπλόκου, ποιος ο τύπος της ταχύτητας , η ποσότητα ολικού ενζύμου και η ταχύτητα σε μεγάλη συγκέντρωση υποστρώματος;

Answer 18

Η σταθερά διάσπασης (Ks) του συμπλόκου ES ωρίζεται ώς Ks= [E][S] / [ES]= K2/K1 (sec-1/M-1*sec-1=M) και η ταχύτητα της συνολικής αντίδρασης ES-> E+P από τον τύπο V=dP/dt =K2 [ES] και για κάθε στιγμή η ποσότητα ολικού ενζύμου είναι ίση με το ελεύθερο και το ενωμένο άρα et= e+es. Έτσι όταν η [S] είναι πολύ μεγάλη συγκριτικά με την KS και στον τύπο V=K2 [Et][S]/[S]+Ks το άθροισμα [S]+Ks= [S] τότε η V =K2[Et]= Vmax

Question 19

Ποιός ο τύπος Michaelis-Menten;

Answer 19

Η σταθερά διάστασης συμπλόκου KS ονομάζεται Michaelis-Menten και η εξίσωση είναι
V=(Vmax [S])/( [S]+Km) αλλιώς
V/Vmax=([S])/([S]+Km)

Question 20

Ποιες αντιδράσεις περιλαμβάνει μια ενζυμική αντίδραση ;

Answer 20

Παραδεχόμαστε ότι σε μια ενζυμική αντίδραση γίνονται οι εξής αντιδράσεις : Σύνδεση του ενζύµου [Ε] µε το υπόστρωµα [S] και σχηµατισµός ενός συµπλόκου ενζύµου-υποστρώµατος [ES] Κ1 . Διάσταση συμπόλου [ES] προς [Ε] και [S] Κ-1. Χημική αντίδραση και σχηματισμός προϊόντος [Ρ] και απομάκρυνση ενζύμου [Ε] Κ2 .Έτσι προκύπτει και ο τύπος Κm= K -1+K2 /K1 =Κs+ K2/K1.

Question 21

Κινητική ενζύμων: Εάν Κ-1»Κ2

Answer 21

Εάν Κ-1»Κ2 τότε Κm=KS και ισχύει η η παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας της Michaelis-Menten.

Question 22

Κινητική ενζύμων :Εάν Κ-1=Κ2

Answer 22

Εάν Κ-1=Κ2 τότε η Km έχει την τιμή που βγαίνει από την παραδοχή αποκατάστασης σταθεροποιημένης κατάστασης.

Question 23

Κινητική ενζύμων : Εάν Κ-1

Answer 23

Εάν Κ-1 ταχύτητα σχηματισμού). Ισχύουν οι νόμοι για τις μη καταλητικές αντιδράσεις με δυο ή περισσ στάδια όπου η ταχύτητα της συνολικής αντίδρασης ισούται με την ταχύτητα του βραδύτερου σταδίου που στην περίπτωσή μας είναι V= K1[E][S].

Question 24

Τι είναι η σταθερά Km, πως σχετίζεται με την χημική συγγένεια, την ταχύτητα και την σχέση S με E;

Answer 24

Η σταθερά Km αποτελεί χαρακτηριστική σταθερά του ενζύμου για το συγκεκριμένο υπόστρωμα (τιμές συγκέντρωσης) και όσο μεγαλύτερη είναι η τιμή της (όσο μεγαλύτερο ποσό υποστρώματος απαιτείται για να γίνει η αντίδραση) τόσο μικρότερη είναι η τάση σύνδεσης (χημική συγγένεια) μεταξύ Ε και S και αντίστροφα. Επίσης για τιμή συγκέντρωσης υποστρώματος [S]=Km η Vo=Vmax/2. Για [S]»Km τότε V=Vmax και για [S]

Question 25

Τι είναι ο αριθμός ανακύκλωσης Κcat ;

Answer 25

Όπου Κcat= K2 (κινητική παραγωγής Ε+Ρ) όπου όταν το υπόστρωμα είναι λίγο Vo= K2 [E] [S]/ Km. Αυτό ισχύει σε απλούς μηχανισμούς Michaelis Menten με μόνο ένα ενδιάμεσο σύμπλοκο με μεγάλη ταχύτητα ή στον μηχανισμό Briggs-Haldane (άμεση διάσπαση συμπλόκου) όπου η Κcat είναι κινητική σταθερά πρώτης τάξης σχηματισμού προϊόντος.

Question 26

Τι ισχύει για τις σταθερές κινητικής σε αντιδράσεις με περισσότερα ενδιάμεσα στάδια, τί είναι οι παράγοντες 1/U και 1/Kcat και πως αυτοί επηρεάζονται από σύστημα πολλών σταδίων;

Answer 26

Για περισσότερα ενδιάμεσα στάδια πρόκειται για παράσταση κινητικών σταθερών πρώτης τάξης όλων των ενδιάμεσων όπου πρέπει να ληφθεί υπ'όψην ο χρόνος που απαιτείται για να πραγματοποιηθεί κάθε επιμέρους στάδιο και ο παράγοντας 1/U είναι ο χρόνος που απαιτείται για να αντιδράσει 1mol υποστρώματος (ίδιος όγκος για όλα τα συμμετέχοντα) και 1/Κcat είναι ο χρόνος που απαιτεί ένα μόριο υποστρώματος για να διατρέξει όλη την πορεία της στάσιμης κατάστασης σε κατάσταση κορεσμού (Vmax) και είναι ο χρόνος μετάπτωσης. Επομένως σε μια αντίδραση με πολλά στάδια κάθε 1/Κ1…1/Κν είναι ο αντίστοιχος χρόνος μετάπτωσης και το άθροισμα όλων των επιμέρους (1/Κ1+1/Κ2…+1/Κν) είναι ο τελικός χρόνος που απαιτείται για να μετασχηματιστεί ένα μόριο Ρ1 σε Ρν.

Question 27

Τι συμβαίνει στην Kcat στην περίπτωση που η [S] είναι κάτω του κορεσμού ; Τι συμβαίνει σε διαδοχικές και τι σε παράλληλες αντιδράσεις και τι συμβαίνει εάν τεθεί et=1mol;

Answer 27

Σε περίπτωση που η [S] είναι κάτω του κορεσμού ο συνολικός χρόνος μετάπτωσης είναι et/U και το 1/Κcat αντιπροσωπεύει τον ελάχιστο χρόνο για να γίνει όλη η μετατροπή. Σε διαδοχικές αντιδράσεις οι χρόνοι μετάπτωσης προστίθενται ενώ σε παράλληλες προστίθενται τα αντίστροφά τους. Τέλος εάν η σχέση Κcat= Vmax/et τεθεί για et=1mol τότε η Κcat είναι ο αριθμός των μορίων ή moles υποστρώματος που μετασχηματίζονται από ένα mol ή μόριο ενζύμου στην μονάδα του χρόνου (αριθμός ανακύκλωσης).

Question 28

Τι είναι η σταθερά εξειδίκευσης ενός ενζύμου και που χρησιμεύει ;

Answer 28

Ο λόγος Κcat/Κm είναι η σταθερά εξειδίκευσης και σε αντιδράσεις που δύο υποστρώματα συναγωνίζονται το ίδιο ένζυμο καθορίζει τους επιμέρους ρυθμούς (ξέροντας ένα από τα δύο δεν μπορεί να βγει συμπέρασμα). Επομένως δύο υποστρώματα με διαφορετικές [S] και Κcat, το πιο θα αντιδράσει πιο γρήγορα καθορίζεται από τον λόγο.

Question 29

Τι είναι η διεθνής μονάδα ενζυμικής δραστικότητας, πως συνδέεται με την ειδική δραστικότητα και τι είναι η καταλυτική δράση ενός ενζύμου ;

Answer 29

το ποσό του ενζύμου που καταλύει τον σχηματισμό 1μmol προϊόντος /min σε βέλτιστες συνθήκες. Άρα α μmoles προϊόντος/min (I.U.). Η ενζυμική δραστικότητα ανά mg πρωτεΐνης =ειδική δραστικότητα (δείκτης καθατότητας ενζύμου). Η καταλυτική δράση του ενζύμου μπορεί να αποδοθεί από τον αριθμό ανακύκλωσης (Κcat)= αριθμός μορίων υποστρώματος που γίνονται προϊόν από ένα μόριο ενζύμου σε ένα λεπτό κάτω από βέλτιστες συνθήκες.

Question 30

Ποιά η επίδραση της συγκέντρωσης ενζύμου στην ταχύτητα ;

Answer 30

Η ταχύτητα είναι ανάλογη της [Ε] εφ'όσον είναι σταθερές όλες οι άλλες παράμετροι (ρΗ, Θ). Η γραφική παράσταση U=f(et) είναι ευθεία. Αποκλίσεις κυρίως στην μορφή της καμπύλης οφείλονται : μικρή διαλυτότητα υποστρώματος, ανεπαρκής ποσότητα συμπαράγοντα, αναστολείς που προκαλούν μη αντιστρεπτή αναστολή, διαδοχικές αντιδράσεις.

Question 31

Τι είναι ο μετασχηματισμός Lineweaver-Burk και ποια τα πλεονεκτήματα και μειονεκτήματα του σε σχέση με την κλασική γραφική παράσταση V=f(S)

Answer 31

Ο μετασχηματισμός Lineweaver-Burk γίνεται 1/U=1/Umax+ Km/Umax *s. Επομένως το 1/U=f(1/s) αποδίδεται από ευθεία γραμμή και τα σημεία τομής της ευθείας με τους άξονες είναι για τον Χ -1/Κm και για τον y 1/Umax ενώ η κλίση δίνει τον λόγο Κm /Umax. Μείον: συμπιέζει δεδομένα μεγάλων [S] σε μικρή περιοχή δίνοντας βαρύτητα στις μικρές συγκεντρώσεις. Πλεόν: οι τιμές V για δεδομένο υπόστρωμα απεικονίζονται και διαβάζονται εύκολα. Κυρίως για έλεγχο ορθότητας μηχανισμού

Question 32

Τι είναι ο μετασχηματισμός Eadie-Hofstee, ποιο το μειονέκτημα του και που χρησιμοποιείται κυρίως;

Answer 32

Ο μετασχηματισμός Eadie-Hofstee U=f(U/s) όπου με αναδιάταξη της Michaelis Menten οδηγούμαστε στην U=Umax- Km U/s που αποτελεί ευθεία γραμμή με σημεία τομής στον Χ τo Umax/Km και στον Υ το Umax. Η κλίση δίνει την Km. Μείον: δυσανάγνωστες τιμές V για συγκεκριμένο υπόστρωμα. Κυρίως για έλεγχο αποκλίσεων από την γραμμικότητα.

Question 33

Πως μετατρέπεται η Km και οι γνωστοί τύποι για αντίδραση με δύο υποστρώματα ;

Answer 33

Το ένζυμο έχει δύο Κm μια για κάθε υπόστρωμα (Κma, Kmb) , και οι συγκεντρώσεις των Α και Β είναι a ,b . Umax/U=1+(〖Km〗_^A)/a+〖Km〗^B/b+(〖Ks〗^A∙〖Km〗^B)/(a∙b) Όπου Ks η σταθερά διάσπασης του Α. Εάν κρατηθεί σταθερή η συγκέντρωση ενός από τα δύο υποστρώματα (πχ Β) και μεγαλύτερη κάποιας οριακής τιμής τότε 1/U=(1+〖Km〗^B/b) 1/Umax+(〖Km〗^A+(〖Ks〗^A+〖Km〗^B)/b) 1/Umax+1/a Στην πραγματικότητα οι περισσότερες αντιδράσεις είναι με 2 υποστρώματα αλλά συνήθως το 2ο είναι το νερό και τις θεωρούμε απλές .

Question 34

Σε ποιους δυο μηχανισμούς χωρίζονται οι αντιδράσεις με 2 υποστρώματα ;

Answer 34

Στις διαδοχικές όλα τα υποστρώματα πρέπει να προσδεθούν στο ένζυμο προτού απελευθερωθεί οποιοδήποτε προϊόν (τριμερές σύμπλοκο ενζύμου και 2 υποστρωμάτων), Στις αντιδράσεις διπλής εκτόπισης ή πινγκ-πονγκ απελευθερώνονται ένα ή περισσ προϊόντα προτού προσδεθούν όλα τα υποστρώματα στο ένζυμο με χαρακτηριστικό την ύπαρξη υποκατεστημένου ενζυμικού ενδιάμεσου (προσωρινή τροποποίηση).

Question 35

Από ποιους παράγοντες επηρεάζεται η δραστικότητα ενός ενζύμου ;

Answer 35

Η δράση του ενζύμου επηρεάζεται από την παρουσία ενεργοποιητή ή συμπαράγοντα και αναστολέων. Οι πρώτοι είναι μακρομόρια συχνά ανόργανα ιόντα που είτε είναι απαραίτητο είτε διεγείρει με την παρουσία του το ένζυμο χωρίς να αποτελεί χαρακτηριστικό αντιδρόν. Οι αναστολείς είναι μόρια που παρεμποδίζουν την καταλυτική τους δράση μειώνοντας την V της αντίδρασης (παροδικά ή μόνιμα).

Question 36

Σε ποιες κατηγορίες και υποκατηγορίες χωρίζονται τα είδη αναστολής ;

Answer 36

Αρχικά χωρίζεται σε ομοιοπολική και μη ομοιοπολική και έπειτα η μη ομοιοπολική χωρίζεται σε : συναγωνιστική, μη συναγωνιστική και ασυναγωνιστική.

Question 37

Τι γνωρίζετε για την ομοιοπολική αναστολή;

Answer 37

Σχηματίζονται μόνιμοι ομοιοπολικοί δεσμοί με το ένζυμο δεσμεύοντας το (μόνιμη αδρανοποίηση). Ε+Ι-> ΕΙ. Η μετατόπιση σε διάγραμμα Vmax=f(Eo) γίνεται παράλληλα και εξαρτάται από την αρχική ποσότητα παρεμποδιστή.

Question 38

Τι γνωρίζετε για την μη ομοιοπολική αναστολή ;

Answer 38

Μη ομοιοπολική: το είδος προσδιορίζεται από διάγραμμα Lineweaver-Burk όπου ανάλογα με την συγκέντρωση του παρεμποδιστή η συναγωνιστική επηρεάζει μόνο την κλίση της ευθείας, στην μη συναγωνιστική μόνο η διατομή και στην ασυναγωνιστική και κλίση και διατομή.

Question 39

Τι γνωρίζετε για την μη αντιστρεπτή αναστολή ;

Answer 39

Μη αντιστρεπτή αναστολή: ομοιοπολική σύνδεση με ενεργό κέντρο ενζύμου προκαλώντας μόνιμη αδρανοποίηση ( οργανικά παράγωγα ,βαρέα μέταλλα Ag,Hg και συμπλεκτικοί παράγοντες) Μερικές φορές το ενζυμικά παραγώμενο προϊόν δεσμεύεται ομοιοπολικά στο ενεργό κέντρο προκαλόντας μη αντιστρεπτή. Ονομάζονται αναστολείς Κcat και έχουν εφαρμογή ιατρική- τρόφιμα λόγω μεγάλής εξειδίκευσης.Vmax μείωση , Κm σταθερό

Question 40

Τι γνωρίζετε για την αντιστρεπτή αναστολή ;

Answer 40

Αντιστρεπτή: χαλαρή ηλεκτροστατική ένωση αναστολέα με ένζυμο και η αναστολή αναστρέφεται με την απομάκρυνση του αναστολέα.

Question 41

Τι γνωρίζετε για την μεικτή αναστολή ;

Answer 41

Μεικτή: ο αναστολέας αντιδρά και με ελεύθερο ένζυμο και με το σύμπλοκο ES και μεταβάλλονται και η Umax και η Km

Question 42

Τι γνωρίζετε για την συναγωνιστική αναστολή ;

Answer 42

Συναγωνιστική : Vmax σταθερό και αυξάνει το Km (άμεση αλληλεπίδραση με το ενεργό κέντρο). Ο αναστολέας μοιάζει με το υπόστρωμα και το ανταγωνίζεται στην δέσμευση του ενεργου. Δεν σχηματίζεται σύμπλοκο ESI.

Question 43

ΤΙ γνωρίζετε για την μη συναγωνιστική αναστολή ;

Answer 43

Μη συναγωνιστική : Vmax μειώνεται και ΚΜ σταθερό ( επίδραση αναστολέα σε άλλο σημείο εκτος ενεργό κέντρο του ενζύμου μεταβάλλοντας την στερεοχημεία του ενεργού κέντρου και την καταλυτική δράση του ενζύμου) . Ενώνεται εξίσου καλα και με ελεύθερο και δεσμευμένο ES και σχηματίζονται και EI και ESI. Είναι σπάνια ειδική περίπτωση μικτής αναστολής και δεν αίρεται με αύξηση της συγκέντρωσης υποστρώματος.

Question 44

Τι γνωρίζετε για την ασυναγωνιστική αναστολή και αναστολή υποστρώματος;

Answer 44

Ασυναγωνιστική: Vmax,Km μειώνονται (πρόσδεση αναστολέα σε σύμπλοκο ES, σε περιοχή που είναι διαθέσιμη μόνο μετά την δέσμευση του υποστρώματος, αποτρέποντας τον σχηματισμό προϊόντος). Δεν σχηματίζεται σύμπλοκο ΕΙ και συναντάται σε αντιδράσεις με πολλά υποστρώματα που στο ένα δρά συναγωνιστικά και στο άλλο ασυναγωνιστηκά. Συνήθως παρουσιάζει δομική ομοιότητα με ένα από τα υποστρώματα και είναι συχνά ένα από τα προϊόντα. Ειδική περίπτωση αποτελεί η αναστολή υποστρώματος (σε υψηλές Cυποστρ) όπου το ενεργό κέντρο δέχεται περισσότερα από ένα μόρια υποστρώματος ενό κανονικά δεχόταν ένα. Αν το σύμπλοκο που προκύψει είναι ανενεργό επηρεάζεται η ταχύτητα.

Question 45

Τι γνωρίζετε για την δράση του συμπαράγοντα ;

Answer 45

Συμπαράγοντας: επιδρά στο ένζυμο ή στο υπόστρωμα. Πολλά ένζυμα περιέχουν στο ενεργό τους κέντρο μεταλλοϊόντα ή χρειάζονται μονοσθενή κατιόντα για σταθεροποίηση της διαμόρφωσης που χαρακτηρίζεται από μέγιστη καταλυτική ικανότητα. Ε+Μ ΕΜ και S+EM (SEMPEM) EM+P όπου Μ ο ενεργοποιητής. Υπόστρωμα: όλες σχεδόν οι μεταβολικές αντιδράσεις που συμμετέχουν ,δι και τρι φωσφορικά νουκλεοτίδια απαιτούν παρουσία δισθενούς μεταλλοϊόντος (Μg2+) σε στοιχειομετρική αναλογία σύμφωνα με τις αντιδράσεις S+M SM SM+E (ESM EPM) E+PM και PMP+M

Question 46

Τι είναι η αναστολή προϊόντος ;

Answer 46

Στην βιομηχανία εντοπίζεται συχνά ο αναστολέας να είναι το προϊόν (αναστολή προϊόντος) πχ λακτάσης από λακτόζη προκαλόντας μείωση παραγωγής.

Question 47

ΤΙ γνωρίζετε για την DIPF ;

Answer 47

Η DIPF απενεργοποιεί όχι μόνο τις σερινοπρωτεάσες αλλά και ένζυμα που περιέχουν σερίνη συμπεριλαμβάνοντας και κάποια που είναι υπεύθυνα για την μετάδοση νευρικού ερεθίσματος, έχει λοιπόν νευροτοξική δράση προκαλόντας παράλυση και θάνατο.

Question 48

Πως επηρεάζει το ρΗ την δραστικότητα των ενζύμων ;

Answer 48

Τα ένζυμα έχουν ενεργά κέντρα που συχνά αποτελούνται από ιονισμένες ομάδες άρα πρέπει να έχουν την κατάλληλη μορφή ιονισμού για να γίνει δέσμευση υποστρώματος και κατάλυση και το ίδιο μπορεί να ισχύει και για τα υποστρώματα (ιονιζόμενες ομάδες). Έτσι παρουσιάζουν μια βέλτιστη τιμή που το σύστημα έχει βέλτιστη ταχύτητα και αυξομείωση από αυτή την τιμή μειώνει δραστικά την ενεργότητα του ενζύμου. Το ΡΗ των ενζύμων είναι διαφορετικό αλλά παραπλήσιο του μέσου στο οποίο δρούν.

Question 49

Από ποιους παράγοντες εξαρτώνται το βέλτιστο ρΗ και η σταθερότητα ενζύμου;

Answer 49

Το βέλτιστο ΡΗ και η σταθερότητα ενζύμου εξαρτώνται από παράγοντες όπως: Τ, ιονική ισχύς, χημική φύση και συγκέντρωση Ρ.Σ. και διαφόρων πρόσθετων, C συμπαραγόντων, [E], φύση και συγκέντρωση υποστρώματος

Question 50

Πως επιδρά η θερμοκρασία στα ένζυμα;

Answer 50

Υπάρχει βέλτιστη τιμή (Vmax) και μεταβολή από την βέλτιστη μειώνει δραστικά την ταχύτητα. Όσο η ταχύτητα αυξάνει τόσο μετουσιώνεται το ένζυμο (πρωτεΐνη) άρα μειώνεται η [Ε]. Επομένως γίνεται αύξηση της κινητικής Ε των μορίων του υποστρώματος άρα και των μορίων που μπορούν να υπερβούν το ενεργειακό φράγμα αλλά παράλληλα γίνεται μείωση της ταχύτητας λόγω μείωσης της [Ε].

Question 51

Τι είναι, πως επιτυγχάνεται και σε ποιες κατηγορίες χωρίζεται η ενζυμική ρύθμιση;

Answer 51

Στις αντιδράσεις πολλών σταδίων το κάθε προϊόν αποτελεί υπόστρωμα για την επόμενη αντίδραση και έτσι τα ένζυμα δρούν σε ομάδες φτιάχνοντας πολυενζυμικά συστήματα με έως και 15 διαφορετικά ένζυμα σε συγκεκριμένη σειρά. Τουλάχιστον ένα από αυτά (συνήθως το 1ο) τροποποιεί την μεταβολική του δράση ανάλογα με τις ανάγκες του οργανισμού επιταχύνοντας ή επιβραδύνοντας όλη την πορεία. Αποτελεί λοιπόν ένα ρυθμιστικό ένζυμο που λαμβάνει ερεθίσματα από ρυθμιστές (Μ). Η ρύθμιση χωρίζεται σε δύο είδη την ομοιοπολική και την μη ομοιοπολική ή αλλοστερική.

Question 52

Ποιοι είναι οι δύο τρόποι αλλοστερικής ρύθμισης και πως συνδέονται οι ρυθμιστές αυτών των τύπων με τα ένζυμα ;

Answer 52

Ο πιο συνηθισμένος τρόπος ρύθμισης που μπορεί να γίνει είτε με αναστολή (ρυθμιστής το τελευταίο μεταβολικό προϊόν, ετερότροπος ρύθμιση), είτε με η με διέγερση οπότε ο ρυθμιστής συχνά είναι το ίδιο το υπόστρωμα (Ομότροπος ρύθμιση) όπου καταλυτικό και ρυθμιστικό κέντρο ταυτίζονται. Και στις δύο περιπτώσεις ο ρυθμιστής (Μ) και το ένζυμο συνδέονται χαλαρά (ηλεκτροστατικά).

Question 53

Πως δομούνται και δρούν τα αλλοστερικά ένζυμα ;

Answer 53

Τα αλλοστερικά ένζυμα αποτελούνται από δύο τουλάχιστον πρωτεϊνικές υπομονάδες, άρα μεγαλύτερα από συνήθη ένζυμα και έχουν 4ο-ταγή δομή όπου η μια υπομονάδα φέρει το καταλυτικό κέντρο © που ενώνεται με το υπόστρωμα και η άλλη το ρυθμιστικό κέντρο (R) που ενώνεται με τον ρυθμιστή. Η εισαγωγή του Μ στο R τροποποιεί την δομή και δραστικότητα του ενζύμου όπου ανάλογα με το είδος της ρύθμισης η δομή είναι δραστικότερη ή αδρανέστερη από την αρχική.

Question 54

Τι ισχύει για τα αλλοστερικά ένζυμα και τις γραφικές παραστάσεις ;( v=f(S), Lineweaver-Burk)

Answer 54

Τα ένζυμα αυτά δεν υπακούν στην Michaelis menten και η γραφική της ταχύτητας με την συγκέντρωση είναι σιγμοειδής καμπύλη άρα και των αντιστρόφων Lineweaver-Burk δεν είναι ευθεία. Η σιγμοειδής καμπύλη: έχει απότομη κλίση κοντά στην περιοχή Κ0,5 ή S0.5 (συγκέντρωση υποστρώματος) όπου έχουμε Vmax/2 και ο κορεσμός του ενζύμου Vmax γίνεται σε μικρότερες C από τα συνήθη ένζυμα.

Question 55

Τι γνωρίζετε για την ομοιοπολική ρύθμιση ενζύμων;

Answer 55

Πολύπλοκη ρύθμιση σε κομβικά σημεία μεταβολισμού, όπου η μετατροπή της ανενεργού ή λιγότερης δραστικής μορφής του ενζύμου σε ενεργή και το αντίστροφο γίνεται με αντίδραση ενζύμου- ρυθμιστή ή άλλο μακρομόριο, αντίδραση που απαιτεί ένζυμο για κατάλυση (συχνά ομοιοπολικά ρυθμισμένο, ρυθμιστικό ένζυμο).

Question 56

Δώστε παράδειγμα ομοιοπολικής ρύθμισης

Answer 56

φωσφορυλάση του γλυκογόνου σε συνθήκες μειωμένης Ε που αναστέλλεται η αποθήκευση της γλυκόζης και αντ'αυτού γίνεται υδρόλυση του γλυκογόνου σε Ι-φώσφο-γλυκόζη

Question 57

Ποιά η δράση της αδρεναλίνης στην φωσφορυλάση του γλυκογόνου;

Answer 57

Η αντίδραση ξεκινάει μέσω της αδρεναλίνης (ορμόνη-νευδοδιαβιβαστής). Κινητοποιεί όλες τις πηγές Ε σε ανάγκες (έντονη άσκηση, κίνδυνος) διεγείροντας το συμπαθητικό νευρικό σύστημα με την αντίδραση μάχης ή φυγής. Αυξάνει το σάκχαρο στον οργανισμό μέσω της διάσπασης του γλυκογόνου στο ήπαρ και προκαλεί λιπόλιση στον λιπώδη ιστό. Στο ΚΝΣ προκαλεί άγχος, αναισθησία στον πόνο, όξυνση αντανακλαστικών, διαστολή βρόγχων και ματιών, τρόμο και ανατρίχιασμα. Τέλος, περιορίζει ορθολογικό τρόπο σκέψης επιτρέποντας την εκδήλωση περισσότερο πρωτόγωνων αντιδράσεων.

Question 58

Τι είναι η ενζυμική εξειδίκευση;

Answer 58

Ικανότητα να περιορίζουν την καταλυτική τους δράση σε ορισμένα μόνο μόρια. Ο βαθμός εξειδίκευσης είναι ίδιος για όλα τα ένζυμα και συνδέεται με την κομβική θέση του ενζύμου στον μεταβολισμό και χωρίζεται στα:

Question 59

Τι είναι η στερεοχημική εξειδίκευση και τι συμβαίνει όταν ένα ασύμμετρο ένζυμο αντιδρά με καθένα απο τα εναντιομερή ;

Answer 59

Ξεχωρίζουν οπτικά και γεωμετρικά ισομερή. Χρησιμοποιούν ένα από τα δύο εναντιομερή εκτός και εάν η δράση τους είναι να καταλύουν ισομερειώσεις εναντιομερών λόγω του ότι είναι ασσύμετρα ή χειρόμορφα αποτελούμενα από L-αμινοξέα. Όταν ένα ασύμμετρο ένζυμο αντιδρά με κάθε ένα από τα εναντιομερή, σχηματίζονται διαστερεομερείς καταστάσεις μετάπτωσης με διαφορετικές ενέργειες και δραστικότητες που διαφοροποιούν τα αντιδρώντα, προάγοντας την μετατροπή του ενός μόνο από τα εναντιομερή σε προϊόν. Στις περιπτώσεις αυτές γίνεται αποδεκτό ότι η σύνδεση ενζύμου – υποστρώματος γίνεται απαραίτητα σε τρία σημεία.

Question 60

Τι είναι η απόλυτη και τι η εξειδίκευση ομάδας ;

Answer 60

Απόλυτη: δέχεται μόνο ένα ένζυμο και καταλύει μια μόνο αντίδραση (πλειοψηφία ενζύμων) Ομάδας: ειδικό ένζυμο για συγκεκριμένο χημικό δεσμό συνδεδεμένο με συγκεκριμένη ομάδα (θρυψίνη- χυμοθριψίνη)

Question 61

Τι είναι η χημική εξειδίκευση και πως αυτή εξηγεί την μορφολογία του ενεργού κέντρου του ενζύμου;

Answer 61

Δεν διακρίνει τα υποστρώματα εκτός και εάν παρουσιάζουν συγκεκριμένο δεσμό που καταλύει. Έτσι το ένζυμο ακόμα και εάν δεν έχει αυστηρή εξειδίκευση είναι επιλεκτικό προς το υπόστρωμα. Αυτό εξηγείται με το γεγονός ότι το ενεργό κέντρο χωρίζεται στο καταλυτικό κέντρο ή θέση μετασχηματισμού και το κέντρο προσανατολισμού ή θέση δέσμευσης. Έτσι μπορεί να γίνει δέσμευση υποστρώματος χωρίς να γίνει μετασχηματισμός αλλά όχι το ανάποδο.

Question 62

Τι γνωρίζετε για το μοντέλο Fischer

Answer 62

Στο μοντέλο Fischer κλειδιού κλειδαριάς το ένζυμο έχει συμπληρωματική περιοχή του υποστρώματος ώς προς μέγεθος, μορφή και φορτίο. Έτσι και οι δεσμοί λαμβάνπυν τον κατάλληλο προσανατολισμό και παράγεται προϊόν.

Question 63

Τι γνωρίζεται για το μοντέλο Koshland και ποιά η επίδραση υποστρώματος τόσο στην διαμόρφωση του ενζύμου όσο και στην συγγένεια μεταξύ τους;

Answer 63

Περιλαμβάνει τον προπεπτικό σπασμό όπου γίνεται αλλαγή στην γεωμετρία της πρωτεΐνης με την δέσμευση του υποστρώματος (στερεοχημική διαμόρφωση). Απαιτείται ένας ακριβής προσανατολισμός των καταλυτικών ομάδων για να πραγματοποιηθεί ο μετασχηματισμός. Το υπόστρωμα προάγει αυτόν τον προσανατολισμό με την αλλαγή γεωμετρίας που προκαλεί, δεσμευμένο στο ενεργό κέντρο. Έτσι όταν το ένζυμο και το υπόστρωμα είναι χώρια έχουν μικρή συμπληρωματικότητα αλλά καθώς πλησιάζουν και γίνεται σύνδεση οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες αλλάζουν και το αγκαλίαζουν με τέτοιο τρόπο έτσι ώστε οι ομάδες δέσμευσης και κατάλυσης να προσανατολιστούν σωστά, αλλιώς οδηγούμαστε σε ανενεργά σύμπλοκα.

Question 64

Ποιοι είναι οι παράγοντες που προάγουν την καταλυτική ικανότητα των ενζύμων:

Answer 64

1) σωστό πλησίασμα και προσανατολισμός αντιδρώντων. 2) ενδομοριακή αντι για διαμοριακή κατάλυση με δέσμευση του υποστρώματος αντί για απλά παρουσία του καταλύτη. 3) επίδραση στην εντροπία της αντίδρασης όπου η διαμοριακή σύνδεση οδηγεί σε μεγάλη πτώση εντροπίας ενώ η ενδομοριακή σε μικρή απώλεια (με ενδομοριακό ενδίαμεσο προϊόν) αλλά μεγάλη αύξηση ταχύτητας. 4) επίδραση στην συγκέντρωση των αντιδρόντων όπου στην ενδομοριακή έχουμε δραματική αύξηση της συγκέντρωσης και της ταχύτητας σε σχέση με την διαμοριακή. 5) κατάλυση μέσω παραμόρφωσης όπου το υπόστρωμα ενεργοποιείται μέσω παραμόρφωσης που του προκαλείται από την σύνδεση με το ενεργό κέντρο (μηχανισμός κρεμάστρας) και οι δυνάμεις δέσμευσης παρέχουν μερικώς την απαιτούμενη Ε για την κατάσταση μετάπτωσης. Άρα το ενεργό κέντρο πρέπει να είναι συμπληρωματικό της κατάστασης μετάπτωσης για να επιταχύνει καλύτερα την αντίδραση.

Question 65

Τι γνωρίζετε για την κατάλυση οξέων ή βάσεων;

Answer 65

Τα οξέα είναι δότες και οι βάσεις δέκτες πρωτονίων με χαρακτηριστικές αμινομάδες που δρούν ανάλογα με την κατάσταση ιοντισμού τους. Ο όρος κατάλυση γεν…. Χαρακτηρίζει αντιδράσεις που η ταχύτητα τους επηρεάζεται από μια ή περισσότερες πρωτοπικές ομάδες (π.χ. ομάδες πλευρικών αλυσιδών πρωτεϊνης) όπως η ισομεράση των φωσφοτριοζών.

Question 66

Τι γνωρίζεται για την πυρηνόφιλη και ηλεκτρονιόφιλη (ομοιοπολική κατάλυση);

Answer 66

Πυρηνόφιλη κάθε ομάδα με ισχυρή τάση να δώσει ζέυγος e και ηλεκτρονιόφιλη το αντίθετο. Έτσι Κάθε καταλυόμενη αντίδραση που η ταχύτητά της καθορίζεται από ένα στάδιο κατά το οποίο ο καταλύτης δίνει ζεύγος (e) στο υπόστρωμα, ονομάζεται πυρηνόφιλη κατάλυση και ηλεκτρονιόφιλη εάν δέχεται ζεύγος e. Αντίθετα με των γενικών οξέων-βάσεων εδώ σχηματίζεται ομοιοπολικό ενδιάμεσο μετάπτωσης.

Question 67

Τι γνωρίζετε για τους συμπαράγοντες ;

Answer 67

υπάρχουν 20 αμινοξέα και λιγότερες πλευρικές δραστικές ομάδες με πιο συχνά για την δόμηση του ενεργού κέντρου τα Ser, His, Αsp, Glu, Lys και Arg. Συχνά τα ένζυμα πρέπει να προάγουν αντιδράσεις χημικά αδύνατες με τη χρήση των συγκεκριμένων ομάδων.Σε αυτές τις περιπτώσεις χρησιμοποιούνται μόρια με ειδική δραστικότητα, οι συμπαράγοντες όπως οξειδαναγωγικά ένζυμα (NAD+, NADP+) ενδιάμεσοι μεταφορείς αναγωγικών ισοδύναμων μεταξύ μορίων.

Question 68

Τι γνωρίζετε για την αύξηση υδροφοβικότητας κατα την κατάλυση;

Answer 68

Συχνά κατά την κατάλυση αυξάνειη υδροφοβικότητα του ενεργού κέντρου με την δέσμευση υποστρώματος λόγω σχηματισμού λιπόφιλης εσοχής αμινοξέων προστατεύοντας τα ενδιάμεσα μετάπτωσης από την προσβολή από μόρια νερού. Αύξηση ταχύτητας κατά 1000 φορές.

Question 69

Τι χρειάζονται τα ένζυμα στην επιστήμη τροφίμων; Να δοθούν παραδείγματα επιθυμητών ενζυμικών αντιδράσεων .

Answer 69

Αφού το τρόφιμο είναι ζωντανός οργανισμός συνεχίζει και μετά την κοπή, συλλογή, θανάτωση να έχει μεταβολικές αντιδράσεις ακόμα και με εντονότερους ρυθμούς λόγω αποδιοργάνωσης κυτταρικού ιστού και απελευθέρωσης υποστρωμάτων και ενζύμων. Ανάλογα με τον οργανισμό οι μεταβολές μπορεί να είναι επιθυμητές ή μη. Επιθυμητά: ζυμώσεις (τυρί), πηκτινάσες(διάσπαση κυτταρικού τοιχώματος και μεγαλύτερη παραγωγή χυμού), η μετατροπή της γλυκόζης σε φρουκτόζη (πιο γλυκό άρα καλό για δίαιτα) από τις ισομεράσες, ινβερτάση σε σοκολατάκια που διασπά την σακχαρόζη του κέντρου σε γλυκόζη και φρουκτόζη (μαλακό-ρευστό), λακτάση για διάσπαση λακτόζης σε άτομα με δυσανεξία ,πρωτεάσες για διάσπαση πρωτεϊνών για το βρέφος, μετατροπή αμύλου σε ζάχαρη με υδατανθρακάσες (ροφήματα αθλητών), πρωτεάσες-λιπάσες-αμυλάσες σε βιολογικά,